Gli enzimi. Gli enzimi sono le proteine 1 che catalizzano 2 le reazioni chimiche che avvengono nei sistemi biologici
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- Bonifacio Adelmo Leo
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1 Gli enzimi Gli enzimi sono le proteine 1 che catalizzano 2 le reazioni chimiche che avvengono nei sistemi biologici 1 con l eccezione dei ribozimi (RNA catalitici) 2 un catalizzatore è una sostanza che promuove una reazione chimica senza subire alcuna modificazione permanente
2 Proprietà generali delle reazioni catalizzate dagli enzimi Elevate velocità di reazione ( volte maggiori rispetto a quella delle reazioni non catalizzate) Avvengono in condizioni più moderate Maggiore specificità di reazione Sono spesso soggette a regolazione
3 Enzima Velocità della reazione non enzimatica (s -1 ) Velocità della reazione enzimatica (s -1 ) Aumento della velocità Anidrasi carbonica 1,3 x x ,7 x 10 6 Trioso fosfato isomerasi 2,6 x ,9 x 10 6 Carbossipeptidasi A 4,3 x ,0 x 10 9 AMP nucleosidasi 3,0 x ,0 x Nucleasi staffilococcica 1,7 x ,6 x 10 14
4 Nomenclatura Gli enzimi sono solitamente denominati aggiungendo il suffisso asi al nome del substrato dell enzima o a una frase che descrive la reazione catalitica dell enzima (ureasi, alcol deidrogenasi...) Gli enzimi vengono classificati in base alla reazione chimica catalizzata con 1. un nome raccomandato 2. un nome sistematico 3. un numero di classificazione (es. carbossipeptidasi A, peptidil-l-aminoacidoidrolasi, EC )
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7 Un gran numero di enzimi utilizza componenti chimici addizionali chiamati cofattori Un cofattore può essere uno ione metallico o una molecola organica più complessa detta coenzima Un cofattore associato stabilmente (spesso covalentemente) alla proteina si definisce un gruppo prostetico. Oloenzima : proteina con cofattori cataliticamente attivo Apoenzima : proteina senza cofattori cataliticamente inattivo
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9 (vitamines)
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12 NAD + FAD TPP
13 CoA Biotina Piridossal fosfato
14 Enzimi: specificità di substrato Complementarità tra sito attivo e substrato Modello Chiave-serratura (Fisher 1894) Adattamento indotto (Koshland 1958)
15 Specificità di substrato
16 Variazione conformazionale indotta dell esochinasi
17 Specificità di substrato Gli enzimi sono stereospecifici Sono selettivi riguardo l identità chimica dei loro substrati (specificità geometrica) Il grado di specificità geometrica può tuttavia variare considerevolmente
18 Stereospecificità di un enzima
19 Specificità di substrato Gli enzimi sono stereospecifici Sono selettivi riguardo l identità chimica dei loro substrati (specificità geometrica) Il grado di specificità geometrica può tuttavia variare considerevolmente
20 Endopeptidasi : Tripsina Chimotripsina Pepsina R n-1 = residuo positivo (Arg,Lys) R n Pro R n-1 = grossi residui idrofobici (Phe, Trp, Tyr) Pro R n R n = Leu, Phe, Trp, Tyr R n-1 Pro R n-1 O R n O NH CH C NH CH C legame scindibile
21 tripsina chimotripsina
22 Coordinate di reazione di una reazione chimica
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25 Lo stato di transizione e l energia libera di attivazione Maggiore è l energia libera di attivazione, minore sarà la velocità di reazione
26 I catalizzatori aumentano la velocità della reazione abbassando l energia di attivazione
27 Diagramma dello stato di transizione di una reazione a due tappe (A I P)
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29 I catalizzatori non modificano gli equilibri chimici delle reazioni
30 Equilibri di reazione S P K eq = [P]/[S] Un valore negativo di G riflette un equilibrio favorevole, ma non fornisce indicazioni sulla velocità di reazione G =-RTlnK eq
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32 2 reagenti
33 Meccanismi di catalisi
34 1. Catalisi acido-basica La catalisi acida generale è un processo in cui il trasferimento temporaneo di un protone da un acido abbassa l energia libera dello stato di transizione di una reazione Si parla di catalisi basica generale se la velocità di reazione viene accelerata dalla sottrazione temporanea di un protone da parte di una base
35 Nel sito attivo di un enzima possono essere presenti residui amminoacidici che fungono da donatori o accettori di protoni.
