La capacità di usare energia è caratteristica dei sistemi viventi
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- Fiora Agostina Giuliano
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1 La capacità di usare energia è caratteristica dei sistemi viventi Bisogni degli esseri viventi Energia (luce, molecole organiche) Catalizzatori biologici (enzimi)
2 La termodinamica studia i flussi/trasformazioni di energia Bioenergetica: termodinamica applicata ai sistemi biologici studia trasformazioni energetiche negli organismi viventi
3 Energia: capacità di compiere un lavoro Le cellule richiedono energia per diversi tipi di lavoro. 1. Lavoro di sintesi: cambiamenti nei legami chimici (turnover, crescita) 2. Lavoro meccanico: cambiamenti nella localizzazione o nell orientamento di una cellula o di una sua parte 3. Lavoro di concentrazione: movimento di molecole attraverso una membrana contro gradiente di concentrazione 4. Lavoro elettrico: movimento di ioni attraverso una membrana contro un gradiente elettrochimico. 5. Calore: aumento di temperatura (utile negli animali a sangue caldo,omeotermi). 6. Bioluminescenza: produzione di luce
4 Gli organismi viventi ottengono E dalla luce del sole (fototrofi) o dalle molecole organiche del cibo (chemiotrofi). ENTROPIA: disordine (S) ENTALPIA: calore (H) Flusso di energia attraverso la biosfera è unidirezionale: sole biosfera entropia universo Flusso di materia è ciclico
5 Tutte le forme di energia possono essere di due tipi: CINETICA o energia di movimento (movimento di elettroni, onde, atomi etc; es e. elettrica, termica suono, velocità, ) POTENZIALE o energia di posizione (o energia immagazzinata; es energia chimica, nucleare, molla compressa, )
6 Concetto di sistema in termodinamica Sistema: porzione di universo considerato relativamente agli scambi di energia (sotto forma di calore o lavoro) con ambiente circostante. NB Chiuso: scambia solo E Aperto: sia E che massa
7 Gli esseri viventi sono sistemi aperti!
8 I legge della termodinamica: conservazione dell E. L energia può essere trasferita e/o convertita da una forma all altra, ma non può mai essere creata né distrutta. Nel caso delle reazioni e dei processi biologici si è maggiormente interessati al cambiamento di ENTALPIA o contenuto di calore (H). II legge della termodinamica:aumento dell entropia S Gli eventi hanno una direzione definita: da uno stato di energia elevata ad uno stato con energia più bassa. In ogni cambiamento chimico e fisico il disordine complessivo del sistema e dell ambiente (universo) aumenta sempre. L energia libera G è l energia disponibile per compiere lavoro In base al I e II principio della termodinamica ΔG = Δ H T Δ S (equazione che sintetizza le 2 leggi) Le reazioni esoergoniche liberano energia (ΔG negativo) spontanee Una reazione endoergonica richiede E (ΔG positivo) non spontanee
9 I legge E tot non varia Varia l E del sistema considerato
10 II legge Aumento dell entropia Zucchero si scioglie: aumenta disordine in q si passa da struttura cristallina ordinata a molecole libere in soluzione Zucchero ri-cristallizza a seguito dell evaporazione: aumenta entropia dell ambiente in q. molecole di acqua-vapore sono più libere che allo stato liquido. NB: i viventi mantengono e aumentano ordine interno aumentando entropia dell ambiente!!!
