LEZIONE DEL 16/05/2017 SEPARAZIONE DELLE CARICHE; (GLI SHUTTLES - NON LI AFFRONTIAMO); FORZA MOTRICE DELLE CELLULE; I COMPLESSI DEL TRADPORTO DEGLI
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1 LEZIONE DEL 16/05/2017 SEPARAZIONE DELLE CARICHE; (GLI SHUTTLES - NON LI AFFRONTIAMO); FORZA MOTRICE DELLE CELLULE; I COMPLESSI DEL TRADPORTO DEGLI ELETTRONI; RESA DEL DNADH E DEL FADH2. Stiamo nel mitocondrio. Complessivamente avvengono queste 2 reazioni in tandem: - ADP + Pi ---> ATP + H2O (idrolisi ATP); - (1/2)O2 + 2e- + 2H+ ---> H2O. TEORIA CHEMIOSMOTICA DI MITCHELL - ha colmato i dubbi che si avevano sui dettagli della respirazione. - l'ossigeno è quello che respiriamo; - i protoni vengono dall'acqua; - gli elettroni vengono dall'azione di pompa di NADH, NADPH e FADH2. Importante è la membrana interna, che è simile ad un radiatore (la sua struttura fa aumentare il rapporto superficie/volume). Anche la membrana del mitocondrio è dunque ripiegata su sé stessa: lo spazio tra un ripiegamento e l'altro è piccolissimo. Il mitocondrio già di suo è piccolo (all'ordine di qualche micrometro): mettere cariche al suo interno sembra proibitivo. Si verifica all'interno della membrana una repulsione coulombiana che segue il seguente grafico: 1
2 Lo scopo è mettere tanti protoni nello spazio intermembrana. La repulsione coulombiana non permette che i protoni stiano lì dentro (ciò riguarda il POTENZIALE ELETTRICO). La permeabilità della membrana induce pressione osmotica (POTENZIALE CHIMICO). ΔV PN > 0 ; ΔV NP < 0. Si sfrutta un sistema a turbina - una nanopaletta che fa passare protoni mentre gira per formare ATP. L'energia viene dalla repulsione elettrostatica: più protoni metto, però, più è difficile farli entrare. 2
3 Il NADH della β-ossidazione è già dentro il mitocondrio, perché lì avviene questo processo. Quello proveniente dalla glicolisi ha bisogno di un trasportatore per entrare. Il FADH2 è situato sulla membrana interna. I NADH2 non trasferiscono protoni sullo spazio intermembrana. NAD e FAD scaricano elettroni e sputano indirettamente protoni nella matrice mitocondriale. Gli elettroni saltano per la differenza di potenziale. Questi salti permettono il trasporto graduale di energia. ACCOPPIAMENTO CHEMIOSMOTICO (MITCHELL) 1) COME ENTRA IL NAD NEL MITOCONDRIO? 2) COME GLI ELETTRONI ZOMPANO NELLA CATENA RESPIRATORIA? 3) COME VANNO FUORI GLI ELETTRONI? 4) COME GLI ELETTRONI TORNANO PER GENERARE ATP? In un circuito elettrico girano solo cariche negative: qui sia cariche positive che negative. Gli elettroni non devono mai scorazzare liberi, 3
4 altrimenti farebbero redox, ossiderebbero lipidi, che perforerebbero la membrana (questa cosa è indotta da veleni, in particolare da pesticidi che consentono di fare questo). Intervengono due problemi: I. PROBLEMA DI NATURA CHIMICA: L'ossalacetato, nell'ultima reazione di Krebs, genera energia: malato <-=-> (NAD+ -> NADH + H+) ossalacetato (la reazione è spostata verso destra per la legge di azione di massa) Il malato può attraversare la membrana; fa uso di un 4
5 trasportatore. L'ossalacetato non può attraversare la membrana. Nel mitocondrio dunque: malato <-=-> (NAD+ -> NADH + H+) ossalacetato (SHUTTLE DEL MALATO-ASPARTATO) L'aspartato interviene nel contesto e per mezzo di una TRANSAMMINAZIONE (tipica reazione a ping-pong): malato + glutammato ---> aspartato + α-chetoglutarato Esiste anche lo SHUTTLE DEL GLICEROLO 3P diidrossiacetone P ---> (deidrogenasi) glicerolo 3P Il glicerolo 3P passa la prima delle due membrane del mitocondrio. Incontra una deidrogenasi, rilascia elettroni e protoni nello SPAZIO INTERMEMBRANA (S.I.) e retrocede verso l'esterno. I principali tessuti che fanno questo sono il muscolo 5
