Nel corso dell evoluzione, con il passaggio dalla. progressivamente differenziati due meccanismi. un sistema circolatorio adeguato;
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- Costanzo Vigano
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1 PROTEINE RESPIRATORIE EMOGLOBINA & MIOGLOBINA
2 Nel corso dell evoluzione, con il passaggio dalla vita anaerobia alla vita aerobia si sono progressivamente differenziati due meccanismi che sono in grado di garantire alle cellule dei tessuti un flusso di O 2 sufficiente e costante: un sistema circolatorio adeguato; molecole trasportatrici di O 2, che permettono di superare la limitazione imposta dalla bassa solubilità dell ossigeno in acqua.
3 Nei vertebrati le molecole coinvolte nel rifornimento dell ossigeno sono: Emoglobina (Hb) Mioglobina (Mb). si legano reversibilmente con l O lo 2 e ne rendono possibile iltrasportodaipolmoniaitessutiel immagazzinamento nel muscolo. L Hb contenuta nei globuli rossi aumenta di 50 volte la quantità di O 2 trasportata da 1 litro di sangue. La Mb si trova nei muscoli e funziona soprattutto come deposito di O 2 ; ha una grande affinità per l O lo 2 e lo lega quando l Hb delle emazie lo ha già ceduto e, a sua volta lo cede solo quando la pressione parziale del gas (po 2 ) scende a livelli molto bassi.
4 Mioglobina Proteina a monomerica o (153 AA) Immagazzinamento dell O 2 nella cellula 2 80% degli AA sono g disposti ad α-elica
5 Emoglobina Proteina tetramerica costituita da 4 diverse subunità: 2 subunità α 2 subunità β Trasporto dell O 2 dai polmoni alla cellula
6 L emoglobina trasporto l O 2 dai polmoni ai tessuti La Mb è in grado di legare l ossigeno rilasciato dall emoglobina nel circolo sanguigno ai tessuti e trasportarlo t ai vari organelli cellulari che lo utilizzano (es.mitocondri)
7 EME 4 anelli pirrolici Fe 2+ al centro del gruppo eme PROTOPORFIRINA IX + Fe 2+ = EME
8 EME porfina
9 EME
10 EME
11 EME
12 EME Il Fe 2+ dell eme può legare: 1. l O 2 nell ossiemoglobina; 2. il CO nella carbossiemoglobina; 3. l H 2 O nella metaemoglobina, unico caso in cui il Fe dell eme è trivalente (Fe 3+ ), ma la molecola ha perso la capacità di trasportare l ossigeno.
13 EME Il Fe 2+ dell eme può legare: l O 2 nell ossiemoglobina
14 Il Fe 2+ dell eme può legare: EME 1. l O 2 nell ossiemoglobina; 2. il CO nella carbossiemoglobina;
15 I derivati carbossi-mioglobina i bi e carbossi- emoglobina presentano CO (non CO 2!!!) legato al gruppo eme. Il legame con il CO è circa 300 volte più stabile di quello con l O lo 2 ed è irreversibile! Quando nell aria è presente 0.2% di CO in 1 ora si ha perdita di coscienza e in circa 4 ore si ha morte per asfissia (circa 2/3 di Hb sono legati a CO).
16 Protezione dell eme eme da parte della globina Le globine che circondano l'eme in Mb ed in Hb hanno funzioni i di estrema importanza: - impediscono al ferro dell eme di ossidarsi da Fe 2+ ferroso a Fe 3+ ferrico; - creano un sito attivo idrofobico, incuisilega O 2 che è lipofilo * ; - proteggono l eme da ligandi indesiderabili (esempio CO monossido di carbonio). * la solubilità di O nel plasma è molto bassa; grazie la solubilità di O 2 nel plasma è molto bassa; grazie all'emoglobina nel sangue c'è una concentrazione di O volte superiore a quella del plasma.
17 Mioglobina (Mb)
18 Legame all ossigeno della Mb (MbO 2 ) deposito di O 2 a livello muscolare Muscolo a riposo: mioglobina legata all O 2 Muscolo attivo: consumo di O 2 diminuisce la pressione a livello dei tessuti la mioglobina rilascia l O 2 Saturaz ione fraz zionale Y Pressione tessuti Curva iperbolica Pressione polmoni Numero di molecole che hanno legato l O 2 rispetto al totale P 50 = affinità per l O 2 La pressione di O 2 alla quale è saturato il 50% delle molecole Più piccola è la P 50 maggiore è l affinità
19 EMOGLOBINA (Hb) 1. contenuta negli eritrociti 2. trasporto di O 2 dai polmoni ai tessuti (legame reversibile) 3. trasporto reversibile di CO 2. struttura quaternaria Hb ha 4 catene polipetiditiche e4gruppi eme HbA (α2 β2): emoglobina adulta umana è costituita da 2 catene α e 2 catene β, ciascuna con struttura simile a quella della mioglobina. HbF (α2 2): emoglobina fetale, costituita da 2 catene α e 2catene. La sostituzione delle catene β (Hb adulta) con le catene (Hb fetale) comporta differente funzionalità.
20 EMOGLOBINA (Hb)
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22 L emoglobina esiste in due forme: ossigenata =R; deossigenata =T Il legame di Hb con O 2 induce una modificazione strutturale. La proteina passa da una forma tesa T, mantenuta da interazioni ioniche (ponti salini) fra catene laterali di aminoacidi (es. Asp-His) presenti nelle sub-unità, a una forma rilassata R (ponti salini i spezzati). Il fenomeno avviene in direzionei opposta quando l emoglobina rilascia l ossigeno.
