Prof. Giorgio Sartor Aminoacidi e proteine Copyright 2001-2012 by Giorgio Sartor. Versione 1.7.1 mar 2012 All rights reserved. Le cellule V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine -2-
Aminoacidi Gli α-aminoacidi (AA) sono molecole che presentano almeno due gruppi funzionali, il gruppo C e il gruppo 2 Legati al carbonio α 2 3 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 3- Aminoacidi Gli AA differiscono tra loro per il gruppo I mammiferi utilizzano 20 AA diversi il cui gruppo ha diverse proprietà polari e/o acidobase: alifatico (sei) aromatico (tre) idrossilato (due) o contenente zolfo (due) acido e derivati (quattro) basico (tre) apolare (otto) neutro polare (cinque) ionizzabile (sette) V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 4-
Aminoacidi alifatici Gli AA alifatici sono sei: 3 C 3 C C 3 2 2 2 Glicina GlyG Alanina Ala A Valina ValV 3 C C 3 2 3 C C 3 2 Leucina Leu L Isoleucina IleI Prolina Pro P V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 5- Aminoacidi aromatici Gli AA aromatici sono tre: Fenilalanina Phe F 2 Tirosina Tyr Y 2 2 Triptofano Trp W V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 6-
Aminoacidi idrossilati Gli AA idrossilati sono due: 3 C 2 2 Serina Ser S Treonina Thr T V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 7- Aminoacidi contenenti zolfo Gli AA contenenti zolfo sono due: S C 3 S 2 2 Cisteina Cys C Metionina Met M V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 8-
Aminoacidi acidi (e derivati) Gli AA acidi sono due (e due le amidi): Acido aspartico Asp D 2 Acido glutamico Glu E 2 2 2 2 2 Asparagina Asn Glutamina GlnQ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 9- Aminoacidi basici Gli AA basici sono tre: 2 2 2 Lisina Lys K Arginina Arg 2 Istidina is 2 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 10 -
Proprietà acido-base degli AA La presenza dei due gruppi funzionali C e 3 rende gli AA simili, nel loro comportamento acido-base, ad acidi biprotici A 2. A 2 A A - 3 3 2 K a ' K a '' Carica 1 Catione Carica 0 Anfoione Carica -1 Anione V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 11 - Proprietà acido-base degli AA V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 12 -
Proprietà acido-base degli AA Si definisce pi (punto isoelettrico) il valore di p al quale l AA ha carica netta 0, nel caso di un AA con catena laterale neutra è dato da: pi 1 = (pka '( α C) pka ''( α -3 2 ) ) V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 13 - Proprietà acido-base degli AA acidi In presenza un gruppo acido oltre ai due gruppi funzionali C e 3 gli AA si comportano come acidi triprotici A 3. A 3 A 2 A - A -- C 3 C 3 -C 3 -C 2 Carica 1 Catione K a ' Carica 0 Anfoione K a '' Carica -1 Anione K a ''' Carica -2 Dianione V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 14 -
Proprietà acido-base degli AA acidi Il pi di un AA acido è dato dalla media dei due valori minori di pk a : 1 pi = (pka '( α C) pka ''(-C) 2 ) V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 15 - Proprietà acido-base degli AA basici In presenza un gruppo basico oltre ai due gruppi funzionali C e 3 gli AA si comportano come acidi triprotici A 3. 3 A 3 A 2 A (C 2 ) 4 3 (C 2 ) 4 3 3 (C 2 ) 4 3 2 A - (C 2 ) 4 2 2 Carica 2 Dicatione K a ' Carica 1 Catione K a '' Carica 0 Anfoione K a ''' Carica -1 Anione V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 16 -
Proprietà acido-base degli AA basici Mentre il di un AA basico è dato dalla media dei due valori maggiori di pk a : pi 1 = (pka '' pka ''' ( α 3 ) ( ε 3 2 ) ) V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 17 - Proprietà acido-base degli AA apolari AA pk a pk a pi Gly 2.3 9.6 6.0 Ala 2.3 9.7 6.0 Val 2.3 9.6 6.0 Leu 2.4 9.6 6.0 Ile 2.4 9.7 6.1 Pro 2.0 10.6 6.3 Phe 1.8 9.1 5.5 Met 2.3 9.2 5.8 Ser 2.2 9.2 5.7 Thr 2.6 10.4 6.5 Trp 2.4 9.4 5.9 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 18 -
