PIRUVATO DEIDROGENASI
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- Leona Martini
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2 PIRUVATO DEIDROGENASI IL PIRUVATO CHE DERIVA DALLA OSSIDAZIONE DEI CARBOIDRATI E UNA DELLE FONTI DI ACETIL-CoA, MOLECOLA CHE ENTRA NEL CICLO TCA PER ESSERE COMPLETAMENTE OSSIDATA LA CONVERSIONE DEL PIRUVATO IN ACETIL-CoA E UNA DECARBOSSILAZIONE OSSIDATIVA OPERATA DA UN COMPLESSO NOTO COME PIRUVATO DEIDROGENASI
3 LA REAZIONE E MOLTO COMPLESSA E PREVEDE NON SOLO LA DECARBOSSILAZIONE DEL PIRUVATO E L ATTIVAZIONE METABOLICA DEI DUE ATOMI DI CARBONIO RESTANTI, MA ANCHE LA PRODUZIONE DI EQUIVALENTI RIDUCENTI SOTTO FORMA DI NADH LA REAZIONE E FORTEMENTE ESOERGONICA E PRATICAMENTE IRREVERSIBILE. IL COMPLESSO DELLA DA TRE ENZIMI: - PIRUVATO DECARBOSSILASI (E1) - DIIDROLIPOAMMIDE TRANSACETILASI (E2) - LIPOAMMIDE DEIDROGENASI (E3) PIRUVATO DEIDROGENASI E COSTITUITO
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5 PER LA SUA ATTIVITA CATALITICA QUESTO COMPLESSO ENZIMATICO NECESSITA DI 5 COENZIMI: TIAMINA PIROFOSFATO (TPP) (Vitamina B1 che diviene TPP dopo una pirofosforilazione ATP-dipendente). Partecipa a tutte le decarbossilazioni di -chetoacidi. La parte attiva del coenzima è rappresentata dall anello tiazolo in cui il carbonio a carattere acido (tra l N e lo S) forma un carbanione che può legare il carbonio carbonilico producendo un composto di addizione. Questo composto va incontro ad una decarbossilazione non ossidativa in cui l anello tiazolico funge da trappola di elettroni dando luogo alla formazione di un eneamina stabilizzata per risonanza. Si produce l IDROSSIETIL- TPP LIPOAMMIDE E tipicamente un trasportatore di elettroni e di gruppi acile che lega allo zolfo della lipoammide all IDROSSIETIL-TPP; contemporaneamente si ossida l aldeide e si riduce lo zolfo. Si genera così un gruppo acilico che verrà successivamente trasferito al Coenzima A
6 COENZIMI FLAVINICI Abbiamo il FLAVIN ADENIN DINUCLEOTIDE (FAD) (Vitamina B2; riboflavina) e il FLAVIN MONONUCLEOTIDE (FMN). Per entrambi i coenzimi la parte funzionale è l ANELLO ISOALLOSSAZINICO che funge da accettore di elettroni. Sono tipicamente coenzimi che partecipano a ossidazioni bielettroniche che possono procedere in due passaggi monoelettronici COENZIMA A Partecipa all attivazione dei gruppi acile tra cui l acetile che deriva dal piruvato. Deriva dalla vitamina ACIDO PANTOTENICO. La parte funzionale è il tiolo libero all estremità NAD Funge da accettore finale di elettroni
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8 MECCANISMO DI AZIONE DELLA PIRUVATO DEIDROGENASI L OSSIDAZIONE DEL PIRUVATO AD ACETIL- COA COINVOLGE I COENZIMI APPENA ILLUSTRATI CHE AGISCONO DI CONCERTO CON I TRE ENZIMI
9 La lipoammide è legata all E2 ma interagisce con tutti e tre gli enzimi attraverso un braccio flessibile oscillante Infatti la sua catena copre una lunghezza di circa 1.4 nm, ma studi strutturali hanno evidenziato che la distanza tra la TPP legata ad E1 ed il FAD legato ad E3 è di circa nm Ne scaturisce che esistono almeno due bracci oscillanti che coprono questa distanza
10 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA DELLA PIRUVATO DEIDROGENASI L attività di questo enzima è regolato mediante inibizione allosterica. - enzima E2 è inibita dall ACETIL-COA ed è attivata dal CoA-SH - E3 è inibita dal NADH ed è attivata dal NAD + - l ATP è un inibitore del complesso mentre l ADP è un attivatore - una delle regolazioni più complesse è quella a carico dell enzima E1 dell intero complesso. Infatti si ha una regolazione attraverso modificazione covalente dell enzima. La presenza di NADH e acetil-coa attivano una componente del complesso, la PIRUVATO DEIDROGENASI CHINASI, che fosforila tre specifici residui di serina di E1 con conseguente perdita di attività della piruvato deidrogenasi
