Interazioni non-covalenti
|
|
- Agostino Meli
- 7 anni fa
- Visualizzazioni
Transcript
1 BCP 3-4 Interazioni non-covalenti
2 Interazioni non covalenti D H A δ - δ + δ -
3 Le interazioni non covalenti Interazioni fra atomi che non sono legati da legami covalenti. Le interazioni non covalenti sono molto meno intense rispetto alle interazioni covalenti (poche kcal/mol rispetto a 83 kcal/mol (347 kj/mol) per un legame C C). Questi legami deboli possono formarsi sia fra parti diverse della stessa macromolecola, sia fra parti di macromolecole diverse. Essi giocano un ruolo fondamentale in molti processi biologici, fra cui la fedele replicazione del DNA, il folding delle proteine, il riconoscimento specifico di substrati da parte di enzimi, il riconoscimento di molecole segnale. Le interazioni non covalenti si possono classificare in: - interazioni elettrostatiche - interazioni di van der Waals - legami idrogeno - effetto idrofobico
4 Le interazioni non covalenti Energie di legame associate alle principali interazioni non covalenti: Tipo di interazione non covalente Energia dell interazione (kcal/mole) Interazioni elettrostatiche Legame idrogeno Interazioni di van der Waals Nel considerare i vari contributi energetici che stabilizzano una proteina non si può prescindere dal fatto che la proteina è immersa in un solvente, cheè costituito principalmente p da acqua. Le proprietà p fisiche del solvente sono estremamente importanti per la stabilità della proteina.
5 Le interazioni non covalenti Le interazioni elettrostatiche, i legami idrogeno e le interazioni di van der Waals tra due molecole in un ambiente acquoso non sono particolarmente favorevoli dal punto di vista energetico, perché sono in competizione con interazioni di analoga intensità fra le molecole isolate e l acqua che le circonda. Infatti, l acqua è una molecola polare, con una grande capacità di formare legami idrogeno: queste sue caratteristiche la rendono una molecola-solvente quasi ideale. L acqua indebolisce fortemente le forze elettrostatiche e i legami idrogeno fra molecole polari: - l acqua diminuisce l intensità delle interazioni elettrostatiche di un fattore di circa 80 rispetto alle stesse interazioni nel vuoto; - l acqua può competere con gruppi della proteine nella formazione di legami idrogeno.
6 Interazioni elettrostatiche Due gruppi elettrostaticamente carichi si attraggono o si respingono con una forza: F = q 1q 2 r 2 D Legge di Coulomb dove q 1 eq 2 sono le cariche (Coulomb) dei due gruppi r è la distanza tra q 1 eq 2, D è la costante dielettrica del mezzo in cui si trovano le cariche. L energia dell interazione e inversamente proporzionale alla prima potenza di r. L interazione è maggiore nel vuoto (D = 1), minore in un mezzo come l acqua (D = 80). Non è facile misurare D per una proteina: in genere viene assegnato un valore di 3-5. Sistemi biologici: si considerano solo cariche formali che si manifestano se Sistemi biologici: si considerano solo cariche formali, che si manifestano se gruppi chimici sono ionizzati.
7 Interazioni elettrostatiche In una macromolecola biologica non e facile descrivere tutte le interazioni elettrostatiche piu complesse di quella carica-carica: - carica dipolo (andamento come 1/R 2 ) - dipolo dipolo (andamento come 1/R 3 ) - carica dipolo indotto (andamento come 1/R 4 ) - dipolo dipolo indotto (andamento come 1/R 5 )
8 Interazioni elettrostatiche Lisina, Arginina e Istidina Sono tre aminoacidi basici, carichi positivamente a ph fisiologico. Acido aspartico e Acido glutammico Sono due aminoacidi acidi, carichi negativamente sopra ph = 4
9 Interazioni elettrostatiche Esempio di ponte salino (o legame ionico): Interazione elettrostatica tra l acido glutammico b:21 che porta una carica formale di 1 unità, e l arginina i b:154 che ha carica +1. La carica di ciascun residuo e in buona parte delocalizzata I ponti salini sono poco numerosi nelle proteine e si concentrano prevalentemente t sulla superficie proteica. Ponti salini in zone meno accessibili delle proteine si realizzano sotto condizioni particolari (per es. la triade catalitica Asp-His-Ser delle proteasi a serina).
10 Interazioni di van der Waals Sono interazioni attrattive aspecifiche fra molecole non cariche, che giocano un ruolo quando gli atomi distano tra loro 3-4 Å. A) Forze di London o di dispersionei Esprimono il fatto che esiste una mutua attrazione fra molecole od atomi anche uguali fra loro ed elettricamente simmetrici. Tale simmetria è però presente solo da un punto di vista statistico e l origine lorigine di queste forze attrattive è dovuta all effetto di spostamenti temporanei di carica elettronica che generano dipoli transienti nell atomo o nella molecola considerata. A loro volta tali dipoli transienti generano dei dipoli transienti indotti nelle molecole più vicine e quindi forze attrattive di natura elettrostatica. B) A distanze brevi diventano predominanti forti forze repulsive, perché le nuvole elettroniche più esterne tendono a sovrapporsi.
11 Interazioni di van der Waals Le interazioni di van der Waals sono spesso rappresentate da un energia potenziale E(d), funzione della distanza d, che include sia la forza attrattiva, sia quella repulsiva a corto raggio. Questa energia è rappresentata dl dal potenziale il di Lennard-Jones: B A E(d) = - d 12 d 6 = E(d) 1/d 12 Termine repulsivo Termine attrattivo 1/d 6 d A e B sono delle costanti empiriche
12 Interazioni di van der Waals La distanza in corrispondenza della quale si ha la migliore interazione fra due atomi, data dal minimo del potenziale, corrisponde alla somma dei rispettivi raggidivander Waals. Il termine raggio di van der Waals, utilizzando per l atomo il modello a sfere rigide, si riferisce alla minima distanza di contatto fra due atomi adiacenti, osservati in composti cristallini campione, non legati covalentemente. E(d) 1/d 12 1/d 6 d La forza attrattiva fra due atomi aumenta quando essi si avvicinano, fino a quando raggiungono la distanza di van der Waals di contatto. A di t if i i ll di ttt di t d i ti f ti f A distanze inferiori a quella di contatto diventano predominanti forti forze repulsive, perché le nuvole elettroniche più esterne tendono a sovrapporsi.
