CATABOLISMO AMMINOACIDI
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- Isabella Leonardi
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1 CATABOLISMO AMMINOACIDI 1
2 Catabolismo aminoacidi Digestione di proteone dalla dieta Turnover delle proteine Digiuno prolungato 2
3 Digestione delle proteine dalla dieta L organismo ricava la maggior parte degli aminoacidi di cui ha bisogno dalle proteine alimentari; Per essere utilizzati questi aminoacidi le proteine devono essere digerite cioè idrolizzate negli aminoacidi costituenti; Meno di 1/10 delle proteine ingerite con una dieta equilibrata viene eliminata senza essere stata digerita 3
4 Aminoacidi essenziali e non per la sintesi proteica sono necessari tutti e 20 gli aminoacidi naturali; alcuni aminoacidi sono definiti essenziali perché non possono essere sintetizzati e sono introdotti con la dieta; La fenilalanina è necessaria per la sintesi di ormoni tiroidei e dell adrenalina 4
5 Cosa succede se mancano aminoacidi essenziali? l organismo è costretto a demolire alcune sue proteine; Durante il digiuno prolungato il fegato può arrivare a perdere il 50% delle proprie proteine, il muscolo scheletrico il 30% il cuore solo il 3%; Cioè fegato e muscolo scheletrico possono servire da riserva di aminoacidi. 5
6 Stomaco Intestino 6
7 Proteine introdotte con la dieta Enzimi proteolitici: Proteasi gastriche Proteasi pancreatiche Pepsina Tripsina Chimotripsina 7
8 8
9 Zimogeni e proteasi 9
10 Degradazione proteine da dieta: proteasi gastriche Pepsina L attacco enzimatico inizia nella cavità dello stomaco; ph ottimale ~ 2; Secreto dalle cellule della mucosa gastrica come pepsinogeno (zimogeno); L attivazione avviene spontaneamente a ph =2 realizzato con la secrezione di HCl 10
11 Pepsina non particolarmente specifica; Idrolizza preferenzialmente i i legami peptidici con il gruppo carbossilico di aminoacidi aromatici (fenilalanina, triptofano, tirosina) HCl Attiva la pepsina; Svolge azione battericida; Denatura le proteine 11
12 Tripsina Proteasi pancreatiche Endopeptidasi (ph 7-8); Idrolizza legami peptidici con il gruppo carbossilico di aminoacidi basici quali arginina e lisina; E particolarmente attiva sui prodotti di degradazione della pepsina; E sintetizzata come zimogeno (tripsinogeno) ed attivata da una enteropeptidasi (enzima prodotto dalla mucosa intestinale. 12
13 Peptidasi intestinali Enzimi endocellulari; Aminopeptidasi staccano gli aminoacidi N- terminali; Dipeptidasi rompono i dipeptidi che resistono alle aminopeptidasi; 13
14 Assorbimento intestinale degli aminoacidi Gli aminoacidi così formati sono assorbiti dall intestino mediante trasporto attivo. Specifici trasportatori fannoentrare gli aminoacidi insieme a ioni Na+ con idrolisi di ATP. 14
15 Turnover delle proteine 15
16 Regola dell N-terminale E1 Enzima di attivazione dell ubiquitina E2 Enzima di coniugazione dell ubiquitina E3 Ubiquitina-proteina ligasi 16
17 ATP + E1 + Ubiquitina E2 + + E3 + Target 17
18 3 enzimi sono necessari per il tag di una proteina con l ubiquitina 18
19 Ubiquitina= proteina di 8,5 kda ~76 aa Il residuo di glicina carbossiterminale forma il legame isopeptidico con residui di lisina della proteina da degradare 19
20 Proteasoma La degradazione delle proteine è essenziale per la crescita cellulare Fornisce amminoacidi Rimuove enzimi in eccesso Rimuove o porta all attivazione attivazione di fattori di trascrizione Struttura del proteasoma 26S 20S Parte centrale con attività catalitica 19S complesso regolatorio 20
21 Il Proteasoma 26S degrada le proteine legate all ubiquitina 19S subunità regolatoria (7 α subunità) 20S proteasoma (attività catalitica) 2 x 7 β subunità 19S subunità regolatoria (7 α subunità) 21
22 Inibitori del proteosoma Il blocco dell attivit attività del proteasoma potrebbe essere una strategia vincente contro alcuni tumori Meccanismo d azioned Peptide boronico inibisce le serine proteasi imitando il substrato nel legame nel sito attivo. Queste molecole possono inibire il proteosoma legandosi al sito centrale 20S del proteasoma 25
23 BORTEZOMIB: UN FARMACO INTELLIGENTE Effetti biologici PROLIFERAZIONE p21 p27 APOPTOSI p53 Bid Bax ACCUMULO DI I-KB Repressione di NF-KB Induzione Apoptosi Repressione proliferazione Etc. STABILIZZAZIONE APOPTOSI JNK APOPTOSI NF-kB ANGIOGENESI PROLIFERAZIONE PROTEOSOMA 26
24 Rimozione del gruppo amminico degli amminoacidi 27
