Catena Respiratoria e Fosforilazione Ossidativa. glucosio. piruvato H + Ac-CoA O 2. e - NADH. ADP P i H 2 O H + H + ATP NADH
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- Marcello Fedele
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1 Catena Respiratoria e Fosforilazione Ossidativa glucosio piruvato H + H + Ac-CoA O 2 H 2 O H + e - NADH ATP ADP P i NADH
2 Catena di Trasporto degli Elettroni glicolisi / ciclo di Krebs / -ox acidi grassi: 2e + NAD + / FAD NADH / FADH 2 (e con alto potenziale trasferimento, possono essere convertiti in altre forme di energia) catena trasporto elettroni: NADH / FADH 2 NAD + / FAD + e O 2 (mediante serie di trasportatori localizzati nella membrana interna dei mitocondri degli eucarioti o plasmatica di procarioti). L energia libera fornita da questo processo è usata per pompare protoni (H + ) dal mitocondrio, generando un potenziale di membrana (gradiente protonico (di ph) ed anche un potenziale elettrico). H + H + Questo potenziale è a sua volta sfruttato per generare ATP daadp e Pi (potenziale chimico) O 2 H 2 O H + e - NADH ATP ADP P i Mitocondri: 2 x 0.5 m. Membrana esterna permeabile a molecole < Da per la presenza di particolari canali (porine). Lo spazio intermembrana fra membrana interna ed esterna è quindi continuo con il citosol per quanto riguarda i metaboliti. La membrana interna è impermeabile a ioni e molecole polari e ricca di trasportatori per metaboliti. Qui risiedono le strutture respiratorie e parte degli enzimi del ciclo di Krebs e per l ossidazione acidi grassi, mentre gli altri enzimi del ciclo risiedono nella matrice.
3 Catena respiratoria e fosforilazione ossidativa logica metabolica Nella fosforilazione ossidativa, il potenziale di trasferimento elettroni viene trasformato in potenziale di trasferimento di gruppi fosfato. In termini quantitativi: trasferimento gruppo chimico: G ' = -RT lnk eq trasferimento elettroni: G ' = -nf E o n = numero di e - trasferiti, F = costante di Faraday, E = potenziale di redox Il G è negativo (reaz. spontanea) solo se E o è positivo NB il potenziale reale dipende dalla concentrazione: G = G ' + RT ln[a]/[b] [accettore di e - ] E = E o + (RT/nF) ln [donatore di e - ] E o, il potenziale di traferimento degli elettroni, è un potenziale di riduzione, detto anche un potenziale redox. Questa è una grandezza elettrochimica misurabile utilizzando una semicella contenente una copia redox (sostanza in forma ossidata X in equilibrio con la forma ridotta X - ) collegata con una semicella standard di riferimento.
4 Potenziali Redox Il potenziale redox è un valore elettrochimico che prende in considerazione una coppia di reazioni redox del tipo: X - X + e - & Z + + e - Z che combinate danno X - + Z + X + Z X - X + e - H + + e - ½ H 2 La semicella elettrolitica contiene i componenti della reazione X X - in condizioni standard (concentrazione di 1M) ed è collegata alla semicella di riferimento anch essa con i componenti in condizioni standard (H + = 1M, H 2 = 1 Atm). La semicella di riferimento, per definizione ha un voltaggio = 0 volt X - X + e - E o ' negativo (elettroni scorrono dalla cella) H + + e - ½ H 2 E o ' = 0 (per convenzione) H + + X - X + ½ H 2 Eo' (negativo)
5 O 2 /H 2 O Potenziali redox e catena di trasporto degli elettroni (NAD + + H + + 2e - NADH) E o ' = V (NADH NAD + + H + + 2e - ) E o ' = +0.32V donatore ridotto ne - accettore ossidato donatore ossidato accettore ridotto n = 1 o 2 ½O 2 + NADH + H + H 2 O + NAD + E o ' = 0.82 ( 0.32) = 1.14V G ' = -nfe o ' = 2 x 96,5 x 1.14 = kj/mol ½O 2 + 2H + + 2e - H 2 O E o ' = V La riduzione fortemente esergonica dell ossigeno ad opera di NADH e FADH 2 si svolge in numerose reazioni di trasferimento di elettroni, attraverso una serie di gruppi prostetici e coenzimi a potenziale redox sempre più positivo. L energia liberata in questa catena di trasporto di elettroni viene utilizzata per produrre un gradiente protonico transmembrana
6 Il flusso utilizza il potenziale redox scalante dei trasportatori per e - in 4 complessi proteici della mambrana mitocondriale, che lavorano in tandem, connessi da due navette per e - Complesso I NAD + + H + + 2e - NADH V FAD + + 2H + + 2e - FADH V Fe 3+ (Fe/S) + e - Fe 2+ (Fe/S) V Complesso II Complesso III CoQH 2 CoQ + e V Fe 2+ (eme) Fe 3+ (eme) + e V Complesso IV Cu + Cu 2+ ~ V Fe 2+ (eme) Fe 3+ (eme) + e V ½O 2 + 2H + + 2e - H 2 O 0.8V Reazione redox globale: ½O 2 + NADH + H + H 2 O + NAD (-0.32) = V
7 La catena di trasporto degli elettroni spazio intermembrana (lato citoplasmatico) NADH NAD + matrice mitocondriale
8 La catena di trasporto degli elettroni 4 complessi della membrana interna mitocondriale 3 dei quali sono pompe protoniche I complessi sono collegati da due tipi di trasportatori per elettroni; il coenzima Q (liposolubile - si muove nello strato lipidico della membrana) ed il citochromo c, una proteina glubulare dello spazio intermembrana. Nei complessi stessi partecipano diversi tipi di subunità proteiche dotate di gruppi prostetici e coenzimi quali trasportatori di elettroni: (a) Flavoproteine cofattori FMN o FAD trasferimento di 1e - o 2e - (b) Coenzima-Q (ubiquinone) trasferimento di 1e - o 2e - (legato) (c) proteine Fe-S gruppi prostetici Fe-S trasferimento di 1e - (Fe 2+ Fe 3+ ) (d) citocromi cofattori Fe-eme (tipo a,b o c) trasferimento di 1e - (Fe 2+ Fe 3+ ) (e) Proteine Cu cofattore Cu trasferimento di 1e - (Cu + a Cu 2+ )
9 La catena di trasporto degli elettroni COMPLESSO Nome N di subunità Coenzimi reaz. redox globale H + H + H x11 13 NADH citoplasmatico
10 Complesso I: NADH-Q riduttasi (reduttasi, ossidoriduttasi, deidrogenasi) 1) Gli elettroni entrano la catena di trasporto degli elettroni col trasferimento da NADH ad un gruppo FMN presente in una subunità del complesso NADH-Q riduttasi, che consiste in almeno 34 subunità proteiche, codificate in parte nel genoma cellulare e in parte in quello mitocondriale NADH + FMN + H + FMNH 2 + NAD + (accetta 1e - ) (accetta 2e - ) FMN ossidato intermedio semichinonico FMN ridotto (FMNH 2 )
11 Complesso I: NADH-Q riduttasi (cont.) 2) FMNH 2 trasferisce e - ad una serie di centri Ferro-Zolfo (Fe-S). Il complesso NADH-Q riduttasi ne ha sia di tipo 2Fe-2S che 4Fe-4S. Fe 2+ Fe 3+ Fe 2+ zolfo inorganico zolfo organico centro Fe centro 2Fe2S centro 4Fe4S S
12 Complesso I: NADH-Q riduttasi (cont.) 3) Il trasferimento di e - coinvolge anche una unità di coenzima-q strettamente legato al complesso. Questo è un chinone con coda isoprenoide (10 unita isoprene nei mammiferi), che accetta sia 1 che 2e - (radicale semichinone, QH e chinone QH2).. (QH ) forma ossidata del Co-Q intermedio semichinonico (Q, ubichinone) (Q ) (1e - ). forma ridotta del Co-Q (QH 2, ubichinolo) (2e - )
13 Complesso I: NADH-Q riduttasi (cont.) 4) Il centro Fe-S finale passa gli elettroni ad una 2 molecola di Co-Q che è libera di staccarsi dal complesso e muoversi nel doppio strato lipidico. Questo comporta anche la captazione di due NADH protoni dal versante della matrice che sono poi rilasciati sul versante citosolico FMN 4Fe4S Q 2Fe2S QH 2 Il flusso netto di due elettroni provoca il trasporto di 4 protoni fuori del mitocondrio.
14 Complesso II - Succinato-Co Q riduttasi (reduttasi). la succinato-q riduttasi (succinato deidrogenasi) è un complesso proteico integrale della membrana interna mitocondriale. Fa parte anche del ciclo di Krebs. E formato da 4 subunità, due delle quali proteine Fe-S, contiene un sito di legame per FAD e tre centri Fe-S, di tipo 4Fe-4S, 3Fe-4S e 2Fe-2S. Gli elettroni prodotti nell'ossidazione del succinato che è trasformato in fumarato nel CK sono trasferiti ad una molecola di FAD strettamente legata al complesso. FADH 2 li trasferisce mediante i centri Fe-S al coenzima-q che è poi libero di muoversi nella membrana. Il flusso di elettroni a QH 2 non provoca trasferimento di protoni. Altri enzimi che producono potenziale riduttivo (NADH, FADH 2 ), che incontreremo in altre vie metaboliche, inseriscono i loro elettroni nel flusso elettronico mediante complessi analoghi: - Glicerolo fosfato deidrogenasi (media l entry di elettroni provenienti da NADH citosolico) - Acil-CoA deidrogenasi (media l entry di elettroni provenienti dalla -degradazione di acidi grassi)
15 Complesso III - Citocromo c riduttasi (reduttasi, ossidoriduttasi) Riceve elettroni mediante la navetta QH 2 provenienti dai complessi I e II, ed utilizza tre diversi tipi di subunità citocromiche (che contengono gruppi prostetici eme di tipo b e c), ed una proteina Fe-S per trasferire 2 elettroni a due unità di citocromo libero, il citocromo c. His Met His His Eme c (ancorato a 2 cys, e con Fe coordinato a Met e His protoporfirina IX (Eme b, stesso dell emoglobina) (legato non covalentemente, e con Fe coordinato a 2 His)
16 Complesso III - Citocromo c riduttasi Siccome la navetta QH 2 trasporta 2e-, ed i gruppi eme possono trasferirne solo uno alla volta (Fe 3+ Fe 2+ ), è necessario un meccanismo di trasformazione. Questo meccanismo si basa su un sistema di riciclaggio centrato su un coenzima Q alternativamente legato e rilasciato. spazio intermembrana Il citocromo c è una proteina solubile che si muove nello spazio intermembrana del mitocondrio e raggiunge il complesso IV. In questa piccola proteina solubile e globulare, il ferro dell'eme è legato ad un istidina ed una metionina. Cicla fra la forma ridotta (ferrocitocromo c) ed ossidata (ferricitocromo c). Il flusso di 2 elettroni è stimato causare il trasporto netto di 2 protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana.
17 Complesso IV - Citocromo ossidasi L ultimo complesso della catena trasferisce elettroni dal ferrocitocromo all ossigeno molecolare. Quattro subunità citocromiche nel complesso trasferiscono 4 elettroni ad una molecola di ossigeno, riducendola a due molecole di acqua. Questo complesso ha 10 subunità, tre derivanti dal genoma mitocondriale. Contiene due gruppi eme di tipo a, e due proteine con complessi di rame (CuA e CuB). I due gruppi eme a sono strutturalmente identici, sustituiti con una catena idrocarburica ed un gruppo formile, ma hanno proprietà elettrochimiche diverse derivanti dal loro particolare ambiente proteico. Uno dei due è stericamente vicino a CuA, l altro (a3) condivide un residuo His con CuB. Cu Cu Cu A /Cu A carbonile catena pep. His His Cu Fe Eme a 3 Eme a (legato non covalentemente, e con Fe coordinato a 2 His) Eme a Cu B
18 Complesso IV - citocromo ossidasi Il ferrocitocromo c lega alla citocromo ossidasi guidato da interazione elettrostatiche fra una superficie positiva nel citocromo ed una negativa nella ossidasi. Trasferisce l elettrone al centro Cu A /Cu A che li passa all eme a, poi all eme a 3 ed infine al centro Cu B. Il complesso passa 4 e - in successione ad una molecola di ossigeno riducendola a due molecole d acqua, mediante la formazione di un intermedio superossido. 1) trasfermento di e - 2) trasfermento di e - a Cu B al Fe dell eme a 3 citocromo c citocromo c 3) entrambe Cu A ed Fe ridotti 4) legame di O 2 Cu A /Cu A O 2 Eme a 2H 2 O Eme a 3 Cu B Cu + Fe 3+ Cu 2+ Fe 3+ Fe 2+ Cu + Fe 2+ Cu + citocromo c citocromo c e - HO OH e - HO =O Fe 3+ Cu 2+ H + H + 8) rilascio di acqua Fe 3+ H + Cu2+ 7) riduzione del gruppo ferrilico Fe 4+ Cu 2+ H + 6) scissione del legame O O ( gruppo ferrilico ) Fe 3+ Cu 2+ 5) formazione del ponte superossido Il flusso di 4 e - causa il trasferimento di 8 H + : 4 H + 2H 2 O, 4 H + trasferiti dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana
19 Catena di trasporto degli elettroni utilizzo di NADH citosolico NADH prodotto nel CK o -ox acidi grassi passa i 2e - che trasporta al Complesso I dal lato della matrice mitocondriale. NADH prodotto durante la glicolisi è sul lato citoplasmatico e non può entrare nel mitocondrio perché non c è un sistema di trasporto. Il suo potenziale riducente è immesso nella catena di trasporto di elettroni mediante due sistemi navetta: Sistema navetta del glicerolo 3-fosfato Sistema navetta malato-aspartato Aspartato Ossalacetato Malato -Chetoglutarato Glutammato NADH + H + NAD + -Chetoglutarato Glutammato Aspartato Ossalacetato Malato NADH + H + NAD + N.B. NADH FADH 2, e quindi si perde parte dell energia, che è il costo per trasportare NADH contro un gradiente di concentrazione. Funziona se il rapporto NADH/NAD + è più alto nel citosol che nella matrice
20 La catena di trasporto degli elettroni ed il gradiente protonico 4H + 2H + 4H + H 2 4H + 2H + NADH + H + NAD+ ½O 2 + NADH + 11H + M H 2 O + 10H + C + NAD + 2H + La catena di trasporto di elettroni determina il pompaggio di protoni attraverso la membrana interna mitocondriale. Secondo l ipotesi chemiosmotica di Mitchell, questa forza motrice protonica favorisce la sintesi di ATP da parte della ATP sintasi. NB ph = 1,4 unità; E > 0.14 Volt
21 Accopiamento chemiosmotico e sintesi di ATP Gradiente protonico: N protoni pompati / 2e - 10 Potenziale di membrana ~ 0.18 Volt ph ~ 1 unità. G = RT ln[h + fuori][h + dentro] + zfv ( NB ln[h + ] = 2.303log 10 [H + ] = 2.303pH ) = RT ( ph ) + zfv (R = 8,3 J mol -1 K -1, F =96,5 kcal mol -1 V -1, T = 310 K) = 5,9 ph + 17 V = 23,3 kj/mol di H + Ogni protone pompato fuori dal mitocondrio, utilizzando l energia liberata nella prima reazione, fornisce ca 20 kj/mol di energia libera quando ritorna nella matrice, disponibile per la sintesi di ATP Questa è catalizzata dall ATP sintasi, che è costituita da una unità di conduzione protonica associata ad una unità catalitica. NB La reazione NADH + ½O 2 + H + H NAD + ha un Gº = kj/mol La reazione ADP + P i ATP ha un Gº = + 30,5 kj/mol
22 complesso dell ATP sintasi L ATP sintasi è un complesso proteico associato alla membrana interna dei mitocondri. Sintetizza ATP utilizzando ADP e Pi come substrati. E' composta da due sub-complessi principali: F 1 è la parte catalitica, sul lato della matrice, e sintetizza ATP mentre F 0 è una proteina integrale di membrana ed agisce da canale protonico. F1 è composto da 9 subunità proteiche di 5 diversi tipi (,,,, ed ) e contiene il sito catalitico per la sintesi di ATP (a livello dell interfaccia nelle subunità e ). Fo è composta da 15 subunità di 3 diversi tipi (a, b 2 e c), e forma il canale per i protoni utilizzando eliche transmembrana ricche in residui carichi negativamente. F 0 F 1 L ATP sintasi catalizza la formazione di ATP a partire da ADP ed ortophosphato: ADP + HPO H + ATP + H 2 0 ATP si forma anche in assenza di una forza motrice protonica. Questa serve per il rilascio di ATP dall enzima.
23 L ATP sintasi è un motore molecolare Il flusso protonico causa la rotazione sull asse della subunità Essendo eccentrica entra in contatto sterico in successione con diverse subunità e Questo causa alterazioni conformazionali nel sito di legame per il substrato che modulano l affinità per ATP F1_abg_fill_2.mpg Il flusso protonico causa la rotazione della subunità in un senso, e favorisce il rilascio di ATP formata dalla condensazione di ADP e Pi. l idrolisi di ATP in ADP e Pi provoca invece la rotazione nel senso opposto. Questo fenomeno è stato osservato utilizzando un esamero F 1 ricombinante con le subunità a e b fissate ad una superficie di nickel mediante Histag, mentre la subunità era fissata ad un filamento di actina fluorescente
24 Meccanismo d azione dell ATP sintasi O L L T L T L T T L= loose (lassa) T = tight (serrata) O O O = open (aperta O
25 Flusso protonico ed il meccanismo di rotazione Un protone entra nel semicanale della subunità a del sub-complesso F 0 dal lato dello spazio intermembrana. Questo neutralizza un residuo di acido aspartico deprotonato presente in una subunità c adiacente. Questa subunità può ora spostarsi nella membrana, portando un altra subunità c con Asp deprotonato a livello del semicanale citosolico, ed una subunità c con Asp protonato a livello del semicanale della matrice. Questo Asp perde il suo protone, che fuoriesce nella matrice, ed il ciclo riparte. H + F 0 F 1 H +
26 L ATP sintasi - movimenti molecolar1 -
27 TRASPORTO DI ADP/ATP ATP è sintetizzato sul lato della matrice mitocondriale. Il trasporto al citosol viene effettuato da una ATP/ADP traslocasi nella membrana interna mitocondriale; un sistema di antiporto (ATP esce dal mitocondrio mentre ADP entra). Questo mantiene costante i livelli di ATP e ADP nel mitocondrio. La traslocasi è una delle proteine più abbondanti nella membrana mitocondriale. La traslocazione è favorita dal fatto che ATP ha 4 cariche negative e ADP solo 3. Anche il fosfato è trasportato da diversi tipi di traslocasi Il netto trasporto di una carica negativa (ATP) fuori dal mitocondrio è favorito dal gradiente protonico, che causa un eccesso di carica positiva all esterno della membrana. Il trasporto del fosfato comporta il simporto di un protone/antiporto di OH -. Ciò dissipa in parte il gradiente protonico e quindi costa energia. H + H + H + H + H + H + P i H 2 PO 4 - H + 3- ADP malato OH - H + 4- ATP H +
28 Stechiometria della fosforilazione ossidativa e bilancio energetico Il rapporto P/O e il numero di ATP prodotte per coppia di elettroni che transitano nella catena di trasporto. Il rapporto non è ancora bene definito. Prendiamo per buoni le seguenti stime: 1O protoni sono pompati fuori dal mitocondrio per paio di elettroni che transitano nella catena di trasporto di elettroni. 1 ATP si forma per ogni 3 protoni che rientrano attraverso l ATP sintasi + 1 protone necessario per trasporto al citoplsma NADH mitocondriale 2 e - 10 H + P/O = 2.5 (anche NAHD citosolico se usa il sistema navetta malato-aspartato) FADH2 2 e - 6 H + P/O = 1.5 (anche NAHD citosolico se usa il sistema navetta navetta glicerolo 3-fosfato) Il numero netto di ATP prodotti dall'ossidazione completa di una molecola di glucosio, utilizzando queste stime varia quindi da 30 a 32 (nelle cellule eucariotiche).
29 stechiometria e bilancio energetico Via metabolica Navetta Glicerolo-3-P Navetta malato-asp Glicolisi / fosf. ossid. Reaz. 1-1 ATP -1 ATP Reaz Reaz. 6 --> 2 NADH Reaz. 7 (2 x 1,3-BPG) Reaz. 10 (2 x 1,3-PEP) Decarboss. ridutt. piruvato + fosf. ossid. 2 NADH Ciclo di Krebs + fosf. ossid. Reaz. 5 Succ.CoA -> GTP ( x 2) Reaz. 3 Isocitrato ->NADH ( x 2) Reaz.4 -chetoglut. -> NADH ( x 2) Reaz. 6 succinato -> FADH2 ( x 2) Reaz. 8 malato -> NADH ( x 2) Resa netta 30 32
30 Efficienza della respirazione cellulare parte del gradiente protonico serve per la traslocazione ATP/ADP nelle cellule eucariotiche (quelle procariotiche producono ca. 38 ATP). L'idrolisi di ogni ATP produce ca.12 kcal/mol di energia libera in condizioni fisiologiche, x 32 = 384 kcal/mol La completa ossidazione di glucosio si calcola fornisca 700 kcal/mol. Efficienza della respirazione 55%. Questo è il risultato di miliardi di anni di evoluzione molecolare.
31 Controllo della respirazione, disaccopiamento ed inibitori La fosforilazione ossidativa richiede la presenza di ADP, Pi, NADH e O 2. Il fattore di controllo più importante è ADP. Il controllo mediante il livello diadp è noto come "controllo respiratorio". Antagonisti dei componenti della respirazione. Complesso I II III IV ATP sintasi potenziale membrana Inibitore rotenone pomericina amitale mercuriali demerol (meperidina) 2-tienoiltrifluoroacetone carbossina antimicina CN, azide, CO dicicloesilcarbodiimide oligomicina dinitrofenolo dicumarolo Disaccoppianti: esogeni - il 2,4-dinitrofenolo può transitare liberamente attraverso la membrana mitocondriale e trasporta H +. Disaccopia il flusso di elettroni dalla produzione di ATP. endogeni la termogenina è un disaccopiante proteico di membrana endogeno, presente nelle cellule adipose. L'energia prodotta dalla catena di trasporto elettronico vieni dissipata come calore (utile negli animali che ibernizzano, attiva nei neonati)
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