Introduzione alla biologia della cellula. Lezione 2 Le biomolecole

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1 Introduzione alla biologia della cellula Lezione 2 Le biomolecole

2 Tutte le molecole contenute nelle cellule sono costituite da composti del carbonio Zuccheri Lipidi Proteine Acidi nucleici

3 Polimeri Sono macromolecole formate da unità (MONOMERI) legate da legami covalenti OMOPOLIMERI La molecola deriva dall associazione di monomeri identici (es. glicogeno) ETEROPOLIMERI Derivano dall associazione di due o più specie molecolari

4 Zuccheri Formula (CH 2 O) n MONOSACCARIDI DISACCARIDI OLIGOSACCARIDI POLISACCARIDI (catene lineari o ramificate; omopolisaccaridi o eteropolisaccaridi)

5 Zuccheri ciclici PENTOSI (n=5) ribosio, desossiribosio ESOSI (n=6) glucosio, galattosio, fruttosio

6 GALATTOSIO FRUTTOSIO CICLIZZAZIONE D-GLUCOSIO

7 Legame glicosidico (o glucosidico) E un legame COVALENTE che si forma tra l ossidrile (-OH) di un monosaccaride e il gruppo alcoolico (CHOH) di un altro monosaccaride.

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9 Lipidi Lipidi semplici (apolari): esteri di acidi grassi con diversi alcooli (quindi semplicemente acido grasso + alcool) Lipidi complessi (parzialmente polari): esteri di acidi grassi con alcooli + R (gruppi fosfato, glicidico e solfato) Steroidi (steroli): colesterolo strutturale (e non circolante)

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11 Lipidi semplici ACIDI GRASSI: catene carboniose di diversa lunghezza Acidi grassi saturi Acidi grassi insaturi (doppio legame) ALCOOL Il legame si forma tra il gruppo carbossilico (polare) e il gruppo OH

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14 Lipidi complessi R=gruppo glicidico R=gruppo solfato GLICOLIPIDI SOLFOLIPIDI R=gruppo fosfato FOSFOLIPIDI: sono i lipidi maggiormente presenti nelle cellule; sono molecole polari; residui idrofilici conferiscono alla molecola carattere anfipatico.

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17 Steroidi COLESTEROLO Entra nella costituzione della membrana cellulare con funzioni diverse da quelle dei fosfolipidi Ha una struttura RIGIDA Ha una estesa regione idrofoba e un gruppo OH idrofilo

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19 Proteine I monomeri che costituiscono le proteine sono gli AMINOACIDI Gli AA interagiscono tra loro formando un legame covalente molto stabile, il LEGAME PEPTIDICO A seconda del numero di residui legati tra loro distinguiamo dipeptidi, tripeptidi, oligopeptidi e polipeptidi

20 Gruppo amminico (basico) Gruppo carbossilico (acido) R Determina la differenza fra gli aminoacidi Il più semplice degli aminoacidi è la GLICINA (R=H) L acido aspartico ha due gruppi acidi La lisina ha due gruppi basici

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22 Legame peptidico

23 Struttura primaria I residui R possono essere anche tutti diversi tra loro Per polipeptide si intende una CATENA LINEARE di aminoacidi E una STRUTTURA PRIMARIA delle proteine

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25 Strutture secondarie La catena polipeptidica lineare può ripiegarsi in tre modi diversi α-elica Piani β Random coil Ogni ripiegamento è dovuto alla presenza di aminoacidi specifici (la sequenza primaria è importante nel determinare la struttura secondaria)

26 α-elica Struttura regolare: la catena è avvolta a spirale E dovuta a una SPECIFCA SEQUENZA di aminoacidi che permetta certi legami Il gruppo reattivo di un carbonio può reagire con l azoto di un altro aminoacido si formano così LEGAMI A IDROGENO (deboli)

27 La struttura deriva dal ripiegamento elicoidale dello scheletro peptidico delle proteine che si presenta arrotolato attorno ad un asse longitudinale (immaginario) e stabilizzato da legami idrogeno tra il gruppo NH di un legame peptidico e quello C=O di quello immediatamente sovrastante.

28 Piani β La struttura a piano-beta è formata da una catena polipeptidica più volte ripiegata su se stessa, in cui ogni segmento è orientato in direzione opposta ai due contigui Dove la catena ha tratti paralleli si formano legami fra i vari segmenti (gruppi CO e NH) Il risultato è una struttura piana rigida

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31 Random coil Struttura elicoidale casuale

32 Struttura terziaria E la conformazione definitiva di una proteina E la somma dei ripiegamenti possibili Dipende quindi SEMPRE dalla particolare sequenza primaria degli aminoacidi La proteina svolge correttamente la sua funzione SOLO SE è ripiegata in una struttura terziaria, perché è così che rivolge verso l esterno i gruppi reattivi

33 Se la struttura terziaria è più o meno sferica la proteina sarà globulare (es. actina: catena lineare di monomeri globulari) Se la struttura terziaria ha forma allungata la proteina sarà filamentosa (es. miosina) La corretta struttura terziaria (=forma finale funzionante della proteina) dipende DALLA STRUTTURA PRIMARIA ed è indispensabile per il corretto funzionamento della proteina

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35 Struttura quaternaria La proteina è formata dall unione di più catene polipeptidiche (uguali o diverse) ognuna ripiegata nella sua struttura terziaria

36 Funzioni delle proteine Enzimatiche: proteine con ATTIVITA CATALITICA (accelerano una reazione chimica) Strutturali (cheratina, collagene) Di trasporto (emoglobina) Motorie (miosina) Di deposito o accumulo (caseina) Recettoriali (rodopsina) Segnalatorie (ormoni proteici)

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