Modificazioni delle proteine Trasporto a destinazione Degradazione delle proteine
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- Giacinta Volpe
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1 Modificazioni delle proteine Trasporto a destinazione Degradazione delle proteine
2 LO SMISTAMENTO DELLE PROTEINE NELLA CELLULA IN UNA CELLULA EUCARIOTE VENGONO SINTETIZZATE OLTRE PROTEINE DIVERSE, CIASCUNA DELLE QUALI DEVE RAGGIUNGERE LA PROPRIA CORRETTA DESTINAZIONE ANOMALIE NELLO SMISTAMENTO DELLE PROTEINE SONO ALLA BASE DI IMPORTANTI PATOLOGIE UMANE Alberts B et al. L essenziale di Biologia Molecolare della cellula. Zanichelli 2 ed
3 Sintesi delle proteine Ribosomi liberi citoplasmatici proteine citoplasmatiche proteine mitocondriali proteine nucleari Ribosomi associati al R.E - proteine del reticolo endoplasmatico -proteine dell apparato del Golgi -proteine lisosomiali - proteine secretorie - proteine di membrana Non esistono differenze strutturali tra i ribosomi liberi e i ribosomi associati al R.E L attacco o meno del ribosoma al R.E dipende dal tipo di proteina che sta sintetizzando.
4 VIA CITOPLASMATICA: LO SMISTAMENTO INIZIA DOPO IL COMPLETAMENTO DELLA TRADUZIONE
5 VIA SECRETORIA: LO SMISTAMENTO INIZIA DURANTE LA TRADUZIONE
6 MODALITÀ DI TRASPORTO DELLE PROTEINE Trasporto regolato tra citosol e nucleo, dove i pori nucleari fungono da chiusure selettive per grossi complessi macromolecolari Trasporto transmembrana, dove proteine traslocatrici dirigono proteine attraverso una membrana dal citosol ad un compartimento topologicamente distinto (ER o mitocondrio). Trasporto vescicolare, dove vescicole di trasporto passano da un compartimento ad un altro. Il targeting delle proteine è influenzato dalle modificazioni post-traduzionali Il targeting richiede ATP (GTP)
7 I segnali di smistamento sono specifici e sono riconosciuti da recettori proteici sull organello bersaglio, oppure da traslocatori che aiutano l associazione al recettore specifico. Segnali di smistamento: peptidi segnali sulla proteina zona segnale sulla proteina Peptide segnale/peptidasi Zona segnale
8 Alberts B et al. L essenziale di Biologia Molecolare della cellula. Zanichelli 2 ed
9 MODIFICAZIONI POST-TRADUZIONALI Tagli proteolitici Glicosilazione Modificazione di amminoacidi Idrossilazione, vitamina C dipendente Carbossilazione, vitamina K dipendente Formazione di ponti disolfuro Aggiunta di gruppi isoprenilici Aggiunta di gruppi prostetici
10 Entrata nel Reticolo Endoplasmatico Sequenze segnale NH2-terminali dirigono la traslocazione delle proteine all interno del reticolo endoplasmatico SRP 7SL RNA 300 nt. (trascritto da Pol III) 6 polipeptidi
11 TARGETING NEL RETICOLO ENDOPLASMATICO MEDIATO DALLA PROTEINA SRP Berg J, Tymoczko JL, Stryer L. Biochimica- Zanichelli 6 ed
12 Glicosilazione delle proteine O-linked N-linked
13 GLICOSILAZIONE DELLE PROTEINE ~ 50% of all eukaryotic proteins are glycosylated. Of these, 90% contain N-linked glycans (motif Asn-X-Ser/Thr). Nelson & Cox I principi di Biochimica di Lehninger- Zanichelli 6 ed.
