Chimica Inorganica Biologica Emeritrina
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- Italo Manzo
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1 Emeritrina La presenza biologica delle emeritrine è molto rara ed è ristretta a quattro phyla di invertebrati: Policheti, Sipunculidi, Priapulidi e Brachiopodi. Proteina binucleare di ferro meglio caratterizzata perché è relativamente facile da cristallizzare. Neanthes succinea (Nereis) - Policheti L'emeritrina è un pigmento respiratorio violetto nello stato ossigenato e incolore nello stato deossigenato. Nella sua forma monomerica (mioemeritrina) ha un peso molecolare di dalton e contiene due ioni Fe 2+ senza però alcun gruppo eme come nella emoglobina. La sua limitata distribuzione nel regno animale ne sancisce il fallimento evolutivo. Le funzioni che compie negli animali marini non sono chiare. Si pensa abbia funzioni di immagazzinamento di O 2 ma probabilmente partecipa ad altri processi metabolici. Un rappresentante del Phylum Sipuncula
2 Emeritrina Sono disponibili informazioni strutturali ad elevata risoluzione per l azoturo-metaemeritrina (mhrn 3 ) e l azoturo-metamioemeritrina mmrn 3 N 3 è legato al Fe III al posto di O 2 in HrO 2 Hr esiste abitualmente come un ottamero di subunità identiche, ma sono stati isolati e identificati anche tetrameri, trimeri, dimeri e monomeri (miohr). La forma monomerica contiene due atomi di Fe circondati da 4 catene proteiche elicoidali quasi parallele. Sono note forme mono-, tri- e ottameriche dell emeritrina addette a differenti funzioni
3 Le strutture determinate mostrano che la proteina si ripiega disponendo le sue quattro eliche quasi parallele. Questa disposizione produce un canale idrofobico dove si colloca il centro binucleare di Fe II e attraverso il quale penetra la molecola di O 2 Chimica Inorganica Biologica Emeritrina
4 Emeritrina e Ossiemeritrina I due ioni Fe III con intorno ottaedrico, sono uniti da un atomo di O a ponte e da due gruppi carbossilati CO 2 a ponte, derivanti da residui amminoacidici del glutammato e aspartato della catena proteica Tre posizioni terminali su un atomo di Fe III e due sull'altro sono completati da imidazoli dell'his. Un centro metallico ha quindi una posizione di coordinazione vacante che serve per legare la molecola di O 2 e formare ossihr. R.E. Stenkamp et al., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1984,
5 Caratterizzazione Hr/HrO 2 Tramite l'uso di O 2 marcato in modo asimmetrico ( 18 O 16 O) è stato stabilito che in Hr O 2 il diossigeno si lega asimmetricamente: Da tecniche spettroscopiche è stato dedotto un angolo Fe Fe O 2 di circa 90, in contrasto con la geometria a ponte -1,1-(idro)perosso. Inoltre la coordinazione di O 2 avviene con un solo centro di ferro con una geometria angolata. La prima struttura è quindi quella corretta. L ossigeno è legato come idroperossido H-O-O
6 Caratterizzazione Hr/HrO 2 Magnetismo Hr: HrO 2 : 2 x Fe II d 6 AS (paramagnetico) 2 x Fe III d 5 BS accoppiati in modo antiferromagnetico attraverso un ponte -osso. Strutture Hr: HrO 2 : Raman HrO 2 : Fe II Fe II = 3.57 Å Fe III Fe III = 3.24 Å ν = 844 cm 1 (perosso) Si conoscono anche due forme ossidate: metahr: due nuclei di Fe III semi-metahr: un Fe II e un Fe III Nessuna delle due forme è capace di legare O 2
7 Emocianina Hc Le emocianine sono grandi proteine contenenti molte subunità Palinurus interruptus Da L unità simmetrica è composta di sei subunità
8 Emocianina Hc La struttura della forma HcO 2 contiene due atomi di Cu II La Hc contiene due ioni Cu I Ogni Cu I è coordinato da tre residui His