13 Interazioni di van der Waals Dall andamento andamento del potenziale di Lennard- Jones deriva quello dei cosiddetti raggi di van der Waals che sono calcolati in base al valore di d in corrispondenza del minimo energetico. La somma dei raggi di van der Waals di due atomi è data approssimativamente dalla distanza d a cui l energia comincia a crescere rapidamente. Per distanze d minori della somma dei raggi di van der Waals i due atomi si respingono, per distanze maggiori si attraggono. E(d) 1/d 12 1/d 6 d
14 Legami idrogeno Il legame idrogeno può essere formato sia tra molecole non cariche che cariche. In un legame idrogeno un atomo di idrogeno viene condiviso da due atomi. L atomo di idrogeno è legato covalentemente a uno dei due atomi, chiamato donatore (D) di idrogeno, ed interagisce con l altro atomo, chiamato accettore (A) di idrogeno. Nel caso di una specie non carica essa può avere un ampia polarizzazione, cioè i suoi orbitali elettronici sono distribuiti in modo tale che parte della molecola ha meno elettroni (quindi porta una carica positiva) mentre l altra parte ha un eccesso di elettroni (quindi porta una carica negativa). In una molecola nella quale uno o più atomi di H sono legati covalentemente ad un elemento più elettronegativo, si genera un dipolo in cui l atomo/gli atomi di H rappresentano la parte positiva:
15 Legami idrogeno H F (δ + ) (δ - ) H (δ + ) (δ - ) H O H H N H (δ + ) (δ - ) Se l elemento è fortemente elettronegativo (F, O, N) la polarizzazione dell atomo H ètaledapermettergli di legare elettrostaticamente un altro atomo elettronegativo della stessa o di un altra molecola. Le piccole dimensioni dell atomo di H e la presenza in esso di un solo elettrone (assenza di elettroni di schermo) rendono particolarmente intenso il campo elettrico dell atomo H protonizzato rendendo possibile la formazione di un legame elettrostatico con un altro atomo che disponga di un doppietto elettronico solitario (orbitale completo di 2 elettroni).
16 Legami idrogeno Se sia D che A sono elettronegativi, allora la nuvola elettronica relativa a D H è polarizzata verso D, cioè si ha un eccesso δ - di carica negativa su D. A ha una parziale carica negativa δ - che attrae l atomo di idrogeno. In questo senso, il legame idrogeno si può pensare come un intermedio nel trasferimento di un protone da un acido ad una base. - interazione elettrostatica di δ - e δ + D H A δ - δ + δ - - deformazione degli orbitali molecolari - depauperamento di elettroni nell orbitale di H avvicinamento fra H ed A
17 Legami idrogeno Nelle e proteine pote eil donatore in un legame e idrogeno doge oè un atomo o di ossigeno o o azoto che ha un atomo di idrogeno legato covalentemente. L accettore può essere sia un atomo di ossigeno che di azoto. - la lunghezza di dei legami idrogeno è intermedia tra quella dei legami covalenti e le interazioni di van der Waals. Di solito la distanza tra atomo H e accettore A è 10-25% inferiore della somma dei corrispondenti raggi di van der Waals. - i legami idrogeno sono altamente direzionali. I legami idrogeno più intensi si hanno quando A e D sono co-lineari (legame fortemente direzionale).
18 Legami idrogeno In generale, e e, le energie e ein gioco goconel legame e idrogeno o sono o dell ordine d e di qualche kcal/mol (in teoria, per legami-h nel vuoto). In realtà, se consideriamo il legame idrogeno che si può formare tra due gruppi in una proteina, ti l energia associata it è minore, circa kcal/mole. l Si deve tenere conto del fatto che una proteina non si trova nel vuoto ma in una soluzione acquosa. Affinchè si formi un legame idrogeno fra due gruppi appartenenti alla proteina, si devono prima rompere i legami idrogeno che ciascun gruppo fa con una molecola l d acqua. Tenendo conto dell energia che si spende per rompere tali legami idrogeno, si arriva ai valori di kcal/mole.
19 Legami-idrogenoidrogeno Una variante del legame idrogeno particolarmente forte si ha in presenza di gruppi carichi.
20 Legami idrogeno I legami idrogeno sono fondamentali nelle strutture proteiche. L abilità degli ossigeni carbonilici della catena principale di formare legami idrogeno con i gruppi amminici della catena principale permetteestabilizzalaformazione delle strutture secondarie come α-eliche e foglietti β. α-elica foglietto β
21 Effetto idrofobico Le interazioni fra acqua e superfici non polari non sono favorevoli: proprio come l olio loliodisperso nell acqua tende a raccogliersi in un unica unica goccia, anche i gruppi non polari nelle proteine tendono ad aggregarsi, per ridurre la superficie apolare a contatto con l acqua. Questa preferenza di specie non polari per ambienti i non acquosi viene detto effetto idrofobico: esso è uno dei principali fattori di stabilità delle proteine. L effetto idrofobico fa sì che sostanze non polari minimizzino il loro contatto con l acqua, e molecole anfipatiche (come per esempio i detergenti) formino micelle in soluzioni acquose. Il i fi i i i à l i l d l i i Il meccanismo fisico per cui entità non polari sono escluse da soluzioni acquose è di carattere entropico.
22
23 Effetto idrofobico Le molecole d acqua allo stato liquido formano dinamicamente un alto numero di legami idrogeno, in funzione della temperatura. L introduzione di una molecola non polare nell acqua liquida crea una sorta di cavità nell acqua, che temporaneamente rompe alcuni legami idrogeno fra le molecole d acqua, poiché un gruppo non polare non può né accettare né donare legami idrogeno con le molecole d acqua. Le molecole d acqua spostate si riorientano per formare il maggior numero di nuovi legami idrogeno, creando una struttura ordinata, una specie di gabbia, detta clatrato, intorno alla molecola non polare.
