Gli enzimi sono i catalizzatori dei processi biologici. Possono essere proteine globulari oppure acidi nucleici (ribozimi)

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1 ENZIMI

2 Gli enzimi sono i catalizzatori dei processi biologici. Possono essere proteine globulari oppure acidi nucleici (ribozimi) Sono in grado di aumentare la velocità dei processi catalizzati fino a volte. Sono molto specifici per un particolare substrato o classe di substrati

3 SPECIFICITA assoluta (un solo substrato) di gruppo (catalizza la reazione di uno specifico gruppo funzionale) di legame (catalizza la formazione o rottura di un solo tipo di legame, es. peptidico) stereochimica (distingue un enantiomero dall altro di una stessa molecola)

4 MODELLO DELL ADATTAMENTO INDOTTO Il sito attivo non è rigido e perfettamente complementare alla forma del substrato (modello chiave-serratura), il che renderebbe energeticamente non conveniente la trasformazione del substrato, ma viene modificato dall interazione con il substrato.

5 OSSIDOREDUTTASI TRANSFERASI IDROLASI LIASI ISOMERASI LIGASI (SINTETASI) reazioni di ossidoriduzione reazioni di trasferimento di gruppi funzionali reazioni di idrolisi reazioni di rottura di legami attraverso processi diversi da ossidazione e idrolisi reazioni di isomerizzazione reazioni di formazione o rottura di legami C-C, C-S, C-O, C-N.

6 Un enzima (oloenzima) è costituito dalla parte proteica (apoenzima) e da cofattori organici (coenzimi) o inorganici (ioni metallici). Il substrato S si lega al sito attivo dell enzima formando un complesso ES, che poi reagisce: E + S ES ES EP E + P L enzima, in quanto catalizzatore, agisce facendo avvenire il processo per una via con energia di attivazione più bassa. Nessun enzima può catalizzare una reazione non spontanea, ne far formare più prodotto di quanto previsto dalla costante d equilibrio.

7 EFFETTO DELLA TEMPERATURA E DEL ph SULL ATTIVITA DI UN ENZIMA Perché l enzima agisca, occorre che si trovi nella conformazione corretta. Tale conformazione è stabile entro un certo intervallo di temperatura e di ph.

8 DIPENDENZA DELLA VELOCITA DALLA CONCENTRAZIONE DEL SUBSTRATO SATURAZIONE del sito attivo dell enzima

9 CINETICA ENZIMATICA k 1 k 2 E + S v ES E + P 0 = k 2 [ES] k -1 [E tot ] = [E] + [ES] La velocità di formazione del complesso ES è data da mentre la sua velocità di decomposizione risulta da v form = k 1 [E] [S] v diss = k -1 [ES] + k 2 [ES] Ipotesi dello stato stazionario: a regime si può supporre [ES] = costante, ossia v form = v diss. In tal caso: k 1 [E] [S] = (k -1 + k 2 ) [ES]

10 k 1 [E] [S] = (k -1 + k 2 ) [ES] ma [E tot ] = [E] + [ES] e quindi sostituendo [E] = [E tot ] [ES] k 1 [S] ([E tot ] [ES]) = (k -1 + k 2 ) [ES] da cui si può ricavare [ES] che risulta: [ES] = [ ] k 1 + k 2 k 1 [ ] Il termine k 1 + k 2 k 1 = K M è detto COSTANTE DI MICHAELIS-MENTEN, e rappresenta l affinità dell enzima per il suo substrato

11 e dato che, come si era detto, v 0 = k 2 [ES], si ha che v 0 = k 2 [Eto t ] [S] K M + [S] Quando [E tot ] = [ES] l enzima è saturo (non è presente enzima libero) e quindi v = v max. Se ne ricava l EQUAZIONE DI MICHAELIS-MENTEN: v 0 = v max [S] K M + [S]

12 EQUAZIONE DEI DOPPI RECIPROCI O DI LINEWEAVER-BURK v 0 = v max [S] K M + [S] = [ ] [ ] = [ ] + [ ] [ ] PENDENZA = [ ] + INTERCETTA INTERCETTA

13 ENZIMI ALLOSTERICI Sono enzimi che hanno più di un sito di legame. Legandosi a piccole molecole dette effettori, questi enzimi cambiano la loro conformazione diventando più attivi (allosterismo positivo) oppure inattivi (allosterismo negativo) rispetto alla reazione che devono catalizzare. Il secondo caso comprende l inibizione a feedback, in cui una via metabolica come la seguente: A B C D E F dove ogni passaggio è catalizzato da un diverso enzima, può essere soppressa quando la cellula disponga di una sufficiente quantità del prodotto F. Tale prodotto costituisce infatti un effettore negativo per l enzima che catalizza la prima reazione, A B. In tal modo si evita di sprecare risorse per produrre un metabolita non necessario. Quando la concentrazione di F diminuisce, questo si dissocia dal sito di legame sull enzima riattivando la via metabolica.

14

15 INIBIZIONE REVERSIBILE IRREVERSIBILE INIBIZIONE REVERSIBILE COMPETITIVA ACOMPETITIVA NON COMPETITIVA

16 INIBIZIONE REVERSIBILE COMPETITIVA L inibitore è un analogo strutturale del substrato L inibizione dipende dalla concentrazione relativa di S e di I Quindi v max resta costante (basta che ci sia abbastanza S da saturare l enzima) mentre K M aumenta (aumenta il valore di [S] per il quale v = ½ v max.)

17 INIBIZIONE REVERSIBILE ACOMPETITIVA L inibitore si lega al complesso substratoenzima rendendolo inattivo. v max diminuisce, dato che [ES] < [E TOT ] K M diminuisce, in quanto l equilibrio di formazione di ES viene spostato a destra dalla sottrazione di ES per reazione con I

18 INIBIZIONE REVERSIBILE NON COMPETITIVA O MISTA nell inibizione mista l inibitore si può legare sia a E, formando EI, sia a ES, formando ESI. v max diminuisce mentre K M resta uguale.

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