14 Glicoproteine O-glicosilate Legame O-glicosidico (tra il gruppo ossidrilico di serina/ treonina,idrossilisina e N- acetilgalattosammina) Polisaccaride corto Ac.sialico carico negativamente, repulsione e struttura aperta della proteina La maggior parte della glicosilazione in O avviene nel Golgi. Es. Mucine che ricoprono le mucose e formano uno strato viscoso del tratto respiratorio ed intestinale, con funzione di protezione Recettore delle LDL Collageno
15 GLICOPROTEINE N- glicosilate (N ammidico dell asparagina) La glicosilazione in N è un processo co-traduzionale inizia nel reticolo endoplasmatico. Nel Golgi le catene oligosaccaridiche vengono estensivamente rielaborate Ad alto contenuto di mannosio Complesso (>100 tipi diversi conosciuti) Immunoglobuline Ormoni peptidici Proteine sieriche
16 SINTESI DI UN NUCLEOTIDE-ZUCCHERO
17 LA GLICOSILAZIONE IN N Il processo inizia con la costruzione di un oligosaccaride contenente 14 residui su una molecola di dolicolo fosfato (lipide presente sulla membrana del reticolo endoplasmatico) dolicolo
18 Glicosilazione in N sintesi dell oligosaccaride precursore-trasferimento sulla proteina Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright
19 GLICOPROTEINE Funzioni degli oligosaccaridi Polarita ed idrofilicita Promuovono il folding Stabilizzano la struttura della proteina Marcatori per la rimozione delle proteine e distruzione I processi di glicosilazione determinano il passo con cui le proteine si muovono attraverso i vari organelli Proteine del plasma Buona solubilità per la presenza di zuccheri Stabili e persistenti nel plasma Integrali di membrana Recettori Mediatori dell interazione fra cellule Processi di riconoscimento Enzimi lisosomiali
20 LECTINE Sono proteine presenti in tutti gli organismi che legano i carboidrati con elevata specificità ed affinità. Partecipano a processi di: riconoscimento segnalazione adesione tra cellula e cellula destinazione finale di una proteina
21 Lectine Alcuni ormoni peptidici circolanti nel sangue possiedono oligosaccaridi che ne influenzano il tempo di emivita, rimozione da parte degli epatociti (recettore, lectina) I residui di acido sialico proteggono proteine plasmatiche dalla captazione da parte del fegato. Rimozione dei residui di acido sialico ad opera di sialidasi. Il recettore delle asialoglicoproteine (lectina) sulla membrana plasmatica degli epatociti media la captazione. Rimozione eritrociti invecchiati.
22 Lectine Virus dell influenza, tramite una lectina (HA, emoagglutinina) interagisce con oligosaccaridi di glicoproteine di membrana ed è essenziale per la penetrazione all interno della cellula e l infezione vi Helicobacter pylori (ulcere gastriche, tumore al colon) tramite una lectine interagisce con oligosaccaridi di glicoproteine di membrana delle cellule epiteliali della mucosa gastrica (es. oligosaccaride antigene di Lewis, un determinante del gruppo sanguigno tipo 0). Tossine batteriche (lectine) si legano a glicolipidi di superficie
23 Ruolo degli oligosaccaridi nel riconoscimento e nell adesione a superfici cellulari
24 Selectine: famiglia di lectine, presenti nella membrana plasmatica, che mediano processi di riconoscimento e adesione tra cellula e cellula Es. movimento di leucociti attraverso la parete dei vasi capillari per passare nei tessuti a livello dei siti di infiammazione Le selectine umane regolano la risposta infiammatoria Nelson & Cox I principi di Biochimica di Lehninger- Zanichelli 6 ed.
25 GRUPPI SANGUIGNI ABO The ABO locus is located on chromosome 9. The ABO locus has three main allelic forms: O, A and B. H In the O allele, the exon 6 of the gene contains a deletion that results in a loss of enzymatic activity. The A allele encodes a glycosyltransferase that bonds α-nacetylgalactosamine to D-galactose end of H antigen, producing the A antigen. The B allele encodes a glycosyltransferase that bonds α-dgalactose to D- galactose end of H antigen, creating the B antigen.
26 MODIFICAZIONI POST-TRADUZIONALI Legami disolfuro formazione nel reticolo endoplasmatico Nelle cellule eucariotiche i legami disolfuro si formano solo nel lume del reticolo endoplasmatico solo le proteine secretorie e le proteine di membrana (nei dominii esoplasmatici) presentano legami disolfuro
27 FOMAZIONE DEI PONTI DISOLFURO
28 Glutatione tripeptide: acido glutammico-cisteina-glicina Funzione: riducente (forma GSH) favorisce la formazione dei ponti disolfuro nelle proteine (GSSG), nel reticolo endoplasmatico
29 GSH GSSG
30 MODALITÀ DI TRASPORTO DELLE PROTEINE Trasporto regolato tra citosol e nucleo, dove i pori nucleari fungono da chiusure selettive per grossi complessi macromolecolari Trasporto transmembrana, dove proteine traslocatrici dirigono proteine attraverso una membrana dal citosol ad un compartimento topologicamente distinto (ER o mitocondrio). Trasporto vescicolare, dove vescicole di trasporto passano da un compartimento ad un altro. Il targeting delle proteine è influenzato dalle modificazioni post-traduzionali Il targeting richiede ATP (GTP)
31 Il trasporto vescicolare non è aspecifico: ciascuna vescicola di trasporto contiene proteine selezionate e si fonde con un compartimento specifico: questo permette di mantenere l identità di ogni tipo di organello. TRASPORTO VESCICOLARE Via biosintetica-secretoria: trasporto all esterno di proteine di nuova sintesi: ER- Golgi-superficie cellulare Via endocitica: assunzione di macromolecole, passaggio in endosomi e lisosomi.
