Le proteine. Polimeri composto da 20 diversi aminoacidi

Save this PDF as:
 WORD  PNG  TXT  JPG

Dimensione: px
Iniziare la visualizzazioe della pagina:

Download "Le proteine. Polimeri composto da 20 diversi aminoacidi"

Transcript

1 Le proteine Polimeri composto da 20 diversi aminoacidi

2 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

3 PROTEINE come ATTUATORI nella cellula Trasporto elettronico Trasporto di ioni e molecole Trasporto di macromolecole Azioni catalitiche (enzimi) Respirazione Regolazione Attivita muscolare Risposta immune Ormoni...

4 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

5 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

6 Un aminoacido della serie L- (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

7 L aminoacido Phe Page 69 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

8 L aminoacido Phe Page 69 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

9 Curva di titolazione di Gly Page 70 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

10 I due enantiomeri del fluoroclorobromometano Page 72 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

11 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

12 Regola CORN per gli L- aminoacidi Page 73 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

13 Misura dell attivita ottica (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

14 Il legame peptidico Gli aminoacidi polimerizzano durante la sintesi delle proteine mediante la formazione di legami peptidici. Il legame peptidico C N si ha quando il gruppo carbossilico di un aminoacido condensa con il gruppo amminico dell aminoacido successivo mediante l eliminazione di una molecola d acqua.

15 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

16 Il tetrapeptide Ala-Tyr-Asp-Gly. Page 71 Voet Biochemistry 3e 2004 John Wiley & Sons, Inc.

17 Il legame peptidico Il gruppo peptidico ha una struttura rigida e planare, dovuta al parziale (~40 %) carattere di doppio legame del legame peptidico. O O - C C N N + H H

18 Il legame peptidico Il legame peptidico C N è 0.13 Å più corto del legame singolo N C α e0.08å più lungo di un doppio legame C=N. Il legame peptidico, quindi, presenta per il 60 % una natura di legame singolo e per il 40 % una natura di legame doppio.

19 Vincoli rotazionali in un dipeptide

20

21 Le infinite possibili strutture primarie Per ciascun aminoacido costituente la catena polipeptidica si presentano 20 diverse possibilità di catena laterale (o residui), per cui è facile immaginare l enorme numero di diverse catene polipeptidiche che possono essere costituite. Se si considera un dipeptide, si avranno 20 2 = 400 possibili dipeptidi diversi. Se si considera un tripeptide, si avranno 20 3 = 8000 possibili tripeptidi diversi. Nel caso delle proteine, una piccola proteina è costituita da una singola catena polipeptidica di circa 100 residui, per cui si avranno = possibili catene polipeptidiche diverse! Gli organismi sulla terra sintetizzano un gran numero di proteine, con caratteristiche fisico-chimiche differenti, che derivano dalle diverse proprietà dei 20 aminoacidi standard e da come questi si combinano nella catena polipeptidica.

22 Amino acids How to classify amino acid side chains What are the structure and properties of amino acid side chains What is the isoelectric point What are post-translational modifications and what they mean.

23 20 catene laterali diverse per gli aminoacidi: classificazione e caratteristiche Le 20 diverse catene laterali (gruppo R) che costituiscono gli aminoacidi si differenziano considerevolmente per dimensioni, volume e per le loro caratteristiche fisico chimiche, quali polarità, acidità, basicità, aromaticità, flessibilità conformazionale, reattività chimica, tendenza a formare legami idrogeno. Queste diverse caratteristiche sono le maggiori responsabili della grande varietà di proprietà delle proteine. Per convenzione, i nomi degli aminoacidi sono abbreviati con un codice a tre lettere e con uno a una lettera.

24 Gli aminoacidi sono generalmente classificati a seconda della polarità delle loro catene laterali. Infatti, il ripiegamento della catena polipeptidica nella sua conformazione nativa è dovuto principalmente alla tendenza che hanno le catene laterali idrofobiche a sfuggire il contatto con il solvente e le catene laterali idrofiliche ad essere esposte all acqua. Si possono quindi distinguere 3 gruppi di aminoacidi: - gruppo Rnonpolare - gruppo R polare non carico - gruppo R polare carico

25 Gruppo R non polare Gruppo R polare non carico Glicina Gly G Serina Ser S Alanina Ala A TreoninaThr T Valina Val V Asparagina Asn N Leucina Leu L Glutammina Gln Q Isoleucina Ile I Tirosina Tyr Y Metionina Met M Cisteina Cys C Prolina Pro P Fenilalanina Phe F Triptofano Trp W Gruppo R polare carico Lisina Lys K Arginina Arg R Istidina His H Acido Aspartico Asp D Acido Glutammico Glu E

26 Nomenclatura degli atomi nelle catene laterali degli aminoacidi (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

27 Gruppo R non polare Glicina E stato il primo aminoacido ad essere identificato nelle proteine idrolizzate, nel E l aminoacido più semplice, con la catena laterale più piccola, formata soltanto da un atomo H. La presenza del solo atomo H come catena laterale fa sì che: -il C α non sia asimmetrico, per cui non si può distinguere tra forma L e D. La glicina, quindi, è l unico aminoacido a non essere otticamente attivo. - la catena polipeptidica in corrispondenza della glicina abbia la massima libertà conformazionale.

28 Gruppo R non polare Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina Presentano catene laterali alifatiche di diverse dimensioni, costituite da gruppi inerti metilene ( CH 2 ) e metile ( CH 3 ). In particolare, la catena laterale dell isoleucina presenta un secondo centro chirale (atomo di C β asimmetrico), per cui in teoria sono possibili 2 2 = 4 stereoisomeri per l isoleucina. In realtà, la catena laterale dell isoleucina isolata nelle proteine e sempre di tipo L.

29 Gruppo R non polare Metionina La sua catena laterale presenta un gruppo tioetere (R S R) che ricorda un gruppo n-butile in molte delle sue proprietà fisiche quali volume, conformazione, polarità (gli atomi C e S hanno elettronegatività quasi uguale ed S è circa delle dimensioni di un gruppo metilene CH 2 ). Se nucleofilo. Puo essere ossidato a solfossido e a solfone. E il punto di attacco per Br-CN, nella frammentazione delle proteine.