25 Da dove vengono i gruppi amminici? 28
26 α-chetoacidi Ossalacetato COO - C=O R COO - C=O CH 3 Piruvato COO - C=O CH 2 COO - 29
27 α-aminoacidi Acido Aspartico COO - CH-NH 2 R COO - CH-NH 2 CH 3 Alanina COO - CH-NH 2 CH 2 COO - 30
28 COO - C-NH 2 CH 3 COO - C=O CH 3 Alanina Piruvato 31
29 32
30 Transaminazione NH 2 + HOOC - CH - R 1 O HOOC - C - R 2 O + HOOC - C - R 1 NH 2 HOOC - CH - R 2 33
31 34
32 PLP Piridossal fosfato 35
33 36
34 Sintesi della Glutammina 40
35 Nel fegato 41
36 La glutammina serve come donatore di gruppi amminici per molte altre molecole carbamoyl-phosphate CO H 3 N-C-H CH 2 CH 2 O C-NH 2 glucosamine-6-p histidine tryptophan AMP CTP 42
37 Sei dei prodotti finali inibiscono allostericamente la glutammina sintetasi Glu CO H 3 N-C-H glutamine synthetase ATP ADP NH 4 + P i Gln CO H3 N-C-H carbamoylphosphate glucosamine -6-P histidine CH 2 CH 2 CO 2 - X X X X X X X X CH 2 CH 2 O C-NH 2 AMP CTP tryptophan glycine alanine Ser, Gly e Ala inibiscono il sito di legame con il substrato L effetto inibitorio di tutti I prodotti insieme è maggiore della somma degli effetti individuali. 43
38 Nel Fegato CO H 3 N-C-H CH 2 Glutamminasi CO H 3 N-C-H CH 2 + NH 4 + CH 2 CH 2 O C-NH 2 O C-O- 44
39 Sintesi dell alanina 45
40 Alanina 46
41 47
42 Reazione della Glutammico deidrogenasi 48
43 Regolazione della Glutammato deidrogenasi 49
44 Come vengono degradati gli aminoacidi? 50
45 Destino del gruppo amminico degli aminoacidi nei vertebrati 51
46 Ciclo dell urea Glutammato GDH α-chetoglutarato 52
47 53
48 Sintesi del Carbamil fosfato Carbamil fosfato sintetasi 54
49 mitocondri 55
50 citosol 56
51 citosol 57
52 citosol 58
53 CICLO DELL UREA 59
54 60
55 Ossalacetato COO - C=O Transamminazione ad aspartato e ciclo dell urea Conversione in glucosio nella gluconeogenesi CH 2 COO - Condensazione con acetilcoa nel ciclo di Krebs 61
56 62
57 63
58 Deaminazione degli aa (rimozione del gruppo aminico) deaminazione ossidativa (AAO con FAD o FMN) aminoacido deidrogenasi (glutamico deidrogenasi = GDH) Deaminazione degli aa (TRANS-AMINATIVA) (solo spostamento del gruppo aminico da aa ad α- chetoglutarato, con formazione del chetoacido e di glutammato) GOT- glutamico-ossalacetico transaminasi AST (aspartico transaminasi) GPT- glutamico-piruvico transaminasi ALT (alanina transaminasi) 64
59 Transaminasi GDH GPT Glutaminasi Glutamina sintasi 65
60 Regolazione del ciclo dell Urea a breve termine: Attivazione della carbamilfosfato sintetasi da parte dell N-acetilglutammato; a lungo termine: Induzione della sintesi di enzimi del ciclo in seguito a dieta iperproteica e nel digiuno prolungato 66
61 Regolazione del ciclo dell Urea 67
62 Destino dello scheletro carbonioso Glucogenici Chetogenici 68
63 Piruvato 69
64 α chetoglutarato 70
65 71
66 Ossalacetato COO - CH-NH 2 CH 2 CONH 2 asparaginasi COO - CH-NH 2 CH 2 COO - Aspartato transaminasi COO - C=O CH 2 COO - asparagina aspartato 72
67 Succinil CoA 73
68 Acetil CoA 74
69 75
70 Difetti del ciclo dell urea IPERAMMONEMIA Congenita: carenza di uno qualsiasi degli enzimi del ciclo dell urea Acquisita: patologie epatiche (epatite, cirrosi, ostruzione vie biliari) 76
71 Difetti del ciclo dell urea Carenza di carbamil fosfato sintetasi o di ornitina transcarbamilasi 77
72 Argininosuccinasi Ornitina transcarbamilasi 78
73 Il trattamento è basato sulla combinazione di una dieta ipoproteica integrata con aminoacidi (Arg) e farmaci che favoriscono l escrezione dell azoto attraverso vie alternative al ciclo dell urea 79
74 Vie alternative: impiego di benzoato e fenilacetato che reagiscono principalmente con glicina e glutammina producendo composti che vengono eliminati con le urine 80
75 Citrullinemia I difetto in argininosuccinato sintetasi provoca crisi epilettiche e tensioni muscolari. Può essere curata con una dieta opportuna Citrullinemia II difetto nel trasportatore mitocondriale aspartatoglutammato provoca iperammonemia Sindrome HHH- iperammonemia, iperornitinemia, omocitrullinemia 81
76 Fenilchetonuria Accumulo di fenilalanina nel sangue provoca grave ritardo mentale. Può essere trattata con un opportuna dieta povera di fenilalanina 82
77 Morbo di Parkinson- Malattia neurologica associata anche alla limitata produzione di dopammina. Un tentativo di cura è la somministrazione proprio di dopammina 83
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