La fissazione dell azoto
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- Virgilio Giannini
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1 La fissazione dell azoto
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3 Complesso della nitrogenasi N +10H + + 8e + 16ATP N H + 8e + 16ATP 2NH ADP + 16P + H2
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15 Metabolismo degli aminoacidi
16 Metabolismo degli aminoacidi Gli aminoacidi introdotti in eccesso con la dieta vengono convertiti in composti precursori del glucosio, degli acidi grassi e dei corpi chetonici.
17 Degradazione delle proteine Le cellule sintetizzano continuamente proteine partendo da aminoacidi e le degradano ottenendo aminoacidi. Risparmio energetico Rimozione delle proteine danneggiate Regolazione del metabolismo cellulare
18 Degradazione degli aminoacidi Gli aminoacidi vanno incontro a degradazione : 1.) per normale turnover delle proteine 2.) quando il loro apporto con la dieta sia particolarmente abbondante 3.) quando non siano disponibili gli zuccheri.
19 Degradazione delle proteine Le proteine sono caratterizzate da una diversa emivita Quelle che svolgono importanti funzioni regolative del metabolismo sono degradate più velocemente rispetto a quelle caratterizzate da un attività catalitica costante in tutte le condizioni fisiologiche
20 Degradazione delle proteine
21 Gli zimogeni
22 Degradazione delle proteine
23 Degradazione intracellulare delle proteine Degradazione lisosomale 50 enzimi idrolitici, ph acido. È attiva sulle proteine assunte per endocitosi e, in generale, su tutti i costituenti cellulari racchiusi in vacuoli. La degradazione lisosomiale è non selettiva, ma in condizioni di digiuno prolungato vengono importate solo le proteine citosoliche contenenti il peptide KFERQ
24 Degradazione intracellulare delle proteine ubiquitina-dipendente La degradazione d può avvenire Tramite un processo che richiede ATP, Indipendete dai lisosomi Ubiquitina 76 residui Le proteine sono marcate per essere Degradate tramite un legame covalente Con l ubiquitina Tutti gli eucarioti possiedono ubiquitina
25 Degradazione intracellulare delle proteine ubiquitina-dipendente Più molecole di ubiquitina si legano formando delle lunghe catene (fino a 50 molecole), con legami tra la catena laterale del residuo lys 48 e il c- terminale dell ubiquitina successiva
26 Il proteasoma Le proteine ubiquitinate vengono degradate tramite un processo ATP-dipendente da un complesso proteico ad alto peso molecolare noto come proteasoma 26S (2000 kd, 26S). Si può riconoscere una struttura di base di forma cilindrica, cava, denominata proteasoma 20S. Questo è costituito da sette tipi di tipi di subunità α e da sette tipi di subunità β, dotate di attività proteolitica Prodotti di circa 8 aminoacidi
27 Il proteasoma di lievito
28 La degradazione degli aminoacidi La via degradativa di tutti gli aminoacidi richiede l'allontanamento del gruppo aminico. Lo scheletro carbonioso viene così utilizzato nel ciclo di Krebs o nella gluconeogenesi Parte dell'azoto aminico viene riutilizzato in processi biosintetici; parte è escreta come tale a livello renale e parte sotto forma di urea.
29 Reazioni di transaminazione
30 Reazioni di transaminazione
31 Il piridossal fosfato
32 Meccanismo della transamminazione Transimminazione i i Tautomerizzazione idrolisi
33 Deamminazione ossidativa
34 La glutammina trasporta ammoniaca attraverso il sangue
35 L alanina trasporta l ammoniaca dal muscolo al fegato
36 Escrezione dell azoto
37 Il ciclo dell urea L urea viene sintetizzata nel fegato, secreta nel circolo sanguigno, sequestrata dai reni e poi escreta. Questo è stato il primo ciclo metabolico ad essere compreso (1932). E composto da 5 reazioni (2 mitocondriali e 3 citoplasmatiche) NH3 + HCO3- + aspartato + 3ATP Urea + fumarato + 2 ADP + 1 AMP + 2Pi + PPi I due atomi di azoto provengono dall ammoniaca e I due atomi di azoto provengono dall ammoniaca e dall aspartato, il carbonio dal bicarbonato
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39 Carbamil fosfato sintetasi Questo enzima è il principale sito di regolazione del ciclo (è stimolato da N- acetilglutammato
40 Ornitina transcarbamilasi
41 Argininosuccinato sintetasi
42 Argininosuccinasi
43 Arginasi l arginina è il precursore diretto dell urea
44 Qual è il costo energetico del Apparentemente: t ciclo dell urea? NH3 + HCO3- + aspartato + 3ATP Urea + fumarato + 2 ADP + 1 AMP + 2Pi + PPi MA: Inoltre: deaminazione ossidativa
45 Degradazione degli aminoacidi Glucogenici chetogenici
46 Ala Cys Gly Ser Thr
47 Serina deidratasi
48 Arg, Glu, Gln, His,Pro
49 Met
50 Catena ramificata
51 Lys e Leu
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Il metabolismo dell azoto
Il metabolismo dell azoto La fissazione dell azoto Radici di una leguminosa e il simbionte Rhizobium leguminosarum. Microrganismi azotofissatori : ad es. batteri appartenenti ai generi Clostridium e Azotobacter.