Proprietà acido-base degli AA polari AA pk a pk a pk a pi Cys 1.7 10.8 8.3 5.0 Tyr 2.2 9.1 10.1 5.7 Asp 2.1 9.8 3.9 3.0 Asn 2.0 8.8-5.4 Glu 2.2 9.7 4.3 3.2 Gln 2.0 9.1-5.7 is 1.8 9.2 6.0 7.6 Lys 2.2 9.0 10.5 9.8 Arg 2.2 9.0 12.5 10.8 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 19 - Proprietà acido-base degli AA polari AA pk a pk a pk a pi Cys 1.7 10.8 8.3 5.0 Tyr 2.2 9.1 10.1 5.7 Asp 2.1 9.8 3.9 3.0 Asn 2.0 8.8-5.4 Glu 2.2 9.7 4.3 3.2 Gln 2.0 9.1-5.7 is 1.8 9.2 6.0 7.6 Lys 2.2 9.0 10.5 9.8 Arg 2.2 9.0 12.5 10.8 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 20 -
Istidina is is presenta un valore di pi vicino al p fisiologico a causa della stabilizzazione per risonanza del catione imidazolico. 3 pk a = 6.0 3 3 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 21 - Aminoacidi modificati Modificazioni post-traduzionali 4-idrossiprolina -fosfoserina P 3 -fosfotirosina P 3 -Acetillisina 3 C 3 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 22 -
Isomeria ottica Tutti gli AA (esclusa la glicina) possiedono almeno un atomo di carbonio asimmetrico, il C α. C α 2 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 23 - Isomeria ottica Quindi possono esistere due isomeri D ed L 3 C 3 3 C 3 D-Alanina. In natura gli AA sono in forma L. L-Alanina V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 24 -
Isomeria ottica Per quanto riguarda la configurazione assoluta degli L-AA 18 sono S e uno (la cisteina). 2 C 3 3 C C S 2 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 25 - Isomeria ottica Per quanto riguarda la configurazione assoluta degli L-AA 18 sono S e uno (la cisteina). 2 C 2 S SC 2 C 2 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 26 -
Il legame peptidico CC Cα 1 Cα 2 2 AA 1 AA 2 (aminoterminale) (carbossiterminale) Gli AA si legano tra loro con un legame tra il gruppo carbossilico di un AA e il gruppo aminico dell AA successivo. V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 27 - Il legame peptidico CC 2 AA 1 AA 2 (aminoterminale) (carbossiterminale) Gli AA si legano tra loro con un legame tra il gruppo carbossilico di un AA e il gruppo aminico dell AA successivo. V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 28 -
Il legame peptidico Il legame peptidico ha caratteristiche elettroniche che ne regolano la geometria... Cα 1 Cα 2 Cα 1 Cα 2 δ Cα 2 Cα 1 δ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 29 - Angoli diedri Angolo diedro A-B-C-D () orario (-) antiorario V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 30 -
Cα 1 φ (phi) C --Cα-C ψ(psi) -Cα-C - ω (omega) Cα-C --Cα C corrisponde al C=0 Cα 1 Angoli diedri ψ 1 ψ 1 ω 1 φ 1 ω 1 φ 1 * Cα 2 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 31 - ψ 2 * Cα 2 ψ 2 ω 2 ω 2 φ φ φ 2 Cα 3 φ 2 Cα 3 Il legame peptidico A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche proprietà geometriche: I legami hanno lunghezze: C α -C 1.52Å C= 1.23Å C- 1.33Å -C α 1.45Å Il legame ωgeneralmente trans (180 ) Cα 1 ψ ω φ * Cα 2 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 32 -
Il legame peptidico A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche proprietà geometriche: on vi è libera rotazione intorno al legame C- Vi è libera rotazione solo intorno ai legami φ e ψ. Cα 1 ψ ω Cα C 32 φ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 33 - Il legame peptidico V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 34 -
Il legame peptidico L angolo ω tende ad essere planare Trans(180 ) o Cis(0 ) a causa della delocalizzazione degli elettroni π. Trans è molto più favorito di Cis: Solo 116 su 32539 angoli ω in 154 strutture (0.36%) sono Cis (Stewart et al. 1990). Alcune coppie di AA sono però più spesso Cis: Tyr-Pro (25%), Ser-Pro (11%), X-Pro (6.5%) Questo permette la flessibilità dello scheletro della proteina attraverso gli angoli φ e ψ con la limitazione dell ingombro sterico. ψ Trans 121.1 123.2 Cα 1 Cα 1 115.6 119.5 ω 121.9 ψ ω φ φ 118.2 119.5 121.9 118.2 Cα 2 Cα 2 Cis V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 35 - Il legame peptidico A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche proprietà geometriche: È planare. Cα 1 ψ ω φ Cα C 32 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 36 -
Il legame peptidico A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche proprietà elettriche: - 0.42 0.42 - Cα 2 È dipolare. Cα 1-0.20 0.20 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 37 - Angoli φ ω ψ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 38 -
