Predire la struttura terziaria

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1 Predire la struttura terziaria E di gran lunga la predizione più complessa che si possa fare su una proteina. Esistono 3 metodi principali di predizione: 1 - Homology modelling: se si conoscono proteine simili con struttura nota 2 Fold recognition: se si va alla ricerca di strutture simili, cercando il folding migliore 3 - Ab initio: simulazioni di ripiegamento in silicio, molto complesse dato che si valutano tutte le possibili interazioni di tutti gli atomi con il solvente

2 Confronto con banche dati di sequenze proteiche Allineamento delle sequenze. E nota la struttura? Predizione della struttura secondaria Homology modeling con le coordinate delle strutture note Ricerca di motivi Threading Foding ab initio Valutare l accuratezza della predizione

3 Homology modelling Assunzione di base: due proteine che presentano una identità del 30% circa, molto probabilmente avranno una struttura simile. Si va a valutare la r.m.s.d. (root mean square deviation) cioè la distanza quadratica media tra gli atomi, generalmente i carboni alpha, ma si può calcolare anche su tutti gli atomi. Minore è il r.m.s.d. maggiore è la similarità strutturale => è stato osservato che proteine che condividono un identità di sequenza del 50% mantengono circa il 90% dei residui in posizioni conservate

4 L approccio all homology modeling è abbastanza intuitivo, ma è bene seguire delle considerazioni pratiche che possono essere definite Linee guida per costruire un buon modello: 1- Analizzare la struttura secondaria prima di quella tridimensionale, dato che se ci sono regioni fortemente random-coil, è bene escluderle dalla modellazione (sono, per definizione, non modellabili). 2 - Identificare in banca dati una proteina a struttura nota che abbia una alta identità (> 50%) con la propria, o identità globale o identità locale. 3 - Allineare al meglio le due proteine. Rifinire l allineamento a mano, se necessario. Questa tappa è critica, perchè la modellazione verrà fatta sulle proteine allineate.

5 4 - Cercare in banca dati il più alto numero di proteine simili tra loro e identificare dopo il multiallineamento le regioni di struttura secondaria conservate (in genere se ci sono dal multiallineamento si vede). Si costruisce così un pre-modello. 5 - Modellare per prima cosa le regioni altamente variabili (in genere i loops) che connettono regioni a struttura secondaria definita. Esistono database anche dei loops (tutti i loops osservati), quindi non si modella a caso, ma si cerca la struttura di un loop già presente. Se non c è, o se ce ne sono più di uno compatibile, osservare le regioni pre-loop e post-loop. 6 - Modellare le catene laterali sulla base delle catene della proteina nota. Esistono per questo delle librerie di ROTAMERI, cioè isomeri delle catene laterali con angoli di torsione adeguati alle torsioni del backbone.

6 7 Risolvere, se possibile, i problemi relativi alle collisioni dei vari atomi, o manualmente o con programmi che indicano l energia minima delle strutture. Alla fine gli atomi di una proteina non dovranno collidere, e la proteina dovrà essere alla minor energia possibile. Nonostante ci siano delle regole abbastanza precise, l homology modelling è molto complesso e richiede un grande lavoro e molto tempo.

7 Il concetto di fondo è che: Fold recognition (threading) le proteine presenti in natura hanno un numero finito di strutture possibili, o almeno un numero finito di topologie (<1000). David Heisenberg ha sviluppato il metodo dei profili 1D-3D. Si tratta di catalogare tutti i FOLD possibli in termini di INTORNO per ogni posizione di ogni fold. L intorno è definito con 1 - Struttura secondaria. 2 - Accessibilità al solvente. 3 - Tipo di residui circostanti (polari, apolari). Ogni fold viene descritto come una sequenza (1D) di simboli associati a frequenze di ritrovamento in una data struttura

8 E possibile così confrontare una sequenza proteica allineandola con tutti i possibili profili di tutti i fold conosciuti, ricavando un punteggio che valuti il best fitting della sequenza. Facendo così si è in grado di identificare strutture di proteine anche molto divergenti tra loro, al punto di non essere riconosciute da nessun programma di allineamento o di similarity search. Un esempio tipico è l individuazione della struttura di proteine che hanno la stessa funzione a causa di una evoluzione convergente: originandosi da geni diversi non correlati, la sequenza (sia aminoacidica, sia nucleotidica) saranno molto diverse, ma la struttura terziaria, almeno nell intorno del sito catalitico, deve essere costante per garantire una stessa funzionalità

9 Metodo di Rosetta Messo a punto dal gruppo di David Baker, non si basa sulle banche dati di fold di riferimento predeterminati, ma segue tre fasi empiriche con alta capacità predittiva: 1 - Divide la sequenza primaria in gruppi (da 3 a 9) residui, ed effettua una ricerca tra le proteine a struttura nota. Si generano così, per ogni frammento, una serie di strutture 3D possibili. 2 - Tutte le possibili combinazioni di strutture 3D locali vengono generate, e considerate inizialmente ugualmente possibili. 3 - Si applicano funzioni di scoring, di minima energia, di comparazione, per assegnare dei punteggi che indicano la qualità di ogni struttura. => tra i sistemi di fold recognition, è quello che ha ottenuto i migliori risultati al CASP.

