LIVELLI DI STRUTTURA DELLE PROTEINE

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1 FUNZIONI E STRUTTURA DELLE PROTEINE PROF.SSA AUSILIA ELCE

2 Indice 1 INTRODUZIONE LIVELLI DI STRUTTURA DELLE PROTEINE MODIFICHE POST TRADUZIONALI BIBLIOGRAFIA di 15

3 1 Introduzione L attività fisiologica svolta dalle proteine è possibile soltanto raggiungendo una disposizione spaziale ottimale e dopo una serie di modifiche che avvengono a livello post-traduzionale. Le principali funzioni svolte da queste molecole sono le seguenti: ruolo strutturale (es. cheratina, collagene, elastina, tubulina); proteine contrattili (es. miosina, actina); riserva energetica, dopo zuccheri e lipidi; enzimi; anticorpi; ormoni (es.insulina, glucagone, GH); proteine di trasporto (es. emoglobina, mioglobina, transferrina, albumina). Le proteine vengono sintetizzate inizialmente sotto forma di catene più o meno lunghe di aminoacidi. Gli aminoacidi rappresentano una classe di composti costituiti da carbonio, azoto, idrogeno ed ossigeno la cui formula di struttura generale è rappresentata in figura 1. 3 di 15

4 Figura 1:Tutti gli aminoacidi sono caratterizzati da una struttura chimica simile, la quale presenta un carbonio centrale al quale è legato covalentemente un idrogeno (H), un gruppo aminico (NH 2 ), un gruppo carbossilico (COOH) ed infine una catena laterale (R) variabile e differente da aminoacido ed aminoacido. E proprio la catena laterale a determinare le differenze specifiche da aminoacido ad aminoacido. Le caratteristiche della catena laterale influenzano profondamente la struttura della proteina in cui tali aminoacidi sono inseriti, determinandone il ripiegamento e dunque l assetto tridimenzionale, le interazioni con il microambiente di appartenenza, la funzionalità stessa della proteina. La sintesi di una catena polipeptidica avviene grazie alla formazione di un legame tra due a più aminoacidi. Tale legame è chiamato peptidico ed è determinato dalle interazioni che avvengono tra il gruppo carbossilico di un aminoacido ed il gruppo aminico di un secondo 4 di 15

5 aminoacido. In seguito alla formazione di un legame peptidico viene liberata una molecola d acqua (fig 2). Figura 2 La sintesi proteica avviene all interno del citoplasma ed è operata dai ribosomi. Tali complessi hanno forma globulare e si compongono di due subunità. Possono essere presenti in forma libera nel citoplasma, sul reticolo endoplasmatico rugoso e sulla membrana nucleare. La loro funzione è quella di sintetizzare le proteine partendo da un filamento di RNA messaggero, precedentemente sintetizzato all interno del nucleo e successivamente esportato nel citoplasma (Fig 3). 5 di 15

6 Figura 3: I ribosomi provvedono alla traduzione dell RNA messaggero neosintetizzato nel nucleo a partire dal DNA in una catena polipeptidica (costituita da una sequenza di aminoacidi) che, dopo ulteriori modifiche post-traduzionali darà vita ad una proteina funzionale. Il reticolo endoplasmatico ospita la maggior parte dei ribosomi. Questa complessa rete di tubuli, sacchi e canali comunicanti, si apre a livello della membrana nucleare. Le pareti dei tubuli sono costituite anch esse da membrana. Distinguiamo due diverse tipologie di reticolo endoplasmatico: il reticolo endoplasmatico ruvido, che presenta sulla superficie esterna milioni di minuscoli granuli, detti ribosomi deputati alla sintesi delle proteine a partire dall RNA messaggero che viene prodotto nel nucleo ed esportato nel citoplasma. Il reticolo endoplasmatico è inoltre implicato nel ripiegamento iniziale delle catene polipeptidiche neoformate dai ribosomi, tale ripiegamento è fondamentale per la corretta funzionalità delle proteine. il reticolo endoplasmatico liscio è responsabile della sintesi dei lipidi, specialmente gli steroidi nelle cellule secernenti questo tipo di ormoni. Nelle cellule epatiche, ad 6 di 15

7 esempio, è sede dei processi di disintossicazione di farmaci e composti tossici. Lo spazio compreso tra le membrane è utilizzato per immagazzinare e trasferire molecole da un punto all'altro della cellula. Il trasferimento dell informazione contenuta nel DNA è determinato da un processo denominato trascrizione, il quale ha sede all interno del nucleo cellulare. I geni che vengono trascritti e che danno luogo alla sintesi di una proteina sono generalmente anche chiamati codificanti e vengono ospitati in regioni del genoma accessibili da parte di specifici fattori che consentono a tali geni di essere espressi, ovvero di dar vita ad un prodotto proteico (Fig.4). Figura 4: le tappe della sintesi proteica La figura 5 illustra schematicamente i processi che avvengono nel ribosoma: l RNA messaggero è legato ad una delle due subunità del ribosoma (quella inferiore), il trna in ingresso al ribosoma si lega nel sito di riconoscimento del messaggero, collocato sulla subunità maggiore. Il trna interagisce con il suo anticodone con in codone presente sul messaggero. L amminoacido 7 di 15

8 trasportato dal trna viene legato alla catena peptidica in crescita. Il trna può dunque abbandonare il ribosoma. Figura 5 8 di 15