Angolo χ 2 * 3 C χ 1 χ 5 χ 4 χ 3 χ 2 C 3 * V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 39 - Peptidi e proteine I peptidi e le proteine sono polimeri di AA legati tra loro da un legame peptidico. Fino a 20 AA il polimero è un peptide. C V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 40 -
Struttura primaria Si definisce la struttura primaria di un peptide o di una proteina la sequenza a partire dall AA aminoterminale (il primo) all AA carbossiterminale (l ultimo). 3 -G-A-S-T-A-A-K-W-K-C - 1 2 3 4 5 6 7 8 9 3 -Gly-Ala-Ser-Thr-Ala-Ala-Lys-Trp-Lys-C - 1 2 3 4 5 6 7 8 9 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 41 - Protein folding ipiegamento V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 42 -
Distanze: X- Legame idrogeno X Y X donatore; Y accettore 1.1Å (110 pm) Y 1.6-2.0Å (160-200 pm) in 2 1.97Å (197 pm) Angolo: da 46 ( 2 -F) a 180 (C-F) Energia: da 1 2 kj mol 1 a 161.5 kj mol 1 (in F 2- ); 21 kj mol 1 (in 2 ) V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 43-2 δ δ δ C 3 δ δ δ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 44 -
Struttura secondaria La struttura II delle proteine dipende dalla formazione di legami idrogeno tra atomi di ossigeno di un legame peptidico e atomi di azoto di un altro legame peptidico. La formazione dei legami tra atomi avviene a causa: della possibilità di rotazione intorno ai legami che coinvolgono il Cα della distribuzione delle cariche nel legame peptidico che rende l atomo di ossigeno carbonilico con carica parziale negativa e l atomo di idrogeno con parziale carica positiva, ciò rende la condivisione di un atomo di idrogeno tra l ossigeno e l azoto. Cα 1...Cα n δ δ δ Cα 2... δ Cα n 1 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 45 - Struttura secondaria La formazione dei legami tra atomi avviene a causa della possibilità di rotazione intorno al legame tra il Cα e l atomo di azoto che lo precede (angolo φ) ed intorno ai legami tra il Cα e l atomo di carbonio (carbonilico) che lo segue (angolo ψ). 3 φ ψ C- V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 46 -
Struttura secondaria 3 φ ψ C- 3 φ ψ C- V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 47 - Struttura secondaria 3 C C- V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 48 -
Struttura secondaria Poiché non tutte gli angoli di rotazione sono possibili a causa degli ingombri sterici, esistono dei minimi di energia conformazionale che corrispondono a particolari coppie di angoli φ e ψ ed alla formazione di legami con, in alcuni casi, precise periodicità: Esistono diverse strutture II: Eliche Strutture β ipiegamenti (Turns) V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 49 - Angolo φ negativo Angolo ψ negativo umero di residui per giro = 3.6 Passo dell elica = 5.4 Å 1.5 Å per residuo α-elica V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 50 -
α-elica V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 51 - Distorsioni α-elica Contatti con altre strutture secondarie; Distribuzione del solvente asimmetrica; Presenza nella sequenza di Pro V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 52 -
Elica 3 10 Tre aminoacidi per giro. Il legame forma un ciclo di dieci atomi. 3 9 10 8 7 5 2 6 4 1 2 3 1 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 53 - β-sheet e β-strand L angolo φ è negativo e ψ è positivo. Le strutture β sono caratterizzate dalla formazione di legami idrogeno tra catene adiacenti e non necessariamente orientate nello stesso verso. V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 54 -
Diversi tipi di β-sheet I legami che si formano dipendono dall orientazione relativa delle catene V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 55 - Urato ossidasi Catecolo -Metiltransferasi V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 56 -
Diversi tipi di β-sheet I legami che si formano dipendono dall orientazione relativa delle catene V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 57 - amachandran plot Alanina Glicina MI MAX Scala di probabilità V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 58 -
