Dipartimento Di Scienze Della Vita STRUTTURA DELLE PROTEINE

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1 Dipartimento Di Scienze Della Vita STRUTTURA DELLE PROTEINE

2 LE PROTEINE possono assumere 4 LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE STRUTTURA PRIMARIA SEQUENZA degli amminoacidi STRUTTURA SECONDARIA Ripiegamento locale dello scheletro polipeptidico STRUTTURA TERZIARIA Ripiegamento complessivo 3D STRUTTURA QUATERNARIA Associazione di più catene polipeptidiche

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4 AMMINOACIDI I. Amminoacidi A. Strutture (scrittura) B. Proprietà acido-basiche 1. Acidità e basicità degli -gruppi 2. acidità e basicità dei gruppi laterali 3. Punto isoelettrico II.Polipeptidi e proteine A. Struttura primaria 1. Analisi degli amminoacidi 2. Determinazione della sequenza 3. Struttura secondaria, terziaria e quaternaria

5 AMMINOACIDI Tutti gli amminoacidi hanno la stessa struttura generale. La catena laterale (gruppo R) differenzia gli amminoacidi. + 3 Amminoacido

6 AMMINOACIDI NON-POLAR AMINO ACIDS Amminoacidi con catena laterale apolare

7 AMMINOACIDI Amminoacidi POLAR con catena AMINO laterale POLARE, ACIDS priva di carica netta Amminoacidi con catena laterale POLARE, con carica netta negativa Amminoacidi con catena laterale POLARE, con carica netta positiva

8 AMMINOACIDI I. Amminoacidi A. Strutture (scrittura) B. Proprietà acido-basiche 1. Acidità e basicità degli -gruppi 2. acidità e basicità dei gruppi laterali 3. Punto isoelettrico II.Polipeptidi e proteine A. Struttura primaria 1. Analisi degli amminoacidi 2. Determinazione della sequenza 3. Struttura secondaria, terziaria e quaternaria

9 AMMINOACIDI Zwitterioni Gli amminoacidi esistono come ioni dipolari. -COOH perde H +, -NH 2 acquista H + La struttura dipende dal ph

10 AMMINOACIDI Struttura e ph

11 AMMINOACIDI Punto isoelettrico ph al quale gli amminoacidi esistono (elettricamente neutri) Depende dal tipo di catena laterale Per gli amminoacidi acidi: pi ~3 Per gli amminoacidi basici: pi ~9 Per gli amminoacidi neutri: il pi è debolmente acido (5-6)

12 AMMINOACIDI I. Amminoacidi A. Strutture (scrittura) B. Proprietà acido-basiche 1. Acidità e basicità degli -gruppi 2. acidità e basicità dei gruppi laterali 3. Punto isoelettrico II.Polipeptidi e proteine A. Struttura primaria 1. Analisi degli amminoacidi 2. Determinazione della sequenza 3. Struttura secondaria, terziaria e quaternaria

13 POLIPEPTIDI Struttura primaria peptide bond H 3 N + CH R O C O - + H 3 N + CH R' O C O - enzyme -H 2 O H 3 N + O CH C NH R a dipeptide CH R' O C O - N-terminus O O O C-terminus H 3 N + CH C NH CH C NH CH 2 C O - CH 3 CH 2 OH ala-ser-gly (a tripeptide)

14 LEGAME PEPTIDICO Il legame peptidico è un un legame ammidico ed ha un parziale carattere di doppio lagame; Le ammidi sono molto stabili e neutre.

15 NATURA PLANARE DEL LEGAME PEPTIDICO I quattro atomi del legame peptidico giacciono nello stesso piano e così pure i C dei due amminoacidi che lo formano.

16 LE PROTEINE: STRUTTURA PRIMARIA La struttura primaria delle proteine consiste nella successione (sequenza) nella catena polimerica di una proteina, degli amminoacidi che la costituiscono.