11 La variazione di energia libera (ΔG) indica se la reazione è spontanea ΔG negativo spontanea ΔG positivo non spontanea Nei viventi metabolismo include reazioni sia esoergoniche che endoergoniche Strategia dell accoppiamento delle reazioni! in modo che ΔG complessivo<0
12 L accoppiamento tra 2 reazioni/processi in una cellula può avvenire: tra reazioni diverse ma con intermedio comune Formazione di proteina in stato/conformazione attivato (es proteine motrici) Uso di gradientielettrochimici Es. energia potenziale sottoforma di gradiente di concentrazione
13 Luce solare fototrofi ATP Ossidazione nutrienti chemiotrofi L ATP è la molecola più usata dai viventi per accoppiare reazioni esoergoniche ed endoergoniche. ATP ha alta energia potenziale nei legami dei gruppi P la rimozione/idrolisi del P è fortemente esoergonica Cioè ha un alto potenziale di trasferimento del gruppo P
14 L ATP libera energia utile per le reazioni endoergoniche attraverso il trasferimento del gruppo fosfato. ATP Lavoro chimico Lavoro meccanico Lavoro di trasporto Membrana della proteina P + Proteina motrice Soluto P Reagenti P P P Prodotto Molecola formata P Proteina mobile ADP + P Soluto trasportato
15 L energia dell ATP usata anche per: caricare la membrana; modificare proprietà biochimiche di una proteina
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17 Perché l idrolisi dell ATP è tanto esoergonica? Becker et al. L idrolisi dell ATP a ADP + Pi è esoergonica a causa della -repulsione di carica tra gruppi fosfato e -della stabilizzazione per risonanza di entrambi i prodotti dell idrolisi. -Quindi il prodotto di reazione è + stabile e favorito termodinamicamente La vera struttura dei gruppi fosfato è in realtà la media delle strutture che vi contribuiscono, detta IBRIDO DI RISONANZA, nel quale gli e in eccesso sono delocalizzati su tutti i possibili legami
18 Importante: l ATP è un composto fosforilato ad E intermedia! La coppia ATP/ADP rappresenta un mezzo reversibile per conservare, trasferire e rilasciare E all interno della cellula. L E libera rilasciata al momento dell idrolisi dell ATP fornisce la forza per trascinare i numerosi processi necessari per la vita.
19 Ciclo dell ATP L ATP è continuamente consumata e rigenerata Catabolismo respirazione cellulare Lavoro cellulare (anabolismo, trasporto molecole, attivazione proteine,..)
20 Anche i coenzimi trasportatori di elettroni (NAD, FAD, NADP) sono molecole con alto contenuto di energia potenziale potenziale di trasf di e-
21 In una reazione reversibile all equilibrio la tendenza a dare prodotti o reagenti è la stessa; all equilibrio G min, S max L equilibrio è influenzato dalla concentrazione di reagenti e prodotti Nei sistemi biologici le reazioni sono quasi sempre tenute lontane dall equlibrio! L energia libera associata al sistema è minima all equilibrio e aumenta quando ci si sposta dall equilibrio in una delle 2 direzioni! dg<0 reazione procede vs dx dg=0 reazione all equilibrio dg>0 reazione procede vs sx
22 I viventi sono in uno stato stazionario lontano dall equilibrio per la maggior parte delle reazioni metaboliche Morte condizioni di equiibrio
23 G dice solo se una reazione può avvenire, ma non dice se avverrà (valore assoluto =energia scambiata; segno: spontaneità, direzione del processo). NB: le uniche reazioni che avvengono a velocità apprezzabile in una cellula sono quelle per le quali sono presenti e attivi dei catalizzatori proteici (enzimi) o ad RNA (ribozimi) appropriati.
24 Che cosa fa un catalizzatore? Legando i reagenti ad una sorta di superficie in modo da giustapporre le parti potenzialmente reattive di molecole adiacenti, è favorita la loro interazione ed effettivamente ridotta l E di attivazione. Fornire questa superficie reattiva è compito del CATALIZZATORE. UN CATALIZZATORE: Funziona in piccole quantità Non è alterato irreversibilmente/permanentemente durante reazione la velocità di una reazione ( volte) Forma complessi transitori con le molecole di substrato, legandosi ad esse in modo da facilitarne interazione Cambia solo la velocità con cui si raggiunge l equilibrio, ma non può in alcun modo far avvenire una reazione endoergonica (non modifica la termodinamica dell evento).
