Predizione della struttura terziaria
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- Erico Romani
- 8 anni fa
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1 Predizione della struttura terziaria
2 Metodi di predizione La predizione della struttura tridimensionale è di gran lunga la predizione più complessa che si possa fare su una proteina. Esistono 3 metodi principali di predizione: 1 - Homology modelling: se si conoscono proteine simili con struttura nota 2 - Fold recognition: se si va alla ricerca di strutture simili, cercando il folding migliore 3 - Ab initio: simulazioni di ripiegamento in silicio, molto complesse dato che si valutano tutte le possibili interazioni di tutti gli atomi con il solvente
3 Come approcciarsi al problema Confronto con banche dati di sequenze proteiche Allineamento delle sequenze. C è una proteina con struttura nota? Predizione della struttura secondaria Homology modelling con le coordinate delle strutture note Ricerca di motivi Threading Foding ab initio Valutare l accuratezza della predizione
4 Homology modelling Assunzione di base: due proteine che presentano una identità maggiore del 30% circa, molto probabilmente derivano da un antenato comune e avranno una struttura simile. Si va a valutare la r.m.s.d. (root mean square distance) cioè la distanza quadratica media tra gli atomi, generalmente i carboni α, ma si può calcolare anche su tutti gli atomi. Minore è il r.m.s.d. maggiore è la similarità strutturale => è stato osservato che proteine che condividono un identità di sequenza del 50% mantengono circa il 90% dei residui in posizioni conservate
5 Homology modelling: procedura (1) L approccio al modelling per omologia è abbastanza intuitivo, ma è bene seguire delle considerazioni pratiche che possono essere definite Linee guida per costruire un modello 1- Analizzare la struttura secondaria prima di quella tridimensionale, dato che se ci sono regioni fortemente disordinate, è bene escluderle dalla modellazione (sono, per definizione, non modellabili). 2 - Identificare in banca dati una proteina a struttura nota che abbia una alta identità (> 50%) con la propria, o identità globale o identità locale. 3 - Allineare al meglio le due proteine. Rifinire l allineamento a mano, se necessario. Questa tappa è critica, perché la modellazione verrà fatta sulle proteine allineate.
6 Homology modelling: procedura (2) 4 - Cercare in banca dati il più alto numero di proteine simili tra loro e identificare dopo il multiallineamento le regioni di struttura secondaria conservate (in genere se ci sono dal multiallineamento si vede). 5 - Costruire il pre-modello, utilizzando l allineamento multiplo come guida per la superimposizione della struttura nota (stampo) 6 - Modellare le regioni altamente variabili (in genere i loop) che connettono regioni a struttura secondaria definita. Esistono database anche dei loop. 7 - Aggiustare le catene laterali modellandole su quelle dello stampo. Esistono anche delle librerie di ROTAMERI, cioè isomeri posizionali delle catene laterali con angoli di torsione adeguati alle torsioni del backbone.
7 Homology modelling: procedura (3) 7 Risolvere, se possibile, i problemi relativi alle collisioni (clashes) dei vari atomi, o manualmente o con programmi che indicano l energia minima delle strutture. Alla fine gli atomi di una proteina non dovranno collidere, e la proteina dovrà essere alla minor energia possibile. Nonostante ci siano delle regole abbastanza precise, l homology modelling è molto complesso, richiede un grande lavoro, molta esperienza e molto tempo. E poi serve la verifica sperimentale!!!
8 Fold recognition (threading) Il concetto che sta alla base di questa tecnica è: le proteine presenti in natura hanno un numero finito di strutture possibili, o almeno un numero finito di topologie (ad oggi 1233 secondo la banca dati CATH). David Heisenberg nel 1991 sviluppò il metodo dei profili 1D-3D. Si tratta di catalogare tutti i FOLD possibili in termini di INTORNO per ogni aminoacido di ogni fold. L intorno è definito con: 1 - Struttura secondaria. 2 - Accessibilità al solvente. 3 - Tipo di residui circostanti (polari, apolari, idrofobici). Ogni fold viene descritto come una sequenza (1D) di simboli associati a frequenze di ritrovamento in una data struttura.
9 Fold recognition (threading) E possibile così confrontare una sequenza proteica allineandola con tutti i possibili profili di tutti i fold conosciuti, ricavando un punteggio che valuti il best fitting della sequenza. Facendo così si è in grado di identificare strutture di proteine anche molto divergenti tra loro, al punto di non essere riconosciute da nessun programma di allineamento o di similarity search. Un esempio tipico è l individuazione della struttura di proteine che hanno la stessa funzione a causa di una evoluzione convergente: originandosi da geni diversi non correlati, la sequenza sarà molto diversa, ma la struttura terziaria, almeno nell intorno del sito catalitico, deve essere costante per garantire una stessa funzionalità.
10 Metodo Rosetta Messo a punto dal gruppo di David Baker nel 1997, non si basa sulle banche dati di fold di riferimento predeterminati, ma segue tre fasi empiriche con alta capacità predittiva: 1 - Divide la sequenza primaria in gruppi (da 3 a 9) residui, ed effettua una ricerca tra le proteine a struttura nota. Si generano così, per ogni frammento, una serie di strutture 3D possibili. 2 - Tutte le possibili combinazioni di strutture 3D locali vengono generate, e considerate inizialmente ugualmente possibili. 3 - Si applicano funzioni di scoring, di minima energia, di comparazione, per assegnare dei punteggi che indicano la qualità di ogni struttura. Tra i sistemi di fold recognition, è quello che stabilmente ottiene i migliori risultati al CASP.
