CORSO DI LAUREA SPECIALISTICA IN MEDICINA E CHIRURGIA. I ANNO (Nuovo Ordinamento, DM 270) Corso integrato di SCIENZE DI BASE CAGOL(11 CFU 110 ore)

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1 CORSO DI LAUREA SPECIALISTICA IN MEDICINA E CHIRURGIA I ANNO (Nuovo Ordinamento, DM 270) 1 Corso integrato di SCIENZE DI BASE CAGOL(11 CFU 110 ore) Coordinatore: prof. G. Esposito Settori scientifico-disciplinari: BIO/10 Chimica (4 CFU, 40 ore); BIO/10 Propedeutica Biochimica (4 CFU, 40 ore); FIS/07 Fisica (3 CFU, 30 ore). Docenti titolari:,prof. G. Esposito; Prof.ssa aggr V. Rapozzi; Prof. Federico Fogolari Discipline: Fisica, Chimica, Propedeutica Biochimica. Obiettivi formativi Compito del corso di Scienze di Base è quello di fornire allo studente alcuni elementi delle scienze esatte (Fisica, Chimica, Prppedeutica Biochimica) che sono alla base del nostro sapere. Tali conoscenze sono propedeutiche alle materie che verranno affrontate successivamente nel corso di laurea e devono fornire i mezzi per potere comprendere i concetti tecnicamente più evoluti della medicina moderna. Per la parte di Fisica lo studente dovrà conoscere e saper utilizzare i concetti e le leggi fondamentali della Fisica (meccanica applicata ai corpi estesi, stato solido, termodinamica, fenomeni elettrici elementari e fenomeni ondulatori). Per la parte di Chimica e Propedeutica Biochimica lo studente dovrà conoscere le proprietà strutturali fisiche e chimiche dei principali elementi e composti inorganici, nonché le loro proprietà biologiche e la loro rilevanza biomedica, insieme con gli elementi basilari della elettrochimica, cinetica e termodinamica dei processi chimici. Programma di insegnamento FISICA Parte introduttiva: In questa parte del corso lo studente viene messo al corrente delle basi fisico matematiche che vengono considerate acquisite e che risultano necessarie per lo sviluppo successivo; in particolare lo studente deve conoscere e sapere utilizzare per semplici calcoli le equazioni matematiche di I e II grado, i logaritmi, le funzioni trigonometriche; lo studente deve conoscere lo spazio cartesiano a due e tre dimensioni e deve avere il concetto di funzione cartesiana e conoscere alcune delle funzioni elementari dello spazio a due dimensioni (retta, parabola, iperbole, circonferenza, ellisse, esponenziale, logaritmica). Vengono introdotti quindi alcuni elementi base di calcolo differenziale; lo studente deve conoscere il significato di infinitesimo, serie, limite, derivata, integrale. Successivamente vengono introdotti alcuni concetti di base, in particolare lo studente deve conoscere e sapere utilizzare i concetti di grandezza fisica e sue dimensioni, sistema di unità di misura, costante fondamentale, grandezza scalare, grandezza vettoriale.

2 Lo studente deve apprendere e sapere utilizzare gli elementi fondamentali del calcolo vettoriale: somma e differenza di vettori, prodotto scalare e prodotto vettoriale, vettore gradiente, flusso di un vettore attraverso una superficie. Meccanica Cinematica Lo studente deve apprendere e sapere utilizzare i concetti di spazio, tempo, velocità istantanea e velocità media, accelerazione istantanea e accelerazione media Lo studente deve conoscere e sapere fare semplici applicazioni sulla legge oraria di alcuni moti semplici quali: moto rettilineo uniforme, moto rettilineo uniformemente accelerato, moto circolare uniforme, moto armonico. Dinamica Lo studente deve apprendere e sapere utilizzare i concetti di: massa, forza, forza peso Lo studente deve conoscere e sapere fare semplici applicazioni su: i tre principi della dinamica, quantità di moto, concetto di campo di forza (campo gravitazionale), concetto di pseudoforza o forza apparente, moto in campo di forze elastiche. Energia Lo studente deve apprendere e sapere utilizzare i concetti di: lavoro, energia e sue unità di misura, principio di conservazione dell'energia, energia cinetica, energia potenziale, sistemi conservativi, urto elastico ed anelastico, impulso, potenza, rendimento, equilibrio stabile ed instabile. Statica Lo studente deve apprendere e sapere utilizzare i concetti di: corpo esteso, momento di una forza, equilibrio traslazionale, equilibrio rotazionale, vincolo, esempi di leve nel corpo umano, baricentro, momento angolare, velocità ed accelerazione angolare, momento di inerzia, energia cinetica rotazionale, principio di conservazione del momento angolare. Biomeccanica Lo studente deve conoscere: legge di Hooke, modulo di Young, modulo di compressione, frattura per flessione. Fenomeni elettrici Elettrostatica Lo studente deve apprendere e sapere utilizzare i concetti di elettrostatica: carica elettrica, forza di Coulomb, costante dielettrica, campo elettrico (elettrostatico), linea di forza del campo elettrico, energia potenziale elettrica, differenza di potenziale elettrico, teorema di Gauss, dipolo elettrico, strato dipolare, conduttore, isolante e semiconduttore, capacità elettrica, condensatore, condensatori in serie ed in parallelo, energia del condensatore. Elettrodinamica Lo studente deve apprendere e sapere utilizzare i concetti di: corrente elettrica, intensità di corrente elettrica, densità di corrente, conducibilità elettrica, resistenza elettrica, legge di Ohm, mobilità ionica, forza elettromotrice, generatore di forza elettromotrice, resistenza interna, circuito elettrico, resistenze in serie ed in parallelo, principi di Kirkhoff, effetto Joule, carica e scarica del condensatore. Elettromagnetismo 2

