Daniela Carotti. Dipartimento di Scienze Biochimiche III piano - stanza 310.

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1 Daniela Carotti Dipartimento di Scienze Biochimiche III piano - stanza

2 organismo cellula componenti biochimiche acqua ioni carboidrati riserva di energia ruolo strutturale lipidi riserva di energia ruolo strutturale ormoni proteine enzimi ormoni movimento trasporto recettori ruolo strutturale acidi nucleici DNA conservazione dell informazione mrnatrasporto dell informazione trna decodifica dell informazione

3 globuli rossi fibroblasti ci fanno respirare ci fanno stare in piedi miociti neuroni ci fanno sentire ci fanno muovere Le cellule sono macchine chimiche che degradano molecole nutritive traendone Energia, che usano per sintetizzare biomolecole, compiere lavoro meccanico, trasportare molecole o ioni, trasferire l informazione genetica.

4 Il metabolismo è la somma di tutte le trasformazioni chimiche che avvengono in un organismo o in una cellula Il catabolismo è l insieme delle reazioni che portano alla scissione di molecole complesse (ricche di energia) in sostanze più semplici (povere di energia). Rilascia energia Nutrienti contenenti energia Carboidrati Grassi Proteine Molecole complesse Carboidrati Grassi Proteine Attività cellulari catabolismo anabolismo E Prodotti di scarto poveri di energia CO 2 H 2 O NH 3 Molecole semplici L anabolismo è l insieme delle reazioni che portano alla formazione di molecole complesse a partire da molecole più semplici. Richiede energia

5 Quali sono le molecole che scindiamo per ottenere energia? 6 6 Acido oleico Energia Lavoro

6 Elettroforesi bidimensionale di proteine di E.coli

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8 Proteine Le proteine sono macromolecole a peso molecolare variabile da a oltre dalton Sono costituite da H, C, O e N; il contenuto di N è il 16% del peso secco ed è costante Nelle proteine possono trovarsi S e P in quantità variabile Sono polimeri lineari costituiti dall unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi Ciascuna proteina ha una propria struttura tridimensionale che la rende capace di svolgere specifiche funzioni biologiche

9 Amminoacidi Hanno almeno un gruppo amminico e un gruppo carbossilico -NH 2 -COOH alanina CH 3 CH COOH NH 2 CH 2 NH 2 CH 2 COOH In natura esistono più di 300 amminoacidi, ma soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei mammiferi perché sono gli unici codificati dal DNA

10 Amminoacidi alanina CH 3 CH 2 NH 2 CH NH 2 CH 2 COOH COOH α β Acido 3-aminopropanoico CH 3 CH 2 CH COOH NH 2 CH 3 CH CH 2 COOH NH 2 neurotrasmettitore CH 2 NH 2 CH 2 CH 2 COOH α β γ Acido aminobutirrico In catene più lunghe il gruppo aminico può essere in posizione α, β, γ, ecc. AMINOACIDI naturali sintetici proteici non proteici

11 Gli amminoacidi proteici hanno alcune caratteristiche comuni il gruppo R è diverso per i vari amminoacidi e costituisce la catena laterale o radicale Hanno tutti un atomo di idrogeno H R Cα NH 2 COOH Sono tutti α- amimnoacidi perché il gruppo amminico e il gruppo carbossilico sono legati all atomo di carbonio α Ci sono anche aa liberi, cioè non associati a proteine, con funzioni specializzate: neurotrasmettitori, ormoni CH 3 CH 2 COOH β α Il carbonio α è quello più vicino alla funzione più ossidata

12 Gli amminoacidi sono molecole otticamente attive In tutti gli amminoacidi proteici il carbonio α è asimmetrico (tranne nella glicina) cioè è legato con quattro gruppi chimici diversi Funzione più ossidata in alto NH 2 α H α NH 2 R L amimnoacido R D - amimnoacido Tutti gli amminoacidi proteici sono L-aminoacidi

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14 Proprietà acido-base Quando un amminoacido viene sciolto in H 2 O diventa uno ione dipolare (zwitterione)) che può agire sia come acido (donatore di protoni) che come base (accettore di protoni) Le sostanze che hanno questa doppia natura si definiscono anfòtere o anfoliti il gruppo carbossilico si dissocia H R Cα COO - NH 3 + ph fisiologico circa 7,4 il gruppo amminico si protona

15 La natura del gruppo -R conferisce proprietà diverse a ciascun amminoacido

16 Le proteine animali contengono tutti gli aminoacidi essenziali Le proteine vegetali sono povere o prive di alcuni aminoacidi essenziali es.: il mais è povero di lisina e triptofano

17 Classificazione basata sulla conformazione PROTEINE FIBROSE: hanno una disposizione spaziale caratterizzata da lunghe catene disposte parallelamente a formare strutture allungate lineari o planari. Sono insolubili collageno mioglobina PROTEINE GLOBULARI: la catena polipeptidica si ripiega nello spazio in modo da assumere una forma pseudosferica. Sono solubili

