Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa

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1 Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa

2 La fosforilazione ossidativa rappresenta il culmine del metabolismo energetico negli organismi aerobici Tutte le tappe enzimatiche della degradazione ossidativa dei carboidrati, degli acidi grassi e degli amminoacidi convergono nella tappa finale della respirazione cellulare, in cui l energia prodotta da tali ossidazioni viene utilizzata per la sintesi dell ATP Negli eucarioti la fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri e comporta la riduzione dell O 2 ad H 2 O. Gli elettroni vengono forniti dal potere riducente di NADH + H + e FADH 2 La trasduzione energetica operante nella fosforilazione ossidativa si spiega con la formazione di gradienti protonici transmembrana, secondo la teoria chemiosmotica di Mitchell (Peter Mitchell, 1961) Il flusso di elettroni accoppiato con la sintesi di ATP avviene nella membrana mitocondriale interna, che può contenere anche più di gruppi di trasportatori di elettroni (o catene respiratorie) e di complessi di ATP sintasi

3 Anatomia biochimica di un mitocondrio Le involuzioni (creste) aumentano considerevolmente l area della superficie della membrana interna La membrana mitocondriale esterna è facilmente permeabile a piccole molecole (M r < 5000) ed agli ioni, che l attraversano grazie a canali denominati porine La membrana mitocondriale interna, invece, è impermeabile alle piccole molecole ad agli ioni, compresi i protoni (H + ) Gli elettroni entrano in una catena respiratoria mitocondriale, nella quale passano tra proteine (per lo più integrali) di membrana, mediante: 1) trasferimento diretto (come nella riduzione di Fe 3+ a Fe 2+ ); 2) trasferimento di un atomo d idrogeno (H + + e - ); 3) trasferimento di uno ione idruro (:H - )

4 La maggior parte degli elettroni che entrano nella catena respiratoria deriva dall azione delle deidrogenasi dipendenti da nucleotidi nicotinammidici (NAD(P)H + H + ) e delle flavoproteine contenenti un cofattore flavinico (FMNH 2 o FADH 2 )

5 Coenzima Q Gli elettroni passano poi attraverso una serie di trasportatori legati alla membrana, tra cui l ubichinone (detto anche coenzima Q o Q) e due tipi diversi di proteine contenenti ferro (i citocromi e le proteine ferro-zolfo) L ubichinone è un benzochinone liposolubile con una lunga catena laterale isoprenoide Nei cloroplasti delle piante si trova il plastochinone, mentre nei batteri si trova il menachinone La riduzione completa dell ubichinone richiede due elettroni e due protoni e può avvenire con un radicale intermedio semichinonico

6 I citocromi sono proteine con un elevata capacità di assorbire la luce visibile, dovuta ai loro gruppi prostetici eme (contenenti ferro). Nei mitocondri vi sono citocromi a, b e c Ogni eme possiede quattro anelli a cinque membri, contenenti azoto, disposti in una struttura ciclica detta porfirina I Citocromi La ferro protoporfirina IX si trova nei citocromi b ed anche nella mioglobina e nell emoglobina L eme A ha una lunga coda isoprenoide legata ad un anello L eme C è legato covalentemente alla proteina del citocromo c mediante ponti tioetere con due residui di Cys I quattro atomi di azoto sono coordinati con un atomo centrale di Fe, che può essere nel suo stato ridotto (Fe 2+ ) od ossidato (Fe 3+ )

7 I legami doppi coniugati della porfirina (in rosa nelle strutture precedenti) sono responsabili dell assorbimento della luce visibile Ogni citocromo ha tre bande di assorbimento della luce visibile nel suo stato ridotto (Fe 2+ ) La banda γ, nella regione blu dello spettro, è anche detta banda di Soret ed è utilizzata spesso per descrivere l'assorbimento di molecole contenenti eme I citocromi a e b sono proteine integrali della membrana mitocondriale interna, mentre il citocromo c è solubile e si lega alla superficie esterna della stessa membrana mediante interazioni elettrostatiche

8 Le proteine ferro-zolfo Nelle proteine ferro-zolfo il metallo è associato ad atomi di zolfo inorganico o ad atomi di zolfo di residui di Cys della proteina Tali centri ferro-zolfo possono essere molto semplici (a) o molto complessi (b, c) Le proteine ferro-zolfo di Rieske vedono il ferro coordinato con due residui di His e non di Cys Tutte le proteine Fe-S partecipano a reazioni redox in cui si trasferisce un elettrone alla volta, sfruttando cambiamenti dello stato di ossidazione del Fe

9 Potenziali di riduzione standard della catena respiratoria e dei suoi trasportatori di elettroni

10 I supercomplessi o respirasomi

11 Inibitori del trasporto e - e della fosforilazione ox

12 Complessi proteici della catena di trasporto Vi sono quattro componenti proteici distinti (I-IV) nella catena di trasporto degli elettroni mitocondriale I: NADH-Coenzima Q reduttasi II: Succinato-coenzima Q reduttasi III: Coenzima Q-citocromo c reduttasi IV: Citocromo c ossidasi