3 Lo studente deve apprendere alcune nozioni essenziali sul magnetismo in particolare deve conoscere: concetto di permeabilità magnetica, forza di Lorentz (moto di una particella carica in un campo magnetico), momento magnetico, concetto di solenoide, proprietà magnetiche della materia (diamagnetismo, paramagnetismo, ferromagnetismo). Differenza fra campo elettrico e campo magnetico. Leggi di Maxwell. Onde elettromagnetiche. 3 CHIMICA Elementi conoscitivi che lo studente deve avere per affrontare il corso. Nomenclatura ed aspetti quantitativi delle reazioni chimiche: Simboli chimici degli elementi. Formule brute e formule di struttura. Ioni e molecole semplici di metalli e non-metalli. Leggi della combinazione chimica. Peso atomico, peso formula e peso molecolare. Definizione di mole e di grammoequivalente. Reazioni ed equazioni chimiche bilanciate. Atomi, legami chimici e molecole. I fondamenti della struttura dell'atomo. Le particelle subatomiche. Numero atomico e numero di massa. Isotopi stabili e radioattivi. Cenni sui modelli atomici, dalla meccanica classica alla meccanica quantistica: l atomo secondo la meccanica classica, principi generali della teoria della quantizzazione dell energia, i due modelli quantistici di atomo. L'Atomo di Bohr e lo spettro atomico. Gli elettroni e il principio di indeterminazione di Heisenberg. Onde associate agli elettroni negli atomi. Numeri quantici e livelli energetici. Energia e probabilità di distribuzione degli elettroni. Orbitali atomici (OA). Spin dell'elettrone. Configurazione elettronica: principio di esclusione di Pauli, regola della massima molteplicità di Hund. Elettroni di valenza. Costruzione della struttura elettronica di un atomo. Il sistema periodico degli elementi. Proprietà periodiche degli elementi. Caratteristiche generali di metalli e di non metalli. Volume e raggio atomico. Potenziale di ionizzazione. Affinità elettronica. Elettronegatività. Formazione di ioni: anioni e cationi. I gas nobili. Gli elementi di transizione. Interpretazione del sistema periodico sulla base della configurazione elettronica degli elementi. Gli elementi della materia vivente e cenni sulle loro funzioni biologiche. I legami chimici e le interazioni tra molecole. Generalità. Legami elettrostatici: legame ionico, ione-dipolo, dipolodipolo, legami di Van der Waals, legame a idrogeno e sua importanza biologica. Legami idrofobici. Legame metallico. Legami atomici: legame covalente omopolare, legame covalente polare, legame dativo. Stabilità delle molecole. Modelli di Lewis. Energie e lunghezze di legame. Forza del legame. Angoli di legame, geometria degli orbitali e forma delle molecole: teoria VSEPR e teoria del Legame di Valenza. Cenni sulla teoria degli Orbitali Molecolari (OM). Ibridazione degli orbitali: gli Orbitali Atomici ibridi. Polarità delle molecole. Delocalizzazione degli elettroni e risonanza: extrastabilità delle molecole, importanza degli elettroni delocalizzati per le proprietà funzionali di biomolecole. Descrizione e proprietà dei principali composti inorganici di interesse biomedico. Le proprietà strutturali dell'acqua come fondamenti delle sue proprietà biologiche. I legami elettrostatici e i legami idrofobici come interazioni intermolecolari e come interazioni alla base della struttura e della funzione delle macromolecole biologiche.

4 La composizione chimica della materia vivente: l acqua. L acqua e le soluzioni. Le proprietà fisiche dell'acqua e la loro rilevanza biologica. L'acqua come solvente. Concentrazione di una soluzione e sue modalità di definizione: concentrazione percentuale, molarità, molalità, normalità. Soluzioni acquose di gas. Elementi e composti inorganici allo stato gassoso di rilevanza biologica. Le pressioni parziali dei gas in miscele. Solubilità dei gas in acqua. Legge di Henry. Effetto della pressione sulla solubilità dei gas: l embolia gassosa, la camera iperbarica. Soluzioni acquose di gas che reagiscono con l'acqua. Trasporto dei gas nel sangue. Soluzioni acquose di solidi. Soluzioni acquose di elettroliti forti e deboli e di non elettroliti, grado di dissociazione, forza ionica. Misura della conducibilità delle soluzioni. Soluzioni di solidi molecolari. Fattori che influenzano la velocità del processo di dissoluzione. Soluzioni acquose di liquidi: liquidi miscibili, parzialmente miscibili e immiscibili. Legge di Raoult. Proprietà colligative delle soluzioni. Abbassamento della tensione di vapore, innalzamento della temperatura di ebollizione, abbassamento del punto di gelo, pressione osmotica. Definizione di Osmole e di Osmolarità. Soluzioni isotoniche, ipertoniche e ipotoniche. Soluzioni fisiologiche. Le reazioni chimiche. Potenziale chimico ed Energia Libera per mole. Energia di Legame ed energia di reazione. Elementi di cinetica delle reazioni chimiche. La velocità di reazione. Equazioni di velocità. Velocità di reazione (v) e costanti cinetiche (k). Fattori che influenzano la velocità di reazione. Ordine di reazione. Teorie delle collisioni e dello stato di transizione: energia di attivazione. Misura dell'energia di attivazione: equazione di Arrhenius. Catalizzatori: importanza biologica. I diversi tipi di meccanismi di reazione. Reazioni di dissociazione molecolare, reazioni di collisione, reazioni monomolecolari e bimolecolari. L equilibrio chimico e le sue leggi. Legge dell'azione di massa e costante di equilibrio (K). Relazione tra energia libera di Gibbs e costante di equilibrio. Il principio di Le Chatelier. Spostamento della posizione di equilibrio di un sistema: effetti dovuti a variazioni di volume, pressione, concentrazione dei reagenti. L'effetto della temperatura sulla costante di equilibrio. La composizione chimica della materia vivente: acidi, basi e Sali. Definizione di acidità e basicità. Teorie di Arrhenius e di Bronsted. Elettroliti anfoteri. Costante di dissociazione. Forza degli acidi e delle basi. Coppie acido-base coniugate. Idracidi e ossiacidi. Acidi poliprotici. Dissociazione dell acqua e prodotto ionico dell' acqua. ph e pk. Determinazione dell'acidità attuale di una soluzione. Indicatori colorimetrici del ph. Determinazione dell'acidità totale di una soluzione: titolazioni acidobase, punto di equivalenza.. Nomenclatura dei sali. Idrolisi salina. Sistemi tampone. Equazione di Henderson-Hasselbach. Calcolo del ph di un sistema tampone. Capacità tamponante. I sistemi tampone fisiologici. I tamponi del sangue. Equilibri eterogenei. Soluzioni sature di composti poco solubili. Prodotto di solubilità. Elementi di elettrochimica propedeutici allo studio della bioenergetica Stato di ossidazione. 4