17 AMMINOACIDO Legami peptidici Parziale carattere di doppio legame

18 LE PROTEINE: STRUTTURA PRIMARIA La struttura primaria delle proteine si può rappresentare come una successione di piani

19 La disposizione della catena carboniosa (scheletro peptidico) di una proteina e delle catene laterali rappresenta la conformazione della proteina. NELLA CONFORMAZIONE DI UNA PROTEINA IDENTIFICHIAMO: STRUTTURE PERIODICHE che sono alla base della STRUTTURA SECONDARIA Sono caratterizzate da paradigmi strutturali altamente ordinati e ripetitivi dello scheletro peptidico. STRUTTURE NON PERIODICHE: non si ripetono con regolarità.

20 Struttura secondaria -elica 3,6 13

21 Struttura secondaria Struttura beta

22 Struttura secondaria: anse beta

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24 LA STRUTTURA ad -ELICA Fu la prima ad essere identificata tra le strutture regolari che lo scheletro peptidico può assumere nelle proteine. Fu scoperta da L. Pauling. E il tipo di struttura secondaria più frequente e quindi, probabilmente, anche la più stabile.

25 LA STRUTTURA AD -ELICA Questo tipo di struttura secondaria si forma quando lo scheletro peptidico si avvolge ad elica con un passo di 5,4 Å in senso destrorso, con angoli e che si susseguono con valori, pari a circa -60 e 45/-50, rispettivamente. L elica è mantenuta da legami a idrogeno tra l ossigeno carbonilico di un gruppo peptidico e l azoto ammidico di un altro gruppo, 4 residui più avanti nella catena: Legame a idrogeno Legame idrogeno Un giro dell elica comprende 3,6 residui amminoacidici e il ciclo formato formato dal legame a idrogeno comprende 13 atomi. Da qui la notazione (3,6 13 ) per questa elica. Per ogni residuo l -ELICA progredisce di 1,5Å.

26 RAPPRESENTAZIONE DELLA STRUTTURA ad -ELICA

27 4. I gruppi R si orientano verso l esterno dell elica, che così assume l aspetto di un cilindro al cui interno corrono i legami a idrogeno, e dalla cui superficie sporgono le catene laterali dei residui amminoacidici.

28 L analisi di numerose proteine di cui è nota la struttura ha consentito di classificare gli amminoacidi proteici in varie classi in relazione alla loro capacità ad interferire con la conformazione ad -elica: RESIDUI FAVORENTI RESIDUI INDIFFERENTI RESIDUI DESTABILIZZANTI FAVORISCONO LA STRUTTURA AD A-ELICA NON SEMBRANO INFLUENZARE L ELICA INTERROMPONO L ELICA La destabilizzazione dell elica può anche essere provocata dall adiacenza di residui con catene laterali alifatiche ramificate (Thr, Val, Ile, gli ultimi due capaci di interazioni idrofobiche), o ionizzate, con carica dello stesso segno (Glu -, Asp - e Lys +, Arg + )

29 La conformazione ad -elica è presente, anche se in misura più o meno rilevante, nella maggioranza delle proteine globulari. In alcune il suo contributo alla struttura della proteina risulta rilevante, come nella mioglobina e nella emoglobina, dove costituisce il 75% della struttura. Mioglobina Emoglobina

30 -cheratina È inoltre presente anche in proteine fibrose, come l -cheratina, dove due lunghi cilindri di -elica si avvolgono l uno sull altro in senso sinistrorso realizzando una superelica.

31 Tripla elica del collagene -Tre catene polipeptidiche avvolte ad elica in senso sinistrorso

32 LA STRUTTURA AD -ELICA: il grafico di Ramachandran

33 LA STRUTTURA PUO ANCHE ESSERE INDICATA COME: 1. Nella STRUTTURA la catena risulta più estesa di quella organizzata ad -elica, con una distanza tra residui adiacenti pari a 3.3 Å, rispetto al valore di 1,5 Å dell -elica; 7, 04Å.

34 STRUTTURA A LAMINE, A STRATI PIEGHETTATI O A FOGLIETTO RIPIEGATO perché essendo la struttura costituita da due o più catene affiancate, il suo motivo dominante risulta quello di un piano che si piega su se stesso seguendo lo zig-zag dei piani peptidici che si susseguono. Come l -elica, è stabilizzata da legami a idrogeno tra l azoto ammidico e l ossigeno carbonilico di tutti i gruppi peptidici dei tratti di catena organizzati in tale struttura, di due distinte catene o di segmenti anche distanti della stessa catena (intercatena).

