ADP + HPO 3, NAD +, NADP +, FAD ATP, NADH, NADPH, FADH 2 ENERGIA CHIMICA

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1 MACROMOLECOLE CELLULARI Proteine Polisaccaridi Lipidi Acidi nucleici ADP + HPO 3 2-, NAD +, NADP +, FAD Metaboliti complessi RICCHI DI ENERGIA Carboidrati Lipidi Proteine ANABOLISMO (biosintesi) MOLECOLE di PRECURSORI Amminoacidi Zuccheri Ac. Grassi Basi azotate ATP, NADH, NADPH, FADH 2 ENERGIA CHIMICA CATABOLISMO (degradazione) Composti semplici POVERI DI ENERGIA CO 2 H 2 O NH 3

2 FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA La degradazione ossidativa di zuccheri, ac. grassi, e amminoacidi produce energia: ATP (fosforilazioni a livello del substrato) equivalenti riducenti di NADH e FADH 2 Dalla loro ri-ossidazione si può ottenere l energia necessaria alla sintesi di ATP. La riossidazione degli equivalenti riducenti di NADH e FADH 2 avviene a carico della catena di trasporto degli elettroni mitocondriale localizzata nella Membrana mitocondriale interna (eucarioti) o nella Membrana plasmatica (procarioti)

3 D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2007

4 NADH e FADH 2 si riossidano trasferendo gli e- a centri redox organizzati in complessi multiproteici Complesso II Succinatodeidrogenasi Il flusso degli elettroni lungo la catena di trasporto è spontaneo, ogni reazione redox risulta esoergonica Complesso I NADH-deidrogenasi Complesso III Citocromo C- Ubichinolo -ossidoreduttasi Complesso IV Citocromo C-ossidasi

5 La sequenza dei trasportatori lungo la membrana interna mitocondriale non è casuale: sono disposti secondo un ordine di potenziale di riduzione (E 0 ) crescente, che garantisce un processo redox globalmente esoergonico NADH + H + + ½ O 2 NAD + + H 2 O ΔG 0 complessivo = -nfδe 0 = -2(96.5)[0.82-(-0.32)] = -220 KJ/mol

6 I centri redox che trasferiscono gli elettroni spontaneamente sono inglobati e organizzati in complessi multi-proteici trans-membrana, localizzati nella membrana mitocondriale interna Lo scopo della catena di trasporto degli elettroni è quello di creare un potenziale energetico sufficiente a permettere la sintesi di molecole di ATP D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

7 CENTRI REDOX DEL COMPLESSO I: FMN CENTRI FERRO-ZOLFO UBICHINONE H: - + H + D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2007

8 CENTRI Fe-S (è lo ione ferro che trasferisce l e - cambiando stato di ossidazione: Fe 3+ > Fe 2+ ) Fe-S Fe 2 -S 2 Fe 4 -S 4 Indipendentemente dal n di ioni Fe ogni centro FeS differisce dall altro per una sola carica formale: quando sono presenti 2 o più ioni Fe, essi costituiscono un sistema coniugato che accoglie o rilascia 1 SOLO e-. D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2007

9 COMPLESSO I (14>>45 componenti proteiche) (NADH-deidrogenasi o NADH:ubichinone ossidoreduttasi) H: NADH + H + + FMN - + H + NAD + + FMNH 2 1 :H - trasferito sull FMN FMNH 2 + Fe +3 S 1H + 1e - FMNH + Fe +2 S 1 e- è trasferito sul Fe 3+ 1 H + è rilasciato nella matrice 1H FMNH + Fe +3 S + 1e - FMN + Fe +2 S 1 e- è trasferito sul Fe 3+ 1 H + è rilasciato nella matrice FMNH 2 cede i 2 elettroni 1 alla volta ai centri Fe-S e rilascia 2 H + alla matrice Il NADH proviene dai cicli ossidativi Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

10 1e - FMNH 2 Alla matrice I centri Fe-S trasportano solo e - e solamente 1 alla volta. Sono presenti 8/9 centri Fe-S (2 Fe-S e 7 4Fe-4S) che hanno potenziali di riduzione crescenti e sono disposti in sequenza (trasferimento ESOERGONICO). Costituiscono un canale per gli e - e li indirizzano all accettore finale: UBICHINONE Dalla matrice 2 H + 1e - 2 H+ Si dirige al complesso III CoQH 2 CoQ D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

11 4H + vengono traslocati nello spazio intermembrana per ogni NADH che è ossidato Si dirige al complesso III solubilizzandosi nel doppio strato fosfolipidico I cambiamenti conformazionali indotti dalla variazione dello stato di ossidazione del complesso proteico (dal flusso spontaneo di e - ) attivano il POMPAGGIO DI PROTONI. Cambiano i pka di catene laterali di residui amminoacidici che costituiscono la porzione transmembrana: gli ioni H + saltano da un gruppo all altro fino a che non vengono rilasciati all esterno.

