RAME. Quantità nel corpo umano: mg. RDA: 0,9 mg/die. Funzione: cofattore di numerosi enzimi
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- Emma Capelli
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1 Tossicità: UL 10 mg/die, 7-8 g di CuSO 4 è fatale, nausea, vomito, diarrea RAME Fonti alimentari: fegato, molluschi, germe dei cereali integrali, nocciole, legumi, cioccolata, acqua. Scarso nelle carni, latte e uova, abbondante nelle diete vegetariane Quantità nel corpo umano: mg RDA: 0,9 mg/die Funzione: cofattore di numerosi enzimi Carenza: rara, anemia ipocromica, alterazioni del collagene, ipopigmentazione etc. Malattie genetiche: di Menkes (carenza di rame in tutti i tessuti), di Wilson (sovraccarico di rame nel fegato e cervello)
2 Reazioni radicaliche catalizzate da rame libero Cu 2+ + O 2 - Cu 1+ + O 2 Reazione di Fenton Cu 1+ + H 2 O 2 Cu 2+ + OH + OH - Reazione di Haber-Weiss Cu O H 2 O O OH + OH - Cu 1+ poco solubile, Cu 2+ più solubile
3 L omeostasi intracellulare del rame è controllata da numerose proteine Ctr1 = trasportatore ad alta affinità, ne controlla l ingresso nel citoplasma CCS = lo fornisce agli enzimi a rame citosolici (superossido dismutasi) COX17 = rifornisce il mitocondrio (citocromo c ossidasi) Atox1 = rifornisce ATPasi del trans-golgi (compartimento secretorio) (ATP7A e ATP7B) ATP7A, ATP 7B (ATPasi): riforniscono le proteine a rame che devono essere secrete (CP, LO, PAM, tirosinasi, DBM) ; fanno uscire il rame dalla cellula Metallotioneina (MT): lega il rame, controllandone la reattività SOD1 Cp Cu COX17 CCS GSH Atox1 Cp ATP7A/B Cu Cu ATP7A/B Cu Cytox Cu CuII Steap Ctr1 Mt CuI
4 Assorbimento intestinale del rame all aumentare della [Cu] intracellulare, l ATPasi ATP7A migra in vescicole dal trans-golgi alla membrana plasmatica e riversa il rame nel circolo sanguigno Cu + CTR1 Lume intestinale [Cu] ATP7A [Cu] Trans- Golgi Cu Circolazione sanguigna
5 BIODISPONIBILITA DEL RAME 50 o 25% quando la dieta contiene 1 o 7 mg Cu, rispettivamente Fattori presenti nella dieta che influenzano la biodisponibilità dalle proteine dieta (forse per legame con His) vitamin C Ca Fe Zn, Mo (tetratiomolibdato come farmaco per il morbo di Wilson)
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7 Distribuzione sistemica del rame Rame alimentare ~1,2 mg/die Rame sierico (1,3 mg/l) Legato a: albumina, transcupreina, aminoacidi(his) ~5% ceruloplasmina ~ 95% Portal vein (40-60%) Altri tessuti Duodeno 20 mg Bile (via principale di escrezione) Fegato Rene Feci Urine Molto basso (< 70 μg/die)
8 Enzimi dipendenti da rame Funzione Biologica Citocromo c ossidasi (CCO) trasporto di elettroni Cu/Zn SOD (SOD1 e EC-SOD) difesa antiossidante Amminossidasi (mono- e di-ammine) inattivazione delle catecolammine, dell istamina Lisil ossidasi (LO) sintesi del collagene Tirosinasi sintesi melanina Dopamina -monossigenasi (DBM) sintesi catecolammine Peptidil-glicina alfa-amidante attivazione ormoni peptidici monossigenasi (PAM) (ossitocina, gastrina,vasopressina) Ceruloplasmina (CP) ossidazione del ferro Efestina ossidazione del ferro
9 Il rame è coinvolto nel metabolismo energetico cellulare Cofattore della citocromo c ossidasi complesso IV della catena di trasporto di elettroni mitocondriale richiede 3 atomi di Cu e due ferro-eme 4Cyt c Fe H + + O 2 4 cyt c Fe H 2 O Trasforma il 90 % di tutto l ossigeno utilizzato dalla cellula, senza formazione di intermedi reattivi della riduzione dell ossigeno (ROS)
10 Cu, Zn Superossido dismutasi (SOD1) 1) E-Cu +2 + O 2.- E-Cu +1 + O 2 2) E-Cu +1 + O H + E-Cu +2 + H 2 O 2 enzima per il 95% citosolico omodimero, 16.5 kda per subunità coordina un Cu 2+ ed uno Zn 2+ attivo in forma dimerica
11 LISIL OSSIDASI Implicata nella maturazione del collagene e dell elastina Permette la formazione dei legami crociati Catalizza la deamminazione ossidativa della lisina Peptidil lisina Peptidil δ-semialdeide α-aminoadipica (allisina)
12 Il rame è implicato nel trasporto e metabolismo del ferro Ferrossidasi dipendenti da rame Ceruloplasmina: ossida il ferro rilasciato dal sistema reticolo endoteliale Efestina: ossida il ferro che esce dalla cellula intestinale Consentono il legame del Fe 3+ alla transferrina e il suo trasporto ematico Ceruloplasmina Glicoproteina secreta dal fegato Monomero PM 132 kda 1046 aacidi 6 domini 6 atomi di rame ½ O Fe (II) H 2 O + 2 Fe(III)
13 Il rame è implicato nel metabolismo della tirosina TIROSINASI (monofenolo ossidasi) Nella via di sintesi della melanina ( Melanina (carenza di rame = depigmentazione)
14 La Dopamina β-monossigenasi (DBM) Sintesi della noradrenalina è un enzima rame-dipendente DOPAMINA (3,4 diidrossi fenil etilammina) NORADRENALINA
15 Valutazione dello stato nutrizionale Livelli sierici della ceruloplasmina (poco affidabili, proteina della fase acuta, aumenta con infiammazione, estrogeni, neoplasie) Livelli eritrocitari SOD1 Livello di CCS nei globuli bianchi Gruppi a rischio di carenza Nutrizione parenterale totale Neonati prematuri Neonati nutriti con latte vaccino (contiene poco rame) Malnutrizione Malassorbimento (Chron, morbo celiaco) Supplementazione prolungata di zinco o molecole chelanti
16 Alcune conseguenze della carenza nutrizionale di rame Anemia ipocromica (refrattaria alla supplementazione di ferro) Diminuzione della saturazione della transferrina Diminuzione della sintesi dell eme Neutropenia, trombocitopenia Neurodegenerazione e alterato sviluppo cerebrale fetale e neonatale Alterazioni della mielina Aneurismi Danni alle articolazioni, artriti Osteoporosi Scarsa cheratinizzazione del capello Ipopigmentazione Ipertrofia cardiaca
17 Malattia di Menkes : associata a mutazioni di ATP7A, caratterizzata da bassi livelli sistemici di rame si manifesta alla nascita nei neonati maschi Eredità Localizzazione cromosomiale X-linked, recessiva Xq13.3 Incidenza 1: Proteina associata Caratteristica patognomonica Espressione tissutale Marcatori diagnostici Patologia di base Principali caratteristiche cliniche Prognosi ATP7A pili torti Tutti i tessuti, tranne il fegato Rame sierico Ceruloplasmina sierica Funzione alterata degli enzimi a rame Alterazioni del tessuto connettivo, ipopigmentazione, ipotermia, sintomi neurologici Letale nella prima infanzia 17
18 Malattia di Wilson: associata a mutazioni di ATP7B, caratterizzata da livelli sistemici di rame elevati, può essere trattata farmacologicamente (chelanti di rame, acetato di zinco) con dieto terapia (evitare cibi ricchi di rame) Eredità Localizzazione cromosomiale Proteina associata Espressione tissutale Caratteristica patognomonica Principali caratteristiche Cliniche Patologia di base Autosomica recessiva 13q14.3 ATP7B Fegato Anelli di Keyser-Fleisher Danno epatico Disfunzioni neurologiche Alterata escrezione di rame e non inserimento del rame nella ceruloplasmina Kayser-Fleisher rings Marcatori diagnostici Prognosi Rame sierico Ceruloplasmina sierica Rame urine Si cura mediante somministrazione di chelanti del rame, dieto-terapia
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