11 Una PIRUVATO DEIDROGENASI FOSFATASI specifica rimuove idroliticamente il fosfato legato e riattiva in questo modo il complesso La fosfatasi è a sua volta attivata dalla concentrazione di ioni Ca e Mg Poiché ATP ed ADP differiscono per l affinità con l Mg, la concentrazione di Mg rispecchia il rapporto ATP/ADP nel mitocondrio. La piruvato deidrogenasi quindi rispecchia il livello di ATP presente venendo inattivata quando l ATP è abbondante
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13 CICLO DEL TCA 1) L ACETIL-CoA ATTRAVERSO L ENZIMA CITRATO SINTASI VIENE CONDENSATO ALL OSSALACETATO E VIENE SINTETIZZATO ACIDO CITRICO Si tratta di una condensazione aldolica. Il gruppo metilico dell acetile attivato dal CoA perde un protone a cui segue l attacco nucleofilo del carbanione sul carbonio carbonilico dell ossalacetato. La reazione forma un prodotto instabile, il CITRIL-CoA che idrolizza spontaneamente nei prodotti ACIDO CITRICO e CoA La reazione è esoergonica ed è un sito regolatore dell intera via metabolica
14 2) IL CITRATO ATTRAVERSO L AZIONE DELL ACONITASI VIENE ISOMERIZZATO A cis-aconitato E QUINDI AD ISOCITRATO Questa reazione rende possibile la futura decarbossilazione del citrato Infatti i substrati della decarbossilazione sono generalmente - o -chetoacidi, per cui per poter essere ossidato a gruppo carbonilico, il gruppo ossidrilico terziario del citrato deve subire un trasferimento interno alla molecola
15 L enzima coinvolto è l ACONITASI, che produce l ISOCITRATO, un alcol secondario che può essere ossidato La reazione consiste di una disidratazione seguita da una idratazione con il cis-aconitato come intermedio
16 3) L ISOCITRATO ATTRAVERSO LA ISOCITRATO DEIDROGENASI VIENE DECARBOSSILATO ED OSSIDATO (CON CONTEMPORANEA RIDUZIONE DEL NAD) AD -CHETOGLUTARATO Rappresenta la prima delle due reazioni di decarbossilazione ossidativa Anche in questo caso si forma un intermedio, l OSSALSUCCINATO, instabile e legato all enzima che subisce la decarbossilazione prima del rilascio. Questo enzima è NADdipendente anche se esiste una forma NADP-dipendente nel citosol ed anche nel mitocondrio
17 4) L -CHETOGLUTARATO SUBISCE UNA DECARBOSSILAZIONE OSSIDATIVA (SI RIDUCE IL NAD) CON LA CONTEMPORANEA FORMAZIONE DI UN SUCCINIL-CoA. LA REAZIONE E CATALIZZATA DALL ENZIMA -CHETOGLUTARATO DEIDROGENASI Si tratta di una ulteriore decarbossilazione ossidativa di un - chetoacido con contemporanea formazione di un acil-coa L -chetoglutarato deidrogenasi è un complesso multienzimatico dotato di attività enzimatiche simili alla piruvato deidrogenasi e che necessita degli stessi coenzimi (TPP, NAD, FAD, acido lipoico e CoA-SH)
18 A questo punto del ciclo due atomi di carbonio sono stati introdotti come acetil-coa e due sono stati rimossi come CO 2 Nelle successive reazioni del ciclo, il succinil-coa che si è formato, viene convertito nel substrato che prende parte alla prima reazione del ciclo TCA, l ossalacetato
19 5) IL SUCCINIL-CoA E UN COMPOSTO AD ALTO CONTENUTO ENERGETICO CHE IN UNA REAZIONE CATALIZZATA DALLA SUCCINIL-CoA SINTETASI PRODUCE ATP CON UNA FOSFORILAZIONE AL LIVELLO DEL SUBSTRATO E SUCCINATO Il succinil-coa è un composto ad alto livello energetico la cui energia potenziale viene utilizzata per promuovere la formazione di un composto ad alta energia Avviene il processo noto come la fosforilazione al livello del substrato Negli animali non viene prodotto ATP, ma guanosina-trifosfato (GTP) che può essere facilmente trasformata in ATP, mediante scambio di un gruppo fosforico
20 6) IL SUCCINATO ATTRAVERSO UNA DEIDROGENAZIONE OPERATA DALLA SUCCINATO DEIDROGENASI FAD-DIPENDENTE VIENE OSSIDATO A FUMARATO CON PRODUZIONE DI FAD. IN REALTA IL VERO ACCETTORE DI ELETTRONI E RAPPRESENTATO DALL UBICHINONE Si tratta di una reazione di deidrogenazione FADdipendente di due atomi di carbonio con formazione di un doppio legame.