11 CASP Critical Assessment of techniques for protein Structure Prediction E una gara tra i gruppi che sviluppano metodiche di predizione 3D e 2D che si basa sulla predizione delle strutture data una serie di sequenze proteica e basta. Le predizioni migliori vengono valutate sulla base della loro somiglianza con le strutture 3D ottenute sperimentalmente ma tenute segrete fino al giorno delle presentazioni. Vengono valutati separatamente i tre diversi modi di fare predizioni di struttura. Il CASP permette di valutare quale è il miglior metodo per generare un modello, tenendo aggiornati tutti sui progressi dei vari gruppi di ricerca e garantendo così agli utenti finali di utilizzare la tecnica predittiva più aggiornata e più affidabile. Inoltre, essendo una competizione a premi, stimola la ricerca e la continua innovazione alla ricerca del metodo predittivo migliore.
12 Swiss-PDB Viewer E molto più complesso e con una interfaccia meno immediata di RasMol, ma ha delle potenzialità enormi da un punto di vista di analisi, modellazione e rendering 3D delle proteine. Vengono implementati svariati metodi per: 1 - Homology modeling 2 - Structure alignment 3 - Manual refining delle strutture 4 - Calcolo delle energie minime 5 - Introduzione delle mutazioni strutturali
13 Swiss-PDB Viewer - interfaccia Possiede 2 finestre di lavoro principali: 1 - Control panel: dal quale si guidano tutte le impostazioni grafiche di visualizzazione e di colorazione 2 - Graphic window: nella quale viene visualizzata la struttura della proteina
14 Swiss-PDB Viewer - interfaccia Imparare come lavorare con il control panel è, per la parte di visualizzazione, la cosa più importante, dato che non è intuitivo. su quale layer si sta lavorando layer visibile e/o layer mobile gruppo, inteso come residuo, quello corrente è in grassetto, quelli selezionati sono rossi. Nella colonna viene riportata la struttura secondaria ricavata elaborando il file PDB. show: l elemento selezionato è visibile. side: la sua catena laterale è visibile. labl: la sua etichetta (group) è visibile.
15 Swiss-PDB Viewer - interfaccia controllo della superficie, che va prima calcolata: Van der Waals: una sfera punteggiata Superficie molecolare: renderizzabile Superficie accessibile: al solvente Superficie molecolare Superficie di Van der Waals Superficie molecolare (rendered view)
16 La superficie della proteina La superficie proteica non è un concetto unico: immaginando una sfera di raggio noto (il solvente, e.s. 1.4 Å) che rotola sulla superficie di Van der Waals della proteina, si può considerare l insieme dei - punti più bassi della sfera : superficie molecolare - punti centrali della sfera: superficie accessibile r = 1.4Å Superficie molecolare Superficie accessibile Molecola Superficie di Van der Waals
17 Swiss-PDB Viewer - interfaccia Ribn: controllo dei nastri (ribbons): il gruppo selezionato avrà il suo ribbon visibile, ma bisogna prima scegliere il tipo di visualizzazione da utilizzare. I triangoli neri verso il basso aprono menu a tendina. Visualizzazioni: si configurano tutti i tipi di visualizzazione, definendo le proprietà per ognuno dei diversi tipi. La configurazione delle visualizzazioni e il fatto che esse siano visibili oppure no non sono dipendenti nel control panel: questo permette di configurare tutto all inizio e poi decidere cosa e come visualizzarlo. Ogni tipo elemento può essere visualizzato contemporaneamente nella finestra grafica.
18 Swiss-PDB Viewer - interfaccia La gestione dei colori è una cosa particolarmente importante e complicata in Swiss PDB Viewer: dato che molte cose possono essere visualizzate contemporaneamente, tramite la colonna colori (col) si impostano tutte una per volta. Ogni residuo ha il suo colore, ma il colore che si sceglie è subordinato alla struttura che ho selezionato prima con la scelta delle visualizzazioni. Per selezionare tutta la colonna si usa il tasto destro del mouse oppure si trascina una selezione su tutta la colonna. IMPORTANTE: se si seleziona un altra visualizzazione, sarà visibile la colorazione per quella visualizzazione soltanto. Tutte le altre, anche se non sono visibili, rimangono, però.
19 Swiss-PDB Viewer - interfaccia Porta la proteina al centro, dovunque si trovi Visualizza il testo nel file PDB Lega il bottone sinistro del mouse alla traslazione della proteina Lega il bottone sinistro del mouse alla rotazione della proteina Lega il bottone sinistro del mouse allo zoom
20 Swiss-PDB Viewer - interfaccia Distanza tra due atomi Angolo tra due atomi Angoli diedri tra i legami dell atomo Etichetta Seleziona atomi compresi in un raggio r dall atomo Mai capito Posiziona al centro selezionato e viene chiesto che tipo di selezione effettuare Le informazioni richieste vengono visualizzate sotto i bottoni
21 Swiss-PDB Viewer - interfaccia Selezioni predefinite Colori predefiniti Personalizzazione
22 Swiss-PDB Viewer - interfaccia La superficie molecolare e altre cose vanno calcolate prima di poterle usare (es. colorare) Visto che il programma non è dedicato esclusivamente alla parte grafica, come RasMol, il rendering può essere acceso o spento per risparmiare risorse per il calcolo. Per vedere i ribbons tridimensionali, le superfici ed altro, il rendering deve essere acceso a mano o con quegli acceleratori. Se il rendering è spento, solo la visualizzazione wireframe è disponibile, MA QUI NON SI CHIAMA WIREFRAME, perché le visualizzazioni non hanno un nome.
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