β-sheet e β-strand amachandran plot ψ α-elica sinistrorsa Si può rappresentare la distribuzione degli angoli φeψ in una qualunque proteina mettendo in grafico gli angoli. α-elica destrorsa φ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 59 - amachandran plot ψ Si può rappresentare la distribuzione degli angoli φeψ in una qualunque proteina mettendo in grafico gli angoli. φ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 60 -
Turns I turns sono strutture composte di pochi AA, In genere fungono da collegamento tra eliche o strands. everse Turns β -hairpin Turns V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 61 - everse Turns i 1 Tipo II ψ i 2 Tipo I i 1 i 2 sempre glicina φ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 62 -
β -hairpin Turns Un tipo di turn che interviene tra due β- strand antiparallele. β -hairpin V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 63 - β -hairpin Turns esiduo 1 ψ esiduo 2 Tipo II Tipo I esiduo 2 esiduo 1 φ V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 64 -
Struttura terziaria Superstruttura secondaria V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 65 - Motivi (Motifs) Si dicono motivi (motifs) semplici combinazioni di elementi di struttura secondaria arrangiati geometricamente; Spesso, ma non sempre, ai motivi sono associate particolari funzioni o attività V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 66 -
Alcuni motivi Four helix bundle elix-loop-helix Coiled coil V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 67 - Funzionalità Aspartato ATP Asparagina sintasi EC 6.3.5.4 AMP 2 3 Mg 3 2 PPi Glutamina 3 3 Glutamato ATP Aspartil-tA sintasi EC 6.1.1.12 AMP t-a Asp Mg 3 ta L-Aspartil-tA Asp 3 Aspartato PPi Asparagina V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 68 -
Asparagina sintasi EC 6.3.5.4 12AS V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 69 - Aspartil-tA sintasi EC 6.1.1.12 ATP binding 1B8A V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 70 -
Similitudine strutturale 1B8A 12AS V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 71 - Calcium binding motif D-x-[DS]-{ILVFYW}-[DESTG]-[DQGK]-{GP} -[LIVMC]-[DEQSTAGC]-x(2)-[DE]-[LIVMFYW] V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 72 -
eme-binding motif [FY]-[LIVMK]-x(2)--P-[GA]-G [ è il ligando assiale del gruppo eme] V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 73 - Trypsin active site signatures [DSTAGC]-[GSTAPIMVQ]-x(2)-G-[DE]-S-G- [GS]-[SAPV]-[LIVMFYW]- [LIVMFYSTAQ] (serine signature) [LIVM]-[ST]-A-[STAG]--C (histidine signature) V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 74 -
Struttura terziaria ipiegamento (Folding) che porta alla formazione di strutture tridimensionali. I legami che sono coinvolti nella stabilizzazione della struttura III sono legami tra catene laterali Legami Van del Vaals Idrofobici Coppia ionica -S-S- V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 75 - Legami È un legame tra le catene laterali di due aminoacidi vicini... 3 o con il mezzo C- C- 3 C- 3 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 76 -
Van der Walls È un legame elettrostatico tra le catene laterali di due aminoacidi vicini. 3 C 3 C 3 3 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 77 - Interazione idrofobica È un legame elettrostatico tra le catene laterali di due aminoacidi vicini. 3 C- C- C- C- 3 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 78 -
Coppia ionica È un legame elettrostatico tra le catene laterali di due aminoacidi carichi vicini. 3 2 2 C- V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 79 - Ponti disolfuro È un legame tra due cisteine (anche non adiacenti) che prevede l ossidazione del gruppo S. S S S S V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 80 -
Topologia Topologia a chiave greca nella superossido dismutasi(sd) V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 81 - Stessi elementi diversa topologia V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 82 -