21 La presenza del FAD è legata al fatto che esso è un agente ossidante più potente del NAD in quanto il legame da ossidare è quello C-C L enzima succinato deidrogenasi è saldamente legato alla membrana mitocondriale interna Questa localizzazione è importante in quanto il FAD ridotto deve essere riossidato perché l enzima possa agire di nuovo. La riossidazione avviene grazie all interazione con il sistema di trasporto elettronico mitocondriale, anch esso legato alla membrana
22 7) ATTRAVERSO UNA IDRATAZIONE IL FUMARATO DA IL MALATO AD OPERA DELL ENZIMA FUMARASI La reazione consiste di una idratazione catalizzata dalla fumarasi
23 8) IL MALATO VIENE QUINDI OSSIDATO A OSSALACETATO IN UNA REAZIONE CHE COINVOLGE L ENZIMA MALATO DEIDROGENASI CON RIDUZIONE DEL NAD Il ciclo viene completato dalla deidrogenazione NAD-dipendente del malato ad ossalacetato. La reazione è fortemente endoergonica, ma procede verso destra per l azione della citrato sintasi che mantiene i livelli di OAA estremamente bassi
24 STECHIOMETRIA ED ENERGETICA DEL CICLO TCA Il ciclo inizia con l addizione di un frammento a due atomi di C (ACETIL-CoA) ed un accettore a 4 atomi di C (OAA). Durante il ciclo i due atomi di C vengono rimossi sotto forma di CO 2 ed il citrato viene ulteriormente metabolizzato. La reazione chimica bilanciata è la seguente: Acetil-CoA + 3 H 2 O + 3 NAD + + FAD + ADP + Pi 2 CO NADH + 3 FADH 2 + CoA-SH + ATP QUINDI DA UNA MOLE DI GLUCOSIO CHE PRODUCE DUE MOLI DI ACETIL-CoA SI HANNO: 4 molecole di CO 2, 6 molecole di NADH + H + e 2 molecole di FADH 2 e 2 moli di ATP
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26 Regolazione del ciclo TCA Ci sono una serie di siti che controllano il ciclo TCA L andamento regolare del ciclo presuppone un input continuo di carbonio, acetil-coa derivato solitamente dal piruvato o dagli acidi grassi, anche se possono essere utilizzati gli amminoacidi e acidi organici Il controllo può essere esercitato quindi sia dall approvvigionamento che dalla velocità di ingresso di questi substrati nei mitocondri Inoltre molti enzimi coinvolti nel ciclo TCA sono regolati da vari metaboliti
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29 Le reazioni catalizzate dal complesso della - chetoglutarato deidrogenasi e dalla citrato sintasi sono irreversibili. L attività di entrambi questi enzimi nei mitocondri è regolata dalla quantità della guanosina nucleotide. La -chetoglutarato deidrogenasi è inibita anche dal succinil-coa, un intermedio del ciclo.