30 Gruppo R non polare Prolina Il gruppo alifatico che costituisce la catena laterale della prolina è legato covalentemente all atomo N della catena principale, a formare un anello pirrolidinico (caratteristica unica fra i 20 aminoacidi). La struttura ciclica della catena laterale della prolina impone rigidi vincoli conformazionali sulla catena principale (la rotazione intorno al legame N C α è bloccata a circa -60 ). Il 10 % delle proline nelle proteine adotta un legame peptidico in conformazione cis. Il ΔG tra le forme cis e trans della Pro e 2 kcal/mol. L energia di attivazione per l isomerizzazione cis/trans di Pro e di 13 kcal/mol, contro 20 kcal/mol degli altri aminoacidi.

31 Gruppo R non polare Fenilalanina e Triptofano La fenilalanina e il triptofano sono aminoacidi aromatici, in quanto la loro catena laterale contiene un anello aromatico chimicamente paragonabile a quello del benzene. In particolare, la catena laterale del triptofano, costituita da un gruppo indolico, è la più grande e voluminosa di tutti i 20 aminoacidi. La presenza di un anello aromatico conferisce a tali aminoacidi la proprietà di assorbire la radiazione elettromagnetica nella banda dell ultravioletto e quindi di essere un utile sonda fluorescente per studiare la struttura delle proteine nelle zone ad essi circostanti.

32 Gruppo R non polare Fenilalanina e Triptofano Nessuno degli aminoacidi assorbe la luce nella banda del visibile, alcuni aminoacidi assorbono la radiazione nella banda dell ultravioletto e tutti assorbono nella banda dell infrarosso. Solo gli aminoacidi aromatici Phe, Tyr e Trp hanno un significativo assorbimento nell ultravioletto al di sopra di λ = 250 nm. Emettono in fluorescenza tra 282 e 348 nm. I coefficienti di estinzione molare misurati a 280 nm sono (M -1 cm -1 ): Phe 195 Tyr 1420 Trp 5600

33 Gruppo R polare non carico Serina e Treonina Le catene laterali di serina e treonina presentano un gruppo idrossilico (R OH) di dimensioni diverse. In particolare, anche la catena laterale della treonina presenta un secondo centro chirale (atomo di C β asimmetrico). Discorso analogo alla catena laterale dell isoleucina.

34 Gruppo R polare non carico Asparagina e Glutammina Asparagina e glutammina sono la forma ammidica rispettivamente di acido aspartico e acido glutammico. Non sono, però, il prodotto dell amidazione dei due acidi, ma ricorrono in natura e sono incorporati direttamente nelle proteine.

35 Gruppo R polare non carico Tirosina La catena laterale della tirosina presenta un gruppo fenolico (anello aromatico OH), responsabile, insieme agli anelli aromatici di Phe e Trp, dell assorbimento nell ultravioletto e della fluorescenza delle proteine che contengono questi aminoacidi. Cisteina La catena laterale della cisteina contiene un gruppo tiolo (R SH), estremamente reattivo. Due cisteine che si trovano in posizioni diverse della catena polipeptidica, ma adiacenti nella struttura tridimensionale di una proteina possono essere ossidate e formare un ponte disolfuro.

36 Ponte disolfuro Il ponte disolfuro è di solito il prodotto finale dell ossidazione da parte di O 2 atmosferico, secondo il seguente schema di reazione:

37 Gruppo R polare carico Lisina, Arginina e Istidina Sono tre aminoacidi basici, carichi positivamente a ph fisiologico. La catena laterale della lisina presenta un gruppo butilammonio, quella dell arginina un gruppo propilguanidinico e quella dell istidina un gruppo imidazolico. (Lys,pK a = 10.5; Arg, pk a = 12.5)

38 Gruppo R polare carico L istidina, in particolare, ha un pk a = e ionizza entro l intervallo di ph fisiologico. A ph = 6.4, il suo gruppo imidazolico è carico positivamente solo al 50 %; a ph = 7.4 la catena laterale dell istidina è elettrostaticamente carica solo al 10 %, tendendo alla neutralità all estremità basica dell intervallo del ph fisiologico. Conseguenza di tale proprietà è che le catene laterali dell istidina spesso sono coinvolte nelle reazioni catalitiche degli enzimi che richiedono scambio di ioni H +.

39 Gruppo R polare carico Acido aspartico e Acido glutammico Sono due aminoacidi acidi, carichi negativamente sopra ph = 4 (gruppo COO - ). Essi differiscono uno dall altro solo nell avere rispettivamente uno o due gruppi metilene. La piccola differenza in lunghezza della loro catena laterale fa sì che abbiano una reattività chimica sensibilmente diversa. Quando si trovano nel loro stato ionizzato, ci si riferisce ad essi come aspartato e glutammato. (Asp, pk a =3.9; Glu,pK a =4.1)

40 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

41 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

42 Titolazione dell aminoacido Gly (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

43 Titolazione di un piccolo enzima di circa 110 aminoacidi (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

44 Modificazioni post-traduzionali di alcuni aminoacidi (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

45 Alcuni derivati degli aminoacidi di interesse metabolico (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

4x4x4=4 3 =64 codoni. 20 aminoacidi

4x4x4=4 3 =64 codoni. 20 aminoacidi 4x4x4=4 3 =64 codoni 20 aminoacidi 1 Le 20 diverse catene laterali (gruppo R) che costituiscono gli aminoacidi si differenziano considerevolmente per dimensioni, volume e per le loro caratteristiche fisico-chimiche,

Dettagli

amminico è legato all atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbonilico e hanno la seguente

amminico è legato all atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbonilico e hanno la seguente Gli amminoacidi naturali sono α-amminoacidi : il gruppo amminico è legato all atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbonilico e hanno la seguente formula generale: gruppo funzionale carbossilico

Dettagli

INTRODUZIONE ALLA PROTEINE BCP 1-2

INTRODUZIONE ALLA PROTEINE BCP 1-2 INTRODUZIONE ALLA BIOCHIMICA DELLE PROTEINE BCP 1-2 Pietre miliari Lehninger 1973 Biochemistry Proteine ricombinanti Protein engineering Cristallografia, NMR, EM, MS, spettroscopie... Computing Bioinformaticai

