RECETTORI INTRACELLULARI
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- Annibale Di Carlo
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1 RECETTORI INTRACELLULARI RECETTORI NUCLEARI (NR) I recettori nucleari legano gli ormoni lipofili. Gli ormoni lipofili sono gli steroidi, i retinoidi, gli ormoni tiroidei e la vitamina D. Gli steroidi e la vitamina D 3 derivano dal colesterolo. Lipofilia e capacità di diffondere attraverso la membrana plasmatica recettori intracellulari Sono coinvolti nella regolazione dello sviluppo e nel mantenimento dell omeostasi omeostasi.
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3 I recettori per gli ormoni steroidei si trovano principalmente nel citoplasma e in alcuni casi nel nucleo. I recettori per gli altri ormoni lipofili si trovano solamente nel nucleo.
4 MECCANISMO DI CONTROLLO DELL ESPRESSIONE ESPRESSIONE GENICA I recettori nucleari agiscono come regolatori della trascrizione dipendenti dal ligando. Generalmente il legame di un agonista attiva la trascrizione di determinati geni. In assenza di agonista o in presenza di antagonisti i NRs hanno attività di silenziamento. Il legame dell agonista non altera l affinitl affinità del recettore per il DNA. agisce tramite il reclutamento di co-attivatori e corepressori nel complesso di trascrizione. SILENZIAMENTO reclutamento di co-repressori TRASCRIZIONE reclutamento di co-attivatori
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6 I RECETTORI NUCLEARI HANNO STRUTTURA MODULARE Dna binding domain (DBD) = conservato; 2 motivi zinc-finger Ligand binding domain (LBD) = non conservato
7 DNA BINDING DOMAIN I recettori nucleari si legano al DNA come omodimeri o eterodimeri. I NRs riconoscono elementi specifici del DNA chiamati hormone response elements (elementi di risposta ormonale). Queste elementi sono composti da due copie di sequenze di 6 basi derivate per mutazione e duplicazione dalla sequenza ancestrale AGGTCA. Ciascuna delle due sequenze costituisce una half-site sequence.
8 I recettori per gli steroidi si legano al DNA come omodimeri e riconoscono sequenze palindromiche (inverted repeat) I recettori per gli altri ormoni lipofili si legano al DNA come eterodimeri con RXR. Le sequenze riconosciute sono del tipo direct-repeat o everted-repeat. Il numero di basi che separano le due half-site sequences è importante per determinare la specificità di interazione.
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10 Il DBD è caratterizzato da 9 residui di Cys altamente conservati 8 dei quali coordinano due ioni zinco. Si formano quindi 2 motivi zinc-finger, di cui il primo determina l interazione con il solco maggiore del DNA e il secondo contribuisce debolmente alla dimerizzazione. I DBD possono dimerizzare in presenza di DNA target, mentre la dimerizzazione a livello dei LBD dipende dalla presenza del ligando ed è indipendente dalla presenza di DNA.
11 Zinc finger classico
12 Zinc fingers del DBD dei recettori nucleari
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14 LIGAND BINDING DOMAIN La forma olo è più compatta rispetto alla forma apo Più resistente alla proteolisi Migra più velocemente su gel
15 Esempio di ampia variazione conformazionale indotta da ligando
16 VARIAZIONI CONFORMAZIONALI NELLA TRANSIZIONE APO/OLO 1. H2 è presente solo nella forma apo. Nella forma olo denatura per formare un loop flessibile. 2. H11 si sposta e forma una struttura continua con H10. Nella forma apo H11 stabilizza la struttura riempiendo la tasca per il ligando con residui idrofobici. H11 espone una faccia al solvente nella forma apo e l altra faccia nella forma olo. La faccia esposta nella forma apo contribuisce alla generazione della superficie di interazione con i corepressori. 3. Il movimento di H11 permette la rotazione e lo spostamento di H3 che si pone contro la tasca di legame del ligando. 4. I movimenti 1, 2 e 3 generano la corretta disposizione dei residui in contatto con il ligando, chiudono la tasca del ligando e generano la superficie di interazione per H H12 si posiziona contro la tasca del ligando e contribuisce a generare la superficie di interazione per i coattivatori.
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18 Recettore non legato Recettore legato Ag Corepressor (H3-H4-H11) CoRNR-box (L/I)xx(I/V)I Coactivator (H3-H4-H12) NR-box LxxLL motif
19 MECCANISMO D AZIONE D DEGLI ANTAGONISTI
20 Le strutture olo-lbd e antagonista-lbd sono praticamente sovrapponibili, con l eccezione di H12 che si lega nel solco creato da H3, loop 3/4 e H4. H12 viene ad occupare quindi il sito di legame per il motivo LxxLL del co-attivatore. N.B. in H12 sono presenti alcuni residui idrofobici conservati che definiscono un motivo LxxLL degenerato.
21 Recettore: RARα L impedimento sterico tra I412 e gruppo sostituente dell antagonista fa si che H12 debba assumere una conformazione a bassa energia diversa da quella adottata nel complesso con l agonista. Tale conformazione è resa possibile dalla distensione di H11.
22 AGONISMO-ANTAGONISMO ANTAGONISMO PARZIALE Agonista Antagonista Antagonista parziale Negli antagonisti parziali manca il sostituente voluminoso H12 si può posizionare come in forma olo Gli antagonisti parziali determinano distensione H11 Possibile posizionamento H12 nel solco degli antagonisti
23 Inoltre i ligandi agonisti/antagonisti parziali non riescono a stabilizzare H12 nella sua posizione olo perché mancano i contatti tra ligando e H12. In questo caso H12 può assumere entrambe le posizioni (agonista e antagonista) e quale sia favorita dipenderà dalla concentrazione di co-attivatori e co-repressori l effetto agonista o antagonista sarà tessuto-specifico. ER + genisteina (fito-estrogeno) ER + raloxifene
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25 ORIGINE MOLECOLARE DELLA SPECIFICITÀ-1 (due ligandi simili si legano a recettori diversi) (es. estradiolo vs progesterone) Gruppi OH sono donatori di legami idrogeno Gruppi =O sono accettori di legami idrogeno
26 ORIGINE MOLECOLARE DELLA SPECIFICITÀ-2 (due ligandi diversi si possono legare allo stesso recettore) (es. RXR e RAR) RXR lega solo l acido retinoico 9-cis RAR lega l acido retinoico 9-cis e l acido retinoico all-trans
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