Proteine ed acidi nucleici

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Marco Casagrande
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1 Proteine ed acidi nucleici Prof.ssa Flavia Frabetti aa PRTEINE dal greco al 1 posto costituiscono il 50% circa del peso secco della maggior parte degli organismi viventi composti quaternari (,,, N) macromolecole organiche, molecole informazionali, polimeri di aminoacidi molecole estremamente varie dal punto di vista funzionale (la flessibilità di funzione è dovuta a quella di struttura) 1

carbossilico PLRI (R idrofobici) PLRI (R

2 FUNZINI DELLE PRTEINE STRUTTURLI NTRTTILI DI TRSPRT DI DIFES ENZIMTIE RMNLI REETTRILI FTTRI DI TRSRIZINE PRTEINE 50% peso secco cellula struttura sofisticata MINIDI N 3 + gruppo aminico R catena laterale 20 diversi: _ gruppo carbossilico PLRI (R idrofobici) PLRI (R idrofilici) INIZZBILI IDI (R carico -) BSII (R carico +) 2

In base alla catena laterale si possono distinguere 3 gruppi di aa: atena laterale: non polare, aa idrofobici polare non carico, aa idrofili polare

3 In base alla catena laterale si possono distinguere 3 gruppi di aa: atena laterale: non polare, aa idrofobici polare non carico, aa idrofili polare carico, aa idrofili aa basici (+) aa acidi (-) PRTEINE TENE PLIPEPTIDIE da decine a migliaia di monomeri N 2 N R R N 2 R N R 2 LEME PEPTIDI N 2 N N R R R 3

sequenza specifica di aa legati da LEMI VLENTI l ordine degli aa non è casuale dipende

4 sequenza degli aminoacidi peculiare conformazione FUNZINE NFRMZINE PRTEINE 4 LIVELLI DI STRUTTUR PRIMRI SENDRI TERZIRI QUTERNRI LIVELLI DI STRUTTUR Struttura primaria sequenza specifica di aa legati da LEMI VLENTI l ordine degli aa non è casuale dipende dall informazione genetica il cambiamento anche di un solo aa può influenzare la funzione 4

La funzione di una proteina dipende dalla specifica conformazione.

questo si ripiega spontaneamente per assumere la conformazione funzionale specifica, detta NFRMZINE

.. Struttura secondaria strutture date dall avvolgimento e/o ripiegatura di segmenti stabilizzate

5 La funzione di una proteina dipende dalla specifica conformazione. Per conformazione si intende la forma tridimensionale Quando una cellula sintetizza un polipeptide, questo si ripiega spontaneamente per assumere la conformazione funzionale specifica, detta NFRMZINE NTIV Dunque la struttura primaria si complica... Struttura secondaria strutture date dall avvolgimento e/o ripiegatura di segmenti stabilizzate da legami a tra il gruppo -N- e -- di legami peptidici diversi, disposti regolarmente lungo lo scheletro peptidico. Le principali sono: α elica legami a idrogeno β-foglietto o foglietto β 5

disolfuro (S-S) tra cisteine α-elica β-foglietto STRUTTUR

6 struttura TERZIRI RIPIEMENT IRRELRE DELLE TENE R E DEI VRI MINIDI LEMI: - legami a - legami ionici - interazioni idrofobiche -ponti disolfuro (S-S) tra cisteine α-elica β-foglietto STRUTTUR TERZIRI: interazioni e stabilità legami a idrogeno α- elica β- foglietto 6

Struttura quaternaria unione di 2 o più catene

subunità elicoidali superavvolte emoglobina =

tipo α e 2 di tipo β Struttura degli anticorpi (b) =

7 Struttura quaternaria unione di 2 o più catene polipeptidiche le singole catene si chiameranno subunità della proteina Es.: collageno = proteina fibrosa costituita da 3 subunità elicoidali superavvolte emoglobina = proteina globulare costituita da 4 subunità, 2 di tipo α e 2 di tipo β Struttura degli anticorpi (b) = proteine costituite da 4 catene, 2 pesanti e 2 leggere 2 domini strutturali legano l antigene (g) 7

50-350 aa α-elica β-foglietto dominio subunità proteica molecola proteica (dimero) struttura secondaria

neuropeptidi anticorpo enzima R specifico R specifico sostanza estranea (antigene) substrato funzione

