Introduzione alla biologia della cellula. Lezione 2 Le biomolecole

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Matteo Greco
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1 Introduzione alla biologia della cellula Lezione 2 Le biomolecole

2 Tutte le molecole contenute nelle cellule sono costituite da composti del carbonio Zuccheri Lipidi Proteine Acidi nucleici

3 Polimeri Sono macromolecole formate da unità (MONOMERI) legate da legami covalenti OMOPOLIMERI La molecola deriva dall associazione di monomeri identici (es. glicogeno) ETEROPOLIMERI Derivano dall associazione di due o più specie molecolari

4 Zuccheri Formula (CH 2 O) n MONOSACCARIDI DISACCARIDI OLIGOSACCARIDI POLISACCARIDI (catene lineari o ramificate; omopolisaccaridi o eteropolisaccaridi)

5 Zuccheri ciclici PENTOSI (n=5) ribosio, desossiribosio ESOSI (n=6) glucosio, galattosio, fruttosio

6 GALATTOSIO FRUTTOSIO CICLIZZAZIONE D-GLUCOSIO

7 Legame glicosidico (o glucosidico) E un legame COVALENTE che si forma tra l ossidrile (-OH) di un monosaccaride e il gruppo alcoolico (CHOH) di un altro monosaccaride.

9 Lipidi Lipidi semplici (apolari): esteri di acidi grassi con diversi alcooli (quindi semplicemente acido grasso + alcool) Lipidi complessi (parzialmente polari): esteri di acidi grassi con alcooli + R (gruppi fosfato, glicidico e solfato) Steroidi (steroli): colesterolo strutturale (e non circolante)

11 Lipidi semplici ACIDI GRASSI: catene carboniose di diversa lunghezza Acidi grassi saturi Acidi grassi insaturi (doppio legame) ALCOOL Il legame si forma tra il gruppo carbossilico (polare) e il gruppo OH

14 Lipidi complessi R=gruppo glicidico R=gruppo solfato GLICOLIPIDI SOLFOLIPIDI R=gruppo fosfato FOSFOLIPIDI: sono i lipidi maggiormente presenti nelle cellule; sono molecole polari; residui idrofilici conferiscono alla molecola carattere anfipatico.

17 Steroidi COLESTEROLO Entra nella costituzione della membrana cellulare con funzioni diverse da quelle dei fosfolipidi Ha una struttura RIGIDA Ha una estesa regione idrofoba e un gruppo OH idrofilo

19 Proteine I monomeri che costituiscono le proteine sono gli AMINOACIDI Gli AA interagiscono tra loro formando un legame covalente molto stabile, il LEGAME PEPTIDICO A seconda del numero di residui legati tra loro distinguiamo dipeptidi, tripeptidi, oligopeptidi e polipeptidi

20 Gruppo amminico (basico) Gruppo carbossilico (acido) R Determina la differenza fra gli aminoacidi Il più semplice degli aminoacidi è la GLICINA (R=H) L acido aspartico ha due gruppi acidi La lisina ha due gruppi basici

22 Legame peptidico

23 Struttura primaria I residui R possono essere anche tutti diversi tra loro Per polipeptide si intende una CATENA LINEARE di aminoacidi E una STRUTTURA PRIMARIA delle proteine

25 Strutture secondarie La catena polipeptidica lineare può ripiegarsi in tre modi diversi α-elica Piani β Random coil Ogni ripiegamento è dovuto alla presenza di aminoacidi specifici (la sequenza primaria è importante nel determinare la struttura secondaria)

26 α-elica Struttura regolare: la catena è avvolta a spirale E dovuta a una SPECIFCA SEQUENZA di aminoacidi che permetta certi legami Il gruppo reattivo di un carbonio può reagire con l azoto di un altro aminoacido si formano così LEGAMI A IDROGENO (deboli)

27 La struttura deriva dal ripiegamento elicoidale dello scheletro peptidico delle proteine che si presenta arrotolato attorno ad un asse longitudinale (immaginario) e stabilizzato da legami idrogeno tra il gruppo NH di un legame peptidico e quello C=O di quello immediatamente sovrastante.

28 Piani β La struttura a piano-beta è formata da una catena polipeptidica più volte ripiegata su se stessa, in cui ogni segmento è orientato in direzione opposta ai due contigui Dove la catena ha tratti paralleli si formano legami fra i vari segmenti (gruppi CO e NH) Il risultato è una struttura piana rigida

31 Random coil Struttura elicoidale casuale

32 Struttura terziaria E la conformazione definitiva di una proteina E la somma dei ripiegamenti possibili Dipende quindi SEMPRE dalla particolare sequenza primaria degli aminoacidi La proteina svolge correttamente la sua funzione SOLO SE è ripiegata in una struttura terziaria, perché è così che rivolge verso l esterno i gruppi reattivi

33 Se la struttura terziaria è più o meno sferica la proteina sarà globulare (es. actina: catena lineare di monomeri globulari) Se la struttura terziaria ha forma allungata la proteina sarà filamentosa (es. miosina) La corretta struttura terziaria (=forma finale funzionante della proteina) dipende DALLA STRUTTURA PRIMARIA ed è indispensabile per il corretto funzionamento della proteina

35 Struttura quaternaria La proteina è formata dall unione di più catene polipeptidiche (uguali o diverse) ognuna ripiegata nella sua struttura terziaria

36 Funzioni delle proteine Enzimatiche: proteine con ATTIVITA CATALITICA (accelerano una reazione chimica) Strutturali (cheratina, collagene) Di trasporto (emoglobina) Motorie (miosina) Di deposito o accumulo (caseina) Recettoriali (rodopsina) Segnalatorie (ormoni proteici)

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