Peptidi, proteine ed e nzim i i 1

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1 Peptidi, proteine ed enzimi 1

2 Gli amminoacidi possono formare catene Due amminoacidi possono unirsi tra loro attraverso il legame ammidico detto legame peptidico, tra il gruppo NH 2 di un amminoacido e quello COOH dell'altro amminoacido, con liberazione di una molecola d'acqua. L'unione di due amminoacidi genera un dipeptide. Più amminoacidi uniti tra di loro generano un biopolimero detto polipetide. 2

3 Le proteine sono polipeptidi strutturati (I) Le catene polipeptidiche possono ripiegarsi dando origine alle proteine, che sono quindi costituite da polimeri di amminoacidi. La differenza tra un polipeptide e una proteina propriamente detta, consiste nel fatto che la catena polipeptidica della proteina assume una particolare conformazione spaziale che le conferisce le sue caratteristiche funzionali (ad esempio un enzima, un anticorpo, un recettore di membrana). 3

4 Le proteine sono polipeptidi strutturati (II) La struttura della proteina è determinata dalla sua composizione amminoacidica. In particolare, la natura delle catene laterali R determina il ripiegamento dei diversi segmenti della catena secondo strutture precise. 4

5 I diversi livelli strutturali delle proteine (I) In una proteina si distinguono: la struttura primaria, ovvero la sequenza lineare degli amminoacidi della catena polipeptidica; la struttura secondaria, determinata da forme di ripiegamento assunte spontaneamente da segmenti della catena polipeptidica, in funzione della loro composizione amminoacidica; 5

6 I diversi livelli strutturali delle proteine (II) la struttura terziaria, costituita da ulteriori ripiegamenti e interazioni tra le strutture secondarie delle varie porzioni della catena. Anche questa dipende dalla natura dei gruppi R degli amminoacidi; la struttura quaternaria, costituita dall'associazione di più catene polipeptidiche a formare proteine con più subunità. 6

7 I diversi livelli strutturali delle proteine (III) 7

8 Struttura primaria: il legame peptidico (I) Il legame peptidico CO-NH- è rigido. Per questo, in una catena polipeptidica, il legame tra due amminoacidi adiacenti giace sullo stesso piano. Il carbonio centrale a cui è legata la catena laterale R (detto carbonio alfa) che non è impegnato nel legame, è l'unico elemento dello scheletro peptidico che può ruotare attorno ai suoi legami con l'atomo di azoto amminico e con il carbonio carbossilico, rispettivamente. 8

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10 Struttura primaria: il legame peptidico (II) Quindi il legame peptidico impone una limitazione alle possibili conformazioni delle catene peptidiche. 10

11 Il legame peptidico è rigido e planare Gli atomi di Cα di amminoacidi adiacenti sono separati da tre legami covalenti: Cα C N Cα PROPRIETA DEL LEGAME PEPTIDICO 1. I 6 atomi del gruppo peptidico giacciono sullo stesso piano l ossigeno legato al carbonio del gruppo carbonilico e l atomo di idrogeno legato all azoto amminico, si trovano in trans. 2. L ossigeno carbonilico ha una parziale carica negativa e l azoto amminico ha una parziale carica positiva ciò genera un parziale dipolo elettrico. 3. I legami ammidici C-N hanno un parziale carattere di doppio legame per effetto della risonanza non possono ruotare liberamente. 4. La rotazione è permessa solo attorno ai legami N-Cα e Cα-C.

12 Il legame peptidico è rigido e planare φe ψsonodi180 quandoilpolipeptideènellaconformazionecomplanareestesae tutti i gruppi peptidici sono sullo stesso piano. φ e ψ possono assumere tutti i valori compresi tra -180 e +180, ma molti valori risultano proibiti per interferenze steriche tra gli atomi dello scheletro del polipeptide e quelli delle catene laterali.

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15 Risonanza del legame peptidico Le parziali caratteristiche di doppio legame impediscono la libera rotazione attorno al legame peptidico, C-N, che costituisce così un punto di rigidità della catena polipeptidica. La barriera energetica che si oppone alla libera rotazione è circa 20 kcal/mole (84 kj/mole).

