Contengono idrossiaminoacidi. Sono glicosilate Quasi tutte le catene non contengono Cys
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- Cosimo Fusco
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1 Scaricato da Type I osso, tendini, fibrocartilagine derma, cornea 2 α 1 (I) + 1 α 2 (I) Type II 3α 1 (II) Type III 3α 1 (III) Type IV 3α 1 (IV) Type V 2α 1 (V)+ α 2 (V) Type VI α 1 (VI)+ α 2 (VI)+ α 3 (VI)+α 4 (VI), nucleo pulposo, cartilagine ialina parete intestinale ed uterina Membrane endoteliali ed epiteliali cornea, placenta, osso, valvole cardiache Contenuto nel tessuto interstiziale, è associato al collagene di tipo I Contengono idrossiaminoacidi. Sono glicosilate Quasi tutte le catene non contengono Cys SunHope.it 1
2 Scaricato da Organizzazione delle fibre di collageno Le unità di tropocollageno sono disposte in file parallele. In ciascuna fila le unità sono separate da spazi che corrispondono a circa 1/7 della loro lunghezza ( n). 67 nm Le unità di file parallele ed adiacenti non sono sovrapposte ma risultano sfalsate di circa 1/4 della loro lunghezza (67nm). SunHope.it 2
3 Scaricato da SunHope.it 3
4 Scaricato da SunHope.it 4
5 Scaricato da Biosintesi e maturazione del collageno 1) Nel lume del reticolo endoplasmico rugoso dei fibroblasti vengono sintetizzate le catene pro-α. Il prodotto primario della biosintesi del collageno nei fibroblasti è rappresentato dalle catene pro-α polipeptidi ricchi di prolina e glicina con un p.m. di circa daltons. Le catene pro-a1 e pro-a2 vengono sintetizzate nel rapporto di 2:1. Verosimilmente anche i loro mrna sono nel rapporto di 2:1. SunHope.it 5
6 Scaricato da La composizione aminoacidica dei telopeptidi è diversa da quella del collageno: -l'idrossilisina è assente; -l'idrossiprolina è in conc.. molto basse; -la glicina non si trova ogni terza posizione; -è presente la cisteina. SunHope.it 6
7 Scaricato da Le catene pro-α subiscono una serie di modifiche co-traduzionali e post-traduzionali In sede Cellulare Idrossilazione Glicosilazione In sede Extra-Cellulare Proteolisi Assemblaggio Legami crociati Nel lume del reticolo endoplasmico rugoso La prima tappa nella maturazione del collageno consiste nella idrossilazione delle prolina e delle lisine catalizzate da: prolil idrossilasi lisil idrossilasi SunHope.it 7
8 Scaricato da Prolil idrossilasi specificità SunHope.it 8
9 Scaricato da La reazione di idrossilazione delle lisine è essenzialmente analoga a quella della idrossilazione delle proline. Anche l'enzima lisil idrossilasi richiede ascorbato per mantenere ridotto il Fe del suo sito attivo SunHope.it 9
10 Scaricato da L'acido ascorbico Vitamina C è indispensabile per l'attività della prolil idrossilasi e della lisil idrossilasi, mantenendo il Fe 2+ presente sugli enzimi nello stato di ossidazione +2. La carenza di Vitamina C impedisce la formazione dei residui di idrossiprolina ed idrossilisina; ciò impedisce il corretto assemblaggio delle fibre di collageno. Una dieta priva di Vit.C provoca lo scorbuto. SunHope.it 10
11 Scaricato da -Avitaminosi -Sintomi SCORBUTO lesioni cutanee emorragie gengivali. fragilità vasale ematomi lesioni cutanee ematomi emorragie gengivali. SunHope.it 11
12 Scaricato da Malattia molto grave nel passato. Colpiva particolarmente i marinai durante le lunghe Navigazioni. Più della metà dell equipaggio di Vasco da Gama muore di scorbuto durante la prima esplorazione intorno al Capo di buona speranza( ) SunHope.it 12
13 Scaricato da Samuel Smith & Benjamin Walford, Prima descrizione della malattia dal diario del comandante J.Cartier nel 1536 durante l'esplorazione del fiume S.Lorenzo. "Molti avevano la pelle coperta di macchie di sangue color porpora che si estendevano dalle caviglie ai ginocchi e alle cosce, alle spalle ed al collo. La loro bocca mandava un cattivo odore e le loro gengive divennero così guaste, che tutta la carne ne cadde, fino alla radice dei denti..." SunHope.it 13
14 Scaricato da La prima sperimentazione clinica e attribuita a Lind (1753), che era rimasto stupito per l alto numero di perdite dovute a scorbuto in un viaggio per nave intorno al mondo (1,055 uomini su 1,955 imbarcati) Seleziono 12 pazienti con scorbuto, cui diede la stessa dieta. Dopo averli suddivisi in sei coppie, aggiunse diversi supplementi solamente a uno dei due membri della coppia (sidro, elisir, aceto, acqua di mare, una miscela di aglio, senape e rafano, e arance e limoni) Solamente coloro che ricevettero arance e limoni migliorarono visibilmente e furono considerati guariti in sei giorni SunHope.it 14