30 L inibizione della citrato sintasi dovuta all ATP è stata spiegata come effetto secondario dell aumento di ATP che causa un inibizione di tipo feed-back della succinil-coa sintetasi, che provoca un aumento nella concentrazione di succinil-coa (che inibisce la -chetoglutarato deidrogenasi) La succinil-coa sintasi catalizza la fosforilazione reversibile, a livello di substrato, dell ADP usando l elevata energia libera di idrolisi del legame tioestere nel succinil-coa
31 La formazione del succinato è dunque strettamente associata alle concentrazioni relative di ATP e ADP Alte concentrazioni di ADP stimolano la formazione del succinato mentre alte concentrazioni dell ATP lo inibiscono Quindi la concentrazione degli adenosina e guanosina nucleotidi influisce enormemente sull attività di piruvato deidrogenasi, citrato sintasi, -chetoglutarato deidrogenasi e succinil-coa sintetasi e dunque è particolarmente importante per controllare il flusso del carbonio del ciclo Anche la succinato deidrogenasi esiste in forma attiva ed inattiva; la forma attiva è ottenuta grazie all interazione con vari metaboliti quali lo stesso succinil-coa, l ubichinone ridotto, l ATP, il succinato, alcuni anioni ed un basso ph
32 Comunque, nonostante l attività enzimatica sia certamente influenzata da questi prodotti, il loro significato fisiologico riguardo alla regolazione del ciclo nei mitocondri non è ancora ben chiarito Alcuni enzimi del ciclo tra cui la piruvato deidrogenasi e la isocitrato deidrogenasi sono soggetti ad inibizioni allosteriche dovute all aumento del NADH La malato deidrogenasi che catalizza la reazione di conversione dal malato ad ossalacetato è inibita sia dal NADH che dall ossalacetato Anche se l attività di molti enzimi del ciclo TCA può essere alterata in vitro cambiando la concentrazione dei metaboliti, il significato di tale attività in vivo è dubbio
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34 REAZIONI (O VIE METABOLICHE) IN CUI SI UTILIZZANO GLI INTERMEDI DEL CICLO DI TCA Il ciclo TCA è una via anfibolica serva cioè ai processi anabolici e catabolici.gli intermedi del ciclo TCA sono implicati in numerosi altri pathway metabolici ACETIL-CoA - beta-ossidazione (ossidazione dei grassii - biosintesi dei grassi - degradazione della lisina, valina, leucina ed isoleucina - metabolismo fenilanina
35 -CHETO GLUTARATO SUCCINIL-CoA SUCCINATO FUMARATO OSSALACETATO - biosintesi della lisina - metabolismo acido ascorbico - metabolismo glutammato - metabolismo propionato - metabolismo fenilalanina - degradazione valina, leucina ed isoleucina - biosintesi del butanoato - metabolismo tirosina - ciclo dell urea - metabolismo arginina e prolina - metabolismo tirosina - metabolismo gliossilato - metabolismo glutammato ed aspartato - gluconeogenesis
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37 SEQUENZE ANAPLEROTICHE Il ciclo TCA funge anche come importante fonte di intermedi biosintetici. Queste vie tendono a sottrarre carbonio dal ciclo utilizzando gli intermedi Ad esempio, l OAA e l -CHETOGLUTARATO sono chetoacidi che portano alla sintesi di amminoacidi (aspartato e glutammato) La sottrazione di intermedi dal ciclo determinerebbe il venir meno del procedere del ciclo stesso se non esistessero processi in grado di ripristinare le riserve di intermedi del ciclo stesso. Queste vie sono più propriamente definite ANAPLEROTICHE (= riempimento)
38 a) Ripristino dell OAA In piante e batteri l OAA viene direttamente prodotto dal PEP in una reazione catalizzata dalla FOSFOENOLPIRUVATO CARBOSSILASI:
39 b) Enzima malico Questo enzima è noto anche con il nome di MALATO DEIDROGENASI NADP-DIPENDENTE
40 La catena respiratoria Durante la glicolisi e il ciclo TCA si formano NADH e FADH 2 In condizioni aerobiche è necessaria la loro riossidazione affinché le due vie metaboliche non si blocchino La riossidazione avviene nella membrana interna del mitocondrio, attraverso una serie di carriers che costituiscono una catena di trasporto elettronico nota con il nome di CATENA RESPIRATORIA
41 L ossidazione del piruvato, l ossidazione dei grassi, l ossidazione degli amminoacidi ed il ciclo dell acido citrico avvengono tipicamente nella matrice mitocondriale Sappiamo che il mitocondrio è costituito da una membrana esterna, da una membrana interna, dallo spazio intermembrana e dalla matrice. La membrana interna è ripiegata a formare delle creste