dieta vengono convertiti in composti dei corpi chetonici.
Metabolismo degli aminoacidi Metabolismo degli aminoacidi Gli aminoacidi introdotti in eccesso con la dieta vengono convertiti in composti precursori del glucosio, degli acidi grassi e dei corpi chetonici.
Svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza e possono essere divise in 7 gruppi principali:
Svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza e possono essere divise in 7 gruppi principali: proteine strutturali (collagene, cheratine); proteine catalitiche (enzimi); proteine di trasporto
I mammiferi sono privi dell enzima nitrogenasi, in grado di fissare l azoto atmosferico N2 NH3.
Le proteine della dieta vengono scisse, nello stomaco e nell intestino, da diversi enzimi (pepsina, chimotripsina, carbossipeptidasi, elastasi) e i singoli amminoacidi sono assorbiti dalla parete intestinale.
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FONTI DI AMMINOACIDI: PROTEINE ASSUNTE CON GLI ALIMENTI PROTEINE ENDOGENE (TURNOVER) BIOSINTESI ZIMOGENI ATTIVATI NEL LUME INTESTINALE DURANTE LA DIGESTIONE DELLE PROTEINE ESOGENE Tripsina, chimotripsina,
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Metabolismo degli amminoacidi Bilancio azotato Differenza fra l azoto introdotto e quello eliminato Positivo (gravidanza) Negativo In equilibrio ghiandole salivari bocca amilasi gastrina l (p 1) pepsinogeno
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Catabolismo di proteine Digestione di proteine dalla dieta Turn-over di proteine endogene Digiuno prolungato DIGESTIONE DI PROTEINE ESOGENE L organismo ricava la maggior parte degli aminoacidi di cui ha
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Metabolismo degli Ammino Acidi R 1 - R 2 - N 3 Transaminasi R 1 - R 2 - N 3 Transaminasi (amminotransferasi) catalizza il trasferimento reversibile di un ammino gruppo tra due α-cheto acidi. Amminotransferasi
Nella Biosfera viene mantenuto un un equilibrio tra l azoto totale inorganico e quello organico
Gli a.a. oltre ad essere i costituenti delle proteine giocano numerosi ruoli metabolici: precursori di ormoni, vitamine, coenzimi, porfirine, pigmenti e neurotrasmettitori L esistenza di 20 a.a. nelle
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Metabolismo degli Ammino Acidi R 1 C C - R 2 C C - N 3 Transaminasi R 1 C C - R 2 C C - N 3 Transaminasi (amminotransferasi) catalizza il trasferimento reversibile di un ammino gruppo tra due a-cheto acidi.
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Caratteristiche generali
AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono le unità costruttive (building blocks) delle proteine. Come dice il termine, gli amminoacidi naturali sono costituiti da un gruppo amminico (-NH 2 ) e da un gruppo carbossilico
Le reazioni esoergoniche e quelle endoergoniche del metabolismo cellulare sono legate dalla molecola di ATP.
1 METABOLISMO CELLULARE Definizione Metabolismo cellulare insieme delle reazioni che producono e necessitano energia nel nostro corpo. Nel metabolismo si distinguono due fasi: Fase catabolica Insieme delle
fornire energia chimica in vettori attivati ATP e NADH e NADPH e FADH.
Cibo ed Energia Il glucosio e altre molecole nutritive per esempio i grassi vengono demolite attraverso un ossidazione graduale controllata per fornire energia chimica in una forma utilizzabile dalla cellula,
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Il NADH prodotto in questa reazione DEVE essere ri-ossidato affinché la glicolisi non si fermi (2 x) (2 x) Gliceraldeide 3-fosfato Fosfato inorganico Gliceraldeide 3-fosfato deidrogenasi Reazione di ossidoriduzione:
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