13 Panoramica dei complessi e delle vie nella catena di trasporto elettronico mitocondriale

14 Il complesso I ossida il NADH e riduce il Coenzima Q

15 Il complesso II ossida il succinato e riduce il coenzima Q

16 La prima tappa della β ossidazione degli acidi grassi è catalizzata dalla flavoproteina acil-coa deidrogenasi, che non cede elettroni al Complesso II, ma alla flavoproteina ETF, che a sua volta li cede alla EFT:Q ossidoreduttasi, la quale riduce il coenzima Q Anche il glicerolo 3-fosfato salta il Complesso II, cedendo elettroni direttamente al coenzima Q attraverso la glicerolo 3-fosfato deidrogenasi

17 Il complesso III media il trasporto degli e - dal coenzima Q al citocromo c

18 Il complesso III media il trasporto degli e - dal coenzima Q al citocromo c

19 Il complesso IV trasferisce gli e - dal cit c per ridurre l O 2 sul lato della matrice La citocromo ossidasi trasferisce in modo ordinato gli elettroni da 4 molecole di citocromo c all ossigeno molecolare (O 2 ), che viene ridotto a 2 molecole di H 2 O utilizzando 4 e - e prelevando 4H + substrato dalla matrice mitocondriale Contestualmente, l enzima pompa 4H + dalla matrice verso lo spazio intermembrana, aumentando ulteriormente il potenziale elettrochimico generato dal trasporto elettronico attraverso i Complessi I e III

20 L energia associata al trasporto elettronico viene efficientemente conservata sotto forma di gradiente di protoni, che si genera a livello dei Complessi I, III e IV (per quest ultimo viene rappresentata una semi-seazione)

21 L energia elettrochimica contenuta nel gradiente di concentrazione protonica e nella separazione delle cariche elettriche genera una forza protomotrice (o forza motrice protonica, ΔG), che è formata da due componenti: energia potenziale chimica (gradiente protonico, ΔpH) ed energia potenziale elettrica (gradiente elettrico, Δψ) [R, costante universale dei gas T, temepratura assoluta Z, carica elettrica dello ione F, costante di Faraday Δψ, potenziale di membrana]

22 Modello chemiosmotico di Mitchell [Reazione generale: ADP + P i + nh P + ATP + H 2 O + nh N+ ]

23 L accoppiamento del trasferimento elettronico con la sintesi di ATP nei mitocondri richiede la presenza di ADP + P i e di un substrato ossidabile (come il succinato) L accoppiamento è bloccato da inibitori della citocromo ossidasi (come il cianuro, CN - ) o dell ATP sintasi (come la venturicidina e l oligomicina) Gli agenti disaccoppianti (come il dinitrofenolo, DNP) bloccano la sintesi di ATP, pur consentendo la respirazione

24 I disaccoppianti chimici della fosforilazione ossidativa possiedono un protone dissociabile (sono acidi deboli) e sono molto idrofobici Essi agiscono trasportando protoni attraverso la membrana mitocondriale interna e dissipando così il gradiente protonico (ΔpH)

25 ATP sintasi

26 La reazione ADP + P i ATP + H 2 O è facilmente reversibile sulla superficie di F 1, dove l ATP viene stabilizzato più dell ADP ma viene rilasciato grazie al gradiente protonico Il meccanismo catalitico di F 1 è stato in gran parte chiarito, anche grazie ad esperimenti di scambio di 18 O in presenza di acqua marcata (a) Lo stato di transizione più probabile per l idrolisi e la sintesi di ATP è stato identificato (b)

27 Diagrammi delle coordinate di reazione dell ATP sintasi e di un enzima modello Anche se la variazione di energia libera per la formazione di ATP da ADP e P i in una soluzione acquosa è grande e di segno positivo, il legame molto saldo dell ATP all enzima F 1 fornisce una quantità di energia di legame che abbassa l energia libera dell ATP legato a valori simili a quella dell ADP + P i L energia libera richiesta per il rilascio dell ATP è fornita dalla forza protomotrice

28 Meccanismo di catalisi rotazionale Il modello della modificazione del legame dell ATP sintasi si basa sul fatto che il complesso F 1 possiede tre siti non equivalenti per il legame dei nucleotidi adenilici, uno per ciascuna coppia di subunità α e β. In ogni momento, uno di questi siti si trova nella conformazione β-atp (che lega saldamente l ATP), il secondo in conformazione β-adp (che lega debolmente l ATP) ed il terzo in conformazione β-vuota (che lega molto debolmente l ATP) La forza protomotrice provoca la rotazione dello stelo centrale (la subunità γ, in verde) che, toccando un sito alla volta, ne modifica la conformazione, permettendo la sintesi ed il rilascio di ATP

