Il laboratorio di Biochimica si svolgerà nei seguenti giorni;
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1 Il laboratorio di Biochimica si svolgerà nei seguenti giorni; Lunedì 7 marzo 2016 Lezione 9-11 aula 1 Martedì 8 marzo Mercoledì 9 marzo ESERCITAZ. Lab. PP1 Giovedì 10 marzo 14:00-18:00 La frequenza è obbligatoria E necessario iscriversi (intervallo lezioni)
2 Gli enzimi Gli enzimi sono le proteine 1 che catalizzano 2 le reazioni chimiche che avvengono nei sistemi biologici 1 con l eccezione dei ribozimi (RNA catalitici) 2 un catalizzatore è una sostanza che promuove una reazione chimica senza subire alcuna modificazione permanente
3 Proprietà generali delle reazioni catalizzate dagli enzimi Elevate velocità di reazione ( volte maggiori rispetto a quella delle reazioni non catalizzate) Avvengono in condizioni più moderate Maggiore specificità di reazione Sono spesso soggette a regolazione
4 Enzima Velocità della reazione non enzimatica (s -1 ) Velocità della reazione enzimatica (s -1 ) Aumento della velocità Anidrasi carbonica 1,3 x x ,7 x 10 6 Trioso fosfato isomerasi 2,6 x ,9 x 10 6 Carbossipeptidasi A 4,3 x ,0 x 10 9 AMP nucleosidasi 3,0 x ,0 x Nucleasi staffilococcica 1,7 x ,6 x 10 14
5 Nomenclatura Gli enzimi sono solitamente denominati aggiungendo il suffisso asi al nome del substrato dell enzima o a una frase che descrive la reazione catalitica dell enzima (ureasi, alcol deidrogenasi...) Gli enzimi vengono classificati in base alla reazione chimica catalizzata con 1. un nome raccomandato 2. un nome sistematico 3. un numero di classificazione (es. carbossipeptidasi A, peptidil-l-aminoacidoidrolasi, EC )
6 La maggior parte degli enzimi catalizza il trasferimento di atomi, elettroni o gruppi. Gli enzimi sono classificati a seconda del tipo di reazione di trasferimento, del donatore e dell accettore
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9 Un gran numero di enzimi utilizza componenti chimici addizionali chiamati cofattori Un cofattore può essere uno ione metallico o una molecola organica più complessa detta coenzima Un cofattore associato stabilmente (spesso covalentemente) alla proteina si definisce un gruppo prostetico. Oloenzima : proteina con cofattori cataliticamente attivo Apoenzima : proteina senza cofattori cataliticamente inattivo
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11 (vitamines)
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14 NAD + FAD TPP
15 CoA Biotina Piridossal fosfato
16 Enzimi: specificità di substrato Complementarità tra sito attivo e substrato Modello Chiave-serratura (Fisher 1894) Adattamento indotto (Koshland 1958)
17 Specificità di substrato
18 Variazione conformazionale indotta dell esochinasi
19 Specificità di substrato Gli enzimi sono stereospecifici Sono selettivi riguardo l identità chimica dei loro substrati (specificità geometrica) Il grado di specificità geometrica può tuttavia variare considerevolmente
20 Stereospecificità di un enzima
21 Specificità di substrato Gli enzimi sono stereospecifici Sono selettivi riguardo l identità chimica dei loro substrati (specificità geometrica) Il grado di specificità geometrica può tuttavia variare considerevolmente
22 Endopeptidasi : Tripsina Chimotripsina Pepsina R n-1 = residuo positivo (Arg,Lys) R n Pro R n-1 = grossi residui idrofobici (Phe, Trp, Tyr) R n Pro R n = Leu, Phe, Trp, Tyr R n-1 Pro R n-1 O R n O NH CH C NH CH C legame scindibile
23 tripsina chimotripsina
24 Coordinate di reazione di una reazione chimica
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27 Lo stato di transizione e l energia libera di attivazione Maggiore è l energia libera di attivazione, minore sarà la velocità di reazione
28 I catalizzatori aumentano la velocità della reazione abbassando l energia di attivazione
29 Diagramma dello stato di transizione di una reazione a due tappe (A I P)
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32 2 reagenti
33 I catalizzatori non modificano gli equilibri chimici delle reazioni
34 Equilibri di reazione S P K eq = [P]/[S] Un valore negativo di G riflette un equilibrio favorevole, ma non fornisce indicazioni sulla velocità di reazione G =-RTlnK eq
35 Meccanismi di catalisi
36 1. Catalisi acido-basica La catalisi acida generale è un processo in cui il trasferimento temporaneo di un protone da un acido abbassa l energia libera dello stato di transizione di una reazione Si parla di catalisi basica generale se la velocità di reazione viene accelerata dalla sottrazione temporanea di un protone da parte di una base
37 Nel sito attivo di un enzima possono essere presenti residui amminoacidici che fungono da donatori o accettori di protoni.
38 L attività di questi enzimi è fortemente influenzata dal ph
39 RNasiA RNasi A
40 Meccanismo catalitico a due tappe dell RNasi A Il substrato si lega in una tasca a due His : l His12 si comporta da base, sottrae un protone dal 2 OH dell RNA (attacco nucleofilo) mentre l His119 agisce da acido e scinde il legame. Si forma un intermedio ciclico.
41 Meccanismo catalitico dell RNasi A Si scinde il legame 2-3 dell intermedio ciclico. l His12 si comporta da acido mentre l His119 agisce da base. L acqua sostituisce il gruppo protonato che esce.
42 2. Catalisi covalente (nucleofilica) La catalisi covalente coinvolge la formazione di un legame covalente transitorio tra l enzima e il substrato
43 La catalisi covalente può essere suddivisa in tre tappe: 1. Reazione nucleofilica tra il catalizzatore ed il substrato con formazione di un legame covalente 2. La perdita di elettroni dal centro di reazione ad opera del catalizzatore (che adesso è elettrofilico) 3. L eliminazione del catalizzatore (inverso della tappa 1.) H 2 O A-B A + B H 2 O H 2 O A-B + X: A-X + B A + X: + B
44 Decarbossilazione dell acetoacetato Non catalizzata Catalizzata da una ammina primaria
45 Gruppi nucleofilici ed elettrofilici biologicamente importanti
46 3. Catalisi favorita da ioni metallici Gli ioni metallici possono : 1. Legarsi al substrato in modo da orientarlo correttamente 2. Partecipare a reazioni di ossido-riduzione mediante cambiamento reversibile del numero di ossidazione del metallo 3. Stabilizzare elettrostaticamente cariche negative
47 Anidrasi carbonica
48 Effetti di prossimità e orientamento Gli enzimi che catalizzano reazioni a più substrati agiscono mettendo i substrati in contatto tra loro Gli enzimi legano i loro substrati secondo un orientamento appropriato in modo da favorire la reazione Gli enzimi stabilizzano i movimenti relativi traslazionali e rotazionali dei loro substrati e dei loro gruppi catalitici
49 Orientamento del substrato 2O H + H 2 O 2 + O 2
50 Cu,Zn superossido dismutasi Cu 2+ + O 2 - Cu + + O 2 Cu + + O H + Cu 2+ + H 2 O 2 2 O H + O 2 + H 2 O 2 O 2 - O 2 - Thr Å 10 Å Å Arg O Thr Å Cu O O 2 - Glu 131 O 2 -
Gli enzimi. Gli enzimi sono le proteine 1 che catalizzano 2 le reazioni chimiche che avvengono nei sistemi biologici
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