15 Scaricato da Nel lume del reticolo endoplasmico rugoso Glicosilazione di alcuni residui di idrossilisina: Glucosio e galattosio vengono aggiunti dagli enzimi galattosil transferasi glucosil transferasi Carboidrati (glucosio e galattosio) conferiscono rigidità alla molecola 0.5% in pelle 4% in cartilagine >10% in lamina basale SunHope.it 15
16 Scaricato da Nelle cisterne dell'apparato del Golgi formazione della triplice elica con formazione dei ponti S-S tra i telopeptidi C terminali s s s s s s s s s s s s C-Terminal N-Terminal Formazione del procollageno SunHope.it 16
17 Scaricato da Secrezione del procollageno nella matrice extracellulare Proteolisi dei telopeptidi N e C terminali ad opera degli enzimi procollageno peptidasi I e II formazione del TROPOCOLLAGENO SunHope.it 17
18 Scaricato da Assemblaggio delle molecole di tropocollageno: formazione delle microfibrille Formazione delle fibre mature per l'instaurarsi dei legami crociati. Le fibre di collageno sono stabilizzate, non solo dai legami H tra catene polipeptidiche all'interno della triplice elica, ma dalla formazione di legami covalenti "legami crociati" che si formano tanto all'interno delle singole molecole di tropocollageno, che tra le varie molecole che costituiscono la fibra. SunHope.it 18
19 Scaricato da Legami intra- ed inter-molecolari covalenti Lys-Lys SunHope.it 19
20 Scaricato da Lisil ossidasi SunHope.it 20
21 Scaricato da Enzima: lisil amino ossidasi Lys + Lys ---> aldeide + aldeide ---> crosslink aldolico Lys + Lys ---> Lys + aldeide ---> cross-link lysinorleucine (Base di Schiff) SunHope.it 21
22 Scaricato da La quantità dei legami crociati del collageno presente in un dato tessuto aumenta con l'età dell'animale. Le fibre di collageno neoformate presentano una scarsa resistenza alla trazione. Il turnover del collageno si calcola dall escrezione urinaria di idrossiprolina. In un individuo adulto è stata calcolata un escrezione di 300 mg/die di idrossiprolina corrispondenti alla demolizione di 2,25 g di collageno. In un uomo adulto il contenuto di collageno e circa 3000 g, quindi si può calcolare un emivita di giorni. SunHope.it 22
23 Scaricato da Turnover del collageno Il turnover del collageno nei tessuti dell'adulto è molto lento. L'emivita della proteina è di circa giorni. Il turnover del collageno è modulato "in vivo" da ormoni e dallo stato nutrizionale. Il collageno è demolito da specifiche collagenasi collagenasi animali- tissutali Collagenasi batteriche SunHope.it 23
24 Scaricato da COLLAGENASI TISSUTALI Prodotte da diversi tessuti (epiteliale, mesenchimale, cellule della sinovia, leucociti etc.) scindono il collageno tagliando le molecole di tropocollageno in 2 frammenti 1/4 (25%) e 3/4 (75%). Siti di attacco: -Gly-Ilenelle catene α1 -Gly-Leunelle catene α2 I frammenti delle molecole di tropocollageno si svolgono spontaneamente alla temperatura corporea e possono essere scissi da altri enzimi proteolitici Le collagenasi tissutali sono secrete in forma inattiva di procollagenasi e vengono attivate per rimozione di un frammento N-terminale SunHope.it 24
25 Scaricato da I frammenti delle molecole di tropocollageno si svolgono spontaneamente alla temperatura corporea e possono essere scissi da altri enzimi proteolitici Le collagenasi tissutali sono secrete in forma inattiva di procollagenasi e vengono attivate per rimozione di un frammento N-terminale SunHope.it 25
26 Scaricato da La velocità di turnover diminuisce progressivamente nell'invecchiamento. Le fibrille di collageno giovane sono demolite più facilmente dalle collagenasi. Sito di attacco X-Gly-Pro-Y Scinde le catene del collageno in più di 200 siti. SunHope.it 26
27 Scaricato da Collagenopatie DISORDINI NELLA SINTESI E FORMAZIONE DEL COLLAGENO Collagenopatie: Insufficiente contenuto di collageno Eccessivo contenuto di collageno Insufficiente riassorbimento di collageno Eccesivo riassorbimento di collageno Qu ant i ta tiv e Presenza di collageno chimicamente e/o morfologicamente anormale. Qu a li ta ti ve SunHope.it 27