6 e il cervello. Molto spesso fanno questo shuttle invece che l'altro perché più semplice. Nell'altro caso gli elettroni non vengono rilasciati in S.I., quindi NADH deve entrare (quando viene dalla glicolisi). Se il muscolo ha bisogno di energia, usa questa strategia alternativa dello shuttle del glicerolo 3 P, per non aspettare glicolisi ---> fermentazione lattica ---> gluconeogenesi. QUANTO COSTA TRASFERIRE I PROTONI CONTRO GRADIENTE? ΔG = RTln(C P /C N ) + nfδv PN In vivo: C P /C N sta intorno a 5-6; ΔV PN è circa 0.15 V; T è circa 37 C. Il primo membro a destra mi dice che devo andare contro una forza chemiosmotica; il secondo invece mi dice che devo spingere contro una forza di Coulomb. Numericamente al secondo membro ho: (+1)(96000)(V P - V N [>0; peraltro, per studiare questa variazione di potenziale si è usato un elettrodo: lavoro assurdo perché le distanze tra P e N sono molto piccole!]) => secondo membro > 0 Il primo membro > 0 Quindi per fare questo trasferimento di protoni devo fare uno sforzo enorme. ΔG = 8.31*300* *96000*0.15 = = kj/mol 19 kj/mol 6
7 Notiamo che Coulomb conta tanto. Il ΔG ricavato è la quantità che serve a trasferire protoni nel mitocondrio. MITCHELL ha scoperto che - 1 NADH trasferisce 2e -. Ma ancora più importante: - vi è un trasferimento di 10H +. Quindi: 1 mole di NADH ---> ΔG = 10 mol*19 kj/mol = 190 kj (costo energetico) II. QUANTA ENERGIA LIBERA SI RICAVA TRASFERENDO ELETTRONI? NADH + H 2 ---> NAD + + 2H + + 2e - ΔV = -(-0.32) V (perché scritta al contrario della standard, che è nella direzione di riduzione). (1/2)O 2 + 2H + + 2e - ---> H 2 O 7
8 ΔV = (si libera energia). Sommando le due reazioni: ΔG = -nfδv TOT = - 2*96000*( ) = kj/mol (ce ne servono solo 190; quindi bastano e avanzano). B3. Il "PISTON AND CHANNELS" Abbiamo il complesso I della catena respiratoria; poi un trasportatore, l'ubi-chinone, una proteina ubiquitaria con una catena isoprenica specifica. Analizzando i vari complessi, diciamo che si tratta tratta di PROTEINE REDOX: fanno passare elettroni e hanno un peso molecolare molto grande (2.8*10 7 il peso di un protone). Ciò si traduce nel fatto che all'apparenza non ci sono grosse variazioni conformazionali immediate(sono dunque locali, ma ripetute: le variazioni allosteriche, su vasta scala, ci sono, ma graduali appunto: delle euleriane che inducono delle lagrangiane direi!). Le proteine redox hanno CENTRI REDOX non proteici, costituiti da Fe, Cu, S non amminoacidico. Questi centri hanno dei networks: 8
9 L'FMN (il complesso I) riceve elettroni; l'ubichinone li acquista da FMN perché ha potenziale di riduzione più alto rispetto al donatore. Ne acquista uno alla volta: - prima diventa SEMI-CHINOLO: - poi diventa CHINOLO: Il chinolo ha PM bassissimo rispetto a un usuale complesso proteico. Esso ha due gruppi metilici che insieme alla catena isoprenica lo rendono idrofobico. Il chinolo naviga fino ad incontrare il complesso III, un OMO-ETERODIMERO (due subunità identiche fatte da componenti di struttura terziaria diverse tra 9
