di piccoli gruppi di molecole di RNA catalitico tutti gli enzimi sono proteine Molti enzimi per poter funzionare richiedono la presenza di cofattori.
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1 Enzimi
2 Con l eccezione l di piccoli gruppi di molecole di RNA catalitico tutti gli enzimi sono proteine Molti enzimi per poter funzionare richiedono la presenza di cofattori. apoenzima + cofattore = oloenzima
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4 I cofattori che sono piccole molecole organiche sono detti coenzimi
5 Gli enzimi sono classificati in base alle reazioni che catalizzzano Classificazione internazionale degli enzimi N. Classe Tipo di reazione catalizzata 1. Ossidoreduttasi Trasferimento di elettroni A - +B A + B - 2. Transferasi Trasferimento di gruppi A-B B + C A + B-C B
6 Classificazione internazionale degli enzimi N. Classe Tipo di reazione catalizzata 3. Idrolasi Reazioni di idrolisi (Trasferimento di gruppi funzionali all acqua) acqua) A-B B + H 2 O A-H H + B-OH B 4. Liasi Addizione di gruppi a doppi legami o formazione di doppi legami mediante rimozione di gruppi X Y A B A = B + X-YX
7 Classificazione internazionale degli enzimi N. Classe Tipo di reazione catalizzata 5. Isomerasi Trasferimento di gruppi all interno della molecola con la formazione di isomeri X Y Y X A B A B 6. Ligasi Formazione di legami C-C, C C, C-S, C C-O, C e C-N C N mediante reazioni di condensazione accoppiate alla scissione di ATP. A + B A-B
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9 I legge della termodinamica L energia totale di un sistema e del suo ambiente è costante ΔE E = E B - E A = Q + W E A = Energia del sistema all inizio del processo E B = Energia del sistema alla fine del processo Q = Calore assorbito dal sistema W = Lavoro svolto La prima legge della termodinamica non può essere usata per predire se una reazione avviene spontaneamente
10 Bisogna introdurre il concetto di Entropia: Entropia (S) = grado di disordine del sistema II legge della termodinamica Un processo può avvenire spontaneamente soltanto se la somma delle entropie del sistema e dell ambiente aumenta. In un processo spontaneo (ΔS sistema + ΔS ambiente ) > 0
11 Nel 1878 J. W. Gibbs introdusse la funzione energia libera (G) combinando la I e la II legge della termodinamica: ΔG G = ΔH - TΔS ΔG G = Variazione di energia libera di un sistema a pressione (P) e temperatura (T) costanti ΔH H = Variazione di entalpia ΔS S = Variazione di entropia ΔH = ΔE + PΔVP ΔE E = Variazione dell energia energia interna del sistema. Poiché nelle reazioni biochimiche la variazione di volume (ΔV)( è molto piccola: ΔH ΔE quindi ΔG ΔE - TΔS Il ΔG G di una reazione dipende sia dalla variazione di energia interna che dal cambio di entropia del sistema
12 La variazione di energia libera (ΔG)( può essere utilizzata per stabilire se un processo avviene in modo spontaneo: Una reazione può avvenire spontaneamente se il ΔG è negativo Un sistema è all equilibrio quando il ΔG G = 0 Una reazione non può procedere spontaneamente se il il ΔG G > 0. In tal caso sarà necessario fornire energia libera alla reazione Il ΔG G di una reazione è indipendente dalla via seguita dalla trasformazione Il ΔG G non fornisce informazioni sulla velocità della reazione Un ΔG G negativo indica che una reazione può avvenire spontaneamente, ma non significa che essa proceda ad una velocità apprezzabile
13 L enzima è un catalizzatore La funzione di un catalizzatore è quella di aumentare la velocità di una reazione I catalizzatori non modificano l equilibriol di una reazione Gli enzimi accelerano il raggiungimento dell equilibrio equilibrio ma non modificano la sua posizione
14 Diagramma della coordinata di reazione di una reazione chimica Nella reazione S P il substrato S passa attraverso lo stato di transizione che possiede più energia libera di S e P. L energia libera di attivazione di Gibbs (ΔG ) indica la differenza tra l energia dello stato di transizione e quella del substrato
15 Gli enzimi accellerano le reazioni abbassando l energia di attivazione L enzima non viene consumato durante la reazione. Il punto di equilibrio rimane inalterato. La reazione raggiunge l equilibrio più rapidamente.