24 Effetto idrofobico Poiché il numero di modi con cui le molecole d acqua formano legami idrogeno sulla superficie di un gruppo non polare è inferiore a quello che farebbero in sua assenza si ha una diminuzione di entropia del sistema. Anche se, da un punto di vista entalpico, il sistema clatrato è più stabile (ΔH < 0, per una debole liberazione di energia dovuto alla formazione di legami idrogeno ed interazioni di van der Waals), globalmente: ΔG = ΔH TΔS > 0 processo non spontaneo L aggregazione di gruppi non polari minimizza l area superficiale della cavità occupata dal gruppo apolare e quindi la perdita di entropia del sistema. acqua C 6 H 6 C 6 H 6 acqua 2xC 6 H 6 L effetto idrofobico rappresenta una interazione chiave per il folding delle proteine, in cui residuii con catene laterali idrofobiche si ripiegano verso l interno della proteina lasciando esposti al solvente in superficie residui polari.
25 Effetto idrofobico & Folding La catena polipeptidica contiene sia gruppi polari che non polari, per cui si avrà un diverso comportamento dei residui nell acqua. Si osserva, infatti, che i gruppi apolari sono in gran parte raccolti nella parte interna (core) e idrofobica della proteina, mentre i residui polari sono esposti al solvente. Ribosoma Proteina estesa (unfolded) Molten globule (U) Unfolded Folded (F) Proteina globulare (folded) ΔG FOLDING = G F G U = ΔH TΔS < 0 processo spontaneo di folding > 0 processo non spontaneo
26 Effetto idrofobico & Folding ΔH = variazione di entalpia fra stato finale ed iniziale (interazioni di van der Waals, elettrostatiche, legami idrogeno). ΔH risulta << 0. T = temperatura assoluta (K) ΔS = variazione di entropia (disordine del sistema) fra stato finale ed iniziale. Poiché S U >> S F (S F -S U )=ΔS<<0 Nel ΔG FOLDING il contributo TΔS è positivo ed elevato, e sia ΔH che TΔS assumono valori grandi (migliaia i di kcal/mol). l) Al contrario ΔG FOLDING ha valori piccoli: ΔG FOLDING = -10, -15 kcal/mol Quindi il processo di folding avviene grazie ad un minimo prevalere di ΔH su TΔS; è sufficiente un piccolo aumento di T per causare unfolding (e spesso denaturazione) della proteina.
27 Effetto idrofobico & Folding Responsabile della variazione di entropia è l effetto idrofobico. ΔS FOLDING =S F S U = ΔS CATENA + ΔS SOLVENTE sempre < 0 Nel caso di un soluto apolare in un mezzo acquoso, le molecole d acqua che formano il clatrato attorno alla molecola apolare sono caratterizzate da una variazione di entropia negativa. Spontaneamente le molecole apolari si riuniscono in modo da minimizzare la variazione negativa di ΔS SOLVENTE. Nel caso del folding proteico di proteine globulari solubili, si forma una zona interna, core idrofobico di residui apolari che, nella forma proteica unfolded erano coinvolti nella formazione dei clatrati con molecole d acqua ordinate attorno ad essi.
28 Effetto idrofobico Superficie accessibile al solvente di una proteina (o di catena laterale) La superficie proteica è definita dall insieme dei punti degli atomi esterni, ciascuno descritto come una sfera rigida avente come raggio il raggio di van der Waals (superficie i di van der Waals). l) Le molecole l d acqua sono considerate sfere con raggio di van der Waals pari a 1.4 Å. La superficie accessibile al solvente (ASA) è definita come l area descritta dal centro di una molecola d acqua che rotola sopra la superficie di van der Waals della proteina (o della catena laterale). superficie di van der Waals
29 ..\..\..\..\..\..\..\..\Program Files\DeLano Scientific\PyMOL\PyMOLWin.exe
30 Effetto idrofobico ΔG di trasferimento delle catene laterali degli aminoacidi E stato misurato il ΔG di trasferimento di ciascun aminoacido dall acqua ad un solvente organico (per esempio etanolo o diossano). Per avere la misura del ΔG di trasferimento della sola catena laterale, bisogna non considerare il contributo della catena principale (che falserebbe la misura, avendo sempre una carica negativa del gruppo carbossilico COO - e una positiva del gruppo aminico NH 3+ ). Ciò equivale a sottrarre dal valore di ΔG di trasferimento di ciascun aminoacido il ΔG di trasferimento della Gly. ΔG cat.lat. = ΔG aa - ΔG Gly
31 Effetto idrofobico Esiste una relazione lineare tra ΔG di trasferimento (dall acqua acqua ad un solvente apolare) e superficie accessibile al solvente per catene laterali completamente non polari. Nl Nel caso di aminoacidi idi moderatamente polari (Thr, Ser, Met, Tyr e Trp) una relazione analoga è relativamente valida, applicando una diminuzione di circa 1.5 kcal/mole nel ΔG di trasferimento.
32 Effetto idrofobico Si può quindi dire che il ΔG di trasferimento è proporzionale alla superficie non polare accessibile al solvente. La costante di proporzionalità (coefficiente angolare della retta) vale: kcal/mole Å 2. Questo significa che si guadagnano kcal/mole (o equivalentemente 25 cal/mole) l per ogni Å 2 di superficie i apolare che si seppellisce nel cuore di una proteina.
33 Effetto idrofobico Correlazione effetto idrofobico con la temperatura Si consideri il trasferimento di una molecola A da un solvente organico ad uno polare (acqua). ΔG =ΔH TΔS [A] H2O K = ΔG = RT lnk [A] Quindi: RT lnk = ΔH TΔS ΔH ΔS lnk = + relazione di van t Hoff RT R [A] ORG Org H 2 O A
34 Effetto idrofobico Correlazione effetto idrofobico con la temperatura ΔH ΔS lnk = + RT R relazione di van t Hoff Esiste quindi una relazione lineare fra lnk e1/t. All aumentare di T, lnk (e quindi K) diminuisce aumenta la concentrazione di A ORG. L effetto idrofobico è favorito dall aumento della temperatura T (naturalmente deve essere complessivamente ΔG<0).