12 COMPLESSO II (4 subunità proteiche e 5 gruppi prostetici) (Succinato deidrogenasi o Succinato:Ubichinone ossidoreduttasi) Enzima coinvolto nel ciclo di Krebs, catalizza l ossidazione del succinato a fumarato a carico del FAD. QH 2 Verso il complesso III Il FADH 2 trasferisce i 2 e - 1 alla volta ai centri 2Fe-2S che cedono poi gli e - all ubichinone (Q) che si riduce a Ubichinolo (QH 2 ) accettando anche 2 H + dalla matrice. 2H + 2e - Succinato + FAD Fumarato + FADH 2 Il complesso II non è associato ad una pompa protonica, d altra parte, la reazione redox che avviene non libererebbe energia sufficiente ad attivare la traslocazione di H + Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

13 Nel complesso II è presente anche un gruppo eme b che protegge dalla formazione di specie reattive dell O 2 (ROS): acchiappa e - in fuga D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

14 La formazione di radicali liberi dell O 2 è frequente durante il trasporto di e -. Sono però vari i meccanismi di difesa dalle specie reattive dell O 2 (ROS). Nelson-Cox, I principi di Biochimica di Leningher 5/E, Zanichelli Ed. S.p.A. Copyright 2010 Altri agenti antiossidanti oltre al glutatione sono l ac. Ascorbico, le vitamine E, A che agiscono come trappole di radicali liberi.

15 Glutatione (GSH): tripeptide, sequestra agenti ossidanti, protegge le cellule da danni causati da elevate concentrazioni di perossidi, ha un importantissima azione intra- e extra-cellulare di difesa dallo stress ossidativo Legame isopeptido fra il γ-cooh del glutammato e l α-nh 2 della cisteina α β γ GLUTATIONE (GSH) ridotto

16 Dimerizza per ossidazione 2e, 2H + Ponte disolfuro GLUTATIONE (GSSG) OSSIDATO

17 Ciclo redox del glutatione Anione superossido 2. O - 2 SOD Superossido dismutasi 2O 2 + 2H 2 O 2 Deve essere ridotto 2H 2 O + O 2 È importante mantenere nella cellula il glutatione nello stato ridotto GSH, perché possa rispondere all aumentato livello dei perossidi 2x GSH GPx Glutatione perossidasi: trasferisce 2 e - dal GSH all H 2 O 2 Glutatione reduttasi: trasferisce al GSSG 2 e - e 1 H + provenienti dal NADPH, e 1 H + dal mezzo, GR H + GSSG NADPH NADP + NADH NAD + NADP + /NADH Trans-Idrogenasi

18 IL CICLO REDOX DEL GSH/GSSG PUO AVVENIRE ANCHE NEL CITOSOL IN QUESTO CASO LA RIDUZIONE DEL NADP + A NADPH E GARANTITA DALLA G6PDH (GLUCOSIO 6-FOSFATO DEIDROGENASI), ENZIMA DELLA VIA DEI PENTOSIO-FOSFATI. NADPH + H + NADP + G6PDH Glucosio 6-fosfato 6-fosfo-D-Gluconoδ-lattone

19 L ubichinone o coenzima Q rappresenta il punto di raccolta degli e - provenienti dai processi ossidativi catabolici. Sistema navetta glicerolo 3-fosfato (elettroni dalla glicolisi) (ETF) Flavoproteina trasportatrice di e - Nelson-Cox, I principi di Biochimica di Leningher 5/E, Zanichelli Ed. S.p.A. Copyright 2010 β-ossidazione acidi grassi: si producono equivalenti riducenti di FADH 2

20 COMPLESSO III (11 componenti) (Ubichinolo:citocromo c ossidoreduttasi) Subunità principali: 2 coppie di Citocromo b (2 gruppi eme: b H e b L ) 2 coppie di Citocromo C1 (1 gruppo eme c 1 ) 2 coppie di ISP (1 centro 2Fe-2S) citocromo c 1 Eme c 1 cit c contiene 1 centro 2Fe-2S in cui il Fe è coordinato anche da residui di His Citocromo C = accettore finale di e - È una subunità mobile e solubile, nello stato ossidato si associa al complesso sul lato esterno. citocromo b I citocromi hanno come gruppo prostetico dei gruppi eme che coordinano uno ione Fe 3+ = centro redox adibito al trasferimento di elettroni Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

21 Fe-protoporfirina IX (citocromi b, Hb, Mb) Eme c (citocromi c) legato alla proteina con legami tioeteri Eme a (citocromi a) Suddivisi in base allo spettro di assorbimento della luce. Hanno potenziali di riduzione differenti (a seconda delle interazioni stabilite dal Fe con i residui amminoacidici della proteina)

22 Ossidazione del QH 2 nel complesso III A) 1 a molecola di QH 2 si lega vicino all eme b L : rilascia 2 elettroni e si ossida a Q liberando 2H + nello spazio intermembrana 1e - Eme b L Eme b H Q 1e - ISP (Fe 2 -S 2 ) Eme c 1 Cit c B) 2 a molecola di QH 2 : rilascia 2 elettroni e si ossida a Q liberando 2H + nello spazio intermembrana e - dalla matrice H + QH 1e - Eme b L Eme b H QH QH 2 e - Complesso IV Rimane legato nel complesso dalla matrice 1e - ISP (Fe 2 -S 2 ) Eme c 1 Cit c Complesso IV H + Rilasciato Ogni 2 QH 2 riossidati si riforma 1 QH 2 : complessivamente 2 e - sono trasferiti sul cit. c e 4 H + sono traslocati nello spazio intermembrana

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