1. Cristallografia di proteine: struttura 3D di macromolecole biologiche. 2. Virus e proteine virali: dalla struttura alla funzione biologica
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- Gioacchino Petrucci
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1 !"#$%&"'(!()"*+,*"-*,./0,*". Cristallografia di proteine: struttura D di macromolecole biologiche "#$%&"'(!()"*+,*"". Virus e proteine virali: dalla struttura alla funzione biologica 4"#$%&"'(!()"*+,*"-*,./0,*". Proteine virali e ricerca razionale di farmaci antivirali Cristallografia di proteine: struttura D di macromolecole biologiche Mario Milani mario.milani@mi.infm.it /:/,*;.$0&,/%$0&/<9=*0/&=/,*;/9<$*>5/;:&5<=,"
2 Cosa sono le proteine? ???&7.%&0:97.%9=<=&." Funzioni di protezione: detossificazione del superossido Funzioni di trasporto: pompa sodio fuori e potassio nella cellula Funzioni di controllo: i fattori di trascrizione controllano l espressioni dei geni Funzioni strutturali: fibrina si assembla per bloccare il flusso sanguinio a seguito di un trauma (...) e molto altro ancora! Funzioni di difesa: anticorpi " Ma in pratica come sono fatte?
3 DNA (nucleosomi) E il DNA cosa c entra con le proteine? sequenza di DNA: AGTA " sequenza di peptidi = proteine" (traduzione) RNA polimerasi (trascrizione)" mrna" sequenza di RNA: AGUA " Codice genetico
4 Cristallizzazione di proteine Esprimere e purificare la proteina Scelta di un buffer in cui la proteina e solubile e stabile (DLS, Termofluorimetria) Portare la proteina in uno stato di supersaturazione (ridurre la solubilità) Inizio della crescita di cristalli Cristalli di proteine volume < 0. mm periodicità del reticolo cristallino > Å contenuto solvente 0% - 80% v/v bassa stabilità meccanica (E stab. < 0 kcal/mol) (E H-bond! kcal/mol)
5 Cristallizzazione di proteine Cristallizzazione: procedura empirica in cui si riduce lentamente la solubilità di una proteina: essa tende dunque a precipitare formando una struttura cristallina (non amorfa) La solubilita e legata a varie proprieta chimico-fisiche :!!forza ionica!!ph!!temperatura!!concentrazione proteina / concentrazione reagenti!!costante dielettrica del solvente!!condizioni iniziali (V in ) ( I = /! i c i z i )" Metodo della diffusione di vapore C PROT supersaturazione N sottosaturazione sovrasaturazione (C) curva di solubilità C PREC gocce a mano : ul P + ul R" gocce robot : 0. ul P + 0. ul R" sitting drop
6 atomo " Interferenza ŝ 0 s ˆ! s ˆ0 $# " "! # ' # r! onda e.m. incidente" onda e.m. diffusa" ŝ $# diff. di cammino ottico (%) " " = r( sin# + sin# ) = r! $ ( s ˆ % s ˆ 0 ) = &n s ˆ " s ˆ 0 = sin# " = r! # ver( s ˆ $ ˆ )sin% = dsin% = n& s 0 Legge di Bragg Perché ci sia int. costruttiva la diff. di cammino ottico (%) deve essere pari ad un numero intero (n) di lunghezze d onda (&) sfasamento, punti: " = # $ % = #! r s ˆ & ˆ $ ( ) = #rs generalizzazione N punti A = A j exp("ir j S) N # j= s 0 S = vettore di scattering ( ) S " s ˆ # s ˆ 0 $ ( S " s ˆ # s ˆ 0) = sin% $ $ fattore di scattering dell atomo j " posizione dell atomo j " Fattore di scattering della cella elementare: fattore di struttura F(S) = f j (S)exp("ir j S) N # j= Fattore di scattering del cristallo Reticolo cristallino: Q tuv = ta + ub + vc n n K(S) = F(S) # exp("itas) # exp("iubs) # exp("ivcs) t= 0 u= 0 v= 0 n Intensità diffusa in un esperimento di scattering I " K(S) = % cristallo e i#s$q F(S) La presenza del reticolo cristallino (interferenza) seleziona solamente quei valori di S che corrispondono a punti del reticolo reciproco (= S deve essere un vettore di reticolo reciproco). Il fattore di struttura si misura solo su valori discreti! S continuo" I " F(S) ### $ F(h,k,l) cristallo S discreto"
7 Esperimento di diffrazione I(h,k,l) " F(h,k,l) raggi X! cristallo! $# detector! Corso di cristallografia $C>5$0&$7J&>59$-0LC<*,,:0*75L9" la sfera di Ewald $C>5$0&$7J&>59KH0*L9./M&=7$:" Risultato sperimentale h k l I '# (...) Sfera di Ewald s S Ruotando il cristallo si ruota il reticolo reciproco s 0 s = " raggio della sfera
