Le interazioni deboli:

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1 Le interazioni deboli: sono legami non covalenti sono da 1 a 3 ordini di grandezza più deboli dei legami covalenti sono alcune volte maggiori della tendenza a dissociare dovuta all agitazione termica delle molecole a 25 C (energia cinetica media 2.5kJ/mol)

2 Perché le Interazioni deboli sono importanti? Sono reversibili. Molecole Rigide non faciliterebbero le attività cellulari Il riconoscimento molecolare avviene mediante l interplay di molecole complementari. La funzione biologica viene raggiunta attraverso meccanismi basati sulla complementarietà strutturale e sulle interazioni chimiche deboli Le strutture possono formarsi spontaneamente e la loro stabilità è ristretta ad un intervallo limitato di condizioni ambientali (temperatura, acidità, forza ionica etc..) La perdita di struttura (denaturazione) comporta la perdita di funzionalità

3 Le interazioni deboli I legami covalenti non bastano per descrivere la complessità delle strutture molecolari biologiche Il carattere debole delle interazioni non-covalenti rende i sistemi dinamici SiO C-F C-H C-OH C-NH2 dipolo.-dipolo Legami covalenti C-C C-I C-NO /r3 dipolo.dipolo indotto 1/r5 50 Ione-ione Idrofobiche Legame a H Dip.-Dip. Energia di interazione kj/mol natura elettrostatica delle forze deboli Interazioni deboli dispersione Van der Waals 1/r6

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5 Forze dipolari: due momenti di dipolo elettrico, µa e µb possiedono una mutua energia potenziale, dovuta al campo elettrico generato dai momenti stessi. dipolo-dipolo 1/r3 Ed = ε 1 costante dielettrica µ A µ B 3( µ A r )( µ B r ) r 3 r5

6 Interazioni dipolo-dipolo indotto (e carica dipolo-indotto) Dipende dalla forza del dipolo e Dipolo indotto dalla polarizzabilità della molecola Molecole anche non polari possono diventare dipolari in presenza di un campo elettrico Dipolo permanente Ex. anelli aromatici hanno elevata polarizzabilità L interazione non risente del fattore termico L interazione è a corto raggio 1/r5

7 Forze di dispersione (London): a distanze brevi gli atomi (k,l) tendono ad attrarsi. La distribuzione degli elettroni rispetto ai nuclei subisce rapide fluttuazioni che comportano separazione dei centri di carica elettronica e nucleare momento di dipolo transiente Questo dipolo può indurre un dipolo transiente in un gruppo Lennard-Jones vicino. Interazione dipolo-indotto dipolo-indotto. Ekl = akl / rkl12 ckl / rkl6 termine repulsivo termine attrattivo

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9 Emoglobina: 4 subunità tenute insieme da FORZE DEBOLI

10 E 1/rn Energia di interazione in funzione della distanza in legame non covalente n=1 n=3 n=6 r(nm)

11 I legami a idrogeno Donatore Accettore r (nm) 0.29 Il legame si forma quando donatore e accettore sono fortemente elettronegativi. I tre atomi coinvolti sono spesso collineari Importanti nella stabilità strutturale di proteine e acidi nucleici

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13 α-elica Legami a H nel DNA

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15 Le interazioni idrofobiche H -1 kcal mol S -1-1 cal K mol G -1 kcal mol C2H6(benzene) C2H6 (acqua) n-c4h10(liquido) n-c4h10 (acqua) Reazione di trasferimento a 25oC CH4(benzene) CH4(acqua) G>0! le molecole preferiscono in definitiva un ambiente non acquoso: tendono a formare cluster per fuggire l acqua interazioni idrofobiche

16 Molecole idrofobiche in soluzione acquosa Attorno al soluto le molecole d acqua formano un clatrato simile alla struttura del ghiaccio (diminuzione di ENTROPIA) le molecole idrofobiche tendono ad aggregarsi. Le molecole di acqua formano una struttura simile al ghiaccio H<0, si ordinano S <0 (C4H9)3S+F- Molecola apolare Strutture che si formano in acqua

17 Dispersione di LIPIDI in H2O Interazioni dinamiche nella fase liquida Ciascuna molecola di lipide forza le molecole di H2O circostanti ad assumere una struttura ordinata

18 Clusters di molecole di lipidi Minimizzazione dello svantaggio entropico Micelle

19 Driving force entropica Minimizzazione dello svantaggio entropico Formazione di aggregati non polari Le proteine con le catene laterali non polari (30-50%) ravvicinate, derivano un grosso contributo alla stabilità dall effetto idrofobico. Minimizzazione dello svantaggio entropico

20 Il ripiegamento delle proteine è un processo spontaneo effetto idrofobico (aumenta l entropia delle molecole d acqua) effetto entalpico Proteine non ripiegate Proteine ripiegate

21 mioglobina H Elica H

22 Acqua ordinata Substrato e legame all enzima Substrato ENZIMA Acqua disordinata liberata dall interazione Enzima-Substr. Il binding bimolecolare è un caso speciale di self-assembly come dimostrato dall effetto idrofobico. Lo spostamento delle molecole d acqua al sito di legame gioca un ruolo cruciale nella stabilizzazione dell interazione Interazioni enzima-substrato

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