Struttura delle proteine

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1 Struttura delle proteine I II III Copyright by Giorgio Sartor. All rights reserved. Versione oct 2015 Struttura quaternaria Èil livello di organizzazione per il quale si formano strutture aggregate di polipeptidi per formare: Strutture omo-multimeriche Strutture etero-multimeriche. Avviene abbastanza comunemente, specialmente nel caso di enzimi. Spesso èresponsabile della cooperatività nell attività enzimatica. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 2 1

2 Struttura quaternaria Proteine formate da piùcatene polipeptidiche Stechiometria definita Legami covalenti, ionici ed idrofobici Gli oligomeri sono piùstabili delle subunità dissociate Siti attivi si possono formare tra le catene Il legame di ligandi può cambiare la struttura. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 3 Connessione covalente In questa classe di proteine appartengono i domini sono formati da moduli legati insieme in una singola catena polipeptidica. Le singole catene degli anticorpi sono legate insieme per formare le immunoglobuline Catene leggere e catene pesanti possono associarsi per formare strutture etero-multimerichecome le IgM. 2RCJ v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 4 2

3 Connessione covalente el caso della piruvato kinasisi sono quattro differenti domini: Il dominio centrale (α/β barrel), catalitico Gli altri tre non hanno un ruolo catalitico vero e proprio Il piccolo dominio - terminale (42 AA) è coinvolto nella formazione dei contatti tra le subunità che formano l omotetramero. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 5 Connessione covalente el caso della piruvato kinasisi sono quattro differenti domini: Il dominio centrale (α/β barrel), catalitico Gli altri tre non hanno un ruolo catalitico vero e proprio Il piccolo dominio - terminale (42 AA) è coinvolto nella formazione dei contatti tra le subunità che formano l omotetramero. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 6 3

4 Connessione covalente el caso della piruvato kinasisi sono quattro differenti domini: Il dominio centrale (α/β barrel), catalitico Gli altri tre non hanno un ruolo catalitico vero e proprio Il piccolo dominio - terminale (42 AA) è coinvolto nella formazione dei contatti tra le subunità che formano l omotetramero. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 7 Connessione covalente E. coliproduce un enzima che catalizza sia l isomerizzazione del fosfo-ribosilantranilatoe la sintesi di indolo-glicerilfosfato, (biosintesi del triptofano) Èformato da due α/βbarrelsmolto simili, ognuno dei quali ha una propria attività enzimatica. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 8 4

5 Connessione covalente E. coliproduce un enzima che catalizza sia l isomerizzazione del fosfo-ribosilantranilatoe la sintesi di indolo-glicerilfosfato, (biosintesi del triptofano). Èformato da due α/βbarrelsmolto simili, ognuno dei quali ha una propria attività enzimatica. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 9 Strutture etero-multimeriche Differenti strutture si aggregano per formare una unica struttura. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 10 5

6 Strutture etero-multimeriche Può succedere che due catene possono unirsi per formare una struttura secondaria di dimensioni maggiori Questo èil caso della lectina(2lt) dove il β-sheetèfatto di filamenti provenienti da differenti catene polipetidiche. v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 11 Strutture omomultimeriche Èmolto comune trovare strutture multimerichecon la stesse strutture terziarie associate in modo non GroEL covalente. Spesso queste strutture non sono simmetriche, in genere possiedono una simmetria rotazionale attraverso uno più assi. La maggior parte degli enzimi forma dimeri, trimeri, tetrameri fino a tetradecameri(come nel caso della chaperoninagroel). GroES v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 12 6

7 Gruppi prostetici Metalli Legati direttamente (Fe ++, Fe +++,Zn ++, Ca ++, Co ++, Cu ++, Mg ++, Mn ++ ) Attraverso un gruppo eme (Fe ++, Fe +++, Mg ++ ) Come complessi con lo zolfo (Fe ++, Fe +++ ) Biotina Acido lipoico Retinale Piridossale v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 13 Legati direttamente Cu ++ nell emocianina v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 14 7

8 Legati direttamente Zn ++ nel zincfinger binding domain v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 15 Legati attraverso un gruppo eme Fe ++ nell emoglobina v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 16 8

9 Come complessi FeS ClustersFe ++ -S nella citocromo ossidasi v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 17 Biotina Gruppi prostetici S L acido lipoico (può essere ossidato o ridotto) Legame amidico S S Legame amidico Retinale 3 C C 3 C 3 S S C 3 C 3 Piridossale Base di Shiff Base di Shiff P C 3 v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 18 9

10 Gruppi prostetici Biotina L acido lipoico (può essere ossidato o ridotto) Retinale Piridossale v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 19 Crediti e autorizzazioni all utilizzo Questo materiale è stato assemblato da informazioni raccolte dai seguenti testi di Biochimica: CAMPE Pamela, ARVEY Richard, FERRIER Denise R. LE BASI DELLABICIMICA [ISB ] Zanichelli ELS David L., CX Michael M. I PRICIPI DIBICIMICA DILEIGER -Zanichelli GARRETT Reginald., GRISAM Charles M. BICIMICAcon aspetti molecolari della Biologia cellulare - Zanichelli VET Donald, VET Judith G, PRATT Charlotte W FDAMETI DIBICIMICA [ISB ] - Zanichelli E dalla consultazione di svariate risorse in rete, tra le quali: Kegg: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes Brenda: Protein Data Bank: Rensselaer Polytechnic Institute: Il materiale èstato inoltre rivisto e corretto dalla Prof. Giancarla rlandinidell Universitàdi Parma alla quale va il mio sentito ringraziamento. Questo ed altro materiale può essere reperito a partire da: oppure da gsartor.org/ Il materiale di questa presentazione èdi libero uso per didattica e ricerca e può essere usato senza limitazione, purché venga riconosciuto l autore usando questa frase: Materiale ottenuto dal Prof. Giorgio Sartor Università di Bologna a Ravenna Giorgio Sartor - [email protected] v gsartor 2015 M03 - Struttura delle proteine 20 10