29 La teoria chemiosmotica supporta stechiometrie frazionarie per la sintesi di ATP ed il consumo di ossigeno (rapporto P/O) xadp + xp i + 1/2O 2 + NADH + H + xatp + H 2 O + NAD + dove il valore di x rappresenta il rapporto P/O (o rapporto P/2e - ) Moltissimi studi sperimentali hanno prodotto rapporti P/O compresi tra 2 e 3, quando il donatore di e - è il NADH, e tra 1 e 2, quando il donatore è il succinato. Presumendo che P/O dovesse essere un numero intero, per anni si è convenuto che esso valesse 3 a partire dal NADH e 2 a partire dal succinato Tuttavia, l accettazione universale della teoria chemiosmotica ha permesso d ipotizzare anche valori frazionari per il rapporto P/O. Stabilito concordemente che: i protoni pompati fuori dal mitocondrio per ogni coppia di elettroni sono 10 per il NADH e 6 per il succinato; servono 4H + per la sintesi di un ATP (di cui uno è necessario per trasportare P i, ADP ed ATP attraverso la membrana mitocondriale) si è arrivati a concludere che il rapporto P/O è pari a 2.5 (10/4) per il NADH e 1.5 (6/4) per il succinato Queste stechiometrie sono largamente accettate, ma diventeranno definitive solo quando i dettagli del meccanismo di reazione di F 0 F 1 saranno completamente definiti

30 ATP sintasoma

31 Shuttle del malato-aspartato

32 Shuttle del glicerolo 3-fosfato

33 Regolazione della fosforilazione ossidativa La completa ossidazione di una molecola di glucosio a CO 2 rende 30 o 32 molecole di ATP (a seconda dello shuttle utilizzato), mentre la glicolisi si ferma a 2 molecole soltanto

34 La fosforilazione ossidativa è regolata dal fabbisogno energetico cellulare, secondo vari meccanismi: a) Controllo da accettore della respirazione, vale a dire dipendenza della velocità di consumo di O 2 dalla concentrazione di ADP, l accettore del gruppo fosforico. Si definisce rapporto di controllo da accettore quello tra la velocità massima di consumo di O 2 in presenza di concentrazioni ottimali di ADP e la velocità basale in assenza di ADP (con valori anche superiori a 10) b) Rapporto di azione di massa del sistema ATP-ADP, vale a dire [ATP]/([ADP][P i ]) La sintesi di ATP continua fino a che il rapporto di azione di massa non raggiunge il suo valore massimo, un evento che fa rallentare la respirazione cellulare c) Proteine regolatrici contribuiscono a regolare i livelli di ATP. Per esempio, un inibitore proteico (IF 1 ) impedisce l idrolisi dell ATP durante l ipossia (per esempio, per un attacco cardiaco od un colpo apoplettico) IF 1 (84 amminoacidi) si lega contemporaneamente a due molecole di ATP sintasi, inibendone l attività ATPasica L inibitore è attivo solo nella sua forma dimerica, che può esistere a ph < 6.5 (metabolismo anaerobico!)

35 Un problema rilevante della fosforilazione ossidativa è la formazione di ROS, a causa di perdite di elettroni lungo la catena respiratoria. Servono, quindi, meccanismi di detossificazione efficienti (in blu), per difendere il mitocondrio e la cellula

36 Il fattore inducibile dell ipossia (HIF-1) regola l espressione genica per ridurre la formazione di ROS

37 I meccanismi di regolazione delle vie che producono ATP sono coordinati Le interconnessioni delle regolazioni della glicolisi, dell ossidazione del piruvato, del ciclo dell acido citrico e della fosforilazione ossidativa sono dipendenti dalle concentrazioni relative di ATP, ADP, AMP, NADH e NAD + L azione del citrato nell inibire la glicolisi ed il ciclo dell acido citrico è coordinata con quella dei nucleotidi adeninici

38 Il tessuto adiposo bruno

39 Le P-450 ossigenasi (o citocromi P-450) mitocondriali catalizzano l ossidrilazione degli steroidi nella ghiandola surrenale, specializzata appunto nella sintesi degli ormoni steroidei Le P-450 ossigenasi del reticolo endoplasmatico degli epatociti catalizzano reazioni simili a quelle degli enzimi P-450 mitocondriali, ma i loro substrati sono composti idrofobici, tra cui molti xenobiotici (sostanze non presenti in natura, ma sintetizzati industrialmente)

40 I mitocondri hanno un ruolo primario anche nella fase iniziale dell apoptosi All inizio di questo processo, la membrana mitocondriale esterna aumenta notevolmente la sua permeabilità, a causa dell apertura del complesso del poro di transizione della permeabilità (PTPC), una proteina multimerica Il citocromo c può così uscire nel citosol, dove interagisce con i monomeri della proteina Apaf-1 (fattore-1 di attivazione della proteasi dell apoptosi), causando la formazione di un apoptosoma (composto da 7 molecole di Apaf-1 e 7 molecole di citocromo c) Questo complesso costituisce una piattaforma sulla quale la proteasi procaspasi-9 viene attivata a caspasi- 9, che porta avanti una cascata proteolitica nel processo apoptotico [Tutte le caspasi sono proteasi a cisteina, che tagliano i legami peptidici dal lato carbossilico di un acido aspartico (da cui il nome)]

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