10 loro). L'ubi-chinolo dona 2 elettroni al complesso III, che li trasferisce a sua volta nel citocromo C, che non è una proteina di membrana, né è completamente solubile in acqua: si può attaccare e staccare dalla membrana. Cyt-C ha un gruppo eme con ferro; acquista un elettrone riducendo Fe3+ a Fe2+. Preso questo primo elettrone dal complesso III, cyt-c si stacca e ne arriva un altro, per prendere il secondo elettrone. Il complesso IV, invece, ha centri redox non proteici che contengono sia ferro che rame. I due cyt-c che intanto stavano navigando in intermembrana si riossidano uno alla volta donando elettroni al complesso IV: chiamato anche citocromo C ossidasi; infatti provoca: (1/2)O 2 + 2H + + 2e - ---> H 2 O 10
11 L'ubichinone, detto anche Q, diventa ubichinolo (QH 2 ). Il complesso II (FAD dipendente veicola gli elettroni all'ubichinone). Consideriamo che NAD e FAD non cedono elettroni nello stesso modo perché ΔV FAD << ΔV NAD ; l'energia prodotta dal FAD è minore perché salta uno step. CICLO DELL'UBICHINONE (è un'ipotesi) - TRASPORTO DEI PROTONI DALL'ALTRA PARTE Il complesso III è un omo-eterodimero a testa in giù. 11
12 Arriva il primo ubichinone che cede 2 elettroni nella prima subunità del dimero; di questi uno viene espulso direttamente, l'altro entra nella seconda subunità e si attacca ad un altro Q. Un altro Q ancora fa lo stesso lavoro del primo Q, facendo acquisire un secondo elettrone al Q situato nella seconda subunità del dimero. In questo modo ho guadagnato 4 protoni. Solo che ogni 2 elettroni devo guadagnare 10 protoni (da dove provengono gli altri 6?). Ora interviene la teoria di piston e channel, secondo la quale un citocromo cambia, anche se poco, tramite aperture e chiusure di canale; considerato questo, analizzando il complesso I, notiamo che è fatto a pistola; al suo interno si trova un'elica che fa avanti e indietro aprendo canali di elettroni: fa passare altri 4 protoni. Restano altri due protoni di cui non si sa come passano. Vi è un complesso II ter (tutti e tre i complessi II sono FAD dipendenti) che veicola la deidrogenasi alternativa del glicerolo 3P. II ter fa passare 2 elettroni. Vengono usati INIBITORI e la CRISTALLOGRAFIA per studiare l'azione di questi complessi proteici. La farmaceutica degli antibiotici e i pesticidi ci offrono esempi di questi inibitori, inibitori che bloccano il complesso I. A questo punto l'organismo non procede, a meno che non usi strade alternative 12
13 (usando direttamente gli altri complessi e sfruttando β-ox, Krebs, glicerolo 3P in glicolisi). Più in avanti si blocca il processo, più efficiente è l'inibizione. Se blocco nel complesso IV: blocco gli elettroni e non libero protoni. Questo può avvenire per mezzo di HCN (cianuro, acido cianidrico, prussico). ALTERAZIONE DEL GRADIENTE (accumulo di protoni) - si azzera il gradiente perforando la membrana del mitocondrio; ciò non implica il blocco del passaggio di elettroni. Ci sono trasportatori che fanno avanti e indiertro, tipo un complesso contenente valina, che trasporta K+; c'è anche chi trasporta H+. Io faccio venire elettroni, ma gli H+ vengono scaricati sotto - non faccio usare il complesso V, che produce energia. L'alterazione del gradiente fa uso di un OGGETTO DISACCOPPIANTE (che non è un inibitore). Il grasso bruno ad esempio contiene TERMOGENINA (disaccoppiante naturale), che viene prodotta dal corpo per far passare elettroni non producendo ATP, bensì calore. (il grasso bruno si trova nell'orso bruno e nella zona del collo dei neonati) 13
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