16 V = k [S] (legge della velocità) Dalla teoria dello strato di transizione si può ricavare l equazione : k = kt h e ΔG /RT k = costante di Boltzman h = costante di Plank La relazione tra la costante di velocità (k)) e l energia l di attivazione (ΔG ) è inversa ed esponenziale. Più bassa è l energia di attivazione più alta è la velocità della reazione.
17 La formazione di un complesso enzima-substrato è la prima tappa nella catalisi enzimatica.
18 Quali sono le evidenze dell esistenza di un complesso enzima-substrato? Una reazione catalizzata ha una velocità massima.
19 Per molti enzimi: A concentrazione costante di enzima, la velocità della reazione aumenta in modo proporzionale all aumento della concentrazione del substrato finchè non viene raggiunta una velocità massima. Velocità della reazione Velocità massima [ ] del substrato Le reazioni non catalizzate non presentano questo effetto di saturazione
20 I complessi enzima-substrato possono essere visualizzati direttamente al microscopio elettronico Fotografia al microscopio elettronico di molecole di DNA polimerasi I (sfere bianche) legate ad uno stampo di DNA sintetico (Dr. Iack Griffith)
21 L enzima chimotripsina con un substrato legato (in rosso)
22 I substrati si legano ad una specifica regione dell enzima, chiamato sito attivo. - Il sito attivo occupa una parte relativamente piccola del volume totale della molecola - Il sito attivo è formato da gruppi che derivano da parti diverse della sequenza amminoacidica lineare. - L interazione enzima-substrato è mediata dalle stesse forze che stabilizzano la struttura delle proteine (legami idrogeno, interazioni idrofobiche, forze di van der Waals, legami ionici)
23 Il substrato ha una forma complementare al sito attivo dell enzima Enzima diidrofolato reduttasi insieme al suo substrato NADP +
24 Il substrato ha una forma complementare al sito attivo dell enzima Enzima diidrofolato reduttasi insieme al suo substrato NADP +
25 Il sito attivo può essere formato da residui distanti nella sequenza primaria Lisozima
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27 L energia che si libera dalle interazioni enzima-substrato viene detta energia di legame. L energia di legame è la fonte principale di energia libera usata dall enzima per abbassare l energia l di attivazione della reazione. I siti attivi sono cavità da cui l acqua l è normalmente esclusa a meno che non sia un reagente. Il carattere non polare favorisce l interazione l con il substrato. Possono essere presenti residui polari coinvolti nell interazione enzima-substarto substarto.
28 Le interazioni fra molecole polari risultano fortemente indebolite in un mezzo acquoso. I sistemi biologici hanno risolto questo problema creando dei microambienti privi di acqua (idrofobici) dove le interazioni polari sono molto forti Enzima - Sacca idrofobica + Substrato Un enzima che lega un substrato carico positivamento (+) spesso ha un amminoacido con catena laterale carica negativamente (-) in corrispondenza del sito di riconoscimento
29 La specificità del legame enzima-substrato dipende dalla precisa disposizione degli atomi del sito attivo. Vi è perfetta complementarietà tra il substrato ed il sito attivo. Modello chiave - serratura per l interazione enzima-substrato proposto da Emil Fisher nel 1890.
30 Modello di adattamento indotto per l interazione enzima-substrato proposto da Daniel E. Korshland nel L enzima cambia forma in seguito al legame del substrato. - Il sito attivo ha una forma complementare al substrato solo dopo che questo si è legato.
31 Adattamento indotto dell esochinasi
32 In rosso il glucosio
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34 L aumento della velocità prodotto da alcuni enzimi
35 Un enzima immaginario ( metallasi) che catalizza la rottura di una barretta di metallo
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37 Per poter catalizzare una reazione, un enzima deve essere complementare allo stato di transizione Le interazioni deboli tra enzima e substrato sono ottimali nello stato di transizione. Le interazioni deboli di legame tra enzima e substrato sono la principale forza trainante della catalisi
38 ΔG B = Energia di legame
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40 Per comprendere come funzionano gli enzimi abbiamo bisogno di una descrizione cinetica della loro attività
41 La velocità di una reazione, definita come il numero di moli di prodotto formate nell unit unità di tempo, dipende dalla concentrazione del reagente e da una costante di velocità (k) Per la reazione S P V = k [S] (legge della velocità)
42 V = k [S] (legge della velocità) Dalla teoria dello strato di transizione si può ricavare l equazione : k = kt h e ΔG /RT k = costante di Boltzman h = costante di Plank La relazione tra la costante di velocità (k)) e l energia l di attivazione (ΔG ) è inversa ed esponenziale. Più bassa è l energia di attivazione più alta è la velocità della reazione.
43 Per molti enzimi: A concentrazione costante di enzima, la velocità della reazione aumenta in modo proporzionale all aumento della concentrazione del substrato finchè non viene raggiunta una velocità massima. Velocità della reazione Velocità massima [ ] del substrato Le reazioni non catalizzate non presentano questo effetto di saturazione
44 ad elevate [S] V risulta indipendente da [S] La concentrazione del substrato modifica la velocità delle reazioni catalizzate dagli enzimi - Studiando gli effetti della concentrazione del substrato sulla velocità delle reazioni bisogna tener presente che la [S] varia durante il corso o della reazione perché il substrato viene convertito in prodotto. - Per semplificare l analisi l degli esperimenti di cinetica enzimatica, si può valutare la velocità iniziale (V 0 ), quando la [S] è in genere molto più grande della concentrazione dell enzima. enzima. E E possibile in queste condizioni ignorare la reazione P S. - Se l analisi l è rapida la variazione di [S] può essere trascurata e la [S] può essere considerata costante. Per molti enzimi: ad una concentrazione fissa di enzima la velocità della reazione (V) è linearmente proporzionale alla concentrazione del substrato [S] quando [S] è bassa;
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46 La formazione del complesso ES è la chiave per comprendere il comportamento cinetico degli enzimi. Nel 1913 Leonor Michaelis e Maud Menten,, elaborando una teoria generale sull azione degli enzimi, hanno proposto un modello e trovato l equazione l che spiega l andamento l della velocità di una reazione enzimatica in funzione della [S]. Modello di Michealis e Menten (a) L enzima prima si combina con il substrato in una tappa veloce e reversibile: E + S k 1 k 2 ES
47 Modello di Michealis e Menten (b) Il complesso ES si decompone poi in una seconda tappa più lenta in E + P ES k 3 k 4 X E + P Nei primi tempi della reazione la concentrazione di prodotto, [P], è molto bassa e quindi si può assumere che il prodotto non si converta in substrato e quindi la k 4 può essere ignorata.
48 Modello di Michealis e Menten (c) I ricercatori Michaelis e Menten hanno trovato l equazione l che spiega l andamento della velocità di una reazione enzimatica in funzione della concentrazione del substrato partendo dall ipotesi che la trasformazione del complesso ES in E + P è la tappa limitante della reazione, quindi: ES k 3 E + P Tappa limitante della reazione La velocità complessiva della reazione, che è definita dalla velocità della tappa più lenta è: V 0 = k 3 [ES] Il termine [ES] non è facilmente misurabile. Bisogna pertanto esprimere [ES] in termini noti.
49 Esprimiamo [ES] in termini noti.. E + S k 1 ES k 3 E + P k 2 Velocità di formazione di ES = k 1 [E] [S] Velocità di scissione di ES = k 2 [ES] + k 3 [ES] = (k 2 +k 3 ) [ES] Quando l enzima l viene mescolato con un grande eccesso di substrato la reazione raggiunge rapidamente lo stato stazionario in cui la [ES] resta costante nel tempo.
50 Allo stato stazionario,, la concentrazione dell intermedio di reazione, nel caso di una reazione catalizzata [ES], rimane la stessa anche se le concentrazioni dei substrati di partenza e dei prodotti cambiano. Velocità di formazione di ES = k 1 [E] [S] è uguale alla Velocità di scissione di ES = k 2 [ES] + k 3 [ES] = (k 2 +k 3 ) [ES]
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52 Esprimiamo [ES] in termini noti.. E + S k 1 ES k 3 E + P k 2 Velocità di formazione di ES = k 1 [E] [S] Velocità di scissione di ES = k 2 [ES] + k 3 [ES] = (k 2 +k 3 ) [ES] Quando l enzima l viene mescolato con un grande eccesso di substrato la reazione raggiunge rapidamente lo stato stazionario in cui la [ES] resta costante nel tempo. La V 0 che misuriamo è la V 0 dello stato stazionario,, dove: k 1 [E] [S] = (k 2 +k 3 ) [ES]
53 da cui: Esprimiamo [ES] in termini noti.. allo stato stazionario: k 1 [E] [S] = (k 2 +k 3 ) [ES] [ ES]= [ ][ S] E (k 2 + k 3 ) k 1 quindi: k 2 + k 3 k 1 = K M K M = costante di Michaelis [ ES]= E [ ][] S K M
54 Esprimiamo [ES] in termini noti.. [ ES]= E [ ][ S] K M La concentrazione del substrato non combinato con l enzima, l [S], è molto vicina alla concentrazione totale di substrato quando [E] << [S]. La concentrazione di enzima libero, [E] è: [E] = [E[ t ] - [ES]
55 Esprimiamo [ES] in termini noti.. Sostituendo [E] = [E t ] - [ES] in: [ ES]= E [ ][ S] K M abbiamo: [ ES]= ( [ E t ] [ ES]) [ S] K M [ = E ][ t S] [ ES] [ S] K M K M [ES] = [E t ][S] - [ES][S] K M [ES] + [ES] [S] = [E t ][S] [ES] (K M + [S]) = [E t ][S]
56 Esprimiamo [ES] in termini noti.. [ES] (K M + [S]) = [E t ][S] = [ ][ S] [ ES]= E t K + S M []
57 V 0 = k 3 [ES] quindi: [ ][ S] [ ES]= E t K + S M [ E ][] S t [] V 0 = k 3 K + [] S M Poiché la velocità massima viene raggiunta quando l enzima l è stato completamente saturato con il substrato e cioè [ES] = [E[ t ]: V max = k 3 [E t ] [ S] V = V max 0 K + S M []
58 [ S] V = V max 0 K + S M [] Equazione di Michaelis - Menten Questa equazione è in accordo con i dati cinetici sperimentali: Quando [S] è molto bassa ([S] << K M ) cioè V 0 è direttamente proporzionale a [S] V 0 = V max K M [] S Quando [S] è molto alta ([S] >> K M ) V 0 =V max cioè V 0 è indipendente da [S]
59 [ S] V = V max 0 K + S M [] Equazione di Michaelis - Menten Quando [S] = K semplificando: [ ] [S] = K M V 0 = V max S 2[] S V 0 = V max 2 K M = concentrazione del substrato che determina metà della velocità massima.
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61 [] S V 0 = V max K M + S [] Equazione di Michaelis - Menten Descrive il comportamento cinetico di molti enzimi. Tutti gli enzimi che presentano una relazione di tipo iperbolico tra la velocità della reazione catalizzata e la concentrazione del substrato seguono la cinetica di Michaelis - Menten K M = [S] quando V = 1/2 V max Molti enzimi che seguono la cinetica di Michaelis - Menten hanno meccanismi di reazione diversi dal semplice meccanismo a 2 tappe originariamente proposto da Michaelis e Menten: E + S k 1 ES k 3 E + P k 2
62 Se un enzima reagisce secondo un meccanismo a 2 tappe (modello di d Michaelis- Menten): E + S k 1 k 2 ES k 3 E + P V max = k 3 [E t ] e k 3 = costante che limita la V 0 Se un enzima reagisce secondo lo schema seguente: E + S k 1 ES k 3 EP k 5 E + P k 2 k 4 in cui il rilascio del prodotto (EP E + P) diventa la tappa limitante, V max = k 5 [E t ]
63 Significato dei valori di K M e di V max Si definisce K cat la costante di velocità della tappa limitante. V max = k cat [E t ] L equazione di Michaelis- Menten: [ S] V 0 = V max K M + S [] può essere riscritta: [ E ][ t S] [] V 0 = k cat K M + S
64 Significato dei valori di K M e di V max K cat = numero di turnover Il numero di turnover di un enzima = il numero di molecole di substrato che viene convertito in prodotto nell unit unità di tempo da una singola molecola di enzima quando l enzima è completamente saturato con il substrato.
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67 Il valore di V max La V max può essere utilizzata per determinare il numero di turnover di un enzima se si conosce la concentrazione dei siti attivi (= [E[ t ]) in quanto: V max = k cat [E t ] Esempio: Una soluzione 10-6 M di anidrasi carbonica catalizza la formazione di 0,6 moli di H 2 CO 3 per secondo quando è completamente saturata con il substrato. k cat = V max [ E ] = 0,6Ms 1 t 10 6 M = 6x10 5 s 1
68 V max e K M sono parametri calcolabili sperimentalmente
69 Un metodo grafico molto semplice per ottenere il valore di K M e di V max il grafico dei doppi reciproci. max : La costante di Michaelis-Menten Menten (K M ), e la velocità masima (V max ) possono essere facilmente derivate dalla velocità di catalisi misurata a diverse concentrazioni di substrato se l enzima l segue la cinetica di Michaelis-Menten Menten L equazione: [] equazione: V 0 = V max S K M + S [] può essere trasformata algebricamente in una forma più utile per analizzare i dati sperimentali: 1 V 0 = K M V max x 1 S [] + 1 V max
70 la trasformazione algebrica. [ S] V 0 = V max K M + S [] 1 = K M + S V 0 S V max [ ] [] = = 1 V 0 = K M V max [] [] S + S V max S [] semplificando.. 1 V 0 = K M V max x 1 S [] + 1 V max
71 1 = K M x 1 V 0 V [] max S + 1 V max Equazione di Lineweaver-Burk Per enzimi che obbediscono alla relazione di Michaelis - Menten mettendo in 1 1 grafico i valori di in funzione di (grafico( dei doppi reciproci) V 0 S otteniamo una linea retta. []
72 pendenza = intercetta sull asse delle Y = intercetta sull asse delle X
73 Significato del valore di K M K M = concentrazione del substrato che determina metà della velocità massima (metà dei siti attivi sono occupati) K M ci fornisce una indicazione sulla concentrazione di substrato necessaria n perché la catalisi avvenga in modo significativo E + S k 1 k 2 ES k 3 ES K M = k 2 + k 3 Se k 2 >> k 3 K M E + P k 2 [ ][ S] = E k 1 ES [ ] k 1 Cioè: K M è uguale alla costante di dissociazione del complesso ES quando k 3 è molto più piccola di k 2. -in queste condizioni (k 2 >> k 3 ) K M misura la forza del complesso ES (valori alti di K M = legame debole)
74 Significato dei valori di K M e di k cat Per confrontare l efficienza l catalitica di enzimi diversi è necessario disporre di un parametro adeguato Il numero di turnover non è molto soddisfacente! Enzimi che catalizzano reazioni diverse possono avere lo stesso valore del numero di turnover,, mentre le velocità delle reazioni non catalizzate possono essere diverse e quindi non si ha un idea dell incremento della velocità dovuto all enzima enzima. Il numero di turnover riflette una situazione in cui l enzima l è saturato con il substrato. E meno utile quando [S] è bassa! Anche K M non è sempre un parametro adeguato! -K M deve avere una relazione con la [S] a cui l enzima l lavora Un enzima che agisce su un substrato presente in una cellula a concentrazioni c molto basse tende ad avere una K M più bassa.
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76 Significato dei valori di K M e di V max Abbiamo visto che quando la concentrazione del substrato è molto più grande di K M, tutto l enzima l è legato al substrato e la velocità della catalisi è uguale a V max = k cat [E t ] In condizioni fisologiche il rapporto [S]/K M generalmente varia da 0.01 a 1.
77 Per paragonare le efficienze catalitiche è necessario usare un parametro che comprenda sia k cat che K M Quando, come spesso accade in condizioni fisiologiche, [S] << K M l equazione V 0 = k [ cat E ][ t S] K M + [] S può essere scritta: V 0 = k cat K M [ E ][] t S V 0 quindi dipende da [E[ t ], da [S] e dalla costante k cat K M
78 Per paragonare le efficienze catalitiche è necessario usare un parametro che comprenda sia k cat che K M Quando [S] << K M, pertanto, k cat /K M è la costante di velocità dell interazione di S con E e può essere utilizzato per misurare l efficienza l catalitica di un enzima. Il fattore k cat K M è il migliore parametro cinetico per confrontare l efficienza l catalitica
79 Utilizzando il rapporto k cat /K M, è possibile paragonare la preferenza di un enzima per diversi substrati
80 Quanto può essere efficiente un enzima? E + S k 1 k 2 ES k 3 E + P Ricordando che.. K M = k 2 + k 3 k 1 e k 3 = k cat k cat K M = k cat = k 2 + k cat k 1 k cat k 2 + k cat k 1 In condizioni in cui la velocità di formazione del prodotto (k( cat ) è molto più veloce della velocità di dissociazione del complesso ES (k 2 ), cioè k cat >> k 2, il valore di /K M è dato da k 1, la velocità di formazione del complesso ES. k cat /K
81 Quanto può essere efficiente un enzima? La velocità di formazione del complesso ES (k 1 ) non può essere più veloce della velocità di incontro per diffusione del substrato e dell enzima enzima in soluzione k cat Il limite superiore del rapporto è imposto dalla velocità con cui i due K M reagenti diffondono l uno l verso l altro l nelle soluzioni acquose k cat Il valore limite di è compreso tra 10 8 e 10 9 M - 1 s -1 K M k cat Alcuni enzimi hanno valori di vicini a questo limite K M
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84 Con un enzima ideale la velocità di una reazione è limitata soltanto dalla velocità con cui l enzima l e il substrato si incontrano nella soluzione. Nei complessi multienzimatici i limiti imposti dalla velocità di diffusione possono essere superati! Il prodotto di un enzima rapidamenta trova l enzima successivo quando i substrati ed i prodotti vengono confinati nel piccolo volume di un complesso multienzimatico
85 Molti enzimi catalizzano reazioni a due o più substrati Le reazioni con substrati multipli possono essere divise in due classi: a spostamento sequenziale a doppio spostamento (o reazioni ping-pong pong) Nelle reazioni con meccanismo sequenziale tutti i substrati si devono d legare all enzima prima che vengano rilasciati i prodotti. Nel caso di una reazione a due substrati pertanto l enzima l formerà un complesso ternario con i due substrati Nelle reazioni con meccanismo a doppio spostamento (o ping-pong pong) ) uno o più prodotti vengono rilasciati prima che tutti i substrati si siano legati all enzima.
86 Le reazioni con meccanismo sequenziale possono essere di due tipi: i: ordinate, in cui i substrati si legano all enzima in una sequenza definita. (il substrato 1 deve legarsi per primo in modo che il substrato 2 possa legarsi produttivamente) casuali, in cui i substrati possono legarsi in qualsiasi ordine.
87 Nelle reazioni a doppio spostamento (o reazioni ping-pong pong) ) si forma un complesso enzima-substrato e il primo prodotto esce dal complesso; l enzima l modificato forma un secondo complesso con una molecola di substrato 2 e si genera il secondo prodotto mentre l enzima l ritorna libero
88 Esempio di reazione con meccanismo a spostamento sequenziale di tipo ordinato, la reazione catalizzata dalla lattato deidrogenasi. Molti enzimi che utilizzano il NAD + o il NADH come substrati hanno un meccanismo sequenziale ordinato
89 Esempio di reazione con meccanismo a spostamento sequenziale di tipo casuale, la reazione catalizzata dalla creatin chinasi.
90 Esempio di reazione con meccanismo a spostamento doppio, la reazione catalizzata dalla aspartato aminotransferasi. L enzima è temporaneamente modificato
91 Le proprietà cinetiche di alcuni enzimi non possono essere spiegate dal modello di Michaelis-Menten. Gli enzimi allosterici spesso mostrano una curva della velocità catalitica in funzione della concentrazione del substrato con andamenro sigmoidale invece che iperbolico. Gli enzimi allosterici sono costituiti da più subunità e presentano più siti attivi Negli enzimi allosterici il legame del substrato ad un sito attivo può modificare le proprietà di altri siti attivi nella stessa molecola (enzimi omotropici). E possibile così un legame di tipo cooperativo.
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