35 Hydrophobicity of amino acid residues and hydropathy plots A) Several Hydrophobicity scales: Hphob.Doolittle.html Hphob.Eisenberg.html B) Calculation of Hydropathy plot, starting from amino acid sequences: protscale.pl.htm
36 Hydrophobic effect and mebrane structure-stability t t
Macromolecole Biologiche Interazioni non covalenti
Interazioni non covalenti D H A δ - δ + δ - Le interazioni non covalenti Interazioni fra atomi che non sono legati da legami covalenti. Le interazioni non covalenti sono molto meno intense rispetto alle
DettagliLe interazioni non covalenti si possono classificare in: Energie di legame associate alle principali interazioni non covalenti:
Interazioni fra atomi che non sono legati da legami covalenti. Le interazioni non covalenti sono molto meno intense rispetto alle interazioni covalenti (poche kcal/mol rispetto ad esempio a 83 kcal/mol
DettagliCENNI SUL TIPO DI FORZE
CENNI SUL TIPO DI FORZE Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: le interazioni di van der Waals repulsione attrazione Forze attrattive dovute a interazioni istantanee che si generano
DettagliFORZE INTERMOLECOLARI
FORZE INTERMOLECOLARI Oltre alle forze intramolecolari (legami) esistono nella materia forze intermolecolari (tra molecole diverse), anch esse dovute ad interazioni elettrostatiche. Le forze intermolecolari
DettagliLe interazioni deboli:
Le interazioni deboli: sono legami non covalenti sono da 1 a 3 ordini di grandezza più deboli dei legami covalenti sono alcune volte maggiori della tendenza a dissociare dovuta all agitazione termica delle
DettagliLe interazioni reversibili tra le macromolecole sono mediate da 3 specie di legami non covalenti:
Le interazioni reversibili tra le macromolecole sono mediate da 3 specie di legami non covalenti: 1) Legami elettrostatici 2) Legami idrogeno 3) Forze di van der Waals Le interazioni deboli tra biomolecole
DettagliUNIVERSITÀ DEGLI STUDI DI TERAMO CORSO DI LAUREA IN BIOTECNOLOGIE CORSO MONODISCIPLINARE: BIOCHIMICA (6CFU)
UNIVERSITÀ DEGLI STUDI DI TERAMO CORSO DI LAUREA IN BIOTECNOLOGIE CORSO MONODISCIPLINARE: BIOCHIMICA (6CFU) Roberto Giacominelli Stuffler IL C.M. BIOCHIMICA È SUDDIVISO IN DUE UNITÀ DIDATTICHE: A) BIOCHIMICA
DettagliLEGAMI CHIMICI. Gli elettroni esterni sono implicati nella formazione dei legami chimici
LEGAMI CHIMICI Gli elettroni esterni sono implicati nella formazione dei legami chimici La VALENZA di un elemento è data dal numero di elettroni che esso deve perdere, o acquistare, o mettere in comune
DettagliIntroduzione alla chimica organica. 1. Regola ottetto 2. Teoria del legame 3. Geometria delle molecole
Introduzione alla chimica organica 1. Regola ottetto 2. Teoria del legame 3. Geometria delle molecole La chimica organica tratta di pochissimi atomi che si possono combinare in moltissimi modi Grande importanza
DettagliI Legami intermolecolari
I Legami intermolecolari Legami tra gli atomi di una molecola riepilogando Ionico D >1,9 Legami forti Covalente D = differenza di elettronegatività tra gli atomi Metallico (dovuto alla dislocazione di
DettagliFORZE INTERMOLECOLARI
FORZE INTERMOLECOLARI Le forze intermolecolari sono forze di attrazione che si stabiliscono tra le molecole che costituiscono una sostanza Determinano la tendenza delle molecole ad avvicinarsi. Per ogni
DettagliLegami secondari e lo stato fisico
Legami secondari e lo stato fisico Gli stati aggregati (stato solido, liquido) richiedono la presenza di forze intermolecolari tra le molecole che compongono la sostanza. Legame ione dipolo (si forma fra
DettagliMOLECOLE. 2 - i legami chimici. Prof. Vittoria Patti
MOLECOLE 2 - i legami chimici Prof. Vittoria Patti Gli stati di aggregazione della materia STATO SOLIDO molecole ravvicinate, struttura ordinata, volume proprio, forma propria STATO LIQUIDO molecole
DettagliBioingegneria Elettronica I. Potenziali interatomici e interazioni speciali
Bioingegneria Elettronica I Potenziali interatomici e interazioni speciali Interazioni repulsive Per completare il quadro delle interazioni possibili tra molecole, occorre ricordare che a cortissima distanza,
DettagliFORMAZIONE DI LEGAMI. Il legame chimico si definisce quando fra due atomi esistono delle forze che danno luogo alla formazione di un aggregato.
FORMAZIONE DI LEGAMI Il legame chimico si definisce quando fra due atomi esistono delle forze che danno luogo alla formazione di un aggregato. Presa r come distanza internucleare si osserva che l'energia
DettagliMacromolecole Biologiche. La struttura secondaria (I)
La struttura secondaria (I) La struttura secondaria Struttura primaria PRPLVALLDGRDETVEMPILKDVATVAFCDAQSTQEIHE Struttura secondaria La struttura secondaria Le strutture secondarie sono disposizioni regolari
DettagliLe forze intermolecolari Manifestazione delle forze intermolecolari
1 Le forze intermolecolari Manifestazione delle forze intermolecolari 2 I gas nobili (He, Ne, Ar...) che NON formano legami chimici dovrebbero restare gassosi a qualsiasi temperatura. Invece a T molto
DettagliIN UN ATOMO SI DISTINGUE UN NUCLEO CARICO POSITIVAMENTE ATTORNO AL QUALE RUOTANO PARTICELLE CARICHE NEGATIVAMENTE: GLI ELETTRONI (e - ) (-)
LA VITA, LA CHIMICA E L ACQUA PER INIZIARE QUALCHE CENNO DI CHIMICA LA MATERIA E FATTA DI COMBINAZIONI DI ELEMENTI. GLI ELEMENTI SONO COMPOSTI DA SINGOLI ATOMI, LE PIU PICCOLE UNITA CHE MANTENGONO LE PROPRIETA
DettagliIL LEGAME A IDROGENO
IL LEGAME A IDROGENO Il legame idrogeno è un particolare tipo di interazione fra molecole che si forma ogni volta che un atomo di idrogeno, legato ad un atomo fortemente elettronegativo (cioè capace di
DettagliIl legame dativo o coordinativo: lo stesso atomo fornisce i due elettroni di legame.