5 Reazioni di ossidoriduzione e loro bilanciamento. Conduttori di prima e di seconda specie. Conducibilità delle soluzioni. Potenziale di riduzione di una coppia redox. Scala dei potenziali di riduzione standard. Definizione di ossidanti e di riducenti. Relazione tra potenziale di riduzione, costante di equilibrio ed energia libera di un sistema. Importanza biologica del potenziale di riduzione: le catene respiratorie. Celle elettrochimiche: pila Daniell e pile a concentrazione. Misura potenziometrica del ph. La composizione chimica della materia vivente: gli elementi di transizione ed i composti di coordinazione. Acidi e basi di Lewis. Caratteristiche dei legami di coordinazione. I composti di coordinazione nelle biomolecole. PROPEDEUTICA BIOCHIMICA L acqua; ambiente della vita. Proprietà dell acqua. Dissociazione di elettroliti deboli. Curve di titolazione di acidi poliprotici. Tamponi di importanza fisiologica e loro meccanismo di azione: il tampone fosfato e il tampone del bicarbonato. Proprietà fisiche, chimiche e biologiche dei composti organici. Proprietà del carbonio. Gruppi funzionali e loro proprietà. Numero di ossidazione del carbonio nei diversi gruppi. Reattivi elettrofili e nucleofili. Il concetto di isomeria e l importanza biomedica di questa per il riconoscimento specifico tra biomolecole. Isomeria di conformazione. Stereoisomeria. L'atomo di carbonio asimmetrico e concetto di chiralità. I centri chirali nelle biomolecole. Enantiomeri, diasteroisomeri, forme meso. Attività ottica. Configurazioni D-L, R-S. Proprietà Strutturali e Chimiche delle principali classi di composti organici. Idrocarburi alifatici e aromatici. Alcani e cicloalcani Il doppio legame. Doppi legami isolati e coniugati. Dieni. Polieni. Catene polieniche isoprenoidi in Pigmenti e in Vitamine. Alchini: il triplo legame. Struttura del benzene e sua energia di risonanza. Reazioni di sostituzione elettrofila. Composti aromatici di importanza biologica contenenti anelli eterociclici ad azoto: pirrolo, indolo, imidazolo, porfirina, piridina, pirimidina, purina. Composti aromatici di importanza biologica contenenti anelli eterociclici ad ossigeno (pirano) ed a zolfo (tiazolo). Biomolecole che contengono strutture eterocicliche (aminoacidi, nucleotidi, monosaccaridi, vitamine). Composti aromatici policiclici di importanza biologica e strutture policicliche aromatiche in vitamine ed ormoni. Delocalizzazione e colore. Composti cancerogeni. Alcoli, fenoli, tioli, eteri e tioeteri. Alcoli e fenoli. Il gruppo funzionale ossidrilico. Alcoli poliossidrilici. Alcoli di importanza biologica. Acidità degli alcoli e dei fenoli: strutture di risonanza dello ione fenato. Reazioni degli alcoli: disidratazione, formazione di esteri, ossidazione. Reazione dei fenoli: sostituzione elettrofila, ossidazione. Tioli e disolfuri, eteri, tioeteri o solfuri. Importanza biologica di tioli e disolfuri: la determinazione dello stato redox della cellula. Eteri alchilici, arilici e alchilarilici. Epossidi. Eteri ciclici con anelli a cinque e sei termini. Tioeteri. Aldeidi e chetoni. Struttura e proprietà del gruppo carbonilico. Reazioni di addizione nucleofila: addizione di alcoli e formazione di emiacetali e di acetali, addizione di acqua, amine, idrogeno. Alcune reazioni di addizione nucleofila di importanza biologica: la formazione degli aminoacidi, la chimica dei carboidrati. Reazioni di ossidazione delle aldeidi e loro importanza analitica e biochimica. Chinoni: proprietà ossidoriduttive in 5

6 relazione al loro ruolo biochimico e alla loro importanza biologica. Condensazione carbonilica. Tautomeria cheto-enolica. L acidità dell idrogeno in alfa e le proprietà degli anioni enolato. Condensazione aldolica. Acidi carbossilici. Il gruppo funzionale carbossilico. Acidità degli acidi carbossilici. Le reazioni degli acidi carbossilici: riduzione, formazione dei derivati. Derivati degli acidi carbossilici e loro importanza biologica: anidridi, esteri, tioesteriì e ammidi. Reazioni di sostituzione nucleofila acilica di acidi carbossilici e dei derivati; importanza biologica: l acetil coenzima A. Acidi grassi ed esteri del glicerolo; i principali acidi grassi di interesse biologico; gli acidi grassi poliinsaturi. Saponificazione. Saponi e micelle, detergenti sintetici. Acidi difunzionali e loro importanza biologica: acidi dicarbossilici, idrossiacidi, lattoni, chetoacidi. Ammine e composti azotati. Struttura e proprietà delle ammine. Il gruppo funzionale amminico. Basicità delle ammine alifatiche ed aromatiche. Poliammine. Reazione delle ammine: acilazione, formazione di ammidi, addizione nucleofila a carbonili e formazione di immine o derivati imminici. Ammidi: proprietà fisiche e chimiche. Urea. Ammine eterocicliche pentatomiche, esatomiche e ad anelli condensati. Le proprietà delle basi azotate puriniche e pirimidiniche. Carboidrati. Funzioni biologiche. Classificazione Nomenclatura e stereoisomeria dei monosaccaridi. Strutture cicliche emiacetaliche. Anomeri e mutarotazione. Potere riducente. Reazioni caratteristiche: riduzione, ossidazione, formazione di eteri, esteri e glicosidi, importanza biomedica. Derivati dei monosaccaridi. Legame O-glicosidico. Disaccaridi e polisaccaridi. I principali mono, di e polisaccaridi di interesse biologico. Polisaccaridi: amido, glicogeno e cellulose. Amminoacidi. Struttura e proprietà degli alfa-aminoacidi proteici. Proprietà delle catene laterali degli alfa-aminoacidi. Aminoacidi non proteici. Proprietà acido-base degli aminoacidi. Determinazione del punto isoelettrico di un aminoacido. Analisi cromatografica degli aminoacidi. Il legame peptidico e la sua struttura. Descrizione di peptidi biologicamente attivi. Strutture delle proteine. Livelli strutturali: primario, secondario, terziario e quaternario. Struttura secondaria in α-elica. Struttura secondaria a foglietto β. Ripiegamenti della catena polipeptidica. Struttura terziaria e forze che la stabilizzano. Proteine globulari. Varietà di strutture nelle proteine. Strutture supersecondarie e domini. Processo si strutturazione proteica. Esperimento di Anfinsen. Chaperoni. Strutture quaternarie. Proteine fibrose costituenti strutturali di cellule e tessuti. Determinazione della struttura primaria di una proteine: degradazione di Edman. Relazione fra struttura e funzione. Nucleotidi. Basi puriniche e pirimidiniche. Legame N-glicosidico e Nucleosidi. Proprietà dei nucleotidi. Polinucleotidi, strutture secondarie e terziarie. Vitamine. Aspetti generali, vitamine idrosolubili: vitamina C, vitamina B1, vitamina B2, vitamina B3, Biotina, acido pantotenico, acido folico, aitamina B12, vitamina B6, vitamine liposolubili: vitamina A, vitamina D, vitamina K, vitamina E. Testi consigliati Fisica 6

7 F. BORSA, D. SCANNICCHIO, Fisica con applicazioni in Biologia e Medicina, Edizioni Unicopli (1992). J. S. WALZER, Fondamenti di Fisica (Volume 1), Zanichelli (2005) D. SCANNICCHIO, Esercizi e problemi di Fisica con indirizzo medicobiologico, Edizioni Unicopli. Chimica J.E. BRADY, J.R. HOLUM, Fondamenti di Chimica, Zanichelli (1985). A. ALBERTINI, M. AVITABILE, U. BENATTI, V. BOIDO, F. GUERRIERI, G. LIUT, L. MASOTTI, A. SPISNI, Chimica Generale, Monduzzi (1993). J.R. AMEND, B.P. MUNDY, M.T. ARMOLD, Chimica Generale, Organica e Biologica, Piccin Nuova Libraria, Padova (1995). Propedeutica Biochimica: W. BROWN, Chimica Organica, (2004, II edizione) - EdiSES. J. MC MURRY, Fondamenti di Chimica Organica, (1999, II edizione) - Zanichelli, Bologna. 7