8 Il problema della fase I(S) " K(S) = % cristallo e i#s$q F(S) cristallo I " F(h,k,l) F(h,k,l) = $ "(x, y,z)exp[ #i(hx + ky + lz) ]dv "(x, y,z) = # F(h,k,l)exp $%i(hx + ky + lz) V h,k,l F.T. cell [ ] I( h,k,l) " F( h,k,l) misura sperimentale" informazione strutturale" Il problema della fase: Il fattore di struttura e un numero complesso F = F'+iF''= F(h,k,l)e i"(h,k,l ) V % F(h,k,l)e i"(h,k,l ) exp [#$i(hx + ky + lz) ] = &(x,y,z) h,k,l La fase non e misurabile direttamente
9 Soluzione del problema della fase -!Molecular Replacement (MR) -! Atomi pesanti: Se, Fe, Hg, Pt, Sm, : MIR Multiple Isomorphous Replacement MAD Multiple Anomalous Dispersion - Metodi diretti ( ) Molecular Replacement - orientare il modello nella cella elementare del cristallo sperimentale così come è orientata la proteina (ricerca di parametri rotazionali). Si utilizza la funzione di Patterson P(u) = P(u,v,w) " # F h exp $%ihu V h ( ) = "(r)" # (r + u)d r cella - posizionare il modello, correttamente orientato, nella posizione in cui si trova la proteina nella cella elementare del cristallo (ricerca di parametri traslazionali)! Fh ( obs) " k Fh ( calc) h R = F ( obs)! h h
10 Esempio: funzione di Patterson Spazio Patterson: N! N = N( N! ) picchi Spazio reale: atomi prot. di 00 aa. ~ 000 atomi ~ 4(0 6 picchi,,,,,, inter-molecolari intra-molecolari Ricerca rotazionale: convoluzione di funzioni di Patterson R(",#,$) = % d up esp (u)p mod R (u R ) U volume di integrazione U I! z (Atomi pesanti) Ottenere delle fasi mediante atomi pesanti: M.I.R. (Multiple Isomorphous Replacement) F(h,k,l) = $ "(x, y,z)exp[ #i(hx + ky + lz) ]dv = f j exp #i(hx j + ky j + lz j ) cell Natomi % j= [ ] Fattore di scattering atomico (atomo) Proprietà strutturale (posizione) cristallo nativo I esp. di diffrazione F P + atomi pesanti H F PH cristallo derivato II esp. di diffrazione F PH = F P + F H
11 " (h,k,l) # h F PH (h) = F P (h) + F H (h) F PH F H F P " H " P F P " P " PH Se troviamo la posizione degli atomi pesanti nella cella elementare abbiamo: F H, " H (calcolati dalla posizione dell'atomo pesante) F P, F PH misurati con esperimenti di diffrazione (I ) F ) conosciamo F H in modulo e fase " (h,k,l) # h conosciamo solamente i moduli F P, F PH li rappresentiamo come cerchi nel piano complesso i Consideriamo il cerchio di raggio F PH centrato in -F H le intersezioni con il il cerchio di raggio F P, danno valori di fase possibile: " p e " p F P = "F H + F PH i F PH F H F P " p " F P r " p " F P -F H r F PH soluzioni per la fase di F P : ambiguità di fase per ogni fattore di struttura F P (h)
12 F H (h,k,l) = Come trovare " H * posizione degli atomi pesanti? $ " H (x, y,z)exp[ #i(hx + ky + lz) ]dv = f Hj exp #i(hx j + ky j + lz j ) cell N atomi pesanti % j= [ ] posizione degli atomi pesanti " x H " F H = F H e i# H fattore di struttura" differenze isomorfe: si puo dimostrare che:" " F iso # F PH $ F P % F H -# " fun. di Patterson delle diff. isomorfe = fun. di Patterson dei soli atomi pesanti! + posizioni degli atomi pesanti "(! densita elettronica" { max} x ) = V! h = min # F( h! )exp $%i( h! x! ) { } [ ] modello D" " Risoluzione (legge di Bragg) d = sin# max $!
13 Validazione modello Esame del modello finale raffinato: -! accordo fra modello e dati sperimentali (R-factor) R = " h F obs (h) k F cal (h) " h F obs (h) - stereochimica delle strutture macromolecolari -! contatti/interazioni fra residui vicini spazialmente NOD" CRYST P 4 ATOM CB SER ATOM OG SER ATOM C SER ATOM 4 O SER ATOM 5 N SER ATOM 6 CA SER ATOM 7 N THR ATOM 8 CA THR ATOM 9 CB THR ATOM 0 OG THR ATOM CG THR ATOM C THR ATOM O THR ATOM 66 HOH WAT ATOM 67 HOH WAT ATOM 68 HOH WAT END contenuto di solvente: 49.4% " cella elementare: a=44.,b= 96.6, c=.0; 90, 90, 90 ; P "
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