Il legame dativo o coordinativo: lo stesso atomo fornisce i due elettroni di legame. Non necessariamente i due elettroni che concorrono alla formazione del legame devono provenire da entrambi gli atomi
DettagliCOMPOSTI AZOTATI. derivanti dall ammoniaca AMMINE. desinenza -INA AMMIDE
COMPOSTI AZOTATI derivanti dall ammoniaca AMMINE desinenza -INA AMMIDE ANCORA AMMIDI RISONANZA A M M I D I Il legame ammidico ha parziale carattere di doppio legame per la seguente risonanza: Ammidi H
DettagliLE PROTEINE. SONO Polimeri formati dall unione di AMMINOACIDI (AA) Rende diversi i 20 AA l uno dall altro UN ATOMO DI C AL CENTRO
LE PROTEINE SONO Polimeri formati dall unione di ATOMI DI C, H, N, O CHE SONO AMMINOACIDI (AA) Uniti tra loro dal Legame peptidico 20 TIPI DIVERSI MA HANNO STESSA STRUTTURA GENERALE CON Catene peptidiche
DettagliIL LEGAME CHIMICO. Per descrivere come gli elettroni si distribuiscono nell atomo attorno al nucleo si può far riferimento al MODELLO A GUSCI
IL LEGAME CIMICO Come dagli atomi si costruiscono le molecole 02/19/08 0959 PM 1 Per descrivere come gli elettroni si distribuiscono nell atomo attorno al nucleo si può far riferimento al MODELLO A GUSCI
DettagliFORZE INTERMOLECOLARI o LEGAMI DEBOLI
FRZE INTERMLECLARI o LEGAMI DEBLI 1 Le forze intermolecolari sono forze attrattive tra entità discrete come atomi o molecole, dette anche legami o interazioni deboli (E
DettagliAMINOACIDI Struttura. Funzione. Classificazione. Proprietà
AMINOACIDI Struttura Funzione Classificazione Proprietà 1 STRUTTURA Composti caratterizzati dalla presenza di un gruppo aminico (NH 2 ) e di un gruppo acido (COOH) legati al medesimo carbonio (C). In soluzione
DettagliFORZE INTERMOLECOLARI o LEGAMI DEBOLI
FRZE INTERMLECLARI o LEGAMI DEBLI 1 Le forze intermolecolari sono forze attrattive tra entità discrete come atomi o molecole, dette anche legami o interazioni deboli (E
DettagliStruttura degli amminoacidi
AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE Le proteine sono macromolecole costituite dall unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi
DettagliIntroduzione alla Biochimica
Introduzione alla Biochimica Rappresenta più del 70% del peso degli organismi viventi Notevoli Forze di attrazione Bassa tendenza a ionizzarsi I protoni liberi in soluzione non esistono Ione Ossidrile
DettagliLegame Chimico. Legame Chimico
Legame Chimico Fra due atomi o gruppi di atomi esiste un legame chimico se le forze agenti tra essi danno luogo alla formazione di un aggregato di atomi sufficientemente stabile da consentire di svelarne
DettagliProteine: struttura e funzione
Proteine: struttura e funzione Prof.ssa Flavia Frabetti PROTEINE dal greco al 1 posto costituiscono il 50% circa del peso secco della maggior parte degli organismi viventi composti quaternari (C, H, O,
Dettaglimoli OH - /mole amminoacido
) ) Di seguito è riportata la curva di titolazione di un amminoacido. Osservando il grafico: a) stabilire il valore dei pka dell aminoacido b) calcolare il valore del pi e individuarlo sul grafico. c)
DettagliChimica Biologica A.A α-elica foglietto β reverse turn
Chimica Biologica A.A. 2010-2011 α-elica foglietto β reverse turn Str. Secondaria sperimentalmente osservata: Si distinguono fondamentalmente tre tipi di strutture secondarie: α elica foglietto β reverse
DettagliChimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici
Chimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici Chimica organica Studia i composti organici, cioè composti che contengono atomi di carbonio Biochimica È lo studio della chimica
DettagliInterazioni deboli. Sylvia S. Mader Immagini e concetti della biologia Zanichelli editore, 2012
Interazioni deboli 1 Sylvia S. Mader Immagini e concetti della biologia Zanichelli editore, 2012 Legami deboli o interazioni deboli La forza di un legame chimico viene stabilita in base alla energia del
DettagliChimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici
Chimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici Chimica organica Studia i composti organici, cioè composti che contengono atomi di carbonio Biochimica È lo studio della chimica
DettagliMacromolecole Biologiche. La struttura secondaria (III)
La struttura secondaria (III) Reverse turn Le proteine globulari hanno una forma compatta, dovuta a numerose inversioni della direzione della catena polipeptidica che le compone. Molte di queste inversioni
DettagliI legami chimici. Perché si formano i legami? Perché si formano i legami? 16/01/2019. Come e perché gli atomi si legano tra loro
I legami chimici Come e perché gli atomi si legano tra loro Perché si formano i legami? In natura, se non in casi eccezionali, non si trovano atomi liberi. Per separare due atomi legati è necessario fornire
DettagliATOMI E MOLECOLE. Psicobiologia Lezione nr. 1. Prof. Lasaponara
ATOMI E MOLECOLE Psicobiologia Lezione nr. 1 Prof. Lasaponara La struttura dell atomo I legami chimici e le molecole I componenti elementari della materia vivente 20 miliardi di anni fa Caratteristiche
DettagliI LEGAMI CHIMICI. Configurazione elettronica stabile: è quella in cui tutti i livelli energetici dell atomo sono pieni di elettroni
I LEGAMI CIMICI In natura sono pochi gli elementi che presentano atomi allo stato libero. Gli unici elementi che sono costituiti da atomi isolati si chiamano gas nobili o inerti, formano il gruppo VIII
Dettaglicombinazione di atomi tenuti insieme da forze più o meno un insieme caratteristico di proprietà
IL LEGAME CHIMICO La regola dell ottetto sebbene una semplificazione rende conto del perchè gli atomi reagiscono. In natura, solo i gas nobili sono presenti come specie monoatomiche. Anche le sostanze
DettagliModulo 1. Introduzione alle biomolecole. Ottobre 2017
Modulo 1 Introduzione alle biomolecole Ottobre 2017 La logica molecolare della vita I sistemi viventi sono composti da molecole (biomolecole) inanimate (Albert Lehninger) Le biomolecole seguono le leggi