Dettagli

AMMINOACIDI E PROTEINE

AMMINOACIDI E PROTEINE AMMINOACIDI E PROTEINE Vengono chiamate amminoacidi quelle molecole organiche in cui sono contemporaneamente presenti sia un gruppo acido carbossilico -COO che un gruppo amminico -N2. Una molecola appartenente

Dettagli

I gruppi R differenziano i 20 amminoacidi standard. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica

I gruppi R differenziano i 20 amminoacidi standard. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica Gli aminoacidi NOMENCLATURA Aminoacido Abbr. tre lettere Abbr. una lettera Aminoacido Abbr. tre lettere Abbr. una lettera Alanina ALA A Lisina LYS K Arginina ARG R Metionina MET M Asparagina ASN N Fenilalanina

Dettagli

REPLICAZIONE DEL DNA

REPLICAZIONE DEL DNA REPLICAZIONE DEL DNA La replicazione (o anche duplicazione) è il meccanismo molecolare attraverso cui il DNA produce una copia di sé stesso. Ogni volta che una cellula si divide, infatti, l'intero genoma

Dettagli

Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido

Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido Amminoacidi Struttura base di un a-amminoacido Forma non ionizzata Forma ionizzata, sale interno (zwitterione) Il carbonio α di tutti gli α-amminoacidi (tranne la glicina) è asimmetrico (=chirale) D-alanina

Dettagli

Struttura delle Proteine

Struttura delle Proteine Chimica Biologica A.A. 2010-2011 Struttura delle Proteine Marco Nardini Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologie Università di Milano Macromolecole Biologiche Struttura Proteine Proteine:

Dettagli

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 4

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 4 Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Angela Chambery Lezione 4 Scoperta degli amminoacidi: gli amminoacidi essenziali Gli amminoacidi essenziali sono quegli amminoacidi che un

Dettagli

Proteine strutturali Sostegno meccanico Cheratina: costituisce i capelli Collagene: costituisce le cartilagini Proteine di immagazzinamento

Proteine strutturali Sostegno meccanico Cheratina: costituisce i capelli Collagene: costituisce le cartilagini Proteine di immagazzinamento Tipo Funzione Esempi Enzimi Accelerano le reazioni chimiche Saccarasi: posiziona il saccarosio in modo che possa essere scisso nelle due unità di glucosio e fruttosio che lo formano Ormoni Messaggeri chimici

Dettagli

Continua. Peptidasi H 2 O

Continua. Peptidasi H 2 O Continua Peptidasi H 2 O Classificazione delle peptidasi 1. Meccanismo catalitico 2. Tipo di reazione catalizzata 3. Struttura molecolare e omologia 1. Meccanismo catalitico (mostrato per la chimotripsina)

Dettagli

Amminoacidi e Proteine

Amminoacidi e Proteine Amminoacidi e Proteine Struttura generale di un α-amminoacido R = catena laterale AMMINOACIDI (AA) CELLULARI Gli amminoacidi presenti nella cellula possono essere il prodotto di idrolisi delle proteine

Dettagli

2011 - G. Licini, Università di Padova. La riproduzione a fini commerciali è vietata

2011 - G. Licini, Università di Padova. La riproduzione a fini commerciali è vietata Ammino acidi Composto che contiene una funziome acida e amminica. Usualmente però con amminoacidi si intendono gli alfa- amminoacidi. Tra questi composti ve ne sono 20 che vengono definiti geneticamente

Dettagli

Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine.

Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine. Struttura di proteine Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine. Correlazioni struttura-funzione Gli amminoacidi

Dettagli

α-amminoacidi O α O α R CH C O - NH 3 forma ionizzata sale interno (zwitterione) OH NH 2 forma non ionizzata (non esistente in realtà)

α-amminoacidi O α O α R CH C O - NH 3 forma ionizzata sale interno (zwitterione) OH NH 2 forma non ionizzata (non esistente in realtà) Amminoacidi 2 forma non ionizzata (non esistente in realtà) 3 forma ionizzata sale interno (zwitterione) In soluzione acquosa c'è equilibrio tra tre forme 3 forma cationica p molto acidi 3 forma zwitterionica

Dettagli

Prof. Maria Nicola GADALETA

Prof. Maria Nicola GADALETA Prof. Maria Nicola GADALETA E-mail: m.n.gadaleta@biologia.uniba.it Facoltà di Scienze Biotecnologiche Corso di Laurea in Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche Biochimica e Biotecnologie Biochimiche DISPENSA

Dettagli

Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido

Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido Amminoacidi Struttura base di un a-amminoacido Forma non ionizzata Forma ionizzata, sale interno (zwitterione) Il carbonio α di tutti gli α-amminoacidi (tranne la glicina) è asimmetrico (=chirale) D-alanina

Dettagli

AMINOACIDI - 1 AMINOACIDI - 2

AMINOACIDI - 1 AMINOACIDI - 2 AMINOAIDI - 1 Proteine (gr. pròtos = primo) 50-80% peso secco cellulare GENE POTEINA EFFETTO proteine calore idrolisi acida o alcalina α-aminoacidi proteasi Struttura generale degli α-aminoacidi primari

Dettagli

AMINOACIDI Struttura. Funzione. Classificazione. Proprietà

AMINOACIDI Struttura. Funzione. Classificazione. Proprietà AMINOACIDI Struttura Funzione Classificazione Proprietà 1 STRUTTURA Composti caratterizzati dalla presenza di un gruppo aminico (NH 2 ) e di un gruppo acido (COOH) legati al medesimo carbonio (C). In soluzione

Dettagli

Le Biomolecole I parte. Lezioni d'autore di Giorgio Benedetti

Le Biomolecole I parte. Lezioni d'autore di Giorgio Benedetti Le Biomolecole I parte Lezioni d'autore di Giorgio Benedetti LE BIOMOLECOLE Le biomolecole, presenti in tutti gli esseri viventi, sono molecole composte principalmente da carbonio, idrogeno, azoto e ossigeno.

Dettagli

AMINOACIDI. GENE PROTEINA EFFETTO. calore. idrolisi acida (o alcalina) Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard, normali):

AMINOACIDI. GENE PROTEINA EFFETTO. calore. idrolisi acida (o alcalina) Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard, normali): AMINOAIDI. Proteine (gr. pròtos = primo) > 50% peso secco cellulare GENE POTEINA EFFETTO proteine calore idrolisi acida (o alcalina) α-aminoacidi Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard,

Dettagli

PROTEINA GREGGIA (P.G.)