16 Studi di diffrazione ai raggi X hanno mostrato che nel gruppo peptidico il legame C-N è più breve (1.33 Å) di un normale legame C-N (1.46 Å) il legame C=O è leggermente più lungo (1.24 Å) di un normale doppio legame C=O (1.20 Å). Il legame peptidico ha quindi parziali caratteristiche di doppio legame (oltre il 40%), mentre il doppio legame C=O si comporta in parte (40%) come un legame singolo. Tutto ciò trova giustificazione nel fenomeno della risonanza del gruppo peptidico fra due strutture limite

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19 peptidi, polipeptidi e proteine gli aminoacici sono uniti tra loro da legami peptidici energia di legame 100 Kcal/mol # aminoacidi peptide (oligopeptide) <20 polipeptide <60 proteina >60 non vengono rotti con l ebollizione, ma solo con l azione prolungata di acidi o basi concentrate gli enzimi proteolitici sono in grado di rompere tali legami esistono sequenze lunghe da pochi aminoacidi a migliaia di aminoacidi con peso molecolare da 5 a 1000 KDalton (1 Dalton = 1/12 massa 12 C)

20 Struttura secondaria: l'alfa-elica Nel 1951 Linus Pauling e Robert Corey, studiando la cheratina (una proteina fibrosa presente ad esempio nei capelli e nella lana) dimostrarono che le catene polipeptidiche possono avvolgersi lungo il proprio asse formando una struttura elicoidale detta alfa elica. Nella cheratina della lana, sette alfa eliche sono avvolte una sull'altra formando una fibra. α-cheratina dei capelli umani 20

21 Alfa elica: struttura (I) Tutti gli amminoacidi naturali hanno conformazione L. Si è visto che L-amminoacidi formano preferenzialmente alfa eliche destrogire. L'alfa elica ha uno scheletro elicoidale, in cui ogni giro d'elica comprende 3,6 amminoacidi e costituisce un' unità ripetitiva. Tra due unità successive si formano legami idrogeno tra l'atomo di idrogeno legato al gruppo NH- del legame peptidico e l'atomo di ossigeno legato al gruppo -CO- del legame peptidico posto a quattro amminoacidi di distanza (cioè sul giro d'elica successivo). 21

22 Alfa elica: struttura (II) 22

23 Alfa elica: struttura (III) Il gruppi R degli amminoacidi, orientati verso l'esterno dell'elica, determinano la tendenza di un segmento peptidico a formare un alfa elica. Polipeptidi formati da amminoacidi privi di carica (come l'alanina) formano spontaneamente alfa eliche, mentre polipeptidi di amminoacidi con la stessa carica (come la lisina) non lo fanno a causa della repulsione tra le cariche delle catene R. Catene ingombranti (come quella dell'isoleucina) impediscono la formazione di alfa eliche se si ripetono a distanza ravvicinata in una stessa catena polipeptidica, a causa della collisione tra le catene R e i carboni alfa. 23

24 Struttura secondaria: il foglietto beta Studiando i cambiamenti di conformazione della cheratina al calore, Pauling e Corey dimostrarono l'esistenza di una seconda struttura secondaria: il foglietto beta. La cheratina dei capelli, ad esempio, normalmente assume una conformazione ad alfa elica (detta alfa-cheratina) che le conferisce elasticità. Se si scalda l'alfa-cheratina, si rompono i legami idrogeno tra le unità dell'elica e la proteina assume una forma più allungata e rigida: la beta-cheratina, fatta di foglietti beta. Per questo i parrucchieri per "stirare" i capelli li scaldano prima. 24

25 Il foglietto beta: struttura (I) Nel foglietto beta le catene polipeptidiche si dispongono parallelamente. A causa della rigidità del legame peptidico, le catene non sono planari ma assumono una conformazione "a fisarmonica". Ciascun gruppo NH del legame peptidico forma un legame idrogeno con il gruppo CO del legame peptidico a lui corrispondente sulla catena parallela. 25