42 Ma indipendentemente da dove avvengono, tutte le ossidazioni portano alla produzione di trasportatori di elettroni ridotti, soprattutto NADH La maggior parte di questo NADH viene riossidato, con concomitante produzione di ATP, attraverso la catena degli enzimi facenti parte della catena respiratoria, saldamente ancorata alla membrana interna E proprio sulla membrana interna che sono dislocati i diversi complessi responsabili della riossidazione del NADH e della contemporanea produzione di ATP
43 L effetto principale della catena è il trasporto di elettroni dal NADH e dal FADH 2 sino all O 2, che costituisce l accettore finale, per formare H 2 O NADH + H + + ½O 2 H 2 O + NAD + FADH 2 + ½O 2 H 2 O + NAD +
44 A causa della grande differenza tra i potenziali di ossidoriduzione del donatore (NADH + H + o ubichinone ridotto; ΔE 0 = V) e l accettore (O 2 ΔE 0 = V) queste reazioni redox sono fortemente esoergoniche ΔG 0 = - n FΔE 0 = -2(96,5)[0,82-(-0,32)] = -220 kj mol -1 Gran parte dell energia disponibile viene utilizzata per la formazione di un gradiente protonico che viene a sua volta usato dall ATP sintasi per produrre ATP PER OGNI NADH OSSIDATO SI FORMANO 3 ATP MENTRE PER OGNI FADH2 OSSIDATO SI OTTENGONO 2 ATP
45 Componenti della catena di trasporto elettronico mitocondriale La catena di trasporto degli elettroni avviene attraverso 4 complessi (complessi I, II, III e IV) che si trovano sulla membrana interna e molecole di trasferimento mobili quali l ubichinone (coenzima Q) e il citocromo c Il complesso II è in realtà la succinato deidrogenasi, che in realtà appartiene al ciclo del citrato L ATP sintasi viene denominata complesso V, anche se non partecipa al trasporto degli elettroni
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49 Tutti i complessi della catena respiratoria sono formati da numerose subunità polipeptidiche e contengono una serie di coenzimi redox legati alle proteine. Tra questi abbiamo: 1) FLAVOPROTEINE Le deidrogenasi che determinano il movimento degli elettroni nella catena respiratoria sono FLAVOPROTEINE. La NADH DEIDROGENASI che catalizza l ossidazione del NADH è un enzima legato alla membrana che contiene flavinmononucleotide (FMN) come gruppo prostetico 2) PROTEINE FERRO-ZOLFO Differiscono dai citocromi in quanto non contengono il gruppo eme, anche se contengono ferro, il quale è localizzato tra lo zolfo della cisteina e lo zolfo inorganico a formare un complesso 3) UBICHINONI Carrier mobile di elettroni solubile ai lipidi
50 Fe-S proteine
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53 Complesso I: NADH deidrogenasi E costituito da 26 polipeptidi e 7 centri ferro-zolfo. Catalizza il trasporto di elettroni dal NADH al gruppo prostetico FMN della NADH deidrogenasi e quindi all ubichinone. Gli elettroni possono essere introdotti nella catena respiratoria in punti diversi
54 Complesso II: Succinato deidrogenasi Anche gli elettroni che derivano dall ossidazione del succinato, dall acetil-coa e da altri substrati vengono trasferiti all ubichinone rigenerando il FAD legato ad un enzima; il processo è mediato dal complesso II o da altre deidrogenasi mitocondriali Il complesso II è noto come succinato-ubichinone ossidoriduttasi ed è legato alla succinato deidrogenasi che partecipa al ciclo TCA. Il complesso contiene proteine Fe-S che accettano elettroni dal FADH 2, nella succinato deidrogenasi. Gli elettroni vengono quindi nuovamente trasferiti all ubichinone. Il trasferimento di elettroni è accompagnato dall assorbimento di 2H + della matrice
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56 Complesso III: citocromo B, c 1 Questo complesso è noto come ubichinone citocromo C ossidoriduttasi L ubichinone ridotto trasferisce i suoi elettroni al complesso III che, a sua volta, attraverso i due gruppi eme di tipo b, un centro Fe/S e un gruppo eme di tipo c (citocromo c 1 ), tutti legati al complesso, riduce la piccola emoproteina citocromo c
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58 Complesso IV: citocromo ossidasi La citocromo c ossidasi contiene due ioni rame (Cu A e Cu B ) e i gruppi eme a e a 3 attraverso i quali gli elettroni arrivano finalmente all ossigeno Il complesso catalizza il trasferimento di 4 elettroni. Ciò è importante in quanto rende possibile la completa riduzione dell O 2 ad H 2 O senza la generazione di intermedi tossici come l H 2 O 2 Questo complesso utilizza protoni nella matrice e trasferisce protoni nello spazio intermembrana