DettagliL acqua. Ci devono essere delle forze che tengono saldamente insieme le molecole d acqua
L acqua Comparata a molecole con caratteristiche atomiche simili e di grandezza comparabile, l acqua presenta alcune caratteristiche peculiari Comparando l idruro dell ossigeno con gli idruri degli elementi
DettagliChimotripsina Una proteina globulare. Glicina Un amminoacido
Chimotripsina Una proteina globulare Glicina Un amminoacido - In teoria un numero enorme di differenti catene polipeptidiche potrebbe essere sintetizzato con i 20 amminoacidi standard. 20 4 = 160.000 differenti
DettagliFormula generale di un amminoacido
Formula generale di un amminoacido Gruppo carbossilico Gruppo amminico Radicale variabile che caratterizza i singoli amminoacidi Le catene laterali R degli amminoacidi di distinguono in: Apolari o idrofobiche
DettagliElettronegatività Elettronegatività
Elettronegatività Nel legame covalente tra atomi uguali, la nuvola elettronica è simmetrica rispetto ai due nuclei (es. H 2, Cl 2, F 2 ) legame covalente apolare. Nel legame covalente tra atomi con Z eff
DettagliIl legame chimico. Energia di legame
Il legame chimico Si definisce Legame chimico l effetto correlato alla forza che tiene uniti due atomi Elemento, o sostanza elementare, se vi è un legame tra atomi uguali Composto, o sostanza composta,
DettagliAminoacidi. Gli α-aminoacidi sono molecole con almeno due gruppi funzionali legati al carbonio α
Aminoacidi Gli α-aminoacidi sono molecole con almeno due gruppi funzionali legati al carbonio α 1 Isomeria ottica Tutti gli AA, esclusa la glicina, presentano almeno un atomo di carbonio asimmetrico, il
DettagliLe proprietà delle sostanze dipendono dal tipo di legame che unisce gli atomi e dalla forma delle molecole.
4.1 Angolo di legame e forma delle molecole Le proprietà delle sostanze dipendono dal tipo di legame che unisce gli atomi e dalla forma delle molecole. La forma e le dimensioni delle molecole, la disposizione
Dettaglisono le unità monomeriche che costituiscono le proteine hanno tutti una struttura comune
AMINO ACIDI sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine sono 20 hanno tutti una struttura comune sono asimmetrici La carica di un amino acido dipende dal ph Classificazione amino acidi Glicina
DettagliChimica Farmaceutica. DOCKING and Structure Based Drug Design
Chimica Farmaceutica DOCKING and Structure Based Drug Design Ricognizione molecolare: Insieme di interazioni tra molecole e macromolecole Modello Lock and key La proteina ha una sua conformazione all interno
DettagliProprietà comuni. Il gruppo α-carbossilico b è un acido più forte del gruppo carbossilico degli acidi alifatici
Gli aminoacidi Proprietà comuni Il gruppo α-carbossilico b è un acido più forte del gruppo carbossilico degli acidi alifatici paragonabili Il gruppo α-aminico è un acido più forte (o una base più debole
DettagliIl legame chimico. Energia di legame
Il legame chimico Si definisce Legame chimico l effetto correlato alla forza che tiene uniti due atomi Elemento, o sostanza elementare, se vi è un legame tra atomi uguali Composto, o sostanza composta,
DettagliLE PROTEINE -struttura tridimensionale-
LE PROTEINE -struttura tridimensionale- Struttura generale di una proteina Ceruloplasmina Cosa sono??? Sono biopolimeri con forme ben definite. composti da molteplici amminoacidi, legati con legami peptidici
Dettaglile SOSTANZE Sostanze elementari (ELEMENTI) COMPOSTI Costituiti da due o più atomi DIVERSI tra loro
Il legame chimico In natura gli atomi sono solitamente legati ad altri in unità più complesse che, se aggregate fra loro costituiscono quello che macroscopicamente percepiamo come materia, le SOSTANZE
DettagliPROPRIETA DEI MATERIALI
PROPRIETA DEI MATERIALI Una proprietà è la risposta di un materiale ad una sollecitazione esterna. Per i materiali solidi le proprietà possono raggrupparsi in sei differenti categorie: 1. Meccaniche 2.
Dettagliscaricato da www.sunhope.it Proteine semplici costituite dai soli amminoacidi
Proteine semplici costituite dai soli amminoacidi Proteine coniugate costituite dagli amminoacidi + porzioni di natura non amminoacidica dette GRUPPI PROSTETICI Le Proteine coniugate prive del gruppo prostetico
DettagliLegame covalente Puro Polare Legame dativo o di coordinazione Legame ionico Legame metallico
I LEGAMI CHIMICI Legami atomici o forti Legami molecolari o deboli Legame covalente Puro Polare Legame dativo o di coordinazione Legame ionico Legame metallico Legame dipolo-dipolo Legame idrogeno Legame
DettagliBagatti, Corradi, Desco, Ropa. Chimica. seconda edizione
Bagatti, Corradi, Desco, Ropa Chimica seconda edizione Bagatti, Corradi, Desco, Ropa, Chimica seconda edizione Capitolo 7. e le proprietà delle sostanze SEGUI LA MAPPA 1 afferma che quando un atomo è legato
DettagliLegame chimico: covalente polare Legame covalente polare
Legame chimico: covalente polare Legame covalente polare Il passaggio dal legame covalente al legame ionico è il risultato di una distribuzione elettronica non simmetrica. Il simbolo δ (lettera greca delta
DettagliLE PROTEINE: POLIMERI COSTITUITI DA 20 TIPI DI MONOMERI, I 20 AMINOACIDI
LE PROTEINE: POLIMERI OSTITUITI DA 20 TIPI DI MONOMERI, I 20 AMINOAIDI OGNI PROTEINA PUO ESSERE FORMATA DA MOLTE DEINE O ENTINAIA DI AMINOAIDI E SI LEGANO A FORMARE UNA ATENA NON RAMIFIATA La catena di
Dettagli1.La forma delle molecole 2.La teoria VSEPR 3.Molecole polari e apolari 4.Le forze intermolecolari 5.Legami a confronto
1.La forma delle molecole 2.La teoria VSEPR 3.Molecole polari e apolari 4.Le forze intermolecolari 5.Legami a confronto 1 1. La forma delle molecole Molte proprietà delle sostanze dipendono dalla forma
DettagliLa struttura delle proteine
La struttura delle proteine Funzioni delle proteine Strutturali Contrattili Trasporto Riserva Ormonali Enzimatiche Protezione Struttura della proteina Struttura secondaria: ripiegamento locale della catena
DettagliLegame Covalente Polare e MOT. Polarità del legame aumenta con differenza di elettronegatività.
