CORSO DI BIOCHIMICA PER INGEGNERIA BIOMEDICA I ESERCITAZIONE

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Agnese Elia
7 anni fa
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1 CORSO DI BIOCHIMICA PER INGEGNERIA BIOMEDICA I ESERCITAZIONE 1) Che tipo di ibridazione ha il carbonio coinvolto nel doppio legame degli alcheni? Descrivi brevemente.

2 Alcheni Ibridazione sp 2 2s p x p y p z 2s p x p y p z promozione ibridazione 1s 1s 1s Legame π Origina dalla sovrapposizione laterale di orbitali p situati su atomi adiacenti sp 2 sp 2 Trigonale planare 120

3 Legame π : Origina dalla sovrapposizione laterale di orbitali p situati su atomi adiacenti È impedita la rotazione intorno al doppio legame C=C Gli orbitali sp 2 giacciono tutti sullo stesso piano Il legame C=C è più corto del legame C-C: doppietti elettronici condivisi = nuclei più vicini

4 2) Dare il nome IUPAC ai seguenti composti n. Atomi di C: propan Gruppi funzionali : olo 2-propanolo Cis 2-butene Trans 2-butene

5 3) Ciclizzare la molecola del fruttosio partendo dalla sua forma lineare. a) Che tipo di reazione è? b) Che gruppi funzionali sono coinvolti?

6 CICLIZZAZIONE DEL FRUTTOSIO: Il fruttosio forma un anello facendo reagire il gruppo aldeidico con un ossidrile nella catena β

7 I COMUNI MONOSACCARIDI HANNO STRUTTURE CICLICHE *

8 4) Disegnare in forma ciclica: a) un dimero del glucosio con un legame β (1 4) (entrambe le molecole di glucosio nella configurazione β) b) un dimero del glucosio con legame α (1 6) a) Cellobiosio O-β-D-glucopiranosil (1 4) β-d-glucopiranosio b) Isomaltosio O-α-D-glucopiranosil (1 6) α-d-glucopiranosio

9 5) Disegnare una molecola del disaccaride Lattosio. Da quali monosaccaridi è costituito? Di che tipo di reazione si tratta? Che legame si forma tra le unità monosaccaridiche?

10 DISACCARIDI Due MONOSACCARIDI uniti da legame O-glicosidico

11 DISACCARIDI Due MONOSACCARIDI uniti da legame O-glicosidico Estremità riducente

12 6) Scrivere la proiezione di Fisher del D-ribosio e del suo enantiomero. Come si chiama?

13 n centri chiralici =2 n stereoisomeri H H Enantiomeri CHO CHO C C OH OH CH 2 OH HO C H HO C H CH 2 OH Enantiomeri CHO C HO H C OH H O C H H O C H H C OH CH 2 OH C H 2 OH D-Eritrosio L-Eritrosio L-Treosio D-Treosio Epimeri differiscono tra loro soltanto per la configurazione attorno ad un atomo di C chiralico

14 ATTENZIONE!!! NON SONO ENANTIOMERI Se Differiscono per la configurazione attorno ad un solo carbonio chirale sono anche detti EPIMERI

15 7)Quali sono le funzioni dei carboidrati in natura?

16 Carboidrati: funzioni Fornire energia chimica Sostegno (parete cellulare vegetale) Protezione (parete batterica) Lubrificanti delle giunture scheletriche Adesione tra cellule "Riconoscimento" cellulare

17 8) Data la seguente sequenza per uno dei filamenti di un oligonucleotide a doppia elica: 5 ACCGTAAGGCTTTAG 3 scrivete la sequenza del filamento del DNA complementare

18 Nel DNA I contenuti di adenina sono sempre uguali a quelli di timina I contenuti di citosina sono sempre uguali a quelli di guanina Regola di Chargaff

19 Questa osservazione ha condotto ad una conclusione: Il DNA e costituito da due filamenti Ogni base di un filamento e legata con una base dell altro filamento (base complementare) mediante legami idrogeno L adenina si lega sempre alla timina, la guanina si lega sempre alla citosina Tra le coppie A-T si possono formare due legami idrogeno Tra le coppie C-G si possono formare tre legami idrogeno

20 Disposizione dei legami Idrogeno nelle coppie di basi

21 8) Data la seguente sequenza per uno dei filamenti di un oligonucleotide a doppia elica: 5 ACCGTAAGGCTTTAG 3 scrivete la sequenza del filamento del DNA complementare 5 ACCGTAAGGCTTTAG 3 3 TGGCATTCCGAAATC 5

22 9) I due filamenti complementari del DNA a doppia elica: (Rispondete V o F) a) sono tenuti insieme da interazioni idrofobiche. b) sono tenuti insieme da legami a idrogeno. c) contengono una quantità uguale di ciascuna delle quattro basi azotate in ciascun filamento. d) L adenina e la timina di eliche complementari sono tenute insieme da tre legami idrogeno.

23 10) Scrivete la struttura di una porzione di amido che consenta di evidenziare le parti funzionali, indicando quali tipi di legami sono coinvolti. Quali sono le differenze strutturali con la cellulosa?

24 POLISACCARIDI OMOPOLISACCARIDI ETEROPOLISACCARIDI 1 solo tipo di unità monomerica 2 o più tipi di unità monomeriche

25 Omopolisaccaridi di riserva: Amido polimeri di α-glucosio amilosio: catena lineare amilopectina: catena ramificata (ramificazioni ogni 24/30 residui)

26 Omopolisaccaridi con funzione strutturale: CELLULOSA polimeri di β-glucosio Legami β1 4 Non presenta ramificazioni

27 11) Disegnare la struttura di un tripeptide a scelta, indicando: a) I residui aminoacidici costituenti b) I piani ammidici c) Descrivere le caratteristiche del legame peptidico.

