Structure
Basic elements
- Φ e ψ -60-50. -Presenta 3,6 residui per spira -HB between C=O n residue n and NH n+4. - α-helix
Β-sheet Red oxygen Blu nitrogen white hydrogen black Cα Violet lateral chain -at least two strands
antiparallel strands are very stable Antiparallel β sheet parallel β sheet
topology diagrams links between secondary structure elements aspartate carbamiltransferase flavodoxin plastocyanine
STRUCTURAL MOTIF Made by secondary structure elements Combination of di structural motifs form domains
4 frequent structural motifs helix-loop-helix β-hairpin greek key β-α-β
helix-loop-helix DNA binding Calcium binding protein (parvalbuina,calmodulina, troponinac)
EF hand -the loop between the two helices binds the calcium: consensus Sequence (orange aa involved in Ca binding ; green hydrophobic aa
troponine C -E4 EF hand motifs) -Asp (D9), Asn (N11) e Asp (D13), Glu (E20),. -
helix-loop-helix + DNA
β hairpin alone In a β sheet
Greek key -. Useful to link strands that are In the opposite side of a barrel
β-α-β -a simple way to link beta parallel strands. --the loop linking the carboxy terminal of the beta strand with the Amino terminal of the helix is oftn involved in the formation of the Active site
Motivo β-α-β The helix is always over the plane ( a )
DOMAINS alfa alfa-beta supercoiled helix 4 helix bundle globine TIM barrel alfa- beta open sheet horseshoe antiparallel beta Beta barrel greek key Up-and-down Jelly roll Parallel beta beta helix with 2 sheets beta helix with 3 sheets
Supercoiled helix 3.5 residue per coil
Electrostatic interactions a e and g are charged residues.
4 helix bundle -two pairs of antiparellel helices -
It is found in a single protein or in a dimeric protein
The globine folding 8 helices Connected by short loops To form an hydrophobic pocket
alfa-beta (
β-α-β 2 β-α-β motifs are connected in 2 different ways: a) alfa helices are on a single side of the plane formed by the beta sheet (TIM barrel and horseshoe); b) The helices are on both sides
TIM Barrel
The open alfa-beta sheet
Esempi di tipi diversi di strutture α/β aperta flavodossina e adenilato chinasi esochinasi e fosfoglicerato mutasi
The horseshoe Ribonuclease hinibitor, 17 β strands and 16 α helices. The conserved leucines
β barrel up and down Greek key jelly roll
greek key SOD 8 antiparallel β strands
Retinol binding protein up and down
neuraminidase tetramer each subunit 470 aa each monomer forms a barrel with 24 β Strands building 6 structural motifs each containing 4 strands
neuraminidase Tetramero Monomer () The basic motif: Topology of Each monomer
Structural and active region are well separated
L emoagglutinina si ripiega a formare un motivo strutturale a jelly roll Formata da 3 subunità, ognuna delle quali è ancorata alla membrana pericapsidica del virus dell influenza. Le teste globulari contengono i siti per i recettori che legano i residui di acido sialico presenti alla superficie delle cellule eucariotiche Singola subunità dell emoagglutinina del virus dell influenza
Il sito di legame per il recettore è formato dal dominio jelly roll La testa globulare di ogni subunità dell emoagglutinina ha una struttura a botte jelly roll distorta. Il sito di legame è localizzato all apice della subunità, all interno della struttura a botte jelly roll.
Domini ad eliche β parallele Scoperta nel 1993 in California Presente in molte proteasi batteriche extracellulari e nella proteina della coda del batteriofago P22 La catena polipeptidica risulta ripiegata a formare un ampio superavvolgimento ad elica formato da filamenti β separati da regioni loop I filamenti β si allineano a formare 2 o 3 foglietti β paralleli che racchiudono un core riempito dagli atomi delle catene laterali.
Eliche beta parallele a 2 foglietti Elica β a 2 foglietti dove sono mostrati 3 superavvolgimenti completi dell elica. - Ogni unità strutturale è costituita da 18 residui che formano una struttura β-loop-β. - Ogni regione loop contiene sei residui di sequenza Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-H-U-X dove U è un aminoacido con catena ingombrante e idrofobica, spesso una leucina. - Ioni calcio sono legati ad entrambe le regioni loop, stabilizzandole.
Eliche beta parallele a 3 foglietti - 2 dei foglietti β sono paralleli l un l altro e perpendicolari al terzo. - Ogni giro dell elica contiene 3 brevi filamenti β ognuno di 3-5 residui collegati da 3 regioni loop. - Uno dei loop è sempre costiuito solo da 2 residui, mentre gli altri 2 sono più lunghi e variano in dimensioni. -Quindi l elica β comprende comprende 3 foglietti β paralleli grossolanamente disposti come le tre facce di un prisma
Struttura della pectato liasi C