26 Il foglietto beta: struttura (II) Nel foglietto beta le catene laterali R si dispongono sopra e sotto il piano del foglio. Generalmente richiede catene polipeptidiche ricche di amminoacidi con gruppi R piccoli senza carica (come glicina e alanina), poiché catene ingombranti andrebbero a collidere tra di loro. Similmente, se gruppi R con la stessa carica si susseguissero a distanza ravvicinata, la repulsione impedirebbe la formazione del foglietto. L'alfa elica è una struttura elastica ma il foglietto beta è rigido. La fibroina (proteina della seta) è formata da foglietti beta: questo spiega perché la lana è elastica e la seta no. 26

27 Struttura terziaria Le proteine sono costituite da catene polipeptidiche molto lunghe: una proteina "media" ha amminoacidi, ma ci sono proteine con migliaia di amminoacidi. Diversi segmenti di queste lunghe catene possono assumere conformazioni a foglietto beta, alfa elica o anche rimanere non strutturate. Le diverse strutture secondarie, a loro volta, si ripiegano in complesse conformazioni spaziali, caratteristiche di ciascuna proteina. È questa la struttura terziaria. 27

28 Il ripiegamento delle proteine (I) Le proteine assumono la struttura terziara in un processo detto ripiegamento (folding). Un primo ripiegamento avviene già durante la sintesi proteica nella cellula, mano a mano che la catena polipeptidica esce dal ribosoma. In questa fase, ad esempio, nell'ambiente acquoso i segmenti con amminoacidi idrofobici tenderanno a ripiegarsi all'interno, lasciando all'esterno i gruppi idrofili. Nelle proteine solubili, gli amminoacidi con gruppi idrofili (rappresentati dai quadrati) si dispongono sulla superficie. 28

29 Il ripiegamento delle proteine (II) Una volta sintetizzata, la proteina parzialmente ripiegata entra nel reticolo endoplasmatico della cellula, dove il ripiegamento si completa grazie alla presenza di particolari proteine dette ciaperoni (chaperons), che avvolgono la catena polipeptidica e favoriscono il processo di ripiegamento. Il funzionamento delle proteine chaperoniche DnaK e DnaJ nel batterio Escherichia coli 29

30 Il ripiegamento delle proteine (III) La struttura terziaria è stabilizzata da legami intramolecolari tra le catene R degli amminoacidi. Oltre ai legami idrogeno e alle interazioni elettrostatiche tra amminoacidi con carica opposta, sono spesso presenti ponti disolfuro -S-S-. Si tratta di legami covalenti dovuti all'ossidazione dei gruppi tiolici -SH delle cisteine. 30

31 Struttura terziaria e funzione La struttura terziaria conferisce le principali proprietà funzionali alle proteine, per questo proteine con proprietà simili hanno spesso una struttura terziaria simile. Ad esempio, proteine fibrose come la cheratina o il collagene hanno forma allungata, sono insolubili in acqua e formano strutture robuste. Le proteine solubili invece tendono ad una forma sferica e sono dette globulari. Proteine ancorate alla membrana della cellula ma che devono anche sporgere nel mezzo acquoso, come i recettori, hanno un dominio idrofobico esteso che attraversa la membrana e uno globulare che sporge all'esterno. 31

32 Struttura terziaria e funzione: i recettori I recettori proteici sono proteine presenti alla superficie della cellula in grado di legare molecole o altre proteine presenti nello spazio extracellulare. Il sito di legame assume una struttura terziaria specifica per accogliere un certo ligando. Ad esempio il recettore dell'ormone adrenalina è selettivo per la forma enantiomerica L, grazie alla disposizione nel sito attivo di gruppi di amminoacidi idrofobici e carichi negativamente in grado di interagire con la porzione idrofobica e carica positivamente della molecola di adrenalina. 32

33 Legame ormone-recettore Un recettore è selettivo nei confronti di un solo enantiomero, come una mano che interagisce con un altro oggetto chirale. 33

34 Struttura terziaria e funzione: gli enzimi Un'altra importante classe di proteine le cui funzioni dipendono strettamente dalla struttura terziaria sono gli enzimi. Gli enzimi sono dei catalizzatori biologici la cui funzione è rendere possibile lo svolgimento delle reazioni chimiche del metabolismo cellulare. 34