PROTEINA GREGGIA (P.G.) PROTEINA GREGGIA (P.G.) Il contenuto proteico di un alimento è valutato dal suo tenore in azoto, determinato con il metodo Kjeldahl modificato. Il metodo Kjeldahl valuta la maggior parte dell azoto presente

Dettagli

LE PROTEINE: POLIMERI COSTITUITI DA 20 TIPI DI MONOMERI, I 20 AMINOACIDI

LE PROTEINE: POLIMERI COSTITUITI DA 20 TIPI DI MONOMERI, I 20 AMINOACIDI LE PROTEINE: POLIMERI OSTITUITI DA 20 TIPI DI MONOMERI, I 20 AMINOAIDI OGNI PROTEINA PUO ESSERE FORMATA DA MOLTE DEINE O ENTINAIA DI AMINOAIDI E SI LEGANO A FORMARE UNA ATENA NON RAMIFIATA La catena di

Dettagli

N 2, malgrado la sua abbondanza, è un fattore limitante la crescita della maggior parte degli organismi

N 2, malgrado la sua abbondanza, è un fattore limitante la crescita della maggior parte degli organismi Glicina (Gly) Alanina (Ala) N 2, malgrado la sua abbondanza, è un fattore limitante la crescita della maggior parte degli organismi La digestione delle proteine endopeptidasi H O R H O R R H 3+ N -C-C-NH-C-C-NH-C-C-NH-C-C-NH-C-COO

Dettagli

delegate a conservare e trasmettere l'informazione genetica. Oggi é noto che sono gli acidi

delegate a conservare e trasmettere l'informazione genetica. Oggi é noto che sono gli acidi 8. Le proteine Il termine "proteina" (dal greco προτειος: di primaria importanza) fu coniato nel 1838 dal chimico svedese J. Berzelius 1 quando ancora si riteneva che le proteine fossero le molecole delegate

Dettagli

Gli amminoacidi Gli amminoacidi sono dei composti polifunzionali che hanno formula generale:

Gli amminoacidi Gli amminoacidi sono dei composti polifunzionali che hanno formula generale: Gli amminoacidi Gli amminoacidi sono dei composti polifunzionali che hanno formula generale: N 2 Il nome ordinario degli amminoacidi prevale su quello della nomenclatura IUPA. Si possono avere α-amminoacidi,

Dettagli

Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende da questa

Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende da questa Gli amminoacidi Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole: p. es. la catalisi delle

Dettagli

aa 2013-14 Proteine Struttura delle Proteine α Amminoacidi

aa 2013-14 Proteine Struttura delle Proteine α Amminoacidi Proteine Biopolimeri degli α-amino acidi. Amino acidi sono uniti attraverso il legame peptidico. Alcune funzioni: Struttura (collagene, cheratina ecc.) Enzimi (maltasi, deidrogenasi ecc) Trasporto (albumine,

Dettagli

PROTEINE. Amminoacidi

PROTEINE. Amminoacidi PROTEINE Le proteine sono le macromolecole alla base delle attività cellulari. Sono oltre diecimila per cellula, dove svolgono differenti funzioni: Sono ad esempio: enzimi: aumentano la velocità delle

Dettagli

Le proteine. Le proteine sono macromolecole che presentano differenze funzionali e strutturali

Le proteine. Le proteine sono macromolecole che presentano differenze funzionali e strutturali Le proteine Le proteine sono macromolecole che presentano differenze funzionali e strutturali LE PROTEINE HANNO FUNZIONI BIOLOGICHE DIVERSE enzimi proteine di trasporto proteine strutturali proteine di

Dettagli

CHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. DiSTABiF. Antimo Di Maro. Lezione 3. Corso di Laurea in Scienze Biologiche

CHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. DiSTABiF. Antimo Di Maro. Lezione 3. Corso di Laurea in Scienze Biologiche Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Corso di Laurea in Scienze Biologiche Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Antimo Di Maro Anno Accademico 2016-2017 Lezione 3 GLI AMMINOACIDI PROTEICI Le

Dettagli

Struttura degli amminoacidi

Struttura degli amminoacidi AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE Le proteine sono macromolecole costituite dall unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi

Dettagli

sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine hanno tutti una struttura comune

sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine hanno tutti una struttura comune AMINO ACIDI sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine sono 20 hanno tutti una struttura comune sono asimmetrici La carica di un amino acido dipende dal ph Classificazione amino acidi Glicina

Dettagli

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH. ) ed un gruppo carbossilico ( COOH) nella stessa molecola

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH. ) ed un gruppo carbossilico ( COOH) nella stessa molecola Amminoacidi (1) Presentano un gruppo amminico ( NH 2 ) ed un gruppo carbossilico ( COOH) nella stessa molecola CH 3 NH 2 C H α * COOH Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) 1 Amminoacidi

Dettagli

MACROMOLECOLE. Polimeri (lipidi a parte)

MACROMOLECOLE. Polimeri (lipidi a parte) MACROMOLECOLE Monomeri Polimeri (lipidi a parte) Le caratteristiche strutturali e funzionali di una cellula o di un organismo sono determinate principalmente dalle sue proteine. Ad esempio: Le proteine

Dettagli

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH Amminoacidi (1) Presentano un gruppo amminico ( N 2 ) ed un gruppo carbossilico ( OO) nella stessa molecola 3 N 2 α * OO Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) STPA-himica Organica 1 Amminoacidi

Dettagli

Lezione 2. Sommario. Bioinformatica. Lezione 2: AMMINOACIDI E POLIPEPTIDI Aminoacidi e proteine. Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi

Lezione 2. Sommario. Bioinformatica. Lezione 2: AMMINOACIDI E POLIPEPTIDI Aminoacidi e proteine. Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi Lezione 2 Bioinformatica Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi Lezione 2: AMMINOACIDI E POLIPEPTIDI Aminoacidi e proteine Dip. Informatica e Automazione Università Roma Tre Dip. Medicina Clinica Università

Dettagli

Macromolecole Biologiche. I domini (III)

