PROTEINE dal greco al 1 posto costituiscono il 50% circa del peso secco della maggior parte degli organismi viventi

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1 POTEINE dal greco al 1 posto costituiscono il 50% circa del peso secco della maggior parte degli organismi viventi composti quaternari (,, O, N) macromolecole organiche, molecole informazionali, polimeri di aminoacidi molecole estremamente varie dal punto di vista funzionale (la flessibilità di funzione è dovuta a quella di struttura) Flavia Frabetti Tecnici di laboratorio 2010/2011 FUNZIONI DELLE POTEINE STUTTUALI ONTATTILI DI TASPOTO DI DIFESA ENZIMATIE OMONALI EETTOIALI FATTOI DI TASIZIONE 1

2 POTEINE AMINOAIDI N + 3 OO - gruppo aminico catena laterale 20 aa diversi: gruppo carbossilico APOLAI ( idrofobici) POLAI ( idrofilici) IONIZZABILI AIDI ( carico -) BASII ( carico +) In base alla catena laterale si possono distinguere 3 gruppi di aa: atena laterale: non polare, aa idrofobici polare non carico, aa idrofili polare carico, aa idrofili aa basici (+) aa acidi (-) 2

3 Aa aggiuntivi: selenocisteina e pirrolisina UGA UAG In enzimi quali glutatione-perossidasi, alcune idrogenasi ecc In enzimi degli archea metanogeni 3

4 POTEINE ATENE POLIPEPTIDIE da decine a migliaia di monomeri N 2 N 2 O O O N N OO 2 O OO LEGAME PEPTIDIO N 2 N N OO O O Formazione del legame peptidico amminoacido 1 amminoacido 2 legame covalente forte estremità N-terminale La sintesi è direzionata: estremità -terminale una estremità con catena polipeptidica gruppo amminico libero, mentre l opposta con gruppo carbossilico. la sequenza ripetitiva degli atomi lungo la catene polipeptidica (N---N---) è detta scheletro polipeptidico. 4

5 La lunghezza dei polipeptidi varia alcuni esempi: POTEINA p.m. (dalton) N di aa N di catene polipep. Insulina bovina Emoglobina umana DNA polimerasi I di E.oli Fibrinogeno umano sequenza degli aminoacidi peculiare conformazione FUNZIONE ONFOMAZIONE POTEINE 4 LIVELLI DI STUTTUA PIMAIA SEONDAIA TEZIAIA QUATENAIA 5

6 LIVELLI DI STUTTUA Struttura primaria sequenza specifica di aa legati da LEGAMI OVALENTI l ordine degli aa non è casuale dipende dall informazione genetica il cambiamento anche di un solo aa può influenzare la funzione La funzione di una proteina dipende dalla specifica conformazione. Per conformazione si intende la forma tridimensionale Quando una cellula sintetizza un polipeptide, questo si ripiega spontaneamente per assumere la conformazione funzionale specifica, detta ONFOMAZIONE NATIVA 6

7 Dunque la struttura primaria si complica... Struttura secondaria strutture date dall avvolgimento e/o ripiegatura di segmenti stabilizzate da legami a tra il gruppo -N- e -O- di legami peptidici diversi, disposti regolarmente lungo lo scheletro peptidico. Le principali sono: α elica legami a idrogeno β-foglietto o foglietto β struttura TEZIAIA IPIEGAMENTO IEGOLAE DELLE ATENE E DEI VAI AMINOAIDI LEGAMI: - legami a - legami ionici - interazioni idrofobiche - ponti disolfuro (S-S) tra cisteine α-elica β-foglietto 7

8 STUTTUA TEZIAIA: interazioni e stabilità legami a idrogeno α- elica β- foglietto Struttura quaternaria data dall unione di 2 o più catene polipeptidiche in questo caso le singole catene si chiameranno subunità della Proteina. Proteine oligomeriche o multimeriche. collageno = proteina fibrosa costituita da 3 subunità elicoidali superavvolte emoglobina = proteina globulare costituita da 4 subunità, 2 di tipo α e 2 di tipo β 8

9 aa α-elica β-foglietto dominio subunità proteica molecola proteica (dimero) struttura secondaria struttura terziaria struttura quaternaria 9

10 Proteine diverse come patchwork di domini simili sequenza ordinata di aa conformazione nativa Esempi: ormone neuropeptidi anticorpo enzima specifico specifico sostanza estranea (antigene) substrato funzione proteica spesso dipende dal riconoscimento di un altra struttura proteica di conformazione complementare proteina A proteina B 10

11 DENATUAZIONE POTEINE PEDITA DELLA STUTTUA TEZIAIA INATTIVITA FUNZIONALE VAIE AUSE -t alta - radiazioni ionizzanti - p - alta conc. salina OTTUA DEI LEGAMI Si possono alterare le proteine? Agenti denaturanti denaturazione (urea e β-mercaptoetanolo) rinaturazione 11

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