28 Il legame Peptidico Reazione di condensazione

29 Il legame Peptidico Dipolo Più corto di un legame singolo Ha parziale carattere di doppio legame È rigido, non permette deformazioni e rotazioni attorno al legame C-N

30 Piano ammidico ψ φ nel legame peptidico gli atomi di O, C, N e H sono rigidamente sullo stesso piano il legame C-C α ed legame N-C α sono legami singoli perciò è possibile la libera rotazione

31 Ciascun carbonio α appartiene contemporaneamente a due piani peptidici, i quali formano un angolo diedro Il legame peptidico è quasi sempre di tipo trans in quanto l impedimento sterico tra gruppi R di aminoacidi contigui rende poco stabile la configurazione cis rispetto a quella trans

32 12) Indicare se le seguenti affermazioni riguardanti l istidina sono vere o false. a) Contiene un secondo gruppo amminico primario b) si classifica come amminoacido acido c) contiene un anello imidazolico d) contiene un gruppo carbossilico nella catena laterale e) è implicato nella formazione di ponti disolfuro

33 13) Quale è il nome della molecola qui rappresentata? A quale classe di biomolecole appartiene? Elenca tutte le molecole che conosci che contengono la struttura qui rappresentata

34 Nucleotidi: Basi azotate

35 Legame N-β-glicosidico

Adenosina MonoFosfato AMP Legame FOSFOESTERE mostra le proprietà dei normali esteri fosforici, relativamente resistenti all idrolisi Adenosina

36 Adenosina MonoFosfato AMP Legame FOSFOESTERE mostra le proprietà dei normali esteri fosforici, relativamente resistenti all idrolisi Adenosina DiFosfato ADP ADP e ATP hanno gruppi fosforilici addizionali uniti per mezzo di legami a ponte di ossigeno P O P, che hanno le caratteristiche dei legami fosfoanidridici. Legami FOSFOANIDRIDICI Adenosina TriFosfato ATP Tali legami possiedono una energia Libera di idrolisi molto elevata, e vengono definiti legami ricchi di energia. La scissione di tali legami rende quindi disponibile molta energia, utilizzabile per rendere possibili reazioni endoergoniche.

38 14) Quali delle seguenti affermazioni sulla struttura terziaria delle proteine è vera a) la struttura terziaria è stabilizzata esclusivamente da legami covalenti b) è stabilizzata da un grande numero di legami idrogeno c) è data dalla regolare ripetizione di motivi strutturali d) Non sono mai presenti interazioni di tipo idrofobico

39 Struttura terziaria delle proteine

40 Struttura terziaria delle proteine

41 Struttura terziaria delle proteine

Struttura terziaria delle proteine Residui Polari Residui Apolari Gli amminoacidi apolari tendono a sfuggire il contatto con l acqua e guidano interi segmenti della proteina ad

42 Struttura terziaria delle proteine Residui Polari Residui Apolari Gli amminoacidi apolari tendono a sfuggire il contatto con l acqua e guidano interi segmenti della proteina ad occupare zone più interne della macromolecola ripiegata Gli amminoacidi polari si trovano più frequentemente sulla superficie della proteina stessa, a contatto con le molecole d acqua

43 15) Descrivere sinteticamente le caratteristiche strutturali delle -eliche, dei filamenti e dei ripiegamenti ( -turn), indicando anche in che modo sono stabilizzate le diverse strutture

Struttura secondaria delle proteine Tipica disposizione spaziale dei residui amminoacidici che sono adiacenti nella struttura primaria.

44 Struttura secondaria delle proteine Tipica disposizione spaziale dei residui amminoacidici che sono adiacenti nella struttura primaria. Ripiegamento della catena polipeptica la cui catena principale si dispone nello spazio tridimensionale formando una struttura ripetitiva. Conformazione: organizzazione spaziale degli atomi di una proteina. α-elica, β-foglietto

45 Struttura secondaria delle proteine 1) INTERAZIONI IDROFOBICHE: Le catene laterali degli amminoacidi idrofobici tendono a raggrupparsi all interno delle proteine 2) LEGAMI H Massimo numero all interno della proteina

46 Struttura secondaria delle proteine: α elica N C C=O α - eliche delle proteine: destrorsa ogni giro di elica 3,6 residui di amminoacidi passo = 3,6 residui

amminoacido forma un legame H con il gruppo N-H dell

47 Struttura secondaria delle proteine: α elica stabilizzata da legami idrogeno il gruppo C=O di un amminoacido forma un legame H con il gruppo N-H dell amminoacido che si trova 4 residui più avanti nella stessa catena

48 Struttura secondaria delle proteine: α elica stabilizzata da legami idrogeno L atomo di ossigeno del legame peptidico di ogni aminoacido forma legame idrogeno con l idrogeno del legame peptidico del quarto aminoacido successivo

49 PROLINA & GLICINA: residui incompatibili con la struttura dell α-elica Dove c è una prolina c è un ripiegamento

50 Struttura secondaria delle proteine: Stabilizzato tramite legami idrogeno Foglietto β tra segmenti adiacenti della catena polipeptidica

51 Struttura secondaria delle proteine: Foglietto β

52 Ripiegamenti β Collegano le estremità di due segmenti adiacenti con strutture ad α elica oppure a foglietto β

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