Le proteine. Polimeri composto da 20 diversi aminoacidi

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1 Le proteine Polimeri composto da 20 diversi aminoacidi

2 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

3 PROTEINE come ATTUATORI nella cellula Trasporto elettronico Trasporto di ioni e molecole Trasporto di macromolecole Azioni catalitiche (enzimi) Respirazione Regolazione Attivita muscolare Risposta immune Ormoni...

4 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

5 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

6 Un aminoacido della serie L- (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

7 L aminoacido Phe Page 69 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

8 L aminoacido Phe Page 69 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

9 Curva di titolazione di Gly Page 70 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

10 I due enantiomeri del fluoroclorobromometano Page 72 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

11 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

12 Regola CORN per gli L- aminoacidi Page 73 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

13 Misura dell attivita ottica (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

14 Il legame peptidico Gli aminoacidi polimerizzano durante la sintesi delle proteine mediante la formazione di legami peptidici. Il legame peptidico C N si ha quando il gruppo carbossilico di un aminoacido condensa con il gruppo amminico dell aminoacido successivo mediante l eliminazione di una molecola d acqua.

15 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

16 Il tetrapeptide Ala-Tyr-Asp-Gly. Page 71 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

17 Il legame peptidico Il gruppo peptidico ha una struttura rigida e planare, dovuta al parziale (~40 %) carattere di doppio legame del legame peptidico. O O - C C N N + H H

18 Il legame peptidico Il legame peptidico C N è 0.13 Å più corto del legame singolo N C α e0.08å più lungo di un doppio legame C=N. Il legame peptidico, quindi, presenta per il 60 % una natura di legame singolo e per il 40 % una natura di legame doppio.

19 Vincoli rotazionali in un dipeptide

20

21 Le infinite possibili strutture primarie Per ciascun aminoacido costituente la catena polipeptidica si presentano 20 diverse possibilità di catena laterale (o residui), per cui è facile immaginare l enorme numero di diverse catene polipeptidiche che possono essere costituite. Se si considera un dipeptide, si avranno 20 2 = 400 possibili dipeptidi diversi. Se si considera un tripeptide, si avranno 20 3 = 8000 possibili tripeptidi diversi. Nel caso delle proteine, una piccola proteina è costituita da una singola catena polipeptidica di circa 100 residui, per cui si avranno = possibili catene polipeptidiche diverse! Gli organismi sulla terra sintetizzano un gran numero di proteine, con caratteristiche fisico-chimiche differenti, che derivano dalle diverse proprietà dei 20 aminoacidi standard e da come questi si combinano nella catena polipeptidica.

22 Amino acids How to classify amino acid side chains What are the structure and properties of amino acid side chains What is the isoelectric point What are post-translational modifications and what they mean.

23 20 catene laterali diverse per gli aminoacidi: classificazione e caratteristiche Le 20 diverse catene laterali (gruppo R) che costituiscono gli aminoacidi si differenziano considerevolmente per dimensioni, volume e per le loro caratteristiche fisico chimiche, quali polarità, acidità, basicità, aromaticità, flessibilità conformazionale, reattività chimica, tendenza a formare legami idrogeno. Queste diverse caratteristiche sono le maggiori responsabili della grande varietà di proprietà delle proteine. Per convenzione, i nomi degli aminoacidi sono abbreviati con un codice a tre lettere e con uno a una lettera.

24 Gli aminoacidi sono generalmente classificati a seconda della polarità delle loro catene laterali. Infatti, il ripiegamento della catena polipeptidica nella sua conformazione nativa è dovuto principalmente alla tendenza che hanno le catene laterali idrofobiche a sfuggire il contatto con il solvente e le catene laterali idrofiliche ad essere esposte all acqua. Si possono quindi distinguere 3 gruppi di aminoacidi: - gruppo Rnonpolare - gruppo R polare non carico - gruppo R polare carico

25 Gruppo R non polare Gruppo R polare non carico Glicina Gly G Serina Ser S Alanina Ala A TreoninaThr T Valina Val V Asparagina Asn N Leucina Leu L Glutammina Gln Q Isoleucina Ile I Tirosina Tyr Y Metionina Met M Cisteina Cys C Prolina Pro P Fenilalanina Phe F Triptofano Trp W Gruppo R polare carico Lisina Lys K Arginina Arg R Istidina His H Acido Aspartico Asp D Acido Glutammico Glu E

26 Nomenclatura degli atomi nelle catene laterali degli aminoacidi (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

27 Gruppo R non polare Glicina E stato il primo aminoacido ad essere identificato nelle proteine idrolizzate, nel E l aminoacido più semplice, con la catena laterale più piccola, formata soltanto da un atomo H. La presenza del solo atomo H come catena laterale fa sì che: -il C α non sia asimmetrico, per cui non si può distinguere tra forma L e D. La glicina, quindi, è l unico aminoacido a non essere otticamente attivo. - la catena polipeptidica in corrispondenza della glicina abbia la massima libertà conformazionale.

28 Gruppo R non polare Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina Presentano catene laterali alifatiche di diverse dimensioni, costituite da gruppi inerti metilene ( CH 2 ) e metile ( CH 3 ). In particolare, la catena laterale dell isoleucina presenta un secondo centro chirale (atomo di C β asimmetrico), per cui in teoria sono possibili 2 2 = 4 stereoisomeri per l isoleucina. In realtà, la catena laterale dell isoleucina isolata nelle proteine e sempre di tipo L.