Macromolecole Biologiche. I domini (III) I domini (III) Domini α/β La cross over connection è l unità costitutiva su cui si basa la topologia di 3 tipi di domini α/β osservati nelle proteine: - α/β barrel - motivi ricchi di Leu (fold a ferro

Dettagli

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 2

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 2 Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Angela Chambery Lezione 2 Versatilità del carbonio nel formare legami covalenti La chimica degli organismi viventi è organizzata intorno al

Dettagli

I composti organici della vita: carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici

I composti organici della vita: carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici I composti organici della vita: carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici La seta della tela di ragno è un insieme di macromolecole, dette proteine. Sono le caratteristiche fisico-chimiche di queste

Dettagli

3.3. UMAMI NEGLI ALIMENTI

3.3. UMAMI NEGLI ALIMENTI 3.3. UMAMI NEGLI ALIMENTI In questo capitolo saranno esaminati i vari cibi, ad esclusione di quelli ittici che verranno presi in considerazione successivamente, allo scopo di scoprire se in essi è presente,

Dettagli

PROTIDI: LE PROTEINE E GLI AMMINOACIDI

PROTIDI: LE PROTEINE E GLI AMMINOACIDI PROTIDI: LE PROTEINE E GLI AMMINOACIDI GLI AMMINOACIDI Struttura generica di un amminoacido. R rappresenta un gruppo laterale specifico di ogni amminoacido. In chimica, gli amminoacidi (impropriamente

Dettagli

Aminoacidi e proteine

Aminoacidi e proteine Prof. Giorgio Sartor Aminoacidi e proteine Copyright 2001-2012 by Giorgio Sartor. Versione 1.7.1 mar 2012 All rights reserved. Le cellule V.1.7.1 gsartor 2001-2012 Aminoacidi e proteine -2- Aminoacidi

Dettagli

Prof. Fulvio Ursini Dipartimento di Chimica Biologica (Vallisneri IV piano Nord) Viale G. Colombo, Padova. Tel.

Prof. Fulvio Ursini Dipartimento di Chimica Biologica (Vallisneri IV piano Nord) Viale G. Colombo, Padova. Tel. Prof. Fulvio Ursini Dipartimento di Chimica Biologica (Vallisneri IV piano Nord) Viale G. Colombo, 3-35121 Padova. Tel.:+39-049-8276104 Fax.:+39-049-8073310 E-mail: fulvio.ursini@unipd.it Funzioni delle

Dettagli

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH Amminoacidi (1) Presentano un gruppo amminico ( N 2 ) ed un gruppo carbossilico ( COO) nella stessa molecola C 3 N 2 C α * COO Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) STPA-Chimica Organica

Dettagli

Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE. 4. proteine

Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE. 4. proteine Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE 4. proteine 1 Funzioni principali delle proteine funzione cosa significa esempi ENZIMATICA STRUTTURALE TRASPORTO MOVIMENTO DIFESA IMMUNITARIA ORMONALE catalizzare

Dettagli

La chimica della vita si basa sui composti del carbonio e dipende da reazioni chimiche che avvengono in soluzione acquosa.

La chimica della vita si basa sui composti del carbonio e dipende da reazioni chimiche che avvengono in soluzione acquosa. La chimica della vita si basa sui composti del carbonio e dipende da reazioni chimiche che avvengono in soluzione acquosa. Le cellule contengono 4 famiglie principali di piccole molecole organiche: Amminoacidi

Dettagli

Metabolismo degli aminoacidi

Metabolismo degli aminoacidi Metabolismo degli aminoacidi Quando gli aminoacidi provenienti dalla digestione gastrica e intestinale, non vengono utilizzati per la costruzione di nuove proteine vengono demoliti Transaminazione Per

Dettagli

Livello di organizzazione degli esseri viventi

Livello di organizzazione degli esseri viventi Livello di organizzazione degli esseri viventi _Organismo; _Apparato; _Organo; _Tessuti; _Cellule; _Organelli cellulari; _Molecole. Atomo, elemento, molecola, composto, formula, legame, elettronegativita.

Dettagli

Spettrofotometria e analisi di amminoacidi. Quantizzazione di proteine e di miscele di amminoacidi

Spettrofotometria e analisi di amminoacidi. Quantizzazione di proteine e di miscele di amminoacidi Spettrofotometria e analisi di amminoacidi Quantizzazione di proteine e di miscele di amminoacidi Assorbimento della luce ONDE ELETTROMAGNETICHE La radiazione elettromagnetica è, dal punto di vista dell'elettromagnetismo

Dettagli

«Macromolecole» Lipidi

«Macromolecole» Lipidi LIPIDI (1) «Macromolecole» Lipidi Biotecnologie Miscellanea di molecole biologiche che condividono la proprietà di non essere solubili in acqua. Molecole idrofobiche. Es: Grassi Oli (grasso liquido a temperatura

Dettagli

Legami chimici. Covalente. Legami deboli

Legami chimici. Covalente. Legami deboli Legami chimici Covalente Legami deboli Legame fosfodiesterico Legami deboli Legami idrogeno Interazioni idrofobiche Attrazioni di Van der Waals Legami ionici Studio delle macromolecole Lipidi

Dettagli

Digestione delle proteine: 6 fasi

Digestione delle proteine: 6 fasi orletto a spazzola Digestione delle proteine: 6 fasi 1. Idrolisi gastrica del legame peptidico 2. Digestione a peptidi più piccoli da parte delle proteasi pancreatiche nel lume dell intestino tenue 3.

Dettagli

LE BIOMOLECOLE DETTE ANCHE MOLECOLE ORGANICHE; CARBOIDRATI PROTEINE. sono ACIDI NUCLEICI. molecole complesse = POLIMERI. formate dall'unione di

LE BIOMOLECOLE DETTE ANCHE MOLECOLE ORGANICHE; CARBOIDRATI PROTEINE. sono ACIDI NUCLEICI. molecole complesse = POLIMERI. formate dall'unione di LE BIOMOLECOLE LE BIOMOLECOLE DETTE ANCHE MOLECOLE ORGANICHE; CARBOIDRATI LE BIOMOLECOLE sono LIPIDI PROTEINE ACIDI NUCLEICI molecole complesse = POLIMERI formate dall'unione di molecole semplici = MONOMERI

Dettagli

dieta vengono convertiti in composti dei corpi chetonici.

dieta vengono convertiti in composti dei corpi chetonici. Metabolismo degli aminoacidi Metabolismo degli aminoacidi Gli aminoacidi introdotti in eccesso con la dieta vengono convertiti in composti precursori del glucosio, degli acidi grassi e dei corpi chetonici.