25 Il ruolo di un catalizzatore è quello di abbassare l energia di attivazione (Ea) richiesta per fare avvenire una reazione. In questo modo la reazione è accelerata L accelerazione della velocità di reazione è detta CATALISI
26 L energia di attivazione (EA) è la quantità minima di E cinetica che le molecole di reagente devono possedere per consentire il verificarsi delle collisioni, che portano alla formazione del prodotto. Attivazione termica frazione molecole con alta energia (b) Il numero di molecole con sufficiente energia per superare la barriera dell (EA) e collidere può aumentare alzando la temperatura da T1 a T2. non realizzabile nei viventi Catalisi EA l Ea può essere abbassata da un catalizzatore, aumentando in tal modo il numero di molecole da N1 a N 2
27 ENZIMI Gli enzimi sono proteine che agiscono come catalizzatori biologici: accelerano la velocità delle reazioni senza alterare il ΔG. Con la catalisi l enzima abbassa l Energia di attivazione richiesta affinchè la reazione inizi Il punto MAX di energia coincide con stato di transizione
28 Ogni enzima contiene un SITO ATTIVO che riconosce e lega specificamente il substrato e dove avviene l evento catalitico.
29 complementarità tra sito attivo e substrati complesso enzima-substrato
30 Sito attivo: tasca molecolare in cui si inserisce specificamente il substrato Gli aa del sito attivo generalmente non sono contigui lungo la sequenza primaria, ma vengono portati vicini col ripiegamento 3D della catena polipeptidica. Alcuni enzimi includono componenti NON proteiche: i cofattori COFATTORI= piccole molecole organiche (coenzimi) oppure ioni metallici che spesso partecipano alla catalisi in modo determinante.
31 Ciclo catalitico
32 Gli ENZIMI sono altamente specifici nell interazione col substrato e per il tipo di reazione catalizzata Ogni cellula possiede migliaia di enzimi specifici per diverse reazioni Caratteristiche degli enzimi Elevata specificità Possibilità di regolazione Agiscono in quantità minime ( catalitiche ) Non sono consumati/alterati durante la reazione Sensibilità a T, ph, forza ionica,..
33 La catalisi avviene favorendo lo stato di transizione: Portare vicine tra loro molecole dei reagenti Modificare reattività dei substrati Orientarli come nello stato di transizione Creare microambiente che ne agevola reazione
34 Interazione enzima-substrato a)modello chiave serratura- rigido b)modello adattam.indotto distorsione di enzima e substrato reazione favorita Le reazioni catalizzate da enzimi sono volte più veloci!
35 Adattamento indotto: enzima cambia forma
36 L attività degli enzimi è influenzata da temperatura e ph. T elevata denatura l enzima intestino stomaco La dipendenza dal ph è generalmente dovuta alla presenza di uno o più Aa carichi nel sito attivo e riflette l ambiente fisiologico in cui l enzima opera. Sensibilità ad altri fattori: substrati alternativi Ambiente ionico.
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38 a) V reazione aumenta con aumento di enzima (eccesso di substrato) b) V reazione aumenta fino ad un MAX se la conc. di enzima è costante saturazione
39 Inibizione degli enzimi Inibizione reversibile e irreversibile a) Inib revers. competitiva b) Inib revers. non competitiva
40 Inibitori enzimatici come farmaci specifici e selettivi Es. Sulfonammidi, antibiotici, farmaci antitumorali, i sulfonamidici inibiscono un enzima batterico necessario alla sistesi di acido folico
41 Penicillina: il primo antibiotico! penicillin-producing Penicillium and structure of penicillin G. Scheme of the Peptidoglycan: linear polysaccharide chains cross-linked by short peptides peptidoglycan confers mechanical support and prevents bacteria from bursting in response to their high internal osmotic pressure.