35 LA STRUTTURA DUE CATENE ORDINATE NELLA STRUTTURA beta POSSONO ESSERE DISPOSTE IN: DIREZIONE PARALLELA DIREZIONE ANTIPARALLELA Le due catene hanno la stessa polarità H 2 N COOH Le due catene hanno polarità opposta H 2 N COOH una catena e COOH H 2 N quella adiacente

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37 LA STRUTTURA : Il grafico di Ramachandran

38 LE INVERSIONI DI CATENA Nelle proteine globulari la catena polipeptidica può invertire bruscamente la sua direzione, ripiegando su se stessa, in vari modi. Nella maggioranza dei casi il ripiegamento è stabilizzato da un legame a idrogeno tra il carbonile peptidico dell ultimo residuo prima del ripiegamento e l azoto peptidico del quarto residuo che segue. Le inversioni di catena si trovano sulla superficie delle proteine, per cui contengono spesso residui idrofilici. Esse sono determinanti nella costruzione dei siti di riconoscimento proteina-proteina.

39 LE STRUTTURE SUPERSECONDARIE Alcuni schemi strutturali costruiti con più segmenti di catena ordinati in strutture secondarie sono particolarmente frequenti nella proteine. Tra queste, quelle più frequenti sono: SUPERELICA DI -ELICHE Si forma quando due catene di -elica si avvolgono l una sull altra in senso sinistrorso. È stata osservata in proteine fibrose e globulari. La sua particolare stabilità deriva dall accurato reciproco incastrarsi dei gruppi R dell una e dell altra elica lungo la linea di contatto tra le due eliche. UNITA X La notazione indica una catena ordinata con struttura mentre x può essere: 1. un tratto di catena non ordinata ( c ); 2. un cilindro di -elica ( ); 3. una catena appartenente ad una distinta struttura ( ). La struttura costituita di due unità consecutive ( ), nota come avvolgimento di Rossman, è stata osservata in un notevole numero di proteine enzimatiche.

40 LE PROTEINE: STRUTTURA TERZIARIA Il termine struttura terziaria riguarda in genere le proteine globulari, dato che la costruzione di una proteina fibrosa prevede lo sviluppo preferenziale della struttura in una sola dimensione nello spazio realizzandosi mediante la ripetizione regolare di un certo motivo strutturale.

41 LE PROTEINE: STRUTTURA TERZIARIA La struttura terziaria di una proteina è tenuta insieme da: FORZE NON COVALENTI LEGAMI A IDROGENO INTERAZIONI IDROFOBICHE FORZE DI WAN DER WAALS LEGAMI IONICI FORZE COVALENTI PONTI DISOLFURICI TRA CISTEINE ANCHE LONTANE NELLA SEQUENZA AMMINOACIDICA

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43 STRUTTURA TERZIARIA: I PONTI DISOLFURICI I PONTI DISOLFURICI SI FORMANO PER OSSIDAZIONE delle CATENE LATERALI DI DUE CISTEINE - Controllo Cinetico: Proteina disolfuro Isomerasi (PDI)

44 Segue controllo Cinetico - Prolina Isomerasi (PI) Configurazione cis-trans a livello di sequenze X-Pro - Chaperonine

45 Controllo termodinamico

46 LE PROTEINE: STRUTTURA TERZIARIA Un altro contributo alla struttura terziaria viene dal fatto che i residui polari sono quasi tutti disposti sulla superficie del globulo proteico, mentre quelli apolari puntano quasi tutti verso l interno, a costituire quello che viene chiamato nucleo idrofobico della proteina. Residui polari possono essere presenti all interno di una proteina e stabilire ponti a idrogeno. E anche frequente che la superficie di una proteina globulare si ripieghi in alcuni punti, generando fessure o cavità ricche di residui apolari formando le tasche idrofobiche che rispondono a precise esigenze funzionali (es. siti catalitici degli enzimi).