Legame Covalente Polare e MOT Polarità del legame aumenta con differenza di elettronegatività. Legame Ionico Se differenza di elettronegatività è molto grande si ottiene un legame ionico. Legame Ionico
DettagliForze intermolecolari
Forze intermolecolari Le forze intermolecolari sono forze attrattive tra molecole, tra ioni o tra ioni e molecole. In assenza di tali forze tutte le molecole sarebbero gas le molecole possono stabilire
DettagliLa FORMA delle MOLECOLE
La FORMA delle MOLECOLE Quando una molecola è costituita da due soli atomi, non vi è alcun dubbio sulla sua forma: gli atomi sono semplicemente disposti uno accanto all altro. Le molecole formate da tre
DettagliChe cosa è il Legame Chimico
Che cosa è il Legame Chimico Le molecole sono aggregati stabili ed identici contenenti più atomi La loro geometria non cambia al cambiare dello stato di aggregazione Deve esistere una forma di interazione
DettagliStruttura delle Proteine
Chimica Biologica A.A. 2010-2011 Struttura delle Proteine Marco Nardini Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologie Università di Milano Macromolecole Biologiche Struttura Proteine Proteine:
DettagliIl Legame Chimico e la Struttura Molecolare
A.A.2016 2017 CCS-Biologia CCS-Scienze Geologiche 1 Il Legame Chimico e la Struttura Molecolare Energia di interazione di due atomi di idrogeno Cap 8. 1-7, 9, 10(a/b), 17-20, 27-28, 31-33, 37-40, 52, 93-96
DettagliIl legame chimico ATOMI MOLECOLE
Il legame chimico Gli atomi tendono a combinarsi con altri atomi per dare un sistema finale più stabile di quello iniziale (a minor contenuto di energia). ATOMI MOLECOLE 1 Stati repulsivi di non legame
Dettagli28 Ni. 27 Co. 29 Cu. 26 Fe. 45 Rh. 46 Pd. 47 Ag. 44 Ru
Il legame chimico 1 2 3 4 5 6 7 8 1 1s 2 e 1s 2 3 Li 2s 4 Be 2s 2 5 B 2s 2 p 6 C 2s 2 p 2 7 N 2s 2 p 3 8 O 2s 2 p 4 9 F 2s 2 p 5 10 Ne 2s 2 p 6 11 Na 3s 12 Mg 3s 2 13 Al 3s 2 p 14 Si 3s 2 p 2 15 P 3s 2
DettagliCENNI TEORIA ORBITALE MOLECOLARE
CENNI TEORIA ORBITALE MOLECOLARE Teoria più avanzata: spiega anche perché O 2 è paramagnetico. Ne illustreremo la applicazione solo per molecole biatomiche E 2 del secondo periodo. Orbitali molecolari:
DettagliLegame chimico: covalente polare Legame covalente polare
Legame chimico: covalente polare Legame covalente polare Il passaggio dal legame covalente al legame ionico è il risultato di una distribuzione elettronica non simmetrica. Il simbolo δ (lettera greca delta
DettagliReazioni in soluzione acquosa
Reazioni in soluzione acquosa Equazioni ioniche e molecolari Consideriamo le seguente reazione: Ca(OH) 2 (aq) + Na 2 CO 3 (aq) CaCO 3 (s) + 2 NaOH (aq) Essa è scritta come equazione molecolare anche se
DettagliDiagramma di Ramachandran
Chimica Biologica A.A. 2010-2011 Diagramma di Ramachandran Diagramma di Ramachandran Catena polipeptidica La formazione in successione di legami peptidici genera la cosiddetta catena principale o scheletro
DettagliTavola periodica degli elementi
Tavola periodica degli elementi!1 I chimici Mendeleev (russo) e Meyer (tedesco) scoprirono indipendentemente che ordinando gli elementi secondo peso atomico crescente in file orizzontali sovrapposte, si
DettagliLEGAMI SECONDARI. Queste forze si hanno sia tra molecole polari che. (note anche con il nome di INTERAZIONI DI NON LEGAME o LEGAMI DEBOLI)
LEGAMI SECONDARI L esistenza di aggregati della materia allo stato solido e liquido indica che esistano anche altre forze in grado di legare molecole neutre Queste forze si hanno sia tra molecole polari
DettagliIl legame chimico. Lezioni 17-20
Il legame chimico Lezioni 17-20 1 Il legame chimico Le forze attrattive di natura elettrica che tengono uniti gli atomi in molecole o in composti ionici sono dette legami chimici. Legami atomici: covalente
DettagliAPPUNTI DELLE LEZIONI DI. Scienza e Tecnologia dei Materiali (Energetica)
Corso di Laurea in Ingegneria Energetica APPUNTI DELLE LEZIONI DI Scienza e Tecnologia dei Materiali (Energetica) Anno Accademico 2012/2013 Sito web: http://www.uniroma2.it/didattica/stm_ene Prof. Ing.