10 CASP Critical Assessment of techniques for protein Structure Prediction E una gara tra i gruppi che sviluppano metodiche di modeling 3D e 2D che si basa sulla predizione delle strutture data una serie di sequenze proteica e basta. I modelli migliori vengono valutati sulla base della loro somiglianza con le strutture 3D ottenute sperimentalmente ma tenute segrete fino al giorno delle presentazioni. Vengono valutati separatamente i tre diversi modi di fare predizioni di struttura. Il CASP permette di valutare quale è il miglior metodo per generare un modello proteico, tenendo aggiornati tutti sui progressi dei vari gruppi di ricerca e garantendo così agli utenti finali, per esempio voi, di utilizzare la tecnica predittiva più aggiornata e più affidabile. Inoltre, essendo una competizione, stimola la ricerca e la continua innovazione alla ricerca del metodo predittivo perfetto

11 Swiss-PDB Viewer E molto più complesso e con una interfaccia meno immediata di RasMol, ma ha delle potenzialità enormi da un punto di vista di analisi, modellazione e rendering 3D delle proteine. Vengono implementati tutti i metodi per 1 - homology modeling 2 - structure alignment 3 - manual refining delle strutture 4 - calcolo delle energie minime 5 - introduzione delle mutazioni strutturali

12 Possiede 2 finestre di lavoro principali: 1 - Control panel: dal quale si guidano tutte le impostazioni grafiche di visualizzazione e di colorazione 2 - Graphic window: nella quale viene visualizzata la struttura della proteina

13 Imparare come lavorare con il control panel è, per la parte di visualizzazione, la cosa più importante, dato che non è intuitivo su quale layer si sta lavorando layer visibile e/o layer mobile gruppo, inteso come residuo, quello corrente è in grassetto, quelli selezionati sono rossi. Nella colonna viene riportata la struttura secondaria ricavata dal file PDB show: l elemento selezionato è visibile. side: la sua catena laterale è visibile. labl: la sua atichetta (group) è visibile.

14 controllo della superficie, che va prima calcolata: Van der Waals: una sfera punteggiata Superficie molecolare: renderizzabile Superficie accessibile: al solvente Superficie molecolare Superficie di Van der Waals Superficie molecoare (rendered view)

15 La superficie accessibile va vista come la linea che percorrerebbe il centro di una una sfera di solvente a raggio fissato (es. 1.4Å), quindi è uguale alla superficie molecolare + 1.4Å. r = 1.4Å Superficie molecolare Superficie accessibile Molecola Superficie di Van der Waals

16 Ribn: controllo dei nastri (ribbons): il gruppo selezionato avrà il suo ribbon visualizzato, se sono accesi e configurati i ribbons. Visualizzazioni: si configurano tutti i tipi di visualizzazione, definendo le proprietà per ognuno dei diversi tipi. La configurazione delle visualizzazioni e il fatto che esse siano visibili oppure no non sono dipendenti nel control panel: questo permette di configurare tutto all inizio e poi decidere cosa e come visualizzarlo. Ogni tipo elemento può essere visualizzato contemporaneamente nella finestra grafica.

17 La gestione dei colori è una cosa particolarmente importante e complicata in Swiss PDB Viewer: dato che molte cose possono essere visualizzate contemporaneamente, tramite la colonna colori si impostano tutte una per volta. Ogni residuo ha il suo colore, ma il colore che si sceglie è subordinato alla struttura che ho selezionato prima con la scelta delle visualizzazioni. Per selezionare tutta la colonna si usa il tasto destro del mouse oppure si trascina una selezione su tutta la colonna. IMPORTANTE: se si seleziona un altra visualizzazione, sarà visibile la colorazione per quella visualizazione soltanto. Tutte le altre, anche se non sono visibili, rimangono, però.

18 Porta la proteina al centro, dovunque si trovi Visualizza il testo nel file PDB Lega il bottone sinistro del mouse alla traslazione della proteina Lega il bottone sinistro del mouse allo zoom Lega il bottone sinistro del mouse alla rotazione della proteina

19 Distanza tra due atomi Angolo tra due atomi Angoli diedri tra i legami dell atomo Etichetta Le informazioni richieste vengono visualizzate sotto i bottoni Mai capito Seleziona atomi Posiziona al compresi in centro un raggio r dall atomo selezionato e viene chiesto che operazione fare

20 Selezioni predefinite Colori predefiniti Personalizzazione

21 La superficie molecolare e altre cose vanno calcolar eprima di pterle usare (es. colorare) Visto che il programma non è dedicato esclusivamente alla parte grafica, come RasMol, il rendering può essere acceso o spento per risparmiare risorse per il calcolo. Per vedere i ribbons tridimensionali, le superfici ed altro, il rendering deve essere acceso a mano o con quegli acceleratori. Se il rendering è spento, solo la visualizzazione wireframe è disponibile, MA QUI NON SI CHIAMA WIREFRAME, non hanno un nome le visualizzazioni!

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