47 STRUTTURA TERZIARIA: TERMODINAMICA LEGAMI NON COVALENTI FORZE NON COVALENTI - LEGAMI A IDROGENO - FORZE DI WAN DER WAALS - LEGAMI IONICI INTERAZIONI IDROFOBICHE E COVALENTI - PONTI DISOLFURICI CONTRIBUTO ENTALPICO CONTRIBUTO ENTROPICO G = H - T S

48 STRUTTURA TERZIARIA: I DOMINI STRUTTURALI Le proteine globulari risultano spesso costituite di più domini strutturali, regioni tridimensionali della proteina dotate di autonomia strutturale, nel senso che la loro struttura si definisce autonomamente rispetto al resto della proteina. I DOMINI STRUTTURALI SONO STRUTTURE COMPATTE, COLLEGATE TRA LORO DA BREVI E FLESSIBILI SEGMENTI DI CATENA PROTEICA

49 STRUTTURA TERZIARIA: I DOMINI FUNZIONALI In molte proteine i domini strutturali costituiscono domini funzionali. I DOMINI FUNZIONALI SONO ENTITA FUNZIONALI AUTONOME ALLE QUALI COMPETONO FUNZIONI SPECIFICHE DELLA PROTEINA. DOMINI FUNZIONALI CON FUNZIONI IDENTICHE O SIMILI SONO COSTITUITI DA DOMINI STRUTTURALI OMOLOGHI, LE CUI SEQUENZE AMMINOACIDICHE SONO OMOLOGHE, E CIOE EVOLUTIVAMENTE CORRELATE.

50 LE PROTEINE: STRUTTURA QUATERNARIA Quando una proteina risulta costituita da più catene polipetidiche, l organizzazione nello spazio di queste catene, dette subunità o protomeri, rappresenta un ulteriore livello di complessità strutturale cui si dà il nome di struttura quaternaria. LE PROTEINE CON STRUTTURA QUATERNARIA SONO ANCHE DETTE PROTEINE OLIGOMERICHE. Le forze che mantengono un struttura quaternaria sono le stesse di cui si è discusso trattando la struttura terziaria delle proteine. I protomeri di una proteina oligomerica possono essere assimilati ai domi strutturali di una proteina monomerica.

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53 LIVELLI STRUTTURALI Struttura primaria Struttura secondaria a -elica filamento random coil SEQUENZA ELICHE E FILAMENTI Strutt. super-secondarie MOTIVI ( autonomia strutturale ) elica-ansa-elica foglietto motivo - a - Struttura terziaria DOMINI ( autonomia funzionale ) domini a (fascio di 4 eliche, strutt. ripiegate) domini a/ (botte, foglietto aperto) domini (botte, chiave greca, "jelly-roll" )

54 Motivi STRUTTURALI

55 RIPIEGAMENTI FOGLIETTI BETA Motivo a greca

56 Motivi beta a forcina ed a chiave greca 40% 5 % 5% 25% 25%

57 Motivi beta-alpha-beta

58 Motivi beta-alpha-beta struttura "a botte" struttura "a foglietto aperto"

59 Classi strutturali delle proteine

60 Domini alpha : il "fascio di 4 eliche" Fasci di quattro eliche spesso compaiono nelle proteine con struttura a costruire domini. a) Rappresentazione schematica del dispiegamento della catena polipeptidica in un dominio costituito da un fascio di quattro eliche. b) Visione schematica della proiezione di a) su un piano perpendicolare all asse del fascio.

61 Domini alpha : il "fascio di 4 eliche" Due alpha-eliche adiacenti di solito sono disposte in modo antiparallelo l una rispetto all altra. a) Catena polipeptidica della proteina ROP (Cole 1 Repressor Of Primer) legante l RNA. b) La molecola della proteina ROP è formata da due catene polipeptidiche in cui le due -eliche presenti in ciascuna catena sono disposte a formare un fascio di quattro -eliche

62 Domini alpha : il "fascio di 4 eliche" Le catene polipeptidiche della mioemeritrina e del citocromo b 562 formano entrambe strutture a fascio di quattro eliche; i loro siti attivi sono localizzati in regioni della molecola simili.