32 Nell ER le proteine che sono state sintetizzate sono ripiegate, assumono la struttura secondaria grazie anche all enzima disolfuro isomerasi, che partecipa alla formazione di ponti S-S, e vengono glicosilate. Quelle corrette proseguono verso il Golgi, quelle anomale sono trattenute nel reticolo dalla proteina BiP. BiP è una chaperonina che può aiutare la proteina a ripiegarsi, oppure la proteina viene destinata alla degradazione. Dall ER all apparato del Golgi: via di default (non richiede segnali specifici) che viene percorsa dalle proteine correttamente assemblate.
33 Molte malattie sono dovute al difettoso ripiegamento di una proteina Mutazioni puntiformi possono generare proteine che non raggiungono la loro localizzazione finale Es Fibrosi cistica: difetto nella proteina transmembrana che agisce come un canale degli ioni cloro nelle cellule epiteliali (CFTR: 1480 amminoacidi). La mutazione più comune è la delezione di un amminoacido (Phe 508) e la proteina mutata non si avvolge correttamente e non raggiunge la sua destinazione finale.
34 Fibrosi cistica ( CF) E la piu frequente malattia autosomica recessiva della razza caucasica. Gene CF (230 Kb);Proteina CFTR (1480 aa). Numerose mutazioni causative. Nel 75% dei casi di CF la mutazione genica determina una delezione (Δ) di un residuo di Fenilalanina (F) in posizione 508 della catena amminoacidica.
35 CFTR: regolatore della conduttanza transmembrana della fibrosi cistica canale per il Cl -
36 Fibrosi cistica La diminuita esportazione del cloro si accompagna ad una diminuita esportazione di acqua causando deidratazione del muco che si ispessisce e si indurisce
37 NELL APPARATO DEL GOLGI le catene oligosaccaridiche legate in N sono estensivamente rielaborate glicosilazione in O
38 MODIFICAZIONE POST-TRADUZIONALE: TAGLI PROTEOLITICI Esempio: Insulina
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40 Destinazione: lisosomi I lisosomi sono organuli citoplasmatici, delimitati da membrana, che contengono una serie di enzimi in grado di degradare tutti i tipi di polimeri biologici: proteine acidi nucleici glicolipidi polisaccaridi Svolgono la funzione di sistema digestivo della cellula, degradando sia materiale introdotto dall esterno della cellula, che componenti cellulari non più utili.
41 Corredo enzimatico dei lisosomi Molecular Cell Biology, 6 ed, 2008 WH Freeman and Company
42 Destinazione di proteine (enzimi) ai lisosomi: fosforilazione di residui di mannosio presenti su enzimi destinati ai lisosomi Nelson & Cox I principi di Biochimica di Lehninger- Zanichelli 6 ed.
43 DESTINAZIONE AI LISOSOMI
44 Malattie da accumulo lisosomale: le idrolasi lisosomali sono alterate per difetti genetici recessivi. esempi -I-cell disease (mucolipidosi di tipo II) (piu grave) -Malattia di Hurler (mucolipidosi di tipo III) I substrati delle idrolasi si accumulano non digeriti nel lisosomi, per cui si formano inclusioni nelle cellule. Le idrolasi alterate sfuggono ai lisosomi, sono secrete e si accumulano nel sangue: il difetto è dovuto alla mancanza o alla carenza della GlcNAc-fosfotransferasi. Pazienti (I-cell disease): grave ritardo-psicomotorio, molteplici anomalie muscolo-scheletriche. Sintomi dalla nascita, morte in età pediatrica.
45 Destinazione: nucleo Tutte le proteine del nucleo sono sintetizzate nel citoplasma su i ribosomi liberi Esempi: istoni Proteine ribosomali DNA and RNA polimerasi Fattori di trascrizione
46 INDIRIZZAMENTO AL NUCLEO I segnali di localizzazione nucleare sono stati identificati per la prima volta sulla proteina virale Antigene T del virus SV40, che si accumula nel nucleo della cellula ospite per la replicazione del DNA virale: sequenza -Pro-Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val (e una delle sequenze di localizzazione nucleare) Le proteine nucleari sono importate attraverso i pori in conformazione ripiegata. I peptidi segnali non vengono tagliati (necessità di exporto e reimporto frequente).