18 PROTEINE Classificazione basata sulla composizione chimica 1.Proteine semplici se costituite solo da amminoacidi 2. Proteine coniugate se alla proteina è legato un gruppo non proteico, indicato con il termine di GRUPPO PROSTETICO Glicoproteine Lipoproteine Nucleoproteine Metalloproteine Fosfoproteine Cromoproteine

19 PROTEINE Classificazione delle proteine basata sulla funzione Proteine responsabili di catalisi enzimatica Proteine di trasporto Proteine di deposito Proteine di difesa Proteine responsabili del movimento Proteine di sostegno meccanico Proteine deputate alla trasmissione dei segnali

20 LEGAME PEPTIDICO È UN LEGAME COVALENTE MOLTO FORTE idrolisi acida o basica HCl 6M o NaOH 4M per 24 ore a 120 C sottovuoto idrolisi enzimatica Enzimi proteolitici a 37 C

21 L unità base ripetuta lungo la catena principale è (NH CαH C=O) Le catene laterali degli aminoacidi sporgono all esterno della catena e non partecipano mai alla formazione del legame peptidico

22 La rotazione è permessa solo intorno al legame N-C α (angolo φ, phi) e al legame C α -C (angolo ψ, psi)

23 Lo scheletro di una catena polipeptidica può essere immaginato come una serie di piani rigidi consecutivi che hanno in comune un punto di rotazione costituito dal carbonio α, da cui sporgono le catene laterali dei diversi amminoacidi

24 Teoricamente φ e ψ possono avere qualsiasi valore compreso tra -180 e +180 Molte combinazioni di angoli (φ, ψ) per gli amminoacidi non sono permesse, a causa delle collisioni steriche fra atomi della catena principale e/o delle catene laterali Si delimitano così solo 3 regioni ben definite corrispondenti alle coppie di valori consentiti

25 Le proteine sono organizzate secondo quattro livelli strutturali Struttura primaria: è la sequenza lineare degli aminoacidi dal N terminale al C terminale Struttura secondaria: conformazioni regolari dovute principalmente ripiegamento della catena polipeptidica su se stessa Struttura terziaria: ripiegamento della catena Struttura quaternaria: associazioni tra più catene polipetidiche

26 STRUTTURA PRIMARIA Sequenza degli aminoacidi, cioè l ordine con cui si succedono nella catena polipeptidica Lys-Arg-Glu-Glu-Gly-Gly-Asp-Ser-Lys-Thr-Ala-Ala La sequenza degli aminoacidi non è casuale ma rigorosamente definita dal codice genetico del DNA La struttura primaria stabilisce le strutture successive che la proteina può avere Due proteine con la stessa composizione aminoacidica ma con sequenza diversa sono due proteine diverse Alterazioni della sequenza aminoacidica di una proteina possono provocare la perdita della attività

27 Struttura secondaria La struttura secondaria descrive la conformazione della catena principale di ciascun residuo aminoacidico di quel tratto rispetto a quelli adiacenti Si formano tratti ordinati di struttura secondaria quando una serie di residui aminoacidici vicini adottano angoli φ e ψ simili α-elica struttura β a foglietto ripiegato La STRUTTURA SECONDARIA STRUTTURA SECONDARIA si riferisce alla disposizione regolare della catena polipeptidica in una direzione dello spazio

28 α - Elica E determinata dall avvolgimento elicoidale della catena polipeptidica intorno ad un asse immaginario L avvolgimento è regolare e destrorso L a-elica è stabilizzata dai legami H i che si formano tra i gruppi -C=O e HN- di legami peptidici che si trovano su due spire adiacenti legami intramolecolari

29 Le catene laterali degli aminoacidi sono proiettate all esterno dell elica la struttura ad α-elica viene interrotta dalla presenza della prolina e di aminoacidi con R troppo ingombranti

30 La STRUTTURA BETA è caratterizzata dal ripiegamento a zig-zag zag della catena polipeptidica I beta sheet sono pieghettati: i carboni alfa del legame peptidico si alternano tra sopra e sotto il piano del foglio E stabilizzata da legami H che si formano tra i gruppi CO e NH di legami peptidici di catene adiacenti legami intermolecolari

31 Ripiegamento nello spazio dell intera catena polipeptidica: catena principale e catene laterali Struttura terziaria tratti a struttura disordinata (random coiled) tratti ad α-elica tratti con struttura beta

32 Legami che stabilizzano la struttura terziaria interazioni idrofobiche forze di Van der Waals legami idrogeno catena polipeptidica ponti disolfuro legami ionici

33 Nella struttura terziaria quasi tutte le catene idrofobiche si trovano all'interno e quasi tutte le catene laterali idrofile sull'esterno della proteina ad interagire con l'acqua Le proteine globulari sono compatte in modo da escludere del tutto l'acqua dal loro core idrofobico