9 Strutture e Magnetismo Magnetismo Hc: 2 x Cu I d 10 HcO 2 : 2 x Cu II d 9 antiferromagneticamente accoppiati con conseguente diamagnetismo. Strutture Hc: HcO 2 : Cu I Cu I = 4.6 Å Cu II Cu II = 3.6 Å Raman HcO 2 : ν = 744 cm 1 (perosso)
10 Strutture e Magnetismo Tramite l uso di O 2 marcato in modo asimmetrico ( 18 O 16 O) è stato stabilito che in HcO 2 il diossigeno si lega simmetricamente (è valida solo una di queste strutture)
11 Emocianina e Ossiemocianina In Hc, il sito di legame di O 2 consiste di 2 unità di Cu I (D 3h ), Cu I (His) 3, quasi coplanari, in cui la distanza Cu Cu è 4.6 Å, senza leganti a ponte In HcO 2, è presente un gruppo perossidico a ponte, Cu II ( - 2 : 2 - O 2 )Cu II, (coordinazione "side-on") con una distanza Cu Cu di 3.6 Å 2 dei 3 leganti istidinici su ogni Cu rimangono a formare un arrangiamento approssimativamente planare (Cu 2 O 2 N 4 ). La coordinazione a piramide quadrata di Cu II è completata da una istidina assiale: le due istidine assiali hanno una configurazione trans BLU
12 Citocromi e respirazione La principale reazione di O 2 negli organismi viventi è la respirazione O 2 + 4H + + 4e 2H 2 O La reazione avviene nell enzima citocromo c ossidasi dove gli elettroni provenienti dalla catena respiratoria sono utilizzati per la riduzione di O 2 ad H 2 O. La riduzione della molecola di O 2 ad acqua richiede 4 elettroni che, quando sono ceduti uno alla volta alla molecola, attraverso riduzioni monoelettroniche e/o bielettroniche porterebbero alla formazione di specie tossiche quali O 2, O 2 2 e HO
13 La respirazione I trasportatori di elettroni sono disposti secondo una precisa sequenza, in modo da garantire un potenziale di riduzione crescente ovvero una maggiore tendenza a ridursi. nicotinammide adenina dinucleotide Alcuni trasportatori di elettroni occupano una posizione fissa nella membrana; altri sono liberi di muoversi e fungono da navette tra i trasportatori fissi. Il flusso di elettroni attraverso la catena respiratoria inizia quando, su un lato della membrana a contatto con la matrice, una molecola di NADH e l ambiente interno cedono due elettroni e due ioni H + al primo trasportatore della catena: i due elettroni vengono poi ceduti al successivo trasportatore, mentre i due ioni H + vengono pompati sul lato esterno della membrana.
14 La respirazione Gli e - passano attraverso i trasportatori e alla fine della catena, si combinano con l accettore finale, l ossigeno che si trasforma in O 2-. L ossigeno così ridotto forma H 2 O perché si combina con due ioni H + ritrasportati all interno della matrice.
15 La respirazione il NADH viene ossidato liberando due elettroni e riducendo la FMN a FMNH 2 (o FAD a FADH 2 in alternativa) flavina adenina dinucleotide Queste riduzioni coinvolgono molecole organiche e il centro metallico Fe-S del gruppo prostetico dell'enzima NADHcoenzima Q reduttasi, noto anche come coenzima Q reduttasi o NADH deidrogenasi o complesso I
16 Centri Fe-S (Fe non eme)
17 La respirazione Il QH 2 si ossida a Q liberando due H + e riducendo il Fe 3+ del citocromo b a Fe 2+ che riossidandosi a sua volta riduce i centri Fe-S da Fe 3+ a Fe 2+. L'enzima di questa tappa è il QH 2 -citocromo c reduttasi noto anche come citocromo c reduttasi o complesso III Durante questa tappa due protoni vengono prelevati dalla matrice e quattro vengono liberati nel citoplasma mitocondriale. Cit c
18 Complesso III