36 L attività di questi enzimi è fortemente influenzata dal ph
37 RNasiA RNasi A
38 Meccanismo catalitico a due tappe dell RNasi A Il substrato si lega in una tasca a due His : l His12 si comporta da base, sottrae un protone dal 2 OH dell RNA (attacco nucleofilo) mentre l His119 agisce da acido e scinde il legame. Si forma un intermedio ciclico.
39 Meccanismo catalitico dell RNasi A Si scinde il legame 2-3 dell intermedio ciclico. l His12 si comporta da acido mentre l His119 agisce da base. L acqua sostituisce il gruppo protonato che esce.
40 2. Catalisi covalente (nucleofilica) La catalisi covalente coinvolge la formazione di un legame covalente transitorio tra l enzima e il substrato
41 La catalisi covalente può essere suddivisa in tre tappe: 1. Reazione nucleofilica tra il catalizzatore ed il substrato con formazione di un legame covalente 2. La perdita di elettroni dal centro di reazione ad opera del catalizzatore (che adesso è elettrofilico) 3. L eliminazione del catalizzatore (inverso della tappa 1.) A-B H 2 O A + B H 2 O H 2 O A-B + X: A-X + B A + X: + B
42 Decarbossilazione dell acetoacetato Non catalizzata Catalizzata da una ammina primaria
43 Gruppi nucleofilici ed elettrofilici biologicamente importanti
44 3. Catalisi favorita da ioni metallici Gli ioni metallici possono : 1. Legarsi al substrato in modo da orientarlo correttamente 2. Partecipare a reazioni di ossido-riduzione mediante cambiamento reversibile del numero di ossidazione del metallo 3. Stabilizzare elettrostaticamente cariche negative
45 Anidrasi carbonica
46 Effetti di prossimità e orientamento Gli enzimi che catalizzano reazioni a più substrati agiscono mettendo i substrati in contatto tra loro Gli enzimi legano i loro substrati secondo un orientamento appropriato in modo da favorire la reazione Gli enzimi stabilizzano i movimenti relativi traslazionali e rotazionali dei loro substrati e dei loro gruppi catalitici
47 Orientamento del substrato 2O H + H 2 O 2 + O 2
48 Cu,Zn superossido dismutasi Cu 2+ + O 2 - Cu + + O 2 Cu + + O H + Cu 2+ + H 2 O 2 2 O H + O 2 + H 2 O 2 O 2 - O 2 - Thr Å 10 Å Å Arg O Thr Å Cu O O 2 - Glu 131 O 2 -
49 Serina Proteasi Le serina proteasi (o proteasi a serina) sono una classe di proteasi che basano il loro meccanismo di catalizzazione della rottura di un legame peptidico sulla presenza di un residuo di serina. Questa classe comprende (oltre ad enzimi digestivi) enzimi che partecipano a processi come lo sviluppo, la coagulazione e l infiammazione.
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51 Chimotripsina, tripsina ed elastasi hanno strutture molto simili e catalizzano la stessa reazione, ma con specificità diversa per le catene laterali dei residui aa. accanto al legame peptidico che viene scisso. Un estere o un'ammide si legano al gruppo -OH della serina liberando alcol o ammina. In presenza di acqua si ha la rottura del legame con la serina liberando acido carbossilico.
52 La specificità non è tuttavia ben spiegata
53 Tripsina (bovina) His57 Ser195 Asp102
54 Serina Proteasi la triade catalitica
55 Serina Proteasi 1 Intermedio tetraedrico Catalisi acida (His) Complesso ES Attacco nucleofilo (Ser) 2 Intermedio acil-enzima 3 Intermedio tetraedrico (inverso tappa 2) 4 (inverso tappa 1) E attivo + P carbonilico
56 Serina Proteasi Stabilizzazione dello stato di transizione (distorsione del legame peptidico suscettibile e formazione dell intermedio tetraedrico)
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