Dettagli

Caratteristiche generali

Caratteristiche generali AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono le unità costruttive (building blocks) delle proteine. Come dice il termine, gli amminoacidi naturali sono costituiti da un gruppo amminico (-NH 2 ) e da un gruppo carbossilico

Dettagli

LE PROTEINE. Le proteine sono i biopolimeri piu' abbondanti negli organismi viventi e svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza:

LE PROTEINE. Le proteine sono i biopolimeri piu' abbondanti negli organismi viventi e svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza: LE PRTEINE Le proteine sono i biopolimeri piu' abbondanti negli organismi viventi e svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza: PRTEINE CATALITICHE PRTEINE REGLATRICI PRTEINE DIFESA PRTEINE

Dettagli

IDROCARBURI AROMATICI

IDROCARBURI AROMATICI IDROCARBURI AROMATICI Idrocarburi ciclici contenenti un sistema di elettroni delocalizzati su tutto il perimetro dell anello BENZENE C 6 H 6 sp 2 angoli 120 coplanarità struttura simmetrica ad esagono

Dettagli

Il DNA e la duplicazione cellulare. Acidi nucleici: DNA, materiale ereditario

Il DNA e la duplicazione cellulare. Acidi nucleici: DNA, materiale ereditario Il DN e la duplicazione cellulare Il DN, materiale ereditario Struttura del DN Replicazione del DN Dal DN alla proteina Il odice genetico iclo cellulare Mitosi Meiosi Da Figura 8-11 ampbell & Reece cidi

Dettagli

moli OH - /mole amminoacido

moli OH - /mole amminoacido ) ) Di seguito è riportata la curva di titolazione di un amminoacido. Osservando il grafico: a) stabilire il valore dei pka dell aminoacido b) calcolare il valore del pi e individuarlo sul grafico. c)

Dettagli

PROTEINE RESPIRATORIE DEI VERTEBRATI EMOGLOBINA E MIOGLOBINA

PROTEINE RESPIRATORIE DEI VERTEBRATI EMOGLOBINA E MIOGLOBINA PROTEINE RESPIRATORIE DEI VERTEBRATI EMOGLOBINA E MIOGLOBINA Svolgono la loro funzione legando reversibilmente l OSSIGENO. Aumentano la solubilità dell ossigeno nel plasma, da 3ml/L a 220 ml/l. La mioglobina

Dettagli

Cap. 1 Interazioni delle molecole con l acqua

Cap. 1 Interazioni delle molecole con l acqua Cap. 1 nterazioni delle molecole con l acqua Ci sono legami idrogeno nel metano liquido (CH 4 mantenuto a -165 C)? Perché? No, perché il legame C-H non è sufficientemente polare da avere una distribuzione

Dettagli

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 5

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 5 Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Angela Chambery Lezione 5 Il legame peptidico Concetti chiave: In un polipeptide gli amminoacidi sono uniti dai legami peptidici. Il legame

Dettagli

Visualizzazioni 3D. Informatica. Matrice di voxel. Tipi di dato. Dati vettoriali. Tecniche di rappresentazione

Visualizzazioni 3D. Informatica. Matrice di voxel. Tipi di dato. Dati vettoriali. Tecniche di rappresentazione Informatica Lezione VIII Visualizzazione 3D di proteine Visualizzazioni 3D Rappresentazione di strutture/oggetti tridimensionali Risultato di un esperimento modello teorico dati fisici astrazione 1 Lezione

Dettagli

Prof. Maria Nicola GADALETA

Prof. Maria Nicola GADALETA Prof. Maria Nicola GADALETA Email: m.n.gadaleta@biologia.uniba.it Facoltà di Scienze Biotecnologiche Corso di Laurea in Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche Biochimica e Biotecnologie Biochimiche DISPENSA

Dettagli

Amminoacidi e proteine Dagli amminoacidi come building-blocks alla struttura quaternaria

Amminoacidi e proteine Dagli amminoacidi come building-blocks alla struttura quaternaria Corso di Laurea Magistrale in Ingegneria Biomedica Complementi di Chimica e Biochimica per le Tecnologie Biomediche Amminoacidi e proteine Dagli amminoacidi come building-blocks alla struttura quaternaria

Dettagli

Macromolecole Biologiche. I domini (I)

Macromolecole Biologiche. I domini (I) I domini (I) I domini I motivi generalmente si combinano a formare strutture globulari compatte, chiamate domini. Una proteina può essere costituita da uno o più domini. I domini sono definiti come una

Dettagli

Marinella Bosetto Irene Lozzi. Elementi di biochimica agraria

Marinella Bosetto Irene Lozzi. Elementi di biochimica agraria A07 25 Marinella Bosetto Irene Lozzi Elementi di biochimica agraria Copyright MMVI ARACNE editrice S.r.l. www.aracneeditrice.it info@aracneeditrice.it via Raffaele Garofalo, 133 A/B 00173 Roma (06) 93781065

Dettagli

BIOMOLECOLE STRUTTURA E FUNZIONE

BIOMOLECOLE STRUTTURA E FUNZIONE BIOMOLECOLE STRUTTURA E FUNZIONE Lo studio delle relazioni tra struttura e funzione nelle biomolecole è uno degli aspetti più importanti per la comprensione del funzionamento dei processi biologici La

Dettagli

isomeria di struttura isomeria di posizione isomeria di catena stereoisomeria isomeria di conformazione isomeria di configurazione 'isomeria ottica

isomeria di struttura isomeria di posizione isomeria di catena stereoisomeria isomeria di conformazione isomeria di configurazione 'isomeria ottica ISOMERIA L'isomeria di struttura è connessa al diverso modo in cui gli atomi di due o più composti si legano tra loro in sequenza. Ci sono due forme: isomeria di posizione e isomeria di catena. La stereoisomeria

Dettagli

Capitolo 17. Risposte alle domande interne al capitolo. 17.1 (p. 501) a. glicina. b. prolina. c. treonina. d. aspartato