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60 Come abbiamo visto, i complessi, compreso il V, sono tutti proteine integrali della membrana interna del mitocondrio e non sono in contatto diretto tra loro L ubichinone si muove liberamente nella membrana a causa della sua lunga catena laterale non polare Il citocromo c invece è solubile in acqua e si lega alla superficie esterna della membrana interna
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64 Trasporto elettronico e sintesi dell ATP Abbiamo detto che il trasporto di elettroni nella catena respiratoria determina la liberazione di energia, la quale viene conservata come gradiente protonico TRANSMEMBRANA che è accoppiato alla sintesi dell ATP Si crea un gradiente protonico che determina una variazione del ph tra matrice e spazio intermembrana. Infatti: 1) La matrice è ALCALINA rispetto allo spazio intermembrana 2) I protoni rilasciati sono carichi positivamente per cui determinano una carica positiva nello spazio intermembrana
65 Tutto ciò determina un GRADIENTE ELETTROCHIMICO attraverso la membrana interna definito come FORZA MOTRICE PROTONICA (PMF) Questa PMF è mantenuta anche perché la membrana interna è impermeabile ai protoni che quindi non rientrano nella matrice L energia della PMF è incanalata attraverso un complesso enzimatico nella membrana interna. Il complesso è noto come F 0 F 1 -ATP SINTASI (complesso V) e canalizza la sintesi di ATP a partire da ADP e Pi L unità F 1 contiene il sito attivo per la sintesi di ATP Quando l unità è isolata dalla membrana mitocondriale non determina la sintesi di ATP ma catalizza l idrolisi di ATP in ADP+Pi
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67 La produzione di ATP Si pensa che 10 siano i protoni trasportati attraverso la membrana per ogni molecola di NADH ossidata Sappiamo che: 3 H + determinano la sintesi di una mole di ATP Inoltre 1 H + è coinvolto nel trasporto di ADP + Pi nella matrice e dell ATP nel citoplasma
68 Quindi le molecole di ATP sintetizzate ogni NADH ossidato sono 2,5--3,3 Il trasporto di elettroni dal FADH 2 all O 2 coinvolge 6 protoni, quindi 1,5--2 moli di ATP Si considera comunque genericamente che sono 3 le moli di ATP prodotte per ogni NADH ossidato e 2 per mole di FADH 2 ossidato
69 In realtà non tutto il NADH è prodotto nella matrice (vedi GLICOLISI) e la membrana interna mitocondriale è impermeabile al NADH Questo problema è ovviato con il sistema navetta (SHUTTLE) Nella malato-aspartato navetta, l ossalacetato è ridotto a malato nel citoplasma dalla MALATO DEIDROGENASI Durante questa reazione il NADH è ossidato a NAD + Il malato viene quindi trasportato nella matrice attraverso un carrier di membrana che scambia il malato citoplasmatico con l α chetoglutarato
70 Una volta nella matrice il NADH è rigenerato dalla ossidazione del malato ad ossalacetato attraverso la malato deidrogenasi Tale navetta è completata da una reazione di transamminazione in cui l α-chetoglutarato è convertito a glutammato e l ossalacetato in aspartato
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74 Resa energetica del metabolismo ossidativo Calcoliamo quanta energia si ottiene sotto forma di ATP dal catabolismo ossidativo completo del glucosio Di seguito vengono presentate le equazioni bilanciate per ognuna della tre vie degradative coinvolte GLICOLISI: Glucosio + 2ADP +2Pi +2NAD + 2 Piruvato + 2ATP + 2NADH +2H 2 O + 4H + COMPLESSO DELLA PIRUVATO DEIDROGENASI: 2Acetil-CoA + 6 H2O + 6NAD + + 2FAD + + 2ADP + Pi 4CO2 + 6NADH + 2FADH + 2CoA-SH + 2ATP REAZIONE COMPLESSIVA: Glucosio + 10NAD+ + 2FAD+ + 4H2O + 4ADP + 4 Pi 6CO2 +10NADH + 4H+ + 2FADH2 + 4ATP
75 Quindi i tre processi producono esattamente 4 moli di ATP, oltre 10 moli di NADH e due moli di FADH 2 Considerando che l ossidazione del NADH porta alla sintesi di 3 moli di ATP e quelle del FADH 2 a due moli di ATP si ha una resa totale di 38 moli di ATP Le cellule che utilizzano il sistema di trasporto a navetta del glicerolo fosfato devono pagare un costo energetico Gli elettroni del NADH citoplasmatico entrano nella catena respiratoria sotto forma di FADH 2 ; di conseguenza, la resa in ATP di ognuna di queste due molecole di NADH è pari a 2 e non a 3 Questo diminuisce la resa totale in ATP a 36
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