STRUTTURA E MECCANISMI D AZIONE DEGLI ENZIMI
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1 STRUTTURA E MECCANISMI D AZIONE DEGLI ENZIMI
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4 Confronto tra gli enzimi e i catalizzatori chimici Gli enzimi sono caratterizzati da: Velocità di reazione più elevate Condizioni di reazione più moderate Maggiore specificità di reazione Capacità di regolazione
5 Joseph Gay-Lussac Etanolo e CO 2 sono i principali prodotti della decomposizione degli zuccheri da parte dei lieviti Jacob Berzelius Prima teoria generale sulla catalisi chimica Un estratto di malto (diastasi) è in grado di catalizzare l idrolisi dell amido - Metà 1800 Luis Pasteur Il vitalismo, i sistemi viventi sono dotati di una forza vitale che permetteva loro di evadere le leggi della natura inanimata - Justus Liebig I processi biologici sono causati dall azione di sostanze chimiche chiamate fermenti Fredrich Wilhelm Enzima (dal Greco en, in + zyme, lievito) Kuhne
6 Nel 1897 Eduard Buchner ottenne un estratto cellulare che poteva produrre etanolo a partire dal glucosio
7 Nel 1894 Emil Fischer scoprì che gli enzimi glicolitici possono distinguere tra stereosisomeri, portando alla IPOTESI DELLA SERRATURA E DELLA CHIAVE
8 La natura proteica degli enzimi fu proposta da James Sumner, che nel 1926 cristallizzò per la prima volta un enzima, l ureasi.
9 Questa idea fu però accettata solo dopo che John Northrop e Moses Kunitz, negli anni 30, cristallizzarono la pepsina, la tripsina ed altri enzimi digestivi e verificarono che tutti erano proteine
10 In questo periodo J.B.S Haldane scrisse un trattato intitolato Enzimi, in cui, nonostante la natura molecolare degli enzimi non fosse stata ancora definita con precisione, proponeva delle ipotesi che sono alla base delle nostre conoscenze sulla catalisi enzimatica
11 1 MALKSLVLLSLLVLVLLLVRVQPSLGKETAAAKFERQHMD 41 SSTSAASSSNYCNQMMKSRNLTKDRCKPVNTFVHESLADV 81 QAVCSQKNVACKNGQTNCYQSYSTMSITDCRETGSSKYPN 101 CAYKTTQANKHIIVACEGNPYVPVHFDASV 1963 Prima sequenza aminoacidica di un enzima, la ribonucleasi A del pancreas bovino
12 1965 Prima struttura ai raggi X di un enzima, il lisozima
13 Formazione del complesso enzima-substrato
14 SPECIFICITA DI SUBSTRATO Stesse forze coinvolte nel ripiegamento delle proteine Complementarietà geometrica Complementarietà elettronica
15 Diidrofolato reduttasi Diidrofolato + NADPH Tetraidrofolato + NADP +
16 Diidrofolato reduttasi Diidrofolato + NADPH Tetraidrofolato + NADP +
17 Esochinasi: D-glucosio + ATP D-glucosio 6-fosfato + ADP + H+
18 Esochinasi D-glucosio + ATP D-glucosio 6-fosfato + ADP + H+
19 STEREOSPECIFICITA DEGLI ENZIMI Gli enzimi sono altamente stereospecifici nelle reazioni che catalizzano Il caso dell alcol deidrogenasi del lievito (YADH) :
20 NAD + NADH NICOTINAMIDE ADENINA DINUCLEOTIDE
21 L etanolo è una molecola prochiralica
22 Westheimer e Vennesland identificarono la natura stereospecifica della reazione della YADH mediante la seguente serie di esperimenti: 1) Usando etanolo deuterato si produce NADD 2) Se il NADD viene isolato ed usato nella reazione inversa, il deuterio viene trasferito quantitativamente all etanolo 3) Se viene prodotto l enantiomero dell etanolo mostrato nel passaggio precedente, questo non è in grado di trasferire il deuterio al NAD+
23 SPECIFICITA GEOMETRICA DEGLI ENZIMI
24 Classificazione Tipo di Reazione Catalizzata 1. Ossidoreduttasi Reazioni di ossido-riduzione 2. Trasferasi Trasferimento di gruppi funzionale 3. Idrolasi Reazioni di idrolisi 4. Liasi Eliminazione di gruppi per formare doppi legami 5. Isomerasi Isomerizzazione 6. Ligasi Formazione di legami accoppiata all idrolisi di ATP Carbossipeptidasi A (Nome raccomandato) Peptidil-L-aminoacido idrolasi (Nome sistematico) (idrolasi); 4 (legami peptidici); 17 (metallopeptidasi); 4 (numero di serie)
25 I COFATTORI ENZIMATICI Ioni metallici (Zn 2+, Cu 2+, Fe 3+ ). necessari in tracce nell alimentazine tossicità dei metalli pesanti (Hg 2+, Cd 2+ ) Molecole organiche o COENZIMI (NAD + ) COFATTORI LEGATI TRANSITORIAMENTE GRUPPI PROSTETICI (legati permanentemente) ENZIMA + COFATTORE = OLOENZIMA ENZIMA COFATTORE = APOENZIMA
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27 MOLTE VITAMINE SONO PRECURSORI DI COENZIMI
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