STRUTTURA E FUNZIONE
O 2 non solubile in acqua Esistono due proteine che permettono il trasporto di O 2 nel corpo emoglobina (Hb) si trova nei globuli rossi Trasporta anche CO 2 and H + Mioglobina (Mb) si trova nei muscoli
Mb and Hb legano O 2 grazie alla presenza del gruppo eme eme Gruppo prostetico Consiste di: Protoporphyrina Fe 2+ (ferrous) nella forma ridotta lo ione Fe 2+ accetta 6 legami di coordinazione ordinati secondo i vertici di un ottaedro
COME SI LEGA L OSSIGENO? Il Fe (allo stato ferroso) forma sei legami di coordinazione: 4 con gli N dell anello porfirinico Il 5 con l His Il 6 con l O2
Monomerica Struttura terziaria 153 AA α-elica all 80% Sacca idrofoba che contiene EME Presente nelle cellule muscolari Legame con O 2 noncooperativo Trasporta O 2 Oligomerica Struttura quaternaria 4 sub-unità: 2α e 2β organizzate a coppie αβ Ogni α 141 AA Ogni β 146 AA Ogni sub-unità lega un EME Presente nei globuli rossi Legame con O 2 cooperativo Trasporta O 2, H + e CO 2
ALLOSTERISMO - MODALITA DI REGOLAZIONE DELLA FUNZIONE DI ALCUNE PROTEINE - Una sostanza può essere legata reversibilmente da una proteina: viene definita ligando di quella proteina -la proteina forma un complesso con il ligando, legandolo a livello di uno specifico sito di legame
la formazione del legame di un ligando ad un sito altera le proprietà dell altro sito, in particolare la sua affinità per il secondo ligando cooperatività: Può essere: -positiva: la modificazione aumenta la capacità di legame -negativa: la modificazione diminuisce la capacità di legame effettori allosterici: 1) effettori allosterici omotropici: (il substrato è esso stesso effettore) 2) effettori allosterici eterotropici (effettore diverso da substrato)
la coordinazione di una molecola di O 2 ad una sub unità dell emoglobina favorisce la coordinazione di una seconda molecola di O 2 ad un altra subunità e così via fino all assorbimento di 4 molecole di O 2. Tale effetto è noto come cooperativo. Questo viene descritto dall andamento SIGMOIDEO della curve di affinitò per l ossigeno 1 1 O2 O2 O2.. O2 1 1 2 1 4
Nel sangue la solubilità dell O 2 è molto maggiore che in acqua: - In acqua la solubilità è 6.6 cm 3 in 1 dm 3 a 293 K e 1 atm ovvero di 3 x 10-4 M -Nel sangue, nelle stesse condizioni di T e P, la solubilità sale a 200 cm 3 cioè 9 x 10-3 M -L assorbimento dell ossigeno da parte dell emoglobina o della mioglobina viene usualmente descritto da curve di ossigenazione in cui si riporta la frazione di proteina ossigenata in funzione della pressione parziale dell ossigeno. In queste curve il 100% corrisponde alla saturazione, cioè all assorbimento di una molecola di O 2 da parte di tutte le molecole di mioglobina o di quattro molecole di O 2 da parte di tutte le molecole di emoglobina.
: inizialmente:la pendenza della curva dell affinità per l O2 è bassa perché le subunità competono indipendentemente per il legame al primo O2 dopo:quando una molecola di O2 si è legata ad una subunità, l affinità delle altre subunità aumenta e quindi aumenta la pendenza della curva
Nei polmoni la P(O 2 ) è circa tre volte maggiore che nei tessuti (90-100 contro 30-35 mmhg) Nei polmoni, dove ci sono elevate pressioni di O 2, l Hb assorbe efficentemente l O 2 venendo praticamente saturata Nei tessuti, dove le pressioni di O 2 sono basse, Hb è meno efficiente di Mb e rilascia l O 2 alla Mb che mantiene il 90% della saturazione Emoglobina trasporto di O 2 Mioglobina immagazzinamento O 2
H + è un antagonista del legame di O 2 ad Hb al diminuire del ph è favorita la dissociazione dell O 2 dalla Hb consente di rifornire con altro O 2 i muscoli che si stanno contraendo attivamente, nei quali la po 2 può essere anche inferiore ai 20 torr tali muscoli generano acido lattico velocemente si produce un abbassamento del ph nel sangue si stimola il rilascio di O 2 da parte di Hb Hb(O 2 ) n H x+ + O 2 Hb(O 2 ) n+1 + xh +
CO 2 è presente libera o nei globuli rossi come HCO 3-, il ph si abbassa e diminuisce affinità di Hb per O 2 nei polmoni viene eliminata CO 2 con espirazione, si alza il ph e aumenta affinità di Hb per O 2 Hb trasporta CO 2 come carbammato ( circa 15%)
CO 2 si combina con i gruppi amminici non carichi, e questo favorisce il rilascio di Ossigeno