47 Complesso del poro nucleare: diffusione libera in canali acquosi che permettono il passaggio di molecole idrosolubili piccole (sino a dalton e con diametro massimo di 9 nm).
48 Nelson & Cox I principi di Biochimica di Lehninger- Zanichelli 4ed. TRASPORTO DELLE PROTEINE NEL NUCLEO
49 DESTINAZIONE MITOCONDRIO Mitochondria Mitochondrial proteins are directed into several location Outer membrane Inner membrane Intermembrane space Matrix
50 Trasferimento di proteine nella matrice mitocondriale
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55 DEGRADAZIONE delle Proteine L emivita delle proteine varia da giorni a minuti Le cellule del cristallino non vengono sostituite: le loro proteine permangono per tutta la durata della vita di un individuo Le proteine della coagulazione durano solo qualche giorno: necessità di trasfusioni (somministrazione di concentrati plasmatici) o infusioni di fattori ricombinanti ripetute. Le proteasi dell apparato digerente (pepsina, chimotripsina, tripsina ed elastasi) scindono le proteine di origine alimentare e non hanno alcun ruolo nel turn over intracellulare delle proteine
56 DEGRADAZIONE INTRACELLULARE DELLE PROTEINE In tutte le cellule le proteine sono costantemente degradate per impedire l accumulo di quelle anormali impedire l accumulo di quelle non necessarie facilitare il riciclaggio degli amminoacidi Sistema di degradazione lisosomiale. Sistemi citoplasmatici: -proteasi, esempio calpaina (cisteina proteasi,ca++ dipendente) -sistema di degradazione ATP dipendente (ubiquitina-proteasoma)
57 SISTEMI DI PROTEOLISI ATP-indipendente LISOSOMIALE contribuisce per il 15% Enzimi attivi a ph 5 -proteine extracellulari (via endocitosi) -proteine di membrana -organelli danneggiati (es mitocondri) ATP-dipendente CITOSOLICO sistema ubiquitina-proteasoma selettivo - proteine citosoliche - proteine regolatorie - proteine difettose (neo -sintetizzate per errori nella sintesi o per ripiegamento sbagliato; invecchiate)
58 DEGRADAZIONE INTRACELLULARE DELLE PROTEINE Sistema citoplasmatico: ATP e Ubiquitina dipendente DEGRADAZIONE DI: Proteine anomale (mutate o danneggiate) Proteine a vita lunga (proteine contrattili) Proteine a vita breve (proteine regolatorie, enzimi ) Proteine di membrana (recettori, canali)
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60 Legame dell ubiquitina ad una proteina -3 enzimi -ATP-dipendente Nelson & Cox I principi di Biochimica di Lehninger- Zanichelli 5 ed.
61 Il Proteasoma Sistema proteolitico ATP-dipendente
62 Come si riconosce la proteina da eliminare? Segnali che innescano la ubiquitinazione? 1) Residuo N-terminale Met, Gly, Ala, Ser, Thr, Val Ile, Gln Tyr, Glu Pro Leu, Phe, Asp, Lys Arg Emivita > 20 ore 30 min 10 min 7 min 3 min 2 min 2) particolari sequenze di distruzione
63 DEGRADAZIONE intracellulare delle Proteine La degradazione via lisosoma è riservata agli endosomi, ai fagosomi e agli autofagosomi (es. mitocondri invecchiati). Una modalità molto frequente di degradazione è quella mediata dal sistema ubiquitina-proteasoma (citosolico). L amminoacido N-terminale è indice della durata della proteina Il proteasoma degrada la proteina legata ad almeno 4 molecole di ubiquitina Almeno 3 enzimi sono coinvolti nel legame ubiquitina-substrato La degradazione proteasomica restituisce ubiquitina e peptidi I peptidi saranno ulteriormente degradati da proteasi citoplasmatiche Proteolisi ubiquitina- dipendente Es. Degradazione delle cicline nella regolazione del ciclo cellulare
64 L attività del proteasoma è controllata INSULINA inibisce il proteasoma GLUCOCORTICOIDI attivano il proteasoma azione coordinata per la mobilizzazione di amminoacidi muscolari e per la gluconeogenesi epatica ORMONI TIROIDEI attivano il proteasoma CITOCHINE attivano il proteasoma sepsi, febbre, ustioni Difetti nella via di ubiquitinazione sono coinvolti in un ampia gamma di malattie
65 Pathological Conditions Associated with Ubiquitin Proteosome Pathway Malignancies Neurodegenerative disorders Genetic disease i.e. Cystic fibrosis Immune and inflammatory responses
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