8 Corso monodisciplinare di ANATOMIA 1 (5 CFU 50 ore) Coordinatore: Prof. aggr. Luciana Travan Settore scientifico-disciplinare: BIO/16 Anatomia umana (5 CFU); Discipline: Anatomia umana Programma di insegnamento Osteo-artrologia. La colonna vertebrale: costituzione della vertebra tipo, caratteristiche delle vertebre cervicali, toraciche, lombari, osso sacro e coccige. Articolazioni del rachide. La gabbia toracica: generalità. Le coste e lo sterno. Cenni sulle articolazioni della gabbia toracica. Il cingolo scapolare: clavicola, scapola. Articolazioni sterno-clavicolare e acromio-clavicolare. Lo scheletro dell arto superiore: omero, radio, ulna e ossa della mano. Articolazioni gleno-omerale, del gomito, del polso e della mano. L osso dell anca. Articolazione sacroiliaca, sacro-coccigea e sinfisi pubica. Lo scheletro dell arto inferiore: femore, tibia, perone, patella, tarso, metatarso e falangi. Articolazioni coxofemorale, del ginocchio, della caviglia, del piede. Neurocranio e splancnocranio: generalità e cenni sulle singole ossa. Miologia. Generalità sui muscoli. Cenni su: Muscoli mimici. Muscoli del collo. Muscoli del dorso e muscoli estensori della colonna. Muscoli toracoappendicolari. Muscoli del cingolo scapolare. Muscoli del braccio. Muscoli dell avambraccio. Muscoli della mano. Il diaframma. Muscoli dell addome, canale inguinale. Muscoli della fossa iliaca e della regione glutea. Muscoli del perineo. Muscoli della regione anteriore, mediale e posteriore della coscia. Il triangolo dello Scarpa; il canale degli adduttori. Muscoli della regione anteriore, laterale e posteriore della gamba. Muscoli del piede. Angiologia. Generalità sulla circolazione sanguigna; origine e decorso dei principali vasi arteriosi e venosi parietali e degli arti. Testi consigliati (a scelta) Standring, Anatomia del Gray, Elsevier. Anastasi et al., Anatomia Umana, Edi-Ermes. Esposito et al., Anatomia Umana, Piccin Magnaldi, Travan, Dall anatomia all immagine, Poletto. Atlanti (a scelta) Gilroy et al., Atlante di Anatomia, UTET Netter, Atlante di Anatomia, Ciba Ed. (anche CD-ROM) Sobotta, Atlante di Anatomia Umana, Masson 8

9 Corso monodisciplinare di BIOCHIMICA MEDICA (10 CFU 100 ore) Coordinatore: Prof. L.E. Xodo Settori scientifico-disciplinari: BIO/10 Biochimica Discipline: Chimica biologica, Biochimica cellulare. Obiettivi formativi. L obiettivo complessivo che lo studente deve aver conseguito alla fine del Corso è la comprensione dei meccanismi molecolari e biochimici che stanno alla base dei processi vitali delle cellule e le loro attività metaboliche. A tal fine, l obiettivo della prima parte del corso (Propedeutica Biochimica, 4 crediti) è che lo studente: a) conosca le proprietà strutturali, fisiche e chimiche dei principali composti organici a basso peso molecolare di specifico interesse biologico-medico, le loro proprietà biochimiche e la loro rilevanza biomedica. Tali conoscenze, insieme con quelle acquisite nel Corso Integrato di Scienze di Base, sono indispensabili per affrontare le successive parti del Corso (Biologia Cellulare, 1 credito; Chimica Biologica (5.5 crediti) e Biochimica Cellulare (5.5 crediti) e per conseguirne i relativi obiettivi: b) aver compreso il rapporto tra struttura e funzione nelle macromolecole di interesse biologico, c) conoscere l organizzazione compartimentale della cellula, d) aver compreso i processi metabolici che avvengono al suo interno e la loro integrazione nell organismo. Elementi conoscitivi che lo studente deve avere per affrontare il corso. Lo studente deve conoscere gli elementi forniti dal Corso Integrato di SCIENZE DI BASE. In particolare deve conoscere le proprietà strutturali, fisiche e chimiche dei principali elementi e composti inorganici di specifico interesse biologico-medico, nonché le loro proprietà biologiche e la loro rilevanza bio-medica. Lo studente deve aver inoltre acquisito gli elementi di elettrochimica, di cinetica e di termodinamica dei processi chimici, che sono propedeutici sia alla comprensione delle reazioni caratteristiche dei composti organici d interesse biomedico, sia allo studio della funzione e del metabolismo delle biomolecole. Programma di insegnamento Biochimica strutturale Le proteine del plasma. Principali proteine del plasma e loro funzioni. Analisi elettroforetica delle proteine plasmatiche nella diagnosi delle malattie. Esempi di profili elettroforetici alterati. Proteine del tessuto connettivo. Struttura del protocollageno. Idrossilazione Pro e Lys e ruolo della vitamina C. Struttura e biochimica della vitamina C. Effetti dovuti a deficit di vitamina C. Stabilità dell'elica del collageno. Biosintesi del collageno. Scorbuto. Collagenopatie: osteogenesi imperfetta, sindrome di Ehlers-Danlos. Struttura e funzione dell'elastina. Proteine coniugate. Glicoproteine N-glicosilate e O-glicosilate. Struttura e funzione delle immunoglobuline. Classi di immunoglobuline. Proteine glicate. Proteine della matrice extracellulare: proteoglicani e glucosoaminiglicani. 9

10 Enzimi e cinetica enzimatica. Nomenclatura e classificazione degli enzimi. Velocità di reazione. Concetto di energia di attivazione e funzione di un catalizzatore. Interazione enzima-substrato. Modello cinetico di Michaelis-Menten. Significato fisiologico e "termodinamico" della costante K M. Velocità max e numero di turnover. Diagramma dei doppi reciproci. Inibitori competitivi, non competitivi e incompetitivi. Regolazione allosterica e covalente dell'attività enzimatica. Zimogeni. Dosaggio degli enzimi e suo significato clinico Utilizzo degli enzimi in campo terapeutico. Coenzimi utilizzati nelle reazioni metaboliche. Struttura chimica e basi strutturali della funzione coenzimatica dei seguenti coenzimi: acido lipoico; coenzimi piridinnucleotidici NAD e NADP, derivati dalla vitamina PP (nicotinamide); tiamina pirofosfato, derivato dalla vitamina B1 (tiamina); coenzima A, derivato dal pantotenato; coenzimi flavinici FAD e FMN, derivati dalla vitamina B2 (riboflavina); biotinil coenzima, derivato dalla vitamina H (biotina); piridossale fosfato, derivato dalla vitamina B6 (piridossina, piridossale, piridossamina); tetraidrofolato, derivato dal folato; deossiadenosil cobamide e metilcobamide, derivati dalla vitamina B12 (cobalamina). Distribuzione e fabbisogno delle corrispondenti vitamine e conseguenze di un loro deficit. Membrane e trasporto. Acidi grassi: nomenclatura e caratteristiche strutturali degli acidi grassi saturi ed insaturi più rappresentati nei sistemi biologici. Glicerofosfolipidi. Sfingofosfolipidi. Colesterolo. Modello a mosaico fluido. Proteine periferiche e integrali di membrana. Diffusione semplice e trasporto mediato da proteine. Cinetica di trasporto. Trasporto passivo e attivo. Trasporto attivo primario e secondario. Uniporto. Simporto. Antiporto. Trasportatori del glucosio, La Na/K ATPasi. Secrezione del succo gastrico. Coagulazione del sangue. Biochimica medica Emoglobina e trasporto dell'ossigeno. Strutture della mioglobina e emoglobina. Gruppo eme. Proprietà del legame ossigeno-eme e del legame ossigeno-co. Curve di dissociazione ossigeno-hb e ossigeno-mb. Concetto di cooperatività e allosterismo. Descrizione analitica delle curve di dissociazione. Hb nella conformazione tesa e rilassata. Effetto Bohr. Effetto del 2,3DPG. Importanza fisiologica di 2,3DPG. Trasporto isoidrico dell'anidride carbonica dai tessuti ai polmoni. Proprietà chimiche del tampone bicarbonato. Alterazioni dell'equilibrio acido-base del plasma: acidosi respiratoria/metabolica e alcalosi respiratoria/metabolica. Meccanismi di compensazione. Emoglobina fetale. Emoglobinopatie: anemia falciforme e talassemie. Basi molecolari, diagnosi, trattamento e distribuzione geografica della anemia falciforme. Degradazione del gruppo eme. Forme di ittero. Sintesi del gruppo eme. Bioenergetica e ossidazioni biologiche. Catabolismo e anabolismo. ATP: un composto ad alta energia. Le basi strutturali delle differenze in energia libera. Altri composti ad alta energia: anidridi miste, enol-fosfato, tioesteri. Effetto dell'eneria libera di idrolisi dell'atp sulle reazioni metaboliche. Strategie molecolari per la produzione di ATP. Reazioni chimiche accoppiate. Ossidazioni e riduzioni. Potenziali di riduzione. Carica energetica della cellula. Processi anaerobici. Digestione degli zuccheri. La via glicolitica. Metabolismo del 2,3 DPG. Resa in ATP della glicolisi. I destini metabolici del piruvato. Il metabolismo del lattato. Fermentazione alcolica. Regolazione della 10