34 STRUTTURA QUATERNARIA Associazione di più catene polipeptidiche che vengono dette SUBUNITA Le subunità possono essere uguali (struttura quaternaria OMOGENEA) o diverse (struttura quaternaria ETEROGENEA) Le forze che tengono associati i monomeri sono le stesse che stabilizzano la struttura terziaria

35 Le proteine sono organizzate secondo quattro livelli strutturali Struttura primaria: è la sequenza lineare degli aminoacidi dal N terminale al C terminale Legame covalente: legame peptidico Legami idrogeno tra C=O e NH Legami tra le catene laterali Struttura secondaria: conformazioni regolari dovute principalmente ripiegamento della catena polipeptidica su se stessa Struttura terziaria: ripiegamento della catena Legami deboli: legami idrogeno legami idrofobici legami ionici Struttura quaternaria: associazioni tra più catene polipetidiche

36 Le proteine quando perdono la loro organizzazione strutturale perdono la funzionalità Si dice che le proteine sono denaturate

37 Le proteine denaturate formano degli agglomerati molecolari insolubili, determinati dalla formazione di legami aspecifici

38 Collageno E la proteina più abbondante nel nostro organismo: costituisce circa il 25-30% delle nostre proteine

39 COLLAGENO L unità fondamentale del collageno è il TROPOCOLLAGENO Il TROPOCOLLAGENO (15A x 3000A) è formato da tre catene polipeptidiche avvolte tra loro a costituire una TRIPLA ELICA con andamento destrorso Ogni catena ha una struttura elicoidale sinistrorsa: passo 8,6 A residui per giro 3 incremento per residuo 2,8 A

40 Il collageno è costituito da: glicina 33% prolina e idrossiprolina 33% altri aa 33% x è Sequenza ripetitiva (GLY - x - y) n in genere una prolina o una idrossiprolina La prolina induce una curvatura nella catena polipetidica Non è una struttura ad α elica

41 La tripla elica e e stabilizzata da legami idrogeno tra le catene Le tre catene sono sfalsate: i residui di Gly non sono mai in corrispondenza Gli anelli pirrolidinici delle proline e delle idrossiproline sono rivolti all esterno Le catene laterali ingombranti degli altri AA sono rivolte all esterno Struttura della tripla elica collageno vista da una delle estremità

42 Le molecole di tropocollageno si associano in fibre La catena laterale di alcuni aminoacidi viene modificata con una reazione enzimatica che richiede la vitamina C Nella fibrilla, le molecole di tropocollageno sono unite da legami trasversali (legami crociati) RESISTENZA MECCANICA

43 Amido omopolisaccaride contenente glucosio amilosio 10-20% ,000 unità di glucosio amilopectina 80-90% 10 6 unità di glucosio granuli di amido da semi di pisello colorati con lo iodio

44 Glucosio poliidrossi aldeide nuovo ossidrile, di natura riducente

45 Gli aldosi

46 Glucosio Fruttosio poliidrossi aldeide poliidrossi chetone

47 Fruttosio poliidrossi chetone

48 I chetosi

49 Come due molecole di glucosio si legano fra di loro legame α(1-4) 4)glicosidico legame β(1-4) 4)glicosidico

50 Disaccaridi saccarosio lattosio glucosio fruttosio galattosio glucosio legame 1-41 α-glicosidico legame 1-41 β-glicosidico

51 Polisaccaridi Legame α(1-6) glicosidico Legame α(1-4) glicosidico Amido (piante) Glicogeno (animali)

52 Cellulosa parete cellulare microfibrille di cellulosa nella parete cellulare cellule legame 1-4 β-glicosidico E un omopolisaccaride lineare molecole di cellulosa Non possiamo ricavare glucosio dalla cellulosa perché non siamo in grado di scindere i legami 1-41 β glicosidici quando sono presenti in un polimero

53 glucosio fruttosio monosaccaridi saccarosio lattosio disaccaridi amido glicogeno polisaccaridi

54 trigliceridi glicerolo CH 2 CH CH 2 CH 2 CH CH 2 OH OH OH H 2 OO O C H 2 OO O C H 2 OO O (CH ) n 2 CH 3 legame estere (CH ) n 2 CH 3 C (CH 2) n CH 3 O + 3 HO C (CH 2) n CH 3 acido grasso

55 Acidi grassi R CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 COO - δ γ β α Le catene di atomi di C, catene alifatiche, possono essere lunghe anche atomi di C Acidi grassi insaturi R CH 2 CH CH CH 2 COO - H H H C C C C cis H trans

56 olio burro liquido a temperatura ambiente Ricco in acidi grassi insaturi solido a temperatura ambiente Ricco in acidi grassi saturi

57 Fosfolipidi O CH 2 O C O (CH ) n 2 CH 3 CH CH 2 O O C O (CH ) n 2 CH 3 CP (CH O 2CH ) n 2 CH 3 COO - O - NH 3 + acido fosfatidil fosfatidico serina

58 Fosfolipidi

59 Colesterolo

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61 Struttura della membrana cellulare fosfogliceride sfingomielina colesterolo testa idrofilica coda idrofobica

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