Capitolo 17. Risposte alle domande interne al capitolo. 17.1 (p. 501) a. glicina. b. prolina. c. treonina. d. aspartato apitolo 17 Risposte alle domande interne al capitolo 17.1 (p. 501) a. glicina b. prolina c. treonina d. aspartato e. 17.2 (p. 501) a. La glicina è un aminoacido idrofobico. b. La prolina è un aminoacido

Dettagli

Struttura degli Amminoacidi

Struttura degli Amminoacidi Amminoacidi Struttura degli Amminoacidi Amminoacido (o α-amminoacido): molecola che possiede un gruppo amminico primario (-NH 2 ) come sostituente dell atomo di carbonio α, e un gruppo carbossilico acido

Dettagli

Spettroscopia Raman. Trasmissione-assorbimento

Spettroscopia Raman. Trasmissione-assorbimento Spettroscopia Raman Quando una radiazione monocromatica di frequenza n o e incidente ad un sistema molecolare la luce viene: assorbita se ha energia pari ad una possibile transizione ad un livello energetico

Dettagli

Struttura secondaria

Struttura secondaria Struttura secondaria Struttura localmente ordinata Polimeri lineari ad unità monomeriche asimmetriche elica j = 0,1,2,..., N N = numero di residui z j = h z j + z 0 x j = r cos (j2p h z /P + d 0 ) y j

Dettagli

Una proteina qualsiasi assume costantemente un unica conformazione ben definita, cui è legata la sua azione biologica.

Una proteina qualsiasi assume costantemente un unica conformazione ben definita, cui è legata la sua azione biologica. Concanavalina A Emoglobina subunità Trioso fosfato isomerasi Una proteina qualsiasi assume costantemente un unica conformazione ben definita, cui è legata la sua azione biologica. 1 La conformazione è

Dettagli

20/12/ tipi di amino acidi: parecchie combinazioni

20/12/ tipi di amino acidi: parecchie combinazioni 20 tipi di amino acidi: parecchie combinazioni Le proteine sono polimeri di amino acidi 1 SEMPLICI : costituite solo da amino acidi PROTEINE CONIUGATE Apoproteina = parte proteica Gruppo prostetico = parte

Dettagli

Metabolismo degli Ammino Acidi

Metabolismo degli Ammino Acidi Metabolismo degli Ammino Acidi (La proteina stimola la secrezione della gastrina che stimola la secrezione di l e pepsinogeno) R 1 - R 2 - N 3 Transaminasi R 1 - R 2 - N 3 Transaminasi (amminotransferasi)

Dettagli

E. Giordano 16/09/2010

E. Giordano 16/09/2010 GRUPPO NAZIONALE DI BIOINGEGNERIA XXIX Scuola Annuale BIOLOGIA SINTETICA Bressanone 13-17 settembre 2010 1/41 COSTITUENTI MOLECOLARI DELLO CHASSIS CELLULARE Emanuele GIORDANO II Facoltà di Ingegneria Dipartimento

Dettagli

PROTEINE. sono COMPOSTI ORGANICI QUATERNARI

PROTEINE. sono COMPOSTI ORGANICI QUATERNARI PROTEINE sono COMPOSTI ORGANICI QUATERNARI Unione di elementi chimici diversi Il composto chimico principale è il C (carbonio) Sono quattro gli elementi chimici principali che formano le proteine : C (carbonio),

Dettagli

Traduzione dell informazione genetica (1)

Traduzione dell informazione genetica (1) Traduzione dell informazione genetica (1) 1 Traduzione dell informazione genetica (2) Il processo negli eucarioti richiede: 70 diverse proteine ribosomiali >20 enzimi che attivano i precursori degli amminoacidi

Dettagli

BIOLOGIA GENERALE. Alessandro Massolo Dip. Biologia Animale e Genetica c/o Prof. F. Dessì-Fulgheri (Via Romana 17) massolo@unifi.

BIOLOGIA GENERALE. Alessandro Massolo Dip. Biologia Animale e Genetica c/o Prof. F. Dessì-Fulgheri (Via Romana 17) massolo@unifi. Biologia generale Massolo Alessandro massolo@unifi.it; Tel. 347-9403330 BIOLOGIA GENERALE Facoltà di Scienze della Formazione Scienze della Formazione Primaria Alessandro Massolo Dip. Biologia Animale

Dettagli

La biochimica è anche definita la chimica del C :

La biochimica è anche definita la chimica del C : Tutte le cellule viventi sono composte da macromolecole simili, costituite dalle stesse piccole molecole di base. La grande diversità è data dalle diverse combinazioni di 4 principali elementi C H O N

Dettagli

LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE Le cellule contengono 4 famiglie principali di molecole organiche:

LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE Le cellule contengono 4 famiglie principali di molecole organiche: LEZIONE n 1 LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE Le cellule contengono 4 famiglie principali di molecole organiche: macromolecole Macromolecole macromolecole I componenti chimici di una cellula -Le macromolecole

Dettagli

I motivi generalmente si combinano a formare strutture globulari compatte, chiamate domini. Una proteina può essere costituita da uno o più domini.

I motivi generalmente si combinano a formare strutture globulari compatte, chiamate domini. Una proteina può essere costituita da uno o più domini. I motivi generalmente si combinano a formare strutture globulari compatte, chiamate domini. Una proteina può essere costituita da uno o più domini. I domini sono definiti come una catena polipeptidica

Dettagli

Mutagenesi: introduzione di alterazioni in una sequenza nucleotidica. Mutagenesi random: le mutazioni avvengono a caso su un tratto di DNA.

Mutagenesi: introduzione di alterazioni in una sequenza nucleotidica. Mutagenesi random: le mutazioni avvengono a caso su un tratto di DNA. Mutagenesi: introduzione di alterazioni in una sequenza nucleotidica Mutagenesi random: le mutazioni avvengono a caso su un tratto di DNA. In genere si ottengono trattando il DNA con agenti chimici (es.