63 Domini alpha : il "fascio di 4 eliche" I margini di una a-elica si adattano nei solchi presenti su un elica adiacente

64 Dominio della globina

65 La molecola dell emoglobina è costituita da quattro catene polipeptidiche: due catene e due catene

66 Domini / : la struttura "a botte"

67 L enzima triosofosfatoisomerasi è costituito da quattro motivi - - consecutivi sia nella sequenza aminoacidica (a) che nella struttura tridimensionale (b)

68 Domini / : la struttura "a botte" Glicolato ossidasi Metilmalonilcoenzima A mutasi

69 Domini / : la struttura "a botte" Piruvato chinasi

70 Domini / : la struttura "a botte : sito attivo RuBisCo Ribulosio Bisfosfato carbossilasi

71 Motivi strutturali ricchi di leucina: ripiegamento / "a ferro di cavallo Inibitore della ribonucleasi

72 Domini / a foglietto aperto

73 Domini / a foglietto aperto: sito attivo

74 Sito di legame del coenzima FMN Flavodossina

75 Adenilato chinasi Sito di legame dell' ATP Sito di legame dell' AMP

76 Esochinasi Fosfoglicerato mutasi

77 Domini : la struttura a "botte testa-coda" Superossido dismutasi

78 Domini : la struttura a "botte testa-coda" RBP (Proteina legante il retinolo)

79 Motivo a chiave greca

80 FUNZIONI delle PROTEINE -Proteine strutturali - Proteine di trasporto - Proteine di protezione difesa - Proteine di controllo e regolazione - Proteine catalitiche (enzimi) - Proteine per il movimento - Proteine di riserva

81 1- Proteine strutturali Il Collagene- sono stati descritti almeno ventotto tipi di collagene - Il tipo I rappresenta il 90% del collagene totale ed entra nella composizione dei principali tessuti connettivi, come pelle, tendini, ossa e cornea. -Il tipo IV va a comporre la membrana basale

82 -La fibra del collagene consiste di 3 catene polipepdiche, avvolte l una intorno all altra a formare una tripla elical elica del collagene. -Ognuno di queste tre catene ha, in prevalenza, una sequenza di 3 AA che si ripetono: -X-Pro-Gly- oppure -X-Hyp-Glydove X= qualsiasi amminoacido; Hyp, 3 oppure 4 Idrossiprolina.

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84 1- Proteine strutturali Gli istoni

85 2- Proteine di trasporto Canale ionico Emoglobina

86 3- Proteine di protezione e difesa Anticorpi

87 3- Proteine di protezione e difesa Fibrinogeno-> Fibrina

88 4- Proteine di controllo e regolazione Insulina

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91 5- Proteine catalitiche Gli enzimi

92 6- Proteine di Movimento Lunghezza

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94 6- Proteine di riserva Fagiolo: fino al 40% di proteine

95 Grandezza e forma di proteine

96 Relazione struttura-funzione

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98 α cheratina La proteina alfa-cheratina é presente: nei capelli, nelle penne degli uccelli, nelle unghie. Struttura a corda dell alfa-cheratina Due catene polipeptidiche (ogni catena ad alfaelica destrorsa) superavvolte sono stabilizzate da ponti disolfurici, formando il dimero. Due dimeri si associano testa coda, generando i protofilamenti; i protofilamenti dimerizzano a protofibrille; l associazione di 4 di esse forma la Microfibrilla; le protofibrille sono stabilizzate da ponti disolfurici.

99 La permanente è una operazione di ingegneria biochimica -S-S- -SH HS- HS- Ondulazione -SH H-S- -S -S- HS- -S-S- -S-S- -S-S- Riduzione Tioli -SH HS- -SH HS- -SH HS- -SH -SH -S-S- Ossidazione -SH H-S- -SH -SH HS- HS-

100 L α cheratina è presente nella lana. La lana è estensibile

101 Fibroina della seta - Unità polipeptidiche Ripetitive (59 residui AA); - Ciascuna contenente sequenze ripetitive Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-Gly- (Ser-Gly-Ala-Gly Ala-Gly)8-Tyr Ala 32,89%; Gly 48%, Ser 15%

102 Per la presenza della struttura, la seta e molto meno estensibile della lana.

103 Mioglobina Emoglobina

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