DettagliAMMINOACIDI E PROTEINE
AMMINOACIDI E PROTEINE 1 AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono composti organici composti da atomi di carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto e in alcuni casi anche da altri elementi come lo zolfo. Gli amminoacidi
DettagliRegola dell'ottetto e suo superamento Legame ionico Covalenza e ordine di legame Carica formale Risonanza ElettronegativitÄ e polaritä del legame
IL LEGAME CHIMICO Regola dell'ottetto e suo superamento Legame ionico Covalenza e ordine di legame Carica formale Risonanza ElettronegativitÄ e polaritä del legame 1 IL LEGAME CHIMICO Il legame chimico
DettagliAcqua: peso molecolare = 18 In un bicchiere circa ml, quindi 10 moli una mole 6x10 23 molecole, quindi in un bicchiere 6x10 24 molecole
Acqua: peso molecolare = 18 In un bicchiere circa 180-200 ml, quindi 10 moli una mole 6x10 23 molecole, quindi in un bicchiere 6x10 24 molecole Volume degli oceani 1.3 miliardi di km 3 = 1.3 x 10 18 m
DettagliAcidi e basi sono sostanze note da molto tempo e diverse classificazioni sono state fatte nel corso del tempo in base alle loro proprietà.
TEORIE ACIDO-BASE Acidi e basi sono sostanze note da molto tempo e diverse classificazioni sono state fatte nel corso del tempo in base alle loro proprietà. Teoria di Arrhenius Arrhenius fu il primo a
DettagliIl Legame Chimico e la Struttura Molecolare
A.A.2016 2017 CCS-Biologia CCS-Scienze Geologiche 1 Il Legame Chimico e la Struttura Molecolare Energia di interazione di due atomi di idrogeno Cap 8. 1-7, 9, 10(a/b), 17-20, 27-28, 31-33, 37-40, 52, 93-96
Dettagli1. Le forze intermolecolari 2. Molecole polari e apolari 3. Le forze dipolo-dipolo e le forze di London 4. Il legame a idrogeno 5. Legami a confronto
Unità n 12 Le forze intermolecolari e gli stati condensati della materia 1. Le forze intermolecolari 2. Molecole polari e apolari 3. Le forze dipolo-dipolo e le forze di London 4. Il legame a idrogeno
DettagliOVERVIEW. Teoria atomica e tavola periodica. Legami e interazioni degli atomi
OVERVIEW Teoria atomica e tavola periodica Legami e interazioni degli atomi Acqua e le sue proprietà Acidi e basi Atomo: più piccola porzione di un elemento che mantiene le proprietà chimiche dello stesso
DettagliCapitolo 12 Le forze intermolecolari e gli stati condensati della materia
Capitolo 12 Le forze intermolecolari e gli stati condensati della materia 1. Le forze intermolecolari 2. Molecole polari e apolari 3. Le forze dipolo-dipolo e le forze di London 4. Il legame a idrogeno
DettagliL'energia media V di interazione fra uno ione avente carica q e un dipolo permanente ad una distanza r Ä
Interazioni intermolecolari Interazioni ione-dipolo Interazioni dipolo-dipolo Interazione dipolo permanente-dipolo indotto Interazione dipolo istantaneo-dipolo indotto Forze di Van der Waals Legame idrogeno
DettagliIdrogeno (H) Azoto (N) La materia è costituita da elementi chimici. In natura sono presenti 92 elementi
Gli organismi sono fatti da MATERIA*. (*qualsiasi cosa che occupa uno spazio e ha una massa) Gli antichi filosofi greci dicevano che la materia deriva da 4 ingredienti di base o ELEMENTI (ARIA, ACQUA,
DettagliIl legame ionico legame ionico
Il legame ionico Il legame ionico è il legame che si realizza quando un atomo d un elemento fortemente elettropositivo (e quindi caratterizzato da bassa energia di ionizzazione) si combina con un atomo
DettagliSommario delle lezioni Legami chimici
Sommario delle lezioni 8 9-10 Legami chimici Legami chimici Complessità molecolare I legami chimici possono portare alla formazione di molecole particolarmente complesse Acqua Glucosio Emoglobina H 2
DettagliTensione di vapore evaporazione
Transizioni di fase Una sostanza può esistere in tre stati fisici: solido liquido gassoso Il processo in cui una sostanza passa da uno stato fisico ad un altro è noto come transizione di fase o cambiamento
Dettagli20/10/2015. Importanza dei legami non covalenti in Biologia. Legami covalenti
Legami covalenti Gli atomi che costituiscono le molecole sono tenuti insieme da legami covalenti in cui coppie di elettroni sono condivise tra coppie di atomi. La formazione del legame covalente si basa
DettagliI legami covalenti eteronucleari spostano la carica del legame sull atomo più elettronegativo
La polarità I legami covalenti eteronucleari spostano la carica del legame sull atomo più elettronegativo L elettronegatività è il parametro di riferimento utilizzato per valutare il trasferimento di carica
DettagliChimica. Lezione 2 Parte II Composti ionici e molecolari
Chimica Lezione 2 Parte II Composti ionici e molecolari Composti molecolari Gli ELEMENTI chimici (ad eccezione dei gas nobili) vivono in aggregati più o meno complessi Sono aggregati discreti (hanno un
DettagliInterfacce Bioelettroniche
Interfacce Bioelettroniche L acqua A. Bonfiglio Acqua L acqua é il solvente per eccellenza nei fenomeni biologici ed ha anche alcune interessanti proprietá dal punto di vista delle interazioni intermolecolari.
DettagliLegame covalente polare
Legame chimico: covalente polare Legame covalente polare Il passaggio dal legame covalente al legame ionico è il risultato di una distribuzione elettronica non simmetrica. Il simbolo δ (lettera greca delta
DettagliLegame covalente polare
Legame chimico: covalente polare Legame covalente polare Il passaggio dal legame covalente al legame ionico è il risultato di una distribuzione elettronica non simmetrica. Il simbolo δ (lettera greca delta
Dettagli9) Scrivere un disaccaride formato dal β-d-galattosio e dall α-d-n-acetil-glucosammina legati da un legame glicosidico β(1-4).
CARBOIDRATI - AMMINOACIDI - PROTEINE 1) Scrivere la proiezione di Fisher del D-ribosio e del D-glucosio. La lettera D a cosa si riferisce? Disegnare inoltre il disaccaride ottenuto dalla condensazione
Dettagli