11 glicolisi. PFK-2 e l'enzima chinasi-fosfatasi. Regolazione ormonale. Aspetti clinici della glicolisi: acidosi lattiche, deficit di piruvato chinasi negli eritrociti. Complesso della piruvato DH. Trasformazione del piruvato in acetil-coa. Il complesso della piruvato deidrogenasi e suo meccanismo di catalisi. Struttura e funzione dei coenzimi coinvolti. Deficit vitaminici. Metabolismo di monosaccaridi diversi dal glucosio. Metabolismo dei disaccaridi: saccarosio, maltosio e lattosio. Metabolismo del mannosio, fruttosio e galattosio. Galattosemia. Ciclo di Krebs. Panoramica del ciclo di Krebs. Reazioni di decarbossilazione. Resa di ATP del ciclo di Krebs. Natura anfibolica del ciclo di Krebs. Reazioni anaplerotiche. Regolazione del ciclo di Krebs. Aspetti clinici del metabolismo ossidativo Fosforilazione ossidativa Struttura del mitocondrio. Sistemi navetta malato-aspartato e G-3P. Componenti della catena di trasporto degli elettroni. I trasportatori di elettroni della catena respiratoria. Caduta dei potenziali di ossidazione lungo la catena di trasporto degli elettroni. Fosforilazione ossidativa. Il rapporto P/O: l'efficienza della fosforilazione ossidativa. Il sistema enzimatico per la produzione di ATP. Il meccanismo della fosforilazione ossidativa: l'accoppiamento chemiosmotico. Inibitori e disaccoppianti della fosforilazione ossidativa. Resa ATP dall'ossidazione completa del glucosio. Proprietà chimiche dell'ossigeno. Intermedi reattivi dell'ossigeno. Tossicità dell'ossigeno parzialmente ridotto. Anione superossido, perossido, e radicali liberi ossidrilici. Sperossido dismutasi, catalasi e glutatione perossidasi. Shunt dell esoso monofosfato. Fase ossidativa e produzione di potere riducente sotto forma di NADPH. La fase non ossidativa di interconversione dei pentosi fosfati. Bilancio e regolazione del ciclo dei pentoso fosfati. Malattie genetiche dell'uomo che interessano enzimi della vie dei pentosi fosfati. Gluconeogenesi e controllo del glucosio ematico. Significato metabolico e precursori non glucidici della sintesi di glucosio, organi nei quali la gluconeogenesi e attiva, localizzazione subcellulare degli enzimi, Reazioni e costo energetico della sintesi di glucosio a partire da piruvato, regolazione allosterica ed ormonale degli enzimi regolatori, significato della presenza dell'enzima glucosio-6- fosfatasi nel fegato, meccanismo e significato metabolico del ciclo muscolo-epatico di Cori e dell'alanina.metabolismo dell etanolo. Metabolismo del glicogeno. Struttura chimica e distribuzione del glicogeno nell'organismo, e suo significato metabolico in relazione alla elevata concentrazione epatica e muscolare; reazioni ed enzimi della glicogenosintesi e della glicogenolisi; regolazione ormonale ed allosterica degli enzimi regolatori. Digestione dei lipidi e lipoproteine plasmatiche. Lipidi della dieta. Fasi della digestione ed assorbimento dei lipidi della dieta e trasporto in circolo con i chilomicroni. Lipidi di sintesi endogena: caratteristiche strutturali e funzionali e metabolismo intravasale delle classi di lipoproteine VLDL, IDL, LDL, HDL. Funzione, localizzazione tissutale e regolazione ormonale dell'enzima lipoproteina lipasi, funzione dell'enzima LCAT. Lipolisi. Attivazione citoplasmatica degli acidi grassi e ruolo della carnitina. Beta ossidazione degli acidi grassi saturi ed insaturi. Resa energetica dell'ossidazione completa degli acidi grassi saturi ed insaturi. e a 11