28 Scaricato da Anomalie genetiche del collageno Mutazioni che portano a delezioni o inserzioni di un aminoacido Difettosa sintesi di un tratto della catena proteica. Disordini nella modifiche post- traduzionali (idrossilazione di proline e/o lisine) Difetti negli enzimi coinvolti nelle modifiche post post-traduzionalitraduzionali IL collageno è una proteina ubiquitaria pertanto i suoi disordini portano ad un significativo deterioramento della integrità strutturale e funzionale di numerosi tessuti ed organi. SunHope.it 28
29 Scaricato da PRINCIPALI COLLAGENOPATIE Sindromi di Ehlers-Danlos Osteogenesis imperfecta Sindrome di Marfan Sindromi di Ehlers-Danlos 10 fenotipi differenti. Difetti post-translazionali translazionali con pro- catene α normali. Segni clinici più comuni: Iperelasticità e fragilità della pelle, Difficile guarigione delle ferite, Facilità alle contusioni, Iperestensibilità delle articolazioni. SunHope.it 29
30 Scaricato da SunHope.it 30
31 Scaricato da SunHope.it 31
32 Scaricato da Tipo IV, autosomica dominante (ecchimosi diffuse, pelle translucida), probabile difetto del collagene Tipo III. Ridotti livelli di idrossiprolina ed idrossilisina: probabili alterazioni dei legami crociati. Tipo VI, autosomica recessiva (iperestensibilità delle articolazioni, pelle elastica e scoliosi), difetto di lisil idrossilasi. Fibre di collageno con un ridotto diametro. Legami crociati meno stabili. SunHope.it 32
33 Scaricato da Tipo VII, autosomica recessiva. Deficit di procollageno peptidasi I (amino peptidasi). Il collageno estratto dalla pelle è 4 volte più solubile in soluzioni acquose di quello dei controlli Marcata ipermotilità delle articolazioni, dislocazione dell anca SunHope.it 33
34 Scaricato da Osteogenesis imperfecta A carico di collageno tipo I Disordine generalizzato del tessuto connettivo che interessa l osso, l i tendini, la sclera, la dentina. Sintomo principale, fragilità ossea Fragilità ossea, osteoporosi, ten- dini sottili e fragili, difetti di udito, sclera sottile. SunHope.it 34
35 Scaricato da Osteogenesis imperfecta Tipo I, autosomica dominante (mutazioni multiple) con scoliosi, deformazione delle ossa lunghe, sclera blu, sordità Tipo II, autosomica recessiva (Gly-- >Arg in α1), fatale (fratture multiple alla nascita) SunHope.it 35
36 Scaricato da Osteogenesis imperfecta Tipo III, autosomica recessiva (Gly-- >Arg sporadica in α1), deformazione delle ossa lunghe, dentatura scarsa, sclera blu Tipo IV, autosomica dominante (Gly-- >Ser in α 1), osteoporosi precoce SunHope.it 36
37 Scaricato da SINDROME DELLA PELLE FLOSCIA (CUTIS LAXA) Caratteristica per la presenza di un epidermide pendula e molle. Deficit di lisil ossidasi. Scarso numero di legami crociati nel collageno ed elastina. Ereditarietà: Autosomica recessiva; Autosomica dominante;recessiva legata al cromosoma X. legata al cromosoma X. SunHope.it 37
38 Scaricato da Segni Clinici: : Presenza di ernie e diverticoli nel tratto gastro- intestinale ed urinario; enfisema polmonare. SunHope.it 38
39 Scaricato da LATIRISMO Malattia indotta negli animali da somministrazione di β-aminoproprio-nitrile (βapn ). Sostanza contenuta nei semi della leguminosa Lathiris odoratus. Il βapn inibisce l enzima lisil ossidasi, legandosi covalentemente alla proteina enzimatica conseguenza: mancata o ridotta formazione di legami crociati nel collageno ed elastina. Segni clinici: Deformazione della colonna vertebrale; demineralizzazione ossea; dislocazioni articolari. SINDROME DI MENKE (SINDROME DEI CAPELLI D ACCIAIO) Ereditarietà:Recessiva legata al cromosoma X Deficit nel trasporto cellulare di Cu, ridotta attività della lisil ossidasi Segni Clinici: -Anomalie del tessuto connettivo: arterie tortuose e fragili; ritardato accrescimento, alterazioni ossee; -Anomalie di altri tessuti ed organi: deficienza muscolare; ipotermia. SunHope.it 39
40 Scaricato da SINDROME DI MARFAN Difetto biochimico: Mutazione del gene della fibrillina.componente delle microfibrille di elastina. Ereditarietà: Autosomica dominante; Segni Clinici:Alterazioni Scheletriche (aracnodattilia) difetti oculari;disturbi cardio-vascolari;rottura dell aorta. SunHope.it 40
41 Scaricato da SunHope.it 41
42 Scaricato da SunHope.it 42
Sintesi e maturazione del collageno
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