Le proteine sieriche
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- Giulia Perini
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1 Le proteine del siero Anna Maria Eleuteri
2 Le proteine sieriche Le proteine sieriche ammontano a circa g/l e sono costituite da una mescolanza di specie molecolari diverse per natura chimica, origine e funzioni. Nel siero si trovano sia proteine semplici, costituite unicamente da aminoacidi, come l albumina, sia proteine complesse o coniugate con zuccheri, lipidi o loro derivati, legati alla catena proteica con legame di natura covalente. Caratteristiche chimico-fisiche In base alla solubilità, le proteine sieriche sono frazionabili in albumine, solubili in acqua e globuline solubili in soluzioni saline. In condizioni fisiologiche, le proteine sieriche costituiscono una soluzione colloidale l sufficientemente stabile, che risulta progressivamente instabile quando la concentrazione dell albumina è al di sotto del 50% del totale e la frazione globulinica aumenta. Metabolismo - Sono sintetizzate prevalentemente dal fegato, ad eccezione delle immunoglobuline (sintetizzate dalle plasmacellule), di alcuni costituenti del sistema del complemento (sintetizzati dai macrofagi), di alcune lipoproteine (sintetizzate dalle cellule intestinali) e da altre proteine endoteliali. - Le proteine sieriche sono in equilibrio dinamico con le componenti dei tessuti e dei liquidi biologici; fattori ormonali (tiroxina e cortisolo aumentano la velocità di sintesi dell albumina), lo stato nutrizionale e le condizioni generali di salute ne influenzano la sintesi. - Presentano un turnover peculiare per ogni frazione e sono degradate ed eliminate, principalmente, a livello epatico e gastrointestinale.
3 Funzioni biologiche delle proteine sieriche Le proteine plasmatiche rivestono una posizione strategica nella diagnostica clinica per le strette relazioni tra il metabolismo proteico del fegato e quello degli altri organi e tessuti; inoltre, sono facilmente analizzabili e consentono di ottenere informazioni sul metabolismo proteico dell intero organismo. Alcune proteine rivestono precise funzioni biologiche nel plasma: Funzione nutritiva (ascrivibile alla frazione albuminica); Capacità tampone (nonostante l effetto tampone dovuto all emoglobina sia preponderante, le proteine plasmatiche ne prendono parte); Coagulazione e fibrinolisi (molte proteine coinvolte sono già presenti allo stato attivo nel plasma, altre sonoinunostatoinattivoovengono liberate in conseguenza alla cascata emocoagulativa); Fattori di difesa (immunoglobuline e fattori del complemento); Funzioni di trasporto (le proteine plasmatiche rendono biodisponibili molte sostanze insolubili in acqua-lipidi ormoni steroidei, vitamina, bilirubina, sostanze tossiche, farmaci, alcuni metalli, creando con le stesse dei lagami differenti per affinità ità especificità; ità Mantenimento della pressione colloido-osmotica (l albumina, sia per la sua concentrazione che per il basso peso molecolare, gioca un ruolo chiave nella distribuzione dei fluidi extracellulari). Altre proteine come gli ormoni alcuni enzimi presentano una localizzazione plasmatica transitoria Altre proteine, come gli ormoni, alcuni enzimi, presentano una localizzazione plasmatica transitoria, ma non esplicano funzioni biologiche.