12 numero pari e dispari di atomi C. Sintesi epatica dei corpi chetonici. Condizioni metaboliche che favoriscono la chetogenesi. Chetosi. Regolazione ormonale della lipolisi Litogenesi. Precursori e reazioni della biosintesi citoplasmatica degli acidi grassi. Funzionamento del complesso dell'acido grasso sintetasi. Costo energetico della biosintesi degli acidi grassi. Desaturazione degli acidi grassi. Significato biologico degli acidi grassi essenziali poliinsaturi e loro funzione quali precursori di molecole biologicamente attive. Sintesi di trigliceridi. Metabolismo del colesterolo. Struttura chimica, caratteristiche chimico-fisiche e funzioni del colesterolo. Tessuti ed organi maggiormente attivi nella sintesi del colesterolo. Sintesi del colesterolo. Sali biliari: caratteristiche strutturali, sito di sintesi, funzione biologica e circolo entero-epatico dei sali biliari. Digestione delle proteine della dieta. Catabolismo degli amminoacidi. Destino catabolico del gruppo amminico negli animali urotelici. Trasferimento del gruppo amminico da alfa amminoacidi ad alfachetoacidi. Deamminazione ossidativa del glutammato. Ciclo dell'urea e bilancio energetico. Regolazione del ciclo dell urea. Destino metabolico dello scheletro carbonioso degli amminoacidi. Biosintesi di amminoacidi. Aminoacidi essenziali e non essenziali. Valore biologico delle proteine e bilancio dell azoto. Metabolismo del frammento monocarbonioso. Funzione dell's-adenosilmetionina nel ciclo del metile attivato e rilevanza di questi processi nel metabolismo degli amminoacidi e dei nucleotidi. Cenni sulla sintesi degli amminoacidi non essenziali. Cenni sulla sintesi delle ammine bioattive: acetilcolina, adrenalina e noradrenalina, istamina, serotonina, ossido nitrico. Metabolismo dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Biosintesi de novo dei nucleotidi purinici e pirimidinici. Meccanismo biochimico di alcuni farmaci antineoplastici: fluorouracile, aminopterina e metotrexato. Catabolismo dei nucleotidi purinici ad urato, problemi legati ad eccessiva sintesi di urato (gotta). Biochimica del sistema endocrino. Ormoni proteici e non proteici. Meccanismi di azione degli ormoni. Processo di trasduzione del segnale e secondi messaggeri. Ormoni pancreatici e della midollare del surrene: struttura e funzione. Ormoni del metabolismo del calcio. Cenni sulla funzione biologica degli ormoni ipofisari, sessuali e tiroidei. Integrazione del metabolismo. Meccanismi di regolazione e siti di controllo delle principali vie metaboliche. Profili metabolici degli organi principali: cervello, muscolo scheletrico e cardiaco, tessuto adiposo, fegato. Effetti dei principali regolatori ormonali del metabolismo energetico, insulina, glucagone, adrenalina, sul metabolismo glucidico, lipidico e amminoacidico. Meccanismi che regolano i livelli di glucosio nel sangue; interrelazioni metaboliche dei tessuti nel ciclo digiuno/alimentazione, nell'esercizio fisico aerobico ed anaerobico, nel diabete mellito. Testi consigliati M Lieberman, AD Marks (2010) Biochimica Medica: un approccio clinico. Seconda Edizione (Casa Editrice Ambrosiana) N. SILIPRANDI E G. TETTAMANTI, Biochimica medica, (1998, 2a edizione) - Piccin Editore 12

13 T.M. DEVLIN, Biochimica, (1995, 2a edizione) - Guido Gnocchi Editore, Napoli 13

14 Corso Integrato di INGLESE, INFORMATICA ED ECONOMIA (11 CFU 110 ore) Coordinatore: prof. aggr. V. Della Mea; Settori scientifico-disciplinari: ING-INF/05 Informatica (3 CFU, 30 ore; L-LIN/02 Inglese (6 CFU, 60 ore); SECS-P/08 Economia (3 CFU, 30 ore). Docenti Titolari: prof. aggr. V. Della Mea; dott.ssa D. Bernardon e dott.ssa V. Bruni Discipline: Inglese, Informatica, Economia Obiettivi formativi. Compito del corso integrato di Inglese, Informatica ed Economia è fornire allo studente alcune conoscenze relative a tre materie di interesse generale, nella loro declinazione specifica per il corso di laurea specialistica in Medicina e Chirurgia. Lo studente si approprierà quindi della terminologia medica in lingua inglese, verrà a conoscenza delle applicazioni dell Informatica alla Medicina, e imparerà le nozioni di base dell Economia applicata ai sistemi sanitari. Programma di insegnamento. INGLESE (6 CFU) Parte teorica Comprende lo studio della grammatica e della sintassi della lingua inglese. Parte pratica È indirizzata verso lo studio della terminologia medica e della lettura di testi attinenti alla professione medica. I corso - Beginners Elementi di pronuncia, strutture grammaticali e lessico di base. Letture di anatomia e fisiologia dei singoli apparati. The Locomotor System. The blood. The circulatory system. The respiratory system. The digestive tract. The urinary system. II corso - Intermediate - Advanced Dialoghi, esercizi e letture che si riferiscono a problematiche mediche di carattere generale. Symptoms. Outpatients department. Making Investigations. Treatment. Interpretazione e commento di articoli di interesse scientifico integrati da materiali aggiuntivi desunti dagli altri corsi svolti presso la Facoltà. Testi consigliati A. WARDLE, Say Ah 2. Graded reading passages for medical students, Piccin. E. CILLARI, L DI MAGGIO, S. MCINTYRE, Focus on Medical English, McGraw-Hill. M. MALDEBROJT, SWEENEY, L inglese medico, Masson. 14

15 RALPH RICKARDS CHURCHILL, Understanding Medical Terms, Livingston. Concise Medical Dictionary, Oxford University Press. English workbook. Livello 1, Spiga Languages. Modalità d esame Modalità di valutazione del profitto Prova scritta: test a scelta multipla o a riposta sintetica. Prova orale: interpretazione e commento di testi scientifici; conversazione guidata e libera. Organizzazione del corso. Il corso di inglese scientifico, per motivi didattici e organizzativi e al fine di perseguire con una certa gradualità gli obiettivi linguistici, verrà svolto durante il I e il II anno di corso e il relativo esame di profitto deve essere superato entro il III anno di corso. I corsi di lezione sono articolati in due livelli beginners e intermediate-advanced, per consentire a ciascun studente di frequentare i corsi in base al livello individuale di conoscenza della lingua inglese. L iscrizione ad uno dei corsi è obbligatoria e verrà effettuata sulla base del risultato di un test scritto, cui tutti gli studenti verranno sottoposti prima dell inizio dei corsi. Lo scopo del test è di definire il livello individuale di conoscenza della lingua inglese e di conseguenza l iscrizione al corso per beginners o intermediate-advanced. Gli studenti iscritti al corso Beginners dovranno superare la Prova di passaggio al corso Intermediate-advanced. Il corso comprende 60 ore di lezione. Il programma del corso per i beginners di 22 ore comprende principalmente le basi sia grammaticali che di lettura e di comprensione della lingua. Il corso intermediate-advanced dura 32 ore. Il programma di questo corso è basato principalmente sulla lettura, conversazione e interpretazione e commento di articoli scientifici 15 INFORMATICA (3 CFU) Programma di insegnamento Il modulo di Informatica introduce gli studenti alle possibili applicazioni delle tecnologie dell informazione e della comunicazione alla Medicina, in modo da fornire ai futuri professionisti gli strumenti per scelte consapevoli in questo ambito. I temi affrontati sono i seguenti: - Introduzione all Informatica Medica. Definizioni. Modelli e sistemi. Acquisizione, memorizzazione ed uso dei dati medici. - Sistemi informativi sanitari: cenni sulle basi di dati, la cartella clinica elettronica, terminologie e classificazioni, sistemi basati sui protocolli. - Internet in Medicina: risorse mediche generali e bibliografiche, recupero delle informazioni, qualità dell informazione sanitaria. - Elaborazione ed analisi di biosegnali e bioimmagini: acquisizione, trasformazione, riduzione ed interpretazione. - Telematica sanitaria. Telemedicina: principi, motivazioni, applicazioni. Sicurezza e privatezza nelle comunicazioni, con aspetti legali e deontologici. Il corso è completato da attività di laboratorio relative all uso di Internet in Medicina e di alcuni strumenti esemplificativi. Testi consigliati Lucidi e dispense forniti dal docente (online nella pagina del corso:

16 E. COIERA, Guida all Informatica Medica, Il Pensiero Scientifico Editore, E. SANTORO, Internet in Medicina, Il Pensiero Scientifico Editore, Organizzazione del corso Il modulo prevede un esame scritto basato su quesiti eterogenei (risposta multipla e aperta), eventualmente completato da un esame orale facoltativo. Durante il corso possono essere assegnate delle esercitazioni per casa che contribuiscono al voto finale. ECONOMIA (3 CFU) Il concetto di azienda. La struttura delle aziende sanitarie e l assetto istituzionale. I fattori di complessità distintiva delle aziende sanitarie ed il ruolo del medico. Il finanziamento delle aziende sanitarie. L organizzazione: strutture tipiche. I sistemi operativi. La gestione strategica delle aziende sanitarie. La programmazione ed il controllo di gestione. Le informazioni economiche a supporto delle decisioni sanitarie. Algoritmi decisionali di gestione operativa. La gestione budgettaria. I sistemi sanitari come sistemi di aziende autonome. Il governo dei sistemi sanitari regionali. Elementi di sistemi sanitari comparati. Il corso consisterà soltanto di lezioni; non è prevista un organizzazione in rotazioni. Nell ambito di tre lezioni è prevista la presenza di testimonianze esterne. 16 Corso integrato di ORGANIZZAZIONE E TRASMISSIONE DELL INFORMAZIONE (10 CFU 100 ore) Coordinatore: prof. G. Damante Settori scientifico-disciplinari: MED/03 Genetica medica (5.0 CFU, 50 ore), BIO/11 Biologia molecolare (5.0 CFU, 50 ore). Docenti titolari: prof. G. Damante, prof. G. Tell Discipline: Genetica, Biologia molecolare, Obiettivi formativi. Comprensione del rapporto tra struttura ed attività nelle macromolecole di interesse biologico. Comprensione dei meccanismi molecolari e cellulari responsabili della trasmissione, espressione ed evoluzione dei caratteri ereditari nella cellula. Comprensione dei concetti generali e delle tecniche analitiche molecolari per l applicazione delle conoscenze di genetica formale e molecolare a problemi riguardanti sia le malattie genetiche monofattoriali che le malattie a componente genetica multifattoriale. Programma di insegnamento GENETICA 1. Cos é la Genetica. Ereditarietà. I geni. Fenotipo e genotipo. 2. Ereditarietà monofattoriale. Analisi mendeliana. Leggi di Mendel. Concetti di locus ed allele. Elementi di genetica mendeliana nell uomo. Marcatori genetici e polimorfismo.

17 3. Teoria cromosomica dell ereditarietà. Cromosomi. I cromosomi nella mitosi e nella meiosi. Cromosomi sessuali ed associazione con il sesso. Cenni di simbologia genetica. 4. Estensione dell analisi mendeliana. Alberi genealogici e tipi di ereditarietà. Variabilità delle relazioni di dominanza. Allele multipli. Geni letali. Rapporti mendeliani atipici. Penetranza ed espressività. 5. Associazione genica e riarrangiamenti. Linkage e ricombinazione. Linkage disequilibrium. Interferenza. Lod score. Crossing over. Trasposizione. 6. Mappatura dei cromosomi umani. Mappe di associazione per ricombinazione nell uomo. Microsatelliti. Esempi dell uso di microsatelliti in diagnostica genetica. Segregazione e ricombinazione mitotica. 7. Mutazioni. Mutazioni geniche e loro impatto sul fenotipo. Mutazioni somatiche e germinali. Fenotipi mutanti. Reversione. Soppressione. Complementazione. Test di fluttuazione. Test di Ames. 8. Alterazioni del numero dei cromosomi. Trisomie rilevanti dal punto di vista clinico. 9. Alterazioni della struttura dei cromosomi. Delezioni. Traslocazioni bilanciate e non. Crossing over ineguale. 10. Genetica dello sviluppo. Determinazione del sesso. Sindromi di Turner e Klinefelter. Inattivazione del cromosoma X nell uomo ed in altre specie. 11. Genetica delle popolazioni. Equilibrio di Hardy-Weinberg. Deriva genica. Variabilità genetica all interno di una popolazione. Selezione. Polimorfismi nelle popolazioni. 12. Ereditarietà multifattoriale. Concetto di ereditarietà poligenica. Modelli di ereditarietà multifattoriale. Rapporto con i fattori ambientali e concetto di soglia. Studi sui gemelli. Esempi di ereditarietà multifattoriale in genetica umana. 13. Modifica del genoma in animali. Topi transgenici. Topi knock-out. Applicazioni alle scienze mediche. BIOLOGIA MOLECOLARE 1. Struttura degli acidi nucleici. La struttura primaria del DNA. Polimorfismi del DNA. Stabilità dei DNA: denaturazione e rinaturazione (ibridizzazione). Interazione DNA-proteine. Le proprietà topologiche dei DNA chiusi. Sequenziamento del DNA. Mappe di restrizione ed enzimi di restrizione. La struttura dell RNA. Metodi sperimentali per la separazione di acidi nucleici: elettroforesi e centrifugazione. Organizzazione dei cromosomi. 2. Replicazione del DNA. Le proprietà delle DNA polimerasi. Inizio della replicazione e componenti dell apparato di replicazione. Fedeltà della replicazione. Asimmetria della replicazione. I telomeri e la telomerasi. 3. Lesioni e riparo del DNA. Le principali lesioni del DNA e i meccanismi di riparo. Riparazione post-replicazione. 4. Ricombinazione. Ricombinazione omologa. Ricombinazione sitospecifica: trasposizione, riarrangiamento dei geni delle immunoglobuline. Amplificazione genica. 5. La trascrizione. RNA polimerasi batteriche ed eucariotiche. Il meccanismo della trascrizione nei procarioti e negli eucarioti. Fattori di trascrizione. Geni monocistronici e policistronici. Attivatori e repressori nella trascrizione. Attenuazione nella trascrizione. Sequenze regolatrici nei procarioti e negli eucarioti. Gli ormoni peptidici e gli ormoni steroidei: meccanismo di controllo della trascrizione negli eucarioti. Relazione tra struttura della cromatina e trascrizione. Gli enzimi che modificano gli istoni: acetitasi, deacetilasi, chinasi, fosfatasi, mutilasi. I bromodomini e i cromodomini. Metilazione del DNA. L epigenetica e la sua trasmissione ereditaria: l imprinting paterno o materno. I microrna e la loro funzione. 17

18 6. Maturazione e turnover dell RNA. Maturazione degli RNA ribosomiali e transfer. Maturazione degli mrna eucariotici. Meccanismi di splicing. Il trans-splicing. Splicing e terminazioni alternativi. Editing dell RNA. Stabilità e degradazione dell mrna. 7. Sintesi proteica. Il codice genetico. Struttura e funzione dei t-rna. Struttura e funzione dei ribosomi. La sintesi proteica. La regolazione della sintesi proteica. La stabilità e il turn-over delle proteine. 8. Saggi di ibridazione del DNA. Sonde di DNA. Southern e Northern blotting. Marcatura del DNA. Individuazione diretta di difetti genetici. Individuazione indiretta di difetti genetici. 9. Amplificazione del DNA. La clonazione. La tecnica PCR e le sue applicazioni in medicina. La PCR quantitativa e le sue applicazioni in medicina. 10. Terapia genica. Trasfezione diretta o con vettori virali. La tecnica dell RNA interference per silenziare i geni. Testi consigliati J.D. WATSON ET AL., La biologia molecolare del gene, Zanichelli B. ALBERTS, ET AL., Biologia molecolare della cellula, Zanichelli. T. STRACHAN, A.P. READ, Genetica umana molecolare, UTET. Modalità d esame Modalità di valutazione del profitto La valutazione finale avverrà sulla base di una prova scritta comprensiva di tutto il programma svolto. Ad essa potrà seguire una eventuale prova orale. La Commissione di esame è composta da tutti i docenti del Corso integrato. Corso monodisciplinare di BIOLOGIA cellulare (7 CFU 70 ore) Coordinatore: prof. C. Schneider Settori scientifico-disciplinari: BIO/13 Biologia Applicata (7 CFU, 70 ore), Docenti titolari: prof. C Schneider Discipline: Biologia, Obiettivi formativi. La logica dell organizzazione strutturale e funzionale di una cellula eucariota. Comprensione dei processi di mantenimento e dell organizzazione compartimentale delle proteine nella cellula eucariotica. Comprensione dei sistemi di traduzione dei segnali e regolazione dei programmi coordinati di espressione genica. Comprensione integrata dei sistemi di connessione dinamica citoscheletro-matrice extracellulare. Comprensione dei sistemi che regolano il ritmo di crescita, il differenziamento e l apoptosi delle cellule eucariote. Programma di insegnamento La compartimentazione delle membrane interne, scambio di proteine, ordine e successione nella secrezione di proteine. Segnali di indirizzamento al RE e recettori SRP, accoppiamento con la traslocazione attraverso membrana: il traslocone. Traslocazione post-traduzionale. Ruolo degli chaperoni nella traslocazione. Richieste energetiche ATP/GTP nella traslocazione. Funzione del RE nel controllo di qualità e modificazioni posttraduzionali. Trasporto vescicolare e smistamento di proteine da RE a cisgolgi: meccanismi di residenza e di camminamento. 18

19 Meccanismi molecolari di base nel trasporto vescicolare: componenti, selezione e fasi. Traffico dal trans Golgi alla plasmamembrana e vescicole ricoperte da clatrina. Segnali di indirizzamento ai lisosomi.: endosomi precoci, tardivi e maturazione dei lisosomi. Le funzioni di controllo della famiglia delle piccole proteine-g in relazione alla formazione e indirizzamento dei vari cargo. Segnali e meccanismo di indirizzamento nei mitocondri. Biogenesi dei perossisomi e segnali di indirizzamento: patologie perossisomali. Segnali di indirizzamento al nucleo. Modulazione e regolazione del citoscheletro: actina, microtubuli, filamenti intermedi. Funzione dei diversi elementi del citoscheletro : Il movimento intracellulare, il movimento cellulare e il sostegno. Microtubuli, MAP, meccanoenzimi e mitosi. Actina, proteine regolative e secondi messaggeri. Filamenti intermedi, regolazione della polimerizzazione-depolimerizzazione. Interazione ligando-recettore e logica della trasduzione dei segnali con trattazione dei principali percorsi segnaletici che collegano i recettori di superficie alla trasduzione dei segnali di proliferazione e differenziamento. Regolazione dell espressione genica sia mediante le vie di trasduzione del segnale che mediante i meccanismi epigenetici di cui verranno illustrati i principi di base. Interazione e regolazione delle relazioni dinamiche tra citoscheletro/plasmamembrana/matrice-exytracellulare. La dinamica del citoscheletro nel contesto delle vie di trasduzione del segnale in relazione al movimento cellulare ed alla meccanica del ciclo di divisione : ruolo delle piccole proteine-g Fasi del ciclo cellulare. Punti di controllo G2/M e G1/S. Elementi e meccanismi molecolari del controllo: cicline e cdk. Controllo della attivazione dei relativi complessi Rb, p53 ed oncoproteine virali. Danno al DNA e controllo del ciclo cellulare. Apoptosi e autofagia : meccanismi di regolazione e ruolo nelle patologie. Testi consigliati B. ALBERTS, ET AL., Biologia molecolare della cellula, Zanichelli. Modalità d esame Modalità di valutazione del profitto La valutazione finale avverrà sulla base di una prova scritta comprensiva di tutto il programma svolto. Ad essa potrà seguire una eventuale prova orale. 19

20 II ANNO (Nuovo Ordinamento, DM 270) 20 Corso monodisciplinare di ANATOMIA II (9 CFU 90 ore) Coordinatore: Prof. Enrico Crivellato. Settore scientifico-disciplinare: BIO/16 Discipline: splancnologia PROGRAMMA DI ANATOMIA 2 Cardio-angiologia Cuore: posizione, rapporti, configurazione esterna ed interna, scheletro cardiaco, tessuto di conduzione. Origine e decorso delle arterie coronarie. Organizzazione anatomica del drenaggio venoso. Linfatici del cuore: stazioni e vasi. Innervazione del cuore. Pericardio. Tronco dell arteria polmonare e suoi rami. Aorta e suoi segmenti. Rami dell aorta di interesse viscerale. Sistema venoso: vene cave, vene azygos, vena porta. Apparato circolatorio linfatico e principali stazioni linfonodali. Apparato digerente Generalità. Anatomia delle labbra, guance e cavo orale. Ghiandole salivari maggiori. Istmo delle fauci. Forma, posizione, rapporti, conformazione interna, struttura, vascolarizzazione arteriosa, venosa e linfatica, innervazione di: farnige, esofago, stomaco, intestino tenue, intestino crasso, fegato, vie biliari e pancreas. Apparato respiratorio Generalità. Il naso esterno, le cavità nasali ed i seni paranasali. Forma, posizione, rapporti, conformazione interna, struttura, vascolarizzazione arteriosa, venosa e linfatica, innervazione di: laringe, trachea e bronchi. I polmoni: forma, posizione, rapporti, le zone polmonari, topografia toracopolmonare, conformazione interna, struttura. Pleure: seni plurali, margini, limiti. Apparato urinario Generalità. Reni: forma, posizione, rapporti, conformazione interna, struttura. Vie urinarie: calici e pelvi renale, ureteri, vescica, uretra maschile e femminile. Apparato genitale femminile Generalità. Forma, posizione, rapporti, conformazione interna, struttura, vascolarizzazione arteriosa, venosa e linfatica, innervazione di: ovaie, tube uterine, utero, vagina e vulva. Apparato genitale maschile Generalità. Forma, posizione, rapporti, conformazione interna, struttura, vascolarizzazione arteriosa, venosa e linfatica, innervazione di: testicoli, epididimi, canali deferenti, condotti eiaculatori, vescichette seminali, prostata. Il pene. Apparato endocrino Generalità. Forma, posizione, rapporti, conformazione interna, struttura, vascolarizzazione arteriosa, venosa e linfatica, innervazione di: ipofisi, epifisi, tiroide, paratiroidi, pancreas endocrino, ghiandole surrenali. La mammella. Testi consigliati