35 Le reazioni chimiche richiedono energia In ogni reazione chimica, due o più molecole (i substrati) si combinano per generare una o più nuove molecole (i prodotti). Questo processo comporta la rottura di legami chimici dei substrati e la formazioni di nuovi legami nei prodotti. L'energia richiesta per rompere i legami dei substrati e generare i prodotti è detta energia di attivazione, in quanto serve a portare le molecole dei substrati in uno stato di transizione o stato attivato, in cui possono combinarsi nei prodotti. 35

36 A cosa servono gli enzimi Alcune reazioni hanno una bassa energia di attivazione, per cui il calore presente nell'ambiente cellulare (circa 37 C) è sufficiente ad attivare i substrati. Un esempio è la reazione spontanea tra gruppi aldeidici e alcolici degli zuccheri, a formare la forma chiusa semiacetalica. La maggior parte delle reazioni metaboliche (ad esempio la glicolisi o l'ossidazione degli acidi grassi) tuttavia ha un'energia di attivazione elevata e non avverrebbe praticamente mai spontaneamente nelle condizioni cellulari. 36

37 Profilo energetico di reazione Gli enzimi servono ad abbassare l'energia di attivazione per passare dai substrati ai prodotti, rendendo possibili le reazioni del metabolismo cellulare. Come si vede dall'immagine, il salto di energia necessario per attivare i substrati è minore in presenza degli enzimi (curva blu). 37

38 Come funzionano gli enzimi Gli enzimi possiedono tasche di legame altamente specifiche per i substrati di una certa reazione. Possono così avvicinare i due substrati in modo che i loro gruppi reattivi siano nella posizione ottimale. Inoltre, gli enzimi possiedono una tasca detta sito attivo, in cui le catene R degli amminoacidi prendono contatto con i gruppi reattivi dei substrati facilitando la sintesi dei prodotti. 38

39 Legame enzima-substrato L'enzima forma con il substrato il complesso ES (enzima-substrato), grazie alla complementarietà del suo sito di legame in cui catene laterali R degli amminoacidi sono posizionate in maniera ottimale per interagire con le porzioni corrispondenti della molecola di substrato. 39

40 Il complesso ES è un sistema dinamico La formazione del complesso ES procede solitamente attraverso due passaggi: il substrato entra nel sito di legame attraverso la complementarietà strutturale (modello chiave- serratura); l'interazione del substrato con l'enzima causa una modificazione della struttura terziaria di quest'ultimo che assume la conformazione attiva in cui i substrati sono correttamente posizionati per la catalisi (adattamento indotto). 40

41 Gli enzimi sono regolati (I) Oltre a rendere possibile le reazioni metaboliche, gli enzimi sono importanti punti di regolazione. La loro attività può essere regolata: dalla concentrazione dei substrati e dei prodotti; dal ph; da cofattori essenziali per la reazione come gli ioni metallici Ca 2+, Mg 2+, Mn 2+, Zn 2+ ; dalla temperatura. 41

42 Gli enzimi sono regolati (II) Esistono inoltre molecole o addirittura piccole proteine che, legandosi ad un enzima lo possono attivare o inibire. Agendo sugli enzimi, la cellula è in grado di operare una fine regolazione della velocità delle sue vie metaboliche. Schema generale della regolazione enzimatica: C e R indicano rispettivamente la subunità catalizzatrice e quella regolatrice dello stesso enzima 42

43 Nomenclatura degli enzimi (I) Le migliaia di enzimi esistenti possono essere raggruppati in 6 classi principali in base al tipo di reazione che catalizzano. A loro volta queste classi sono divise in sotto- e sotto-sottoclassi. 43

44 Nomenclatura degli enzimi (II) Ad ogni enzima è assegnato (oltre ad un nome comune) un numero che lo identifica. Il codice assegnato all enzima lattato deidrogenasi 44

45 Struttura quaternaria (I) Molte proteine ed enzimi sono in realtà complessi formati da più subunità. Ogni subunità è una proteina essa stessa, ma solo la loro associazione conferisce al complesso le sue proprietà funzionali. Questa associazione è detta struttura quaternaria. 45

46 Struttura quaternaria (II) Un esempio è l'emoglobina, che ha quattro subunità di due tipi differenti. Grazie ai loro gruppi eme, le quattro subunità insieme generano il principale trasportatore di ossigeno cellulare. 46

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