4 Alterazioni delle proteine del siero Alterazioni nella concentrazione sierica delle proteine possono riscontrarsi sia in condizioni patologiche a carico del metabolismo proteico, sia in situazioni che alterano la volemia, sia infine in concomitanza con specifiche patologie. Questo sottolinea che il valore assoluto non è indicativo, né riflette generalmente le variazioni quantitative di singole proteine. L aumento delle proteine totali può essere causato da: Disidratazione o processi di emoconcentrazione sia fisiopatologici che legati a fenomeni di stasi durante il prelievo: in questi casi si ha un aumento proporzionale di tutte le frazioni proteiche; Un aumento delle gamma-globuline, l in alcune malattie croniche (es.: cirrosi epatica, malattie autoimmuni) Presenza di proteine abnormi (derivate da cloni unicellulari). Un fenomeno più frequente è la diminuzionei i delle proteine totali: t Durante la gravidanza, a causa dei fenomeni di iperidratazione, si riscontra una diminuzione della protidemia generale, che però non indica una diminuzione delle proteine in senso assoluto. Una reale diminuzione della protidemia si riscontra in seguito a diminuita sintesi proteica (per insufficiente apporto proteico alimentare, malassorbimento, ecc.), o ad aumentata perdita proteica (attraverso il rene, l intestino, per emorragie, in seguito ad ustioni o neoplasie).
5 Distribuzione delle proteine negli spazi interstiziali Il contenuto proteico dei liquidi extravascolari è variabile, in quanto legato alla composizione proteica del plasma, al peso molecolare delle proteine, alla permeabilità della parete capillare, all eventuale stasi locale di proteine. In condizioni fisiologiche, le proteine si distribuiscono negli spazi extravascolari (nel liquido interstiziale, sinoviale e cerebrospinale, nelle cavità sierose e nel liquido intraoculare) in condizioni di equilibrio con il pool plasmatico. Viceversa, in condizioni patologiche tale equilibrio è spostato e provoca una anomala distribuzione proteica, dovuta a: Modificazioni idrostatiche per aumento della pressione arteriosa capillare o della pressione venosa o per ostruzione dei vasi linfatici; Modificazioni osmotiche da ipoproteinemia, e in particolare da ipoalbuminemia, che provoca una diminuzione del gradiente osmotico tra il plasma e i tessutiti equindi un movimento di H 2 O verso gli spazi interstiziali; ti i Aumento della permeabilità capillare che caratterizza le patologie infiammatorie.
6 Elettroforesi delle proteine plasmatiche Le principali frazioni proteiche vengono separate in base alla loro diversa velocità di migrazione su gel (di acetato di cellulosa o di agarosio) nel caratteristico tracciato a cinque bande, sottoposto a lettura densitometrica. Componenti del quadro elettroforetico: - Albumina - α1-globuline (α 1-glicoproteina glicoproteina, α 1-lipoproteina lipoproteina, α 1- antitripsina,tbg) α 2-globuline (aptoglobina, ceruloplasmina, α 2- macroglobulina, parte delle IgA) β1-globuline (emopessina, plasminogeno, transferrina, C3- β lipoproteine) β2-globuline (alcune frazioni del complemento, parte delle IgM) γ-globuline (parte delle IgG, immunocomplessi, crioglobuline, postglobuline lin γ). )
7 Albumina Valori di riferimento: 3,6-4,9 g/dl L albumina (PM 69 KDa) è sintetizzata dal fegato (rappresenta il 50% della produzione totale di proteine epatiche). Tempo di persistenza nel siero: circa 20 giorni. i È la proteina più abbondante della frazione sieroproteica: costituisce circa 1/2 di tutte le proteine del siero. Funzioni i principali i : trasporto di acidi grassi, bilirubina, ormoni e farmaci; mantenimento della pressione oncotica, ovvero la pressione osmotica necessaria per la corretta distribuzione dei liquidi corporei nei compartimenti intervascolari e nei tessuti. La molecola dell albumina è carica negativamente, come la Il picco viola indica il picco membrana glomerulare renale, la repulsione elettrostatica relativo all'albumina (ALB) impedisce quindi il passaggio dell albumina nell urina. In condizioni infiammatorie (es. sindromi nefrotiche) questa proprietà viene persa e quindi si nota la comparsa di albumina nelle urine del malato.