29 Gruppo R non polare Metionina La sua catena laterale presenta un gruppo tioetere (R S R) che ricorda un gruppo n-butile in molte delle sue proprietà fisiche quali volume, conformazione, polarità (gli atomi C e S hanno elettronegatività quasi uguale ed S è circa delle dimensioni di un gruppo metilene CH 2 ). Se nucleofilo. Puo essere ossidato a solfossido e a solfone. E il punto di attacco per Br-CN, nella frammentazione delle proteine.

30 Gruppo R non polare Prolina Il gruppo alifatico che costituisce la catena laterale della prolina è legato covalentemente all atomo N della catena principale, a formare un anello pirrolidinico (caratteristica unica fra i 20 aminoacidi). La struttura ciclica della catena laterale della prolina impone rigidi vincoli conformazionali sulla catena principale (la rotazione intorno al legame N C α è bloccata a circa -60 ). Il 10 % delle proline nelle proteine adotta un legame peptidico in conformazione cis. Il ΔG tra le forme cis e trans della Pro e 2 kcal/mol. L energia di attivazione per l isomerizzazione cis/trans di Pro e di 13 kcal/mol, contro 20 kcal/mol degli altri aminoacidi.

31 Gruppo R non polare Fenilalanina e Triptofano La fenilalanina e il triptofano sono aminoacidi aromatici, in quanto la loro catena laterale contiene un anello aromatico chimicamente paragonabile a quello del benzene. In particolare, la catena laterale del triptofano, costituita da un gruppo indolico, è la più grande e voluminosa di tutti i 20 aminoacidi. La presenza di un anello aromatico conferisce a tali aminoacidi la proprietà di assorbire la radiazione elettromagnetica nella banda dell ultravioletto e quindi di essere un utile sonda fluorescente per studiare la struttura delle proteine nelle zone ad essi circostanti.

32 Gruppo R non polare Fenilalanina e Triptofano Nessuno degli aminoacidi assorbe la luce nella banda del visibile, alcuni aminoacidi assorbono la radiazione nella banda dell ultravioletto e tutti assorbono nella banda dell infrarosso. Solo gli aminoacidi aromatici Phe, Tyr e Trp hanno un significativo assorbimento nell ultravioletto al di sopra di λ = 250 nm. Emettono in fluorescenza tra 282 e 348 nm. I coefficienti di estinzione molare misurati a 280 nm sono (M -1 cm -1 ): Phe 195 Tyr 1420 Trp 5600

33 Gruppo R polare non carico Serina e Treonina Le catene laterali di serina e treonina presentano un gruppo idrossilico (R OH) di dimensioni diverse. In particolare, anche la catena laterale della treonina presenta un secondo centro chirale (atomo di C β asimmetrico). Discorso analogo alla catena laterale dell isoleucina.

34 Gruppo R polare non carico Asparagina e Glutammina Asparagina e glutammina sono la forma ammidica rispettivamente di acido aspartico e acido glutammico. Non sono, però, il prodotto dell amidazione dei due acidi, ma ricorrono in natura e sono incorporati direttamente nelle proteine.

35 Gruppo R polare non carico Tirosina La catena laterale della tirosina presenta un gruppo fenolico (anello aromatico OH), responsabile, insieme agli anelli aromatici di Phe e Trp, dell assorbimento nell ultravioletto e della fluorescenza delle proteine che contengono questi aminoacidi. Cisteina La catena laterale della cisteina contiene un gruppo tiolo (R SH), estremamente reattivo. Due cisteine che si trovano in posizioni diverse della catena polipeptidica, ma adiacenti nella struttura tridimensionale di una proteina possono essere ossidate e formare un ponte disolfuro.

36 Ponte disolfuro Il ponte disolfuro è di solito il prodotto finale dell ossidazione da parte di O 2 atmosferico, secondo il seguente schema di reazione:

37 Gruppo R polare carico Lisina, Arginina e Istidina Sono tre aminoacidi basici, carichi positivamente a ph fisiologico. La catena laterale della lisina presenta un gruppo butilammonio, quella dell arginina un gruppo propilguanidinico e quella dell istidina un gruppo imidazolico. (Lys,pK a = 10.5; Arg, pk a = 12.5)

38 Gruppo R polare carico L istidina, in particolare, ha un pk a = e ionizza entro l intervallo di ph fisiologico. A ph = 6.4, il suo gruppo imidazolico è carico positivamente solo al 50 %; a ph = 7.4 la catena laterale dell istidina è elettrostaticamente carica solo al 10 %, tendendo alla neutralità all estremità basica dell intervallo del ph fisiologico. Conseguenza di tale proprietà è che le catene laterali dell istidina spesso sono coinvolte nelle reazioni catalitiche degli enzimi che richiedono scambio di ioni H +.

39 Gruppo R polare carico Acido aspartico e Acido glutammico Sono due aminoacidi acidi, carichi negativamente sopra ph = 4 (gruppo COO - ). Essi differiscono uno dall altro solo nell avere rispettivamente uno o due gruppi metilene. La piccola differenza in lunghezza della loro catena laterale fa sì che abbiano una reattività chimica sensibilmente diversa. Quando si trovano nel loro stato ionizzato, ci si riferisce ad essi come aspartato e glutammato. (Asp, pk a =3.9; Glu,pK a =4.1)

40 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

41 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

42 Titolazione dell aminoacido Gly (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

43 Titolazione di un piccolo enzima di circa 110 aminoacidi (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

44 Modificazioni post-traduzionali di alcuni aminoacidi (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

45 Alcuni derivati degli aminoacidi di interesse metabolico (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

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