Domini Unità fondamentale del folding È la combinazione di diversi elementi di struttura secondaria e/o motivi, non necessariamente contigui, che sono impaccati in una struttura globulare. Un dominio può ripiegarsi indipendentemente in una struttura tridimensionale stabile con una specifica funzionalità. βbarrel α/β barrel V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 83 - βbarrel LIPCALIE dorant Binding Protein From asal Mucosa f Pig 1A3Y etinol-binding Protein (bp) From Pig Plasma 1AQB Bovine β-lactoglobulin 1B0 Pheromone binding to rodent urinary protein 1MUP V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 84 -
Alcune Lipocaline 1A3Y 1AQB 1B0 1MUP V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 85 - Una proteina con domini multipli V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 86 -
Cores delle proteine Il core di una proteina e il motivo comune, strutturalmente conservato che distingue una classe di proteine. Il core è definito come una regione stutturale comune ad un gruppo di sequenze. Proteine con simili funzioni hanno simili cores. Le regioni periferiche (fuori dal core ) possono avere struttura anche molto diversa. V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 87 - V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 88 -
Struttura quaternaria Proteine formate da più catene polipeptidiche Stechiometria definita Legami ionici ed idrofobici Gli oligomeri sono più stabili delle subunità dissociate Siti attivi si possono formare tra le catene Il legame di ligandi può cambiare la struttura. V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 89 - Gruppi prostetici Metalli Legati direttamente (Fe, Fe,Zn, Ca, Co, Cu, Mg, Mn ) Attraverso un gruppo eme (Fe, Fe, Mg ) Come complessi con lo zolfo (Fe, Fe ) Biotina Acido lipoico etinale Piridossale V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 90 -
Legati direttamente Cu nell emocianina V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 91 - Legati direttamente Zn nel zinc finger binding domain V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 92 -
Legati attraverso un gruppo eme Fe nell emoglobina V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 93 - Come complessi FeS Clusters Fe -S nella citocromo ossidasi V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 94 -
Gruppi prostetici Biotina S L acido lipoico (può essere ossidato o ridotto) 3 C C 3 C 3 Legame amidico S S S S Legame amidico etinale C 3 C 3 Base di Shiff Base di Shiff Piridossale P C 3 V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 95 - Gruppi prostetici Biotina L acidolipoico (può essere ossidato o ridotto) etinale Piridossale V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 96 -
Crediti e autorizzazioni all utilizzo Questo materiale è stato assemblato da informazioni raccolte dai seguenti testi di Biochimica: CAMPE Pamela, AVEY ichard, FEIE Denise. LE BASI DELLA BICIMICA [ISB 978-8808-17030-9] Zanichelli ELS David L., CX Michael M. I PICIPI DI BICIMICA DI LEIGE -Zanichelli GAETT eginald., GISAM Charles M. BICIMICA con aspetti molecolari della Biologia cellulare - Zanichelli VET Donald, VET Judith G, PATT Charlotte W FDAMETI DIBICIMICA [ISB 978-8808-06879-8] - Zanichelli E dalla consultazione di svariate risorse in rete, tra le quali: Kegg: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes http://www.genome.ad.jp/kegg/ Brenda: http://www.brenda.uni-koeln.de/ Protein Data Bank: http://www.rcsb.org/pdb/ ensselaer Polytechnic Institute: http://www.rpi.edu/dept/bcbp/molbiochem/mbweb/mb1/mb1index.html Il materiale è stato inoltre rivisto e corretto dalla Prof. Giancarla rlandini dell Università di Parma alla quale va il mio sentito ringraziamento. Questo ed altro materiale può essere reperito a partire da: http://www.ambra.unibo.it/giorgio.sartor/ oppure da http://www. gsartor.org/ Il materiale di questa presentazione è di libero uso per didattica e ricerca e può essere usato senza limitazione, purché venga riconosciuto l autore usando questa frase: Materiale ottenuto dal Prof. Giorgio Sartor Università di Bologna a avenna Giorgio Sartor - giorgio.sartor@unibo.it V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine - 97 -