8 Albumina (segue) L iperalbuminemia è molto rara, si riscontra in casi di disidratazione, emoconcentrazione o a seguito di infusione di albumina. L ipoalbuminemia (al di sotto di 32 g/l) è responsabile di ipoprotidemia e si riscontra in caso di: Perdita (patologie infiammatorie renali con albuminuria fino a 50g/die; ustioni; ridotto assorbimento attraverso il tubo digerente); Insufficiente apporto (neoplasie avanzate, diarrea, vomito, patologie infiammatorie intestinali, ecc.); Ipercatabolismo (ipertiroidismo, traumi, gravidanza e lattazione).
9 Alfa1-globuline Valori di riferimento: 0,2-0,4 g/dl Tale frazione elettroforetica esprime il comportamento dell α 1-glicoproteina glicoproteina, dell α 1- fetoproteina, dell α 1-lipoproteina. Questa frazione proteica aumenta in gravidanza, nelle malattie infettive, nelle malattie infiammatorie croniche, nell infarto del miocardio e nelle neoplasie. Diminuisce nella carenza congenita di α 1- antitripsina, nella sclerodermia e nella sindrome nefrosica. La freccia blu indica il picco relativo alle alfa 1- globuline
10 Alfa1-globuline specifiche Alfa1-antitripsina Inibitore delle proteasi a serina extracellulari l (come collagenasi ed elastasi), liberate localmente nel corso dei processi infiammatori dai leucociti, dal fegato, dal pancreas. L α1-antitripsina 1 i i aumenta in tutte tt le situazioni i i infiammatorie i causate da infezioni e necrosi dei tessuti. α1-fetoproteina È presente nei tessuti e nel plasma del feto, la sua concentrazione cala dopo la nascita, anche se è presente costantemente a livelli evidenziabili con tecniche ad elevata sensibilità. Fisiologicamente aumenta in gravidanza. In condizioni patologiche, sono stati riscontrati valori aumentati di α 1-fetoproteina in presenza di epatocarcinoma, teratoma testicolare e nel liquido amniotico e nel siero materno in caso di anencefalia e di spina bifida (difetti del tubo neurale). Invece, nel siero materno l α1-fetoproteina è ridotta in caso di Sindrome di Down del feto.
11 Alfa2-globuline Valori di riferimento: 0,4-0,8 g/dl α2-macroglobulina È sintetizzata dal fegato e dai macrofagi, e costituisce circa 1/3 delle α 2 globuline. li È un potente t inibitore ibit delle proteasi (come tripsina, i callicreina i plasmatica, trombina, plasmina) e quindi, rappresenta un importante punto di collegamento tra le svariate attività enzimatiche che interessano i sistemi della coagulazione e quelli fibrinolitici. La concentrazione sierica aumenta nella sindrome nefrosica, sia in termini relativi per la ritenzione selettiva legata alle dimensioni molecolari, sia in termini assoluti per aumento della sintesi; in gravidanza (circa del 20% in più) e in età senile. La concentrazione sierica diminuisce per attivazione del plasminogeno, in seguito a terapia fibrinolitica; nella fase acuta dell infiammazione infiammazione, nelle pancreatiti e nel carcinoma della prostata, perché si lega al PSA.
12 Alfa2-globuline (segue) Ceruloplasmina È dotata di modesta attività i ossidasica i verso alcune sostanze di natura aminica e fenolica. Veicola il rame, legando fino a otto atomi di rame per molecola, l controllandone l omeostasi epatica. La concentrazione sierica della ceruloplasmina aumenta in gravidanza, a seguito dell assunzione di anticoncezionali, nelle infezioni acute, nelle neoplasie e nelle leucemie; diminuisce nel Morbo di Wilson. In figura: Tale frazione elettroforetica esprime principalmente il comportamento dell α 2-macroglobulina, dell aptoglobina, dell antitrombina III, protrombina, ceruloplasmina, colinesterasi, pre-β-lipoproteine β lipoproteine.