Dettagli

Metabolismo degli amminoacidi

Metabolismo degli amminoacidi Metabolismo degli amminoacidi Bilancio azotato Differenza fra l azoto introdotto e quello eliminato Positivo (gravidanza) Negativo In equilibrio ghiandole salivari bocca amilasi gastrina l (p 1) pepsinogeno

Dettagli

FORMAGGIO - DETERMINAZIONE DEL CONTENUTO DI AMMINOACIDI LIBERI

FORMAGGIO - DETERMINAZIONE DEL CONTENUTO DI AMMINOACIDI LIBERI Decreto n. 6890 ALLEGATO : METODO DI ANALISI FORMAGGIO - DETERMINAZIONE DEL CONTENUTO DI AMMINOACIDI LIBERI 1. SCOPO E CAMPO DI APPLICAZIONE Questo standard descrive la determinazione del contenuto di

Dettagli

proteasi (distrugge le proteine) batteri virulenti del ceppo S e del ceppo R

proteasi (distrugge le proteine) batteri virulenti del ceppo S e del ceppo R unità 1. La funzione del DN negli organismi La funzione del DN L acido desossiribonucleico o DN (dall inglese deoxyribonucleic acid) è la molecola informazionale delle cellule. Essa contiene e trasmette

Dettagli

MODIFICAZIONI POST-TRADUZIONALI DELLE PROTEINE

MODIFICAZIONI POST-TRADUZIONALI DELLE PROTEINE MODIFICAZIONI POST-TRADUZIONALI DELLE PROTEINE Nell ultima fase della sintesi proteica la catena polipeptidica neosintetizzata assume spontaneamente la sua conformazione nativa (massimo numero di legami

Dettagli

lezione Prof. Spina miliardi di anni fa l universo comparve sotto forma di eruzioni

lezione Prof. Spina miliardi di anni fa l universo comparve sotto forma di eruzioni Biochimica Matricole dispari 1 1^ lezione Prof. Spina LA BIOCHIMICA 15 20 miliardi di anni fa l universo comparve sotto forma di eruzioni d l f d inimmaginabili di particele subatomiche ricche di energia

Dettagli

Selezione per le Olimpiadi Internazionali della Chimica 2010 Fase nazionale - Problemi a risposta aperta Frascati, 31 maggio 2010

Selezione per le Olimpiadi Internazionali della Chimica 2010 Fase nazionale - Problemi a risposta aperta Frascati, 31 maggio 2010 Selezione per le limpiadi Internazionali della Chimica 2010 Fase nazionale - Problemi a risposta aperta Frascati, 31 maggio 2010 1. SALI DPPI Un sale doppio è un sale che cristallizza da una soluzione

Dettagli

Percorsi di chimica organica - Soluzioni degli esercizi del testo

Percorsi di chimica organica - Soluzioni degli esercizi del testo ercorsi di chimica organica - Soluzioni degli esercizi del testo AITL 14 1. Il prefisso α negli α-amminoacidi sta ad indicare che il gruppo amminico, - 2, si trova sul carbonio alfa (carbonio legato al

Dettagli

3.3.2. ALIMENTI DI ORIGINE VEGETALE. 3.3.2.1. Verdure

3.3.2. ALIMENTI DI ORIGINE VEGETALE. 3.3.2.1. Verdure 3.3.2. ALIMENTI DI ORIGINE VEGETALE 3.3.2.1. Verdure Nella Tabella 9 sono riportati i valori degli aminoacidi liberi presenti in alcune fra le più diffuse verdure in commercio. In un passato recente era

Dettagli

Biosintesi non ribosomiale di metaboliti peptidici bioattivi

Biosintesi non ribosomiale di metaboliti peptidici bioattivi Biosintesi non ribosomiale di metaboliti peptidici bioattivi Principali bersagli degli antibiotici Gli antibiotici derivano per la maggior parte da composti naturali Strutture di alcuni peptidi bioattivi

Dettagli

Una proteina nella rete: Caccia al tesoro bioinformatica

Una proteina nella rete: Caccia al tesoro bioinformatica Una proteina nella rete: Caccia al tesoro bioinformatica Nel corso di questa attivita utilizzeremo alcune delle piu importanti banche dati disponibili in rete per cercare informazioni su una proteina.

Dettagli

saccaridi glucidi (CH O) poli-idrossi chetoni aldeidi monosaccaridi oligo- e poli-saccaridi il glucosio amido cellulosa

saccaridi glucidi (CH O) poli-idrossi chetoni aldeidi monosaccaridi oligo- e poli-saccaridi il glucosio amido cellulosa I carboidrati I carboidrati (o saccaridi o glucidi) hanno formula bruta (CH 2 O) n, dove n è maggiore di 3. Chimicamente sono poli-idrossi chetoni o aldeidi ed esistono sia in forma semplice (monosaccaridi)

Dettagli

Struttura delle proteine

Struttura delle proteine Struttura delle proteine Nelle proteine vi sono quattro livelli di organizzazione strutturale Struttura Primaria: sequenza di aminoacidi legati tra loro da legami peptidici Tutte le proteine esistenti

Dettagli

Spettroscopia UV-visibile (parte 2) Bande di assorbimento. Assorbimento UV-vis da parte di proteine ed acidi nucleici

Spettroscopia UV-visibile (parte 2) Bande di assorbimento. Assorbimento UV-vis da parte di proteine ed acidi nucleici (parte 2) Bande di assorbimento Assorbimento UV-vis da parte di proteine ed acidi nucleici Bande d assorbimento Absorbance 1.0 legge di Lambert-Beer A(l)=e l cb 0.5 0.0 350 400 450 Bande d assorbimento

Dettagli

9) Scrivere un disaccaride formato dal β-d-galattosio e dall α-d-n-acetil-glucosammina legati da un legame glicosidico β(1-4).

9) Scrivere un disaccaride formato dal β-d-galattosio e dall α-d-n-acetil-glucosammina legati da un legame glicosidico β(1-4). CARBOIDRATI - AMMINOACIDI - PROTEINE 1) Scrivere la proiezione di Fisher del D-ribosio e del D-glucosio. La lettera D a cosa si riferisce? Disegnare inoltre il disaccaride ottenuto dalla condensazione

Dettagli

ossigeno e ne facilita la diffusione dai capillari all ambiente intracellulare.

ossigeno e ne facilita la diffusione dai capillari all ambiente intracellulare. Ricostituzione e attività pseudoenzimatica della mioglobina modificata Giulia Bertelegni e Carolina Ferrari I.I.S. A.Maserati Facoltà di Scienze MM.FF.NN. Dipartimento di Chimica generale Università degli

Dettagli