9 2 Livelli di struttura delle proteine Una volta prodotte, le proteine vengono avviate all interno della cellula attraverso un percorso volto all acquisizione di una determinata conformazione tridimensionale, che viene anche denominata conformazione nativa. La conformazione nativa rappresenta quella biologicamente attiva ed è raggiunta attraverso il passaggio a vari livelli di struttura di complessità crescente. In figura 6 vengono schematizzati i livelli di struttura acquisiti dalle proteine durante il loro processo di maturazione. Figura 6 La struttura primaria della proteina è riferita alla semplice sequenza lineare di aminoacidi che compongono la catena polipeptidica. Tale sequenza possiede un orientamento che viene attribuito convenzionalmente alle estremità dei residui terminali della catena a seconda del fatto che questi ultimi possano avere un residuo aminico libero da legami (N-terminale) oppure un residuo carbossilico libero da legami (C-terminale) (Fig.7). 9 di 15

10 Figura 7 La struttura secondaria è, invece, costituita dalla conformazione ordinata che i vari segmenti della catena possono assumere nello spazio. Le strutture o motivi secondari più diffusi in natura sono rappresentati dalle alfa eliche e dai foglietti beta. Le alfa eliche sono strutture la cui conformazione spaziale rassomiglia ad un elica che si avvolge in senso destrorso. Gli aminoacidi facenti parte di questa struttura sono orientati in maniera tale che i residui delle catene laterali sporgono verso l esterno e sono in grado di stabilire interazioni deboli tra loro in maniera tale che per ogni giro d elica siano previsti in media 3,6 aminoacidi. Il foglietto beta, invece, è caratterizzato da una struttura planare composta da 5-10 aminoacidi che stabiliscono interazioni deboli attraverso i gruppi aminici e carbossilici. Generalmente i foglietti beta sono composti da ripetizioni degli aminoacidi serina, glicina ed alanina. Possiamo, inoltre, distinguere i foglietti beta in parallelo ed antiparallelo a seconda del fatto che le due sequenze di aminoacidi interagenti siano orientate entrambe nello stesso senso (N-terminale con N-terminale) oppure in senso opposto (N-terminale con C-terminale) (Fig.8). 10 di 15

11 Figura 8 I motivi beta sono spesso uniti gli uni agli altri da aminoacidi che non formano particolari strutture secondarie e che sono detti loop. Un esempio di proteina caratterizzata quasi esclusivamente da foglietti beta è rappresentato dalla fibroina (contenuta nella seta) oppure dalle proteine che compongono la ragnatela (Fig. 9). Figura 9 La struttura terziaria di una proteina è l organizzazione tridimensionale che la proteina assume nello spazio e rappresenta l ulteriore ripiegamento della catena polipeptidica. Essa dipende 11 di 15

12 dalla struttura primaria della proteina, poiché è caratterizzata da interazioni chimiche deboli tra i gruppi laterali degli amminoacidi. La struttura quaternaria è caratteristica soltanto di alcuni tipi di proteine costituite da più catene polipeptidiche dette subunità che si assemblano nello spazio. Le varie subunità sono unite mediante interazioni deboli, possono avere funzioni differenti (es. subunità catalitiche e subunità regolatorie negli enzimi allosterici) oppure svolgere la stessa funzione (es. emoglobina); funzionare in modo indipendente l una dall altra o funzionare in modo cooperativo. 12 di 15

13 3 Modifiche post traduzionali Le modifiche post traduzionali sono rappresentate da modifiche alla proteina, indispensabili per la sua funzionalità e necessarie per il raggiungimento della conformazione nativa. Di seguito sono riportate le principali modifiche operate sulle proteine. 1.MODIFICAZIONI AMMINO-TERMINALE E CARBOSSI-TERMINALE; -metionina negli eucarioti, -altri residui N-terminali o C-terminali possono essere rimossi enzimaticamente non essendo presenti nella proteina matura. Il 50% delle proteine eucariotiche presenta un residuo N- terminale N-acetilato. 2. PERDITA DELLE SEQUENZE SEGNALE; - i primi aminoacidi N-terminali rappresentano segnali importanti per dirigere la proteina verso la destinazione finale (compartimenti cellulari, membrana, etc.). La sequenza segnale viene rimossa mediante proteolisi. 3. MODIFICAZIONI DI SINGOLI AMINOACIDI; -fosforilazione enzimatica dei gruppi ossidrilici sulla serina, tirosina e treonina, -carbossilazione della glutammina, - metilazione di lisina e glutammina. 13 di 15

14 4. AGGIUNTA DI CATENE LATERALI DI CARBOIDRATI; -formazione di legami covalenti con carboidrati durante o dopo la sintesi della catena polipeptidica su residui di acido aspartico, serina o treonina (O-glicosilazione), è tipico di proteine che svolgono la loro funzione al di fuori della cellula (proteoglicani lubrificanti che ricoprono le membrane mucose, proteine di riconoscimento). 5. AGGIUNTA DI RADICALI alchilici, miristoile, isoprenilici; 6. AGGIUNTA DI GRUPPI PROSTETICI, ad esempio la biotina viene legata covalentemente all enzima acetil-coa Carbossilasi oppure il gruppo eme, che fa parte dell emoglobina; 7. MODIFICAZIONI PROTEOLITICHE, il taglio proteolitico di precursori inattivi per produrre molecole proteiche a più basso peso molecolare funzionalmente attive, come ad esempio è il caso dell insulina o del collageno. 14 di 15

15 Bibliografia Nelson L., Cox M. M. I principi di biochimica di Lehninger. Edizione Zanichelli Barrett K. E., Barman S. M., Boitano S., Brooks H. L. Fisiologia Medica di Ganong. Piccin 15 di 15

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