42 La penicillina (e altri antibiotici beta-lattamici) inibiscono irreversibilmente gli enzimi transpeptidasi che formano i ponti peptidici del peptidoglicano
43 parete cellulare si sfalda e batterio muore (in ambiente ipotonico)
44 Penicillin inhibits transpeptidase by a Trojan horse stratagem. Penicillin is welcomed into the active site of the transpeptidase because it mimics the d-ala-d-ala moiety of the normal substrate
45 Trattamento del morbo di Parkinson e della depressione basato su inibizione dell enzima mono amina ossidasi (MAO) Monoamine oxidase (MAO) deaminates neurotransmitters such as dopamine and serotonin, lowering their levels in the brain. Parkinson disease is associated with low levels of dopamine, and depression is associated with low levels of serotonin. The drug (-)deprenyl, which is used to treat Parkinson disease and depression, is a suicide inhibitor of monoamine oxidase.
46 Regolazione allosterica L Enzima esiste in due forme attiva /non attiva, determinate dal legame con effettore allosterico (positivo o negativo) su sito allosterico (diverso dal sito attivo). Effetto allosterico cambio onformazionale cambio di attività Enzimi multimerici; subunità catalitiche e regolatorie; cooperatività
47 inibitori e/o effettori allosterici possono regolare l attività enzimatica Es: inibizione a feed-back (o da prodotto finale). un prodotto metabolico inibisce uno degli enzimi coinvolti nella catena metabolica che porta alla sintesi del prodotto.
48 Oltre alla regolazione allosterica molti E sono anche soggetti a controllo mediante modificazione chimica. A) Aggiunta/rimozione di gruppi P Fosforilazione ad opera delle proteinchinasi: trasferimento di un gruppo fosfato dall ATP al gruppo OH di una serina, treonina o tirosina. Defosforilazione ad opera delle proteinfosfatasi Es: glicogeno fosforilasi regolata mediante fosforilazione/defosforilazione
49 B) Taglio proteolitico Es: proteasi pancreatiche sintetizzate come precursori inattivi (zimogeni)
50 Non tutti gli enzimi sono proteine! I ribozimi sono RNA catalitici
51 Auto-excisione e splicing dell introne dal pre-rrna: Una molecola precursore di rrna di Tetrahymena contiene un introne in grado di catalizzare la propria excisione dalla molecola di pre.rrna.
52 Altri es.di ribozimi: ribonucleasi P ( maturazione trna) e attività peptidil transferasica dei ribosomi batterici
53 IPOTESI dell RNA world L esistenza di RNA catalitici conferma la teoria di un primordiale mondo ad RNA: una sola molecola possiede le proprietà di deposito di informazione (DNA) e di catalisi ( proteine) essenziali per prime forme di vita In seguito funzione di deposito d informazione DNA Funzione di catalisi proteine All RNA resta funz intermediaria Tuttora RNA copre ruoli chiave del metabolismo cellulare: attività ribosomi, inneschi per sintesi DNA, splicing, telomerasi retaggio antico mondo RNA
54 RNA world and transition to the present DNA-RNA-protein world. In the RNA world, RNA functioned as both a carrier of information and an enzyme. It catalyzed its own replication and the synthesis of proteins. Middle. During the transitional period, proteins previously synthesized with the help of RNA catalyzed the transition from RNA to DNA. Right. Today, proteins catalyze the replication of DNA. They also catalyze the transcription of DNA into RNA and the translation of messenger RNA into proteins. (From Fry, I The Emergence of Life on Earth. Rutgers Univ. Press. Rutgers, N.J.)
55 Da proto-organismi formati semplici molecole di RNA autoreplicanti Origine delle cellule procariotiche Le prime cellule procariotiche sarebbero derivate da semplici aggregati molecolari (RNA + proteine) avvolti da membrane, : membrane protezione/barriera su questi la selezione naturale avrebbe agito favorendo un grado via via maggiore di cooperazione molecolare che avrebbe poi dato origine alle prime cellule procariotiche. Membrana LM 650 RNA Da L Essenziale di Biologia. Campbell et al., Pearson Ed. Polipeptide
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