19 La respirazione Prima che termini la catena respiratoria e avvenga la reazione con O2 entrano in gioco i citocromi dei sistemi redox altamente specializzati
20 Citocromi Chimica Inorganica Biologica La chimica inorganica che avviene nei citocromi è legata al gruppo eme: chimica di coordinazione chimica di ossidoriduzione Nei citocromi il Fe può esistere negli stati di ossidazione +2 e +3 da cui la capacità di agire come intermedi redox nel trasferimento elettronico: Cloroplasti: fotosintesi Mitocondri: respirazione Il gruppo eme è avvolto da catene polipeptidiche che differiscono nel numero di amminoacidi: 103 in alcune specie marine 104 in pesci e vertebrati terrestri 112 in organismi vegetali La coordinazione del Fe è simile a quella dell Hb ma un atomo di S di un residuo metioninico completa la coordinazione rendendo impossibile ulteriori coordinazioni chimica di
21 Citocromi Chimica Inorganica Biologica Sono divisi in vari gruppi (a, b, c etc.) che si differenziano per alcune caratteristiche del gruppo prostetico e si distinguono per differenze di solubilità e di spettro di assorbimento. Il potenziale redox dipende dai leganti presenti e può essere finemente modulato. Il trasferimento di elettroni avviene nell ordine: b c a O 2 Alcuni citocromi di tipo a sono in grado di legare l O 2 per poterlo ridurre citocromo c ossidasi (a 3 )
22 Citocromi Chimica Inorganica Biologica
23 La respirazione L enzima citocromo c ossidasi contiene 4 centri metallici, costituiti da 2 gruppi ferro-eme del tipo citocromo a e a 3, uno ione rame (Cu B ) e 2 ioni rame raggruppati in un cluster (Cu A ), che possono acquistare un totale di 4 elettroni da 4 molecole di citocromo c Il diossigeno e i protoni necessari alla riduzione provengono dall esterno L'enzima, quando è totalmente ridotto, può legare l'ossigeno e ridurlo completamente ad acqua, cedendogli in rapida sequenza i 4 elettroni, senza liberare nessuno degli intermedi tossici. I quattro elettroni necessari alla riduzione all interno dell enzima provengono: uno dall eme a ed uno dalla coppia di Cu + A, uno dal Cu + B ed uno dal Fe 2+ dell eme a 3.
24 La respirazione Il Fe 2+ del citocromo c viene ossidato riducendo il Fe 3+ del citocromo a Quest'ultimo riossidandosi riduce il Fe 3+ del citocromo a 3. Il Fe 2+ del citocromo a 3 riduce il Cu 2+ legato alla citocromo ossidasi (o citocromo c ossidasi o complesso IV) a Cu + che riossidandosi riduce l'o 2 a H 2 O consumando due H + ogni O. Altri due protoni vengono portati dalla matrice al citoplasma Il citocromo a 3 e Cu B sono il cuore della catalisi e nell enzima ossidato sono legati a ponte da un legante, non nella forma ridotta; Entrambi posseggono siti di coordinazione vacanti per legare il diossigeno.
25 La respirazione 1) (cit c) Fe 2+ + (cit a) Fe 3+ (cit c) Fe 3+ + (cit a) Fe 2+ 2) (cit a Fe 2+ + (cit a 3 ) Fe 3+ (cit a) Fe 3+ + (cit a 3 ) Fe 2+ 3) [(cit a 3 )Fe 2+ Cu B+ ] + O 2 (cit a 3 )Fe 3+ -(O 2- ) Cu B + 4) (cit a 3 )Fe 3+ -(O 2- ) Cu B + (cit a 3 )Fe 3+ -(O 2-2 )-Cu B ) (cit a 3 )Fe 3+ -(O 2-2 )-Cu B +2 + e + 2H + (cit a 3 )Fe 4+ =O H 2 O-Cu B +2 7) (cit a 3 )Fe 4+ =O H 2 O-Cu B +2 + e (cit a 3 )Fe 3+ -(OH - ) (HO - )-Cu B +2 (cit a 3 )Fe 3+ -(OH - ) (HO - )-Cu B H + (cit a 3 )Fe 3+ Cu B H 2 O
26 Citocromo c ossidasi La coppia dall eme a /Cu + A, Cu + A è detta a basso potenziale quella dell eme a3 /Cu + B alto potenziale; La prima coppia accetta elettroni dal citocromo mentre la seconda è il centro catalitico di riduzione; In assenza di diossigeno i potenziali redox sono simili.
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