8 aa α-elica β-foglietto dominio subunità proteica molecola proteica (dimero) struttura secondaria struttura terziaria struttura quaternaria sequenza ordinata di aa conformazione nativa Esempi: ormone neuropeptidi anticorpo enzima R specifico R specifico sostanza estranea (antigene) substrato funzione proteica spesso dipende dal riconoscimento di un altra struttura proteica di conformazione complementare proteina proteina B 8

9 DENTURZINE PRTEINE PERDIT DELL STRUTTUR TERZIRI INTTIVIT FUNZINLE VRIE USE - t alta - p - conc. salina RTTUR DEI LEMI Si possono alterare le proteine? denaturazione (urea e β-mercaptoetanolo) rinaturazione 9

10 he cosa determina la struttura primaria di una proteina? l informazione per la sequenza amminoacidica è scritta nel DN IDI NULEII DN acido desossiribonucleico RN acido ribonucleico nel DN sono codificate le istruzioni che programmano tutte le attività cellulari il DN però non è direttamente implicato nella loro realizzazione le proteine sono indispensabili per la realizzazione dei programmi genetici 10

11 DM MLELRE DELL BILI Flusso della informazione genetica: replicazione o duplicazione DN RN proteine trascrizione della informazione traduzione della informazione ESPRESSINE DELL INFRMZINE BILI DN dal progetto proteina alla costruzione 11

12 IDI NULEII ID DESSSIRIBNULEI (DN) ID RIBNULEI (RN) = PLIMERI DI NULETIDI P 5 BSE ZTT 4 ZUER PENTS NULESIDE DENIN () UNIN () ITSIN () TIMIN (T) URILE (U) PURINE PIRIMIDINE P 5 BSE ZTT - P ZUER PENTS RIBSI 2 DESSSI RIBSI 12

13 DN DIFFERENZE STRUTTURLI tra i Nucleotidi di DN e di RN DESSI RIBSI DENIN UNIN ITSIN TIMIN P BSE RN RIBSI ZUER PENTS 2 DENIN UNIN ITSIN URILE BISINTESI DELI IDI NULEII Terminazione 5 - P P Terminazione LEME FSFDIESTERI 13

14 - P - - Legame fosfodiesterico Terminazione 5 - P 5 2 Scheletro zucchero-fosfato legami fosfodiesterici STRUTTUR PERIDI - 3 P P Terminazione 3 14

15 Terminazione 5 - P 5 2 Basi azotate purine - pirimidine STRUTTUR PERIDI - 3 P P 5 2 T 3 Terminazione 3 Una molecola informativa deve essere aperiodica 15

16 DN: 2 catene polinucleotidiche avvolte a spirale Es.scala a pioli I gradini sono le basi azotate appaiate a realizzare coppie di basi (bp da base pair) omplementarietà delle basi complementare a complementare a T Le basi non pongono vincoli alla sequenza lineare delle stesse Il vincolo è invece imposto al filamento opposto sulla base dell ingombro sterico e della STBILITÀ IMI Sequenze DIVERSE, ma MPLEMENTRI 16

5 3 DN Le basi sono appaiate e centrali 3 5 La

filamento di DN doppia elica di DN Eliche

17 5 3 DN Le basi sono appaiate e centrali 3 5 La struttura è stabilizzata da legami a : 2 tra e T 3 tra e I due filamenti sono: MPLEMENTRI e NTIPRRELLI costruzione del nucleotide filamento di DN doppio filamento di DN doppia elica di DN Eliche atiparallele poiché corrono in direzioni opposte avendo la stessa polarità 17

Non è sfuggito alla nostra attenzione il

18 Non è sfuggito alla nostra attenzione il fatto che l appaiamento specifico da noi postulato suggerisce immediatamente un possibile meccanismo per la copiatura del materiale genetico da Watson e rick Nature, Watson e rick: Struttura del DN 18

19 L SEQUENZ di nucleotidi determina l informazione e fa da STMP o MDELL per l altro filamento T T T T T DN trascrizione della informazione RN La sequenza di DN fa da STMP o MDELL per la formazione di RN T T DN U U U RN 19

20 Struