METABOLISMO AMINO ACIDI

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1 METABOLISMO AMINO ACIDI AMINO ACIDI ESOGENI (ALIMENTAZIONE) POOL AMINO ACIDI PROTEINE DEMOLIZIONE AMINE BIOGENE ORMONI PROTEICI BASI AZOTATE.. SCHELETRO CARBONIOSO NH 3 RESINTESI CICLO KREBS LIPIDI (AA ENDOGENI) CARBOIDRATI TAMPONI UREA REAZIONI BASE DEL METABOLISMO AMINOACIDICO TRANSAMINAZIONE (TRANSAMINASI), UTILIZZO DEL PIRIDOSSAL-FOSFATO (VITAMINA B6) COME COENZIMA, TRASPORTO DEL GRUPPO AMINICO DI UN AA AD UN CHETOACIDO. DESAMINAZIONE (OSSIDASI), IL GRUPPO AMINICO VIENE ELIMINATO PER OSSIDAZIONE E SI FORMA IL CHETOACIDO CORRISPONDENTE, SOLITAMENTE USA COME ACCETTORE DI IDROGENI FMN. UN ECCEZIONE E LA GLUTAMICO DEIDROGENASI: IN QUESTO CASO LA REAZIONE E REVERSIBILE ED UTILIZZA NAD. DECARBOSSILAZIONE (DECARBOSSILASI), SE LA DECARBOSSILAZIONE AVVIENE SENZA CHE CI SIA STATA DEAMINAZIONE, SI FORMA UN AMINA PRIMARIA, IL COENZIMA E IL PIRIDOSSALFOSFATO, PORTA ALLE AMINE BIOGENE

2 CICLO DELL UREA EPATOCITA CARBAMIL-P SINTETASI NH HCO 3-2ATP 2ADP + Pi CARBAMIL-FOSFATO Pi ASPARTATO ORNITINA ORNITINTRANS CARBAMILASI CITRULLINA SINTETASI ATP AMP+PPi ARGINASI AC.ARGININ-SUCCINICO ARG-SUCCINASI UREA ARGININA FUMARATO KREBS ATP

3 CATABOLISMO DEGLI AMINO ACIDI α-chetoglutarato PIRUVATO GLUTAMMATO ALANINA TRANSAMINASI CARBAMIL-FOSFATO ASPARTATO OSSALCETATO CITRULLINA MALATO CITRATO ORNITINA FUMARATO ISOCITRATO ARGININ SUCCINATO ARGININA SUCCINATO α CHETOGLUTARATO UREA SUCCINIL-CoA

4 AMINO ACIDI GLICOGENETICI GLICOGENETICI+CHETOGENETICI CHETOGENETICI ALANINA ISOLEUCINA LEUCINA ARGININA FENILALANINA LISINA ASPARAGINA TRIPTOFANO AC. ASPARTICO TIROSINA CISTEINA AC. GLUTAMMICO GLUTAMMINA GLICINA ISTIDINA METIONINA PROLINA SERINA TREONINA VALINA ALANINA LEUCINA CISTEINA LISINA GLICINA TRIPTOFANO SERINA FENILALANINA TREONINA TIROSINA ASPARAGINA AC. ASPARTICO PIRUVATO ACETOACETIL-CoA ACETIL-CoA OSSALSUCCINATO FUMARATO K ARGININA GLUTAMMATO GLUTAMMINA ISTIDINA PROLINA α-chetoglutarato TIROSINA FENILALANINA SUCCINIL-CoA ISOLEUCINA METIONINA VALINA

5 NUCLEOTIDI BASE (PURINE, PIRIMIDINE) + ZUCCHERO (RIBOSIO, DESOSSIRIBOSIO) + FOSFATO FUNZIONE: MONOMERI PER LA COSTRUZIONE DI DNA E RNA ATTIVATORI DELLE MOLECOLE INDIRIZZATE ALLE BIOSINTESI o UDP-GLUCOSIO GLICOGENO o CDP-DIACIL-GLICEROLO FOSFOGLICERIDI ENERGIA METABOLICA (ATP) COMPONENTI STRUTTURA COENZIMI (NAD, FAD, CoA) REGOLATORI METABOLICI (AMPc) SINTESI ZUCCHERI: RIBOSIO DA SHUNT DESOSSIRIBOSIO DA RIBOSIO UTILIZZANDO UNA REDUTTASI, IL DONATORE DI IDROGENI E LA TIOREDOXINA, CHE SI RIDUCE NUOVAMENTE AD OPERA DI NADPH, IL COENZIMA DELLA REAZIONE E LA VITAMINA B12 SINTESI BASI PURINICHE (ADENINA, GUANINA): AVVIENE DIRETTAMENTE SUL RIBOSIO-5-P GLI ATOMI DI AZOTO PROVENGONO DA ASPARTATO, GLICINA, GLUTAMINA GLI ATOMI DI CARBONIO VENGONO TRASFERITI DA FORMIL-TETRAIDROFOLATO E METENIL-TETRAIDROFOLATO RICHIEDE ATP LA BIOSINTESI E REGOLATA CON MECCANISMO A RETROINIBIZIONE CATABOLISMO PURINE SIA LA GUANINA CHE L ADENINA PORTANO ALLA FORMAZIONE DI ACIDO URICO, ELIMINATO COME TALE NELLE URINE (L ACCUMULO PORTA ALLA GOTTA) LA REAZIONE E UNA DEAMINAZIONE CHE PORTA ALLA FORMAZIONE DI XANTINA CHE VIENE POI OSSIDATA AD ACIDO URICO SINTESI BASI PIRIMIDINICHE (CITOSINA, URACILE, TIMINA): SI SINTETIZZA PRIMA L ANELLO CHE VIENE POI ASSEMBLATO CON IL RIBOSIO-5-P L ANELLO SI FORMA DALLA CONDENSAZIONE DI CARBAMIL-P E ASPARTATO IL CARBAMIL-P INDIRIZZATO ALLA SINTESI DELLE PIRIMIDINE SI FORMA NEL CITOSOL (QUELLO DELLA SINTESI DI UREA NEL MITOCONDRIO) DA GLUTAMMINA E BICARBONATO LA BIOSINTESI E REGOLATA DA RETROINIBIZIONE o UMP INIBISCE LA FORMAZIONE DI CARBAMIL-P, o CTP L ADDIZIONE DELL ASPARTATO AL CARBAMIL-P LA CICLIZZAZIONE AVVIENE SUL PRODOTTO INTERMEDIO (OROTATO) RICHIEDE ATP CATABOLISMO PIRIMIDINE: LA CITOSINA E L URACILE PORTANO ALLA FORMAZIONE DI MALONATO LA TIMINA PORTA AL METIL-MALONATO

6 PROTEINE FUNZIONE: METABOLICA (enzimi) IMMUNOLOGICA ( immunoglobuline) DI TRASPORTO (trasferrina, emoglobina) ORMONALE (insulina) STRUTTURALE (collagene) DI MOTILITA (actina; miosina) CITOSCHELETRO (chitina) STRUTTURA: PRIMARIA: sequenza aminoacidica, stabilizzata da legami amidici, essenziali per le funzioni e le strutture più complesse i residui degli aminoacidi coinvolti SECONDARIA: conformazione dello scheletro peptidico: o α-elica: struttura stabilizzata da ponti idrogeno paralleli all asse dell elica, ogni giro di elica ci sono 3,6 residui aminoacidici che si ripetono ogni 0,54 nm (nanometri), cioè ogni passo dell elica. I residui polari destabilizzano l elica (tendono a respingersi), la prolina non può partecipare all elica (non ha possibilità di legami idrogeno) o β-foglietti: le catene sono quasi completamente distese ed i residuo C=O ed NH 2 che non partecipano al legame, sporgono quasi ad angolo retto, ne consegue una struttura non planare pieghettata. o Random: strutture meno regolari in cui sono coinvolte interazioni non covalenti. Le conformazioni hanno comunque un numero limitato dalle forze di repulsione tra i doppietti elettronici di atomi adiacenti TERZIARIA: o globulare, è la conformazione tridimensionale, biologicamente attiva o nativa della proteina QUATERNARIA: quando due o più catene polipeptidiche si associano tramite interazioni non covalenti LE STRUTTURE DIPENDONO DALLE INTERAZIONI TRA I DIVERSI AMINO ACIDI: REPULSIONI IDROFOBICHE (ripiegamento della proteina) LEGAMI IDROGENO (stabilizzano la struttura) INTERAZIONI IONICHE (all interno di uno spazio idrofobico) PONTI DISOLFURO FORZE DI VAN DER WAALS LEGAMI TRASVERSALI COVALENTI AVVOLGIMENTO Tutte le informazioni sono contenute nella struttura primaria, la molecola si assesta in modo da avere il minimo contenuto di energia, la sequenzialità non è casuale. DENATURAZIONE PERDITA DELLA CONFORMAZIONE NATIVA (E QUINDI DELL ATTIVITA BIOLOGICA) DOVUTA A VARIAZIONI DELL AMBIENTE. ph UREA IONI GUANIDINO DETERGENTI RISCALDAMENTO

7 BIOSINTESI DELLE PROTEINE INIZIO: TUTTE LE PROTEINE INIZIANO DALLO STESSO AMINOACIDO: LA METIONINA, LA SINTESI INIZIA DALL ESTREMITA N-TERMINALE VERSO L ESTREMITA C- TERMINALE. GLI AMINOACIDI PER ESSERE INDIRIZZATI ALLA SINTESI PROTEICA DEVONO VENIRE ATTIVATI: AMINOACIL-tRNA SINTETASI AA Mg ATP Ppi AMINOACIL ADENILATO (legato all enzima) trna AMP AA-tRNA ALLUNGAMENTO: LA SEDE DELLA SINTESI PROTEICA E IL RIBOSOMA, FORMATO DA DUE SUBUNITA, FRA LE QUALI SCORRE IL FILAMENTO DI mrna, SU QUESTO SI LEGANO GLI AA-tRNA CODIFICATI DALLA SEQUENZA DELLE TRIPLETTE DI BASI. LA LETTURA DELL mrna PROCEDE DALL ESTREMITA 5 ALLA 3 L ENZIMA CHE LEGA I DIVERSI AMINOACIDI POSTI IN SEQUENZA E LA PEPTIDILTRANSFERASI. TERMINAZIONE: RICHIEDE LA PRESENZA DI GTP E DI UN FATTORE DI RILASCIO.

8 DIGESTIONE DELLE PROTEINE SONO IMPLICATI GLI ENZIMI PROTEOLITICI CHE HANNO LE SEGUENTI CARATTERISTICHE: SONO SINTETIZZATI COME FORME INATTIVE (ZIMOGENI) IDROLIZZANO IL LEGAME PEPTIDICO SONO CLASSIFICATI COME ENDO- O ESO-PEPTIDASI, A SECONDA CHE ATTACCHINO UN LEGAME INTERNO ALLA MOLECOLA O UN AMINOACIDO TERMINALE LE ESOPEPTIDASI POSSONO ESSERE CARBOSSI- O AMINO-, A SECONDA CHE AGISCANO A LIVELLO DELL AMINOACIDO CON IL CARBOSSILE O CON IL GRUPPO AMINICO LIBERO SONO SPECIFICI PER LEGAMI PEPTIDICI FRA DETERMINATI AMINOACIDI PROTEINA PEPTONI PEPSINA glu-tyr; glu-phe; cys-tyr; tyr-cys MUCOSA GASTRICA TRIPSINA arg-r; lys-r PANCREAS CHIMOTRIPSINA tyr-r; phe-r; try-r; met-r POLI- OLIGO-PEPTIDI; AMINOACIDI CARBOSSIPEPTIDASI phe, tyr, try, lys, arg PANCREAS AMINOPEPTIDASI specifiche per diversi aa MUCOSA TENUE AMINO ACIDI ASSORBIMENTO: DIVERSI AMINOACIDI SONO ASSORBITI A DIVERSE VELOCITA GLI AMINOACIDI NATURALI (FORLA LEVO-) SONO ASSORBITI PIU VELOCEMENTE DEI D-, MA LA STEREOSPECIFICITA NON E ASSOLUTA PER ALCUNI, L ASSORBIMENTO E LEGATO A SCAMBIO SODIO-POTASSIO ALCUNI COMPETONO CON ALTRI PER LO STESSO SITO o SITO NEUTRO: MONOAMINO- MONOCARBOSSILICO o SITO DIBASICO: LISINA, ARGININA, CISTINA o SITO PER PROLINA E IDROSSIPROLINA o SITO PER GLICINA IN SITI PARTICOLARI, POSSONO VENIRE ASSORBITI ANCHE PEPTIDI POSSONO VENIRE ASSORBITE ANCHE ALCUNE PROTEINE, CHE SPESSO SONO LA CAUSA DI ALLERGIE ALIMENTARI

9 GLICOPROTEINE PROTEINE INTEGRALI DI MEMBRANA RECETTORI PROTEINE DI SECREZIONE HANNO CATENE POLISACCARIDICHE UNITE TRAMITE LEGAMI COVALENTI ALLA PARTE PROTEICA SONO SINTETIZZATE A LIVELLO DELL APPARATO DI GOLGI E DEL RETICOLO ENDOPLASMATICO LA PARTE SACCARIDICA PUO COSTITUIRE DALL 1 ALL 85% DELLA MASSA TOTALE NELLA MAGGIOR PARTE LA CATENA POLISACCARIDICA E LEGATA AL RESIDUO N-AMIDICO DI ASPARAGINA CON LEGAME β-n-glicosidico, O AL RESIDUO OH DI TREONINA O SERINA I PROTEOGLICANI (O MUCOPOLISACCARIDI) SONO POLISACCARIDI LEGATI ALLE PROTEINE PER MEZZI DI UN LEGAME FRA XILOSIO E SERINA. FANNO PARTE DELLA SOSTANZA FONDAMENTALE E DEI TESSUTI (CARTILAGINE, OSSO, CORNEA, LIQUIDO SINOVIALE) ACIDO IALURONICO (UMOR VITREO, LIQUIDO SINOVIALE,PELLE, CORDONE OMBELICALE) CONDROITIN-SOLFATO (CARTILAGINE, PELLE, OSSA) EPARINA (POLMONE, MILZA, FEGATO, MUSCOLO) CHERATANSOLFATO (CORNEA, CARTILAGINE) DERMATANSOLFATO (PELLE, POLMONI) IL PRECURSORE E, NORMALMENTE, IL DOLICOLO FOSFATO (POLIISOPRENOIDE CON UNITA ISOPRENICHE) CHE LEGA UN NUCLEO SACCARIDICO CON 14 ESOSI GLI ESOSI CHE VIA, VIA SI LEGANO AL PRECURSORE SONO ATTIVATI DAL LEGAME CON UDP O GDP QUANDO IL PRECURSORE VIENE TRASFERITO ALLA PROTEINA, VENGONO RIMOSSI 9 ESOSI E NE VENGONO AGGIUNTI ALTRI DURANTE IL PASSAGGIO TRA LE CISTERNE DEL GOLGI SI OPERANO LE MODIFICAZIONI CHE PORTERANNO ALLA GLICOPROTEINA RICHIESTA

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