13 Beta-globuline Valori di riferimento: 0,6-1 g/dl Quando l elettroforesi viene realizzata in un tampone contenente ioni Ca ++ è possibile osservare uno sdoppiamento in frazioni β1 e β2, di cui la β1 corrisponde alla transferrina e la β2 alla frazione C3 del Complemento. Transferrina È deputata al trasporto del ferro nel plasma, ai siti di deposito (fegato e cellule reticolo-endoteliali): il complesso Fe-transferrina è legato da recettori posti sulla membrana cellulare, viene internalizzato e scisso. Diminuzione della transferrina si riscontra nelle sindromi protido- disperdenti; nelle anemie (per neoplasia) e nelle epatopatie per diminuzione della sintesi epatica. Aumento della transferrina si riscontra negli stati ferrocarenziali, in gravidanza, nella terapia estro-progestinica.
14 Beta-globuline (segue) Frazione C3 del complemento Aumenti del C3 si riscontrano per blocco del suo catabolismo; nelle reazioni della fase acuta; nell ostruzione biliare e cirrosi biliare; nella glomerulosclerosi l l focale (30% dei pazienti). Diminuzione del C3 si riscontra per deficit genetico o per consumo nella glomerulonefrite streptococcica; malattie del collagene; nelle anemie autoimmuni; nell epatite; nelle batteriemie. In figura: tale frazione elettroforetica esprime principalmente il comportamento della transferrina, C3, proteina C reattiva, β2-microglobulina, β-lipoproteine, Ig.
15 Valori di riferimento: 0,9-1,4 g/dl Gammaglobuline Comprendono le Immunoglobiline (G, M, A, D, E), un gruppo di proteine eterogenee che migrano principalmente nella zona γ e che costituisce gli anticorpi umorali in grado di facilitare la distruzione degli antigeni estranei all organismo da parte del sistema immunitario. Sono sintetizzate e secrete dalle plasmacellule (derivanti dai linfo B). La concentrazione delle immunoglobuline aumenta progressivamente fin dalla nascita. Poichè la frazione IgG, in condizioni normali, è prevalente sulle altre, la banda delle γ -globuline è rappresentata soprattutto dalle IgG. Un aumento delle γ -globuline può essere distinto nei quadri della gammopatia policlonale o monoclonale. Le gammopatie monoclonali sono affezioni caratterizzate dalla iperproliferazione di un clone di cellule della linea linfocitaria B, in assenza di uno stimolo antigenico dimostrabile. Quindi, tutte le immunoglobuline sono omogenee per struttura, carica elettrica e caratteristiche antigeniche. Possono essere sia maligne (mieloma e sindromi linfoproliferative) che asintomatiche o benigne, o si riscontrano associate ad affezioni neoplastiche non linfoidi, processi infiammatori cronici, malattie autoimmuni. La stimolazione di numerosi cloni di plasmacellule da parte di antigeni o virus induce l incremento di diverse classi di Immunoglobuline (gammopatie policlonali); questa situazione si riscontra nelle seguenti malattie: epatopatie, malattie del collagene, e malattie infettive. In alcune malattie infettive si può avere aumento isolato di una classe di immunoglobuline, che non è diagnostico ma può contribuire alla diagnosi differenziale, e cioè le IgM aumentano nella fase precoce di infezione, le IgG per contatto con un antigene già noto e le IgA nel danno epatico (alcool, contraccettivi orali).
16 Gammaglobuline Ipogammaglobulinemia La concentrazione delle IgG alla nascita presenta valori elevati, a causa della presenza degli anticorpi di origine materna, e successivamente, subisce una flessione nei primi i mesi di vita. Al decimo anno di età le concentrazioni delle IgG, IgA e IgM rapportate a quelle dell adulto sono rispettivamente del 100, 66 e 77%. La diminuzione della sintesi di immunoglobuline è clinicamente associata ad una ridotta resistenza alle infezioni. Si distinguono deficit it immunitari it i primitivi iti i (globali li o parziali) e secondari (a infezioni, neoplasie, trattamento con farmaci, ). All elettroforesi l ipogammaglobulinemia g m è facilmente riconoscibile quando riguarda le tre classi; al contrario se l immunodeficienza è selettiva è necessario integrare con altri esami.
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