23 Modificazione conformazionale: Transizione T R
24 Modificazione conformazionale: Transizione T R
25 Allosterismo (modificazione della struttura quaternaria) E un fenomeno per cui le proteine con struttura quaternaria (emoglobina e moltissimi enzimi) possono essere modificate nella disposizione spaziale delle sub-unità costituenti. L emoglobinal è una proteina allosterica la cui struttura quaternaria viene modificata dal legame di O 2 alle 4 sub-unità: i 4 siti attivi cooperano positivamente, legando O 2 con affinità crescente e questo causa cambiamento progressivo di struttura quaternaria.
26 Curva di dissociazione dell O 2 per l emoglobina Hb + 4O 2 = Hb(O 2 ) 4 Hb sigmoidale L emoglobina lega l O 2 quando la pressione parziale del gas (po 2 ) è elevata (polmoni) e lo rilascia quando la pressione è bassa (tessuti). ti)
27 La mioglobina è un ottimo sistema per immagazzinare O 2 : -si lega all O 2 anche a basse po 2 e lo lega strettamente. L emoglobina è un ottimo sistema per trasportare l O 2 : -si carica di O 2 quando po 2 è alta e cede O 2 quando po 2 è bassa.
28 Hb T legame cooperativo EMOGLOBINA lega l O 2 con affinità crescente Hb + 4 O 2 Hb(O 2 ) 4 Hb(O 2 ) 4 R
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30 Modello simmetrico i Modello sequenziale
31 Fattori che influenzano l affinità dell Hb per O 2 piccole molecole e ioni, presenti negli eritrociti possono regolare il legame di O 2 ad Hb EFFETTORI O MODULATORI ETEROTROPICI: [H + ], CO 2, acido 2,3 bisfosfoglicerico (2,3 23-BPG BPG) si legano con interazioni deboli in siti diversi da quello di legame dell O 2 diminuiscono l affinità dell emoglobina per l ossigeno. MODULATORI ETEROTOPICI NEGATIVI. L aumento di concentrazione di questi modulatori causa una diminuzione dell affinità di Hb per O 2 e stabilizzano la forma T.
32 EFFETTO BOHR : Il legame di Hb con O 2 è fortemente influenzato dal ph e dalla pco 2. Nei tessuti, dove il ph è basso e la pco 2 è alta, l'affinità di Hb per O 2 diminuisce, O 2 viene liberato e H + eco 2 si legano ad Hb. Il contrario avviene nei capillari polmonari. L'effetto del ph e della CO2 sull'affinità di Hb per O 2 èdenominato Hb(O 2 ) 4 + H + = HbH + + 4O 2 Nei tessuti Hb(O 2 ) 4 perde affinità per O 2, lo rilascia a causa delle basse po 2 e, essendo la forma deossigenata più affine per H +, si comporta come un ottimo tampone intracellulare (azione di alcuni residui di istidina). L'azione tampone si accompagna al trasporto dell'anidride carbonica.
33 In aggiunta al trasporto di O 2 dai polmoni ai tessuti, Hb trasporta anche due prodotti della respirazione, H + e CO 2, dai tessuti ai polmoni ed ai reni, organi deputati alla loro escrezione. Trasporto della CO 2 CO 2 liberamente disciolta nel plasma CO 2 trasportata come bicarbonato (HCO 3- ) CO 2 trasportata come carbammati(15-20%) formatosi dalla reazione con i gruppi α aminici terminali non ionizzati dell Hb
34 TESSUTI La maggior parte della CO 2 che diffonde nelle emazie reagisce con l H 2 OformandoH 2 CO 3,grazie alla presenza di un enzima, l anidrasi carbonica CO + H 2 2 O H CO 2 3 H + + HCO - 3 H + HCO 3 - Legati all Hb passano dal globulo rosso al plasma attraverso una proteina di membrana
35 Gli ioni H + si legano a 3 coppie di siti sull Hb: la più nota è l His 146 delle catene β nei tessutiti ad elevato metabolismo, come nei muscoli in attività in cui c è una notevole produzione di composti acidi e di CO 2, l Hb lhb cede più facilmente l O 2 e lega gli H + e la CO 2. Nei polmoni avviene esattamente il contrario.
36 EFFETTO BOHR ph & pco 2 venoso arterioso
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38 pco 2 pco 2 tu Camera mia bella Influenza della pco 2
39 Influenza del ph tessutiti polmoni
40 Influenza del 2,3- BPG
41 Influenza del 2,3- BPG Il 2,3 BPG è una piccola molecola dotata di cariche negative che consentono il legame a una serie di cariche positive di catene laterali di AA situati sulle due catene β, formando ponti salini e stabilizzando la forma T. Il sito per il 2,3 BPG è presente solo nella formatesat.
42 Influenza del 2,3- BPG Nell Hb deossigenata (T) è presente una cavità centrale che si restringe consistentemente in Hb in forma R (ossigenata): tale cavità nella forma T ospita il 2,3 BPG, allosterico negativo. modulatore
43 EMOGLOBINA FETALE (HbF) Il significato del 2,3 BPG appare chiaro se si confronta la curva di saturazione dell HbA materna e dell Hb e fetale. Gli eritrociti fetali contengono un Hb con struttura quaternaria α2 2. Fra le catene il 2,3-BPG si lega più debolmente rispetto a quello che avviene nell HbA. La curva di saturazione dell Hb fetale è a sinistra rispetto a quella della HbA materna, indicando maggiore affinità per O 2. L'O 2 rilasciato nella circolazione placentare dall Hb materna a certe pressioni parziali, viene assunto dall Hb fetale, più affine, e ciò soddisfa l'esigenza fisiologica di rifornimento di O 2 al feto da parte della madre.
44 emoglobinopatie Anemia falciforme
45 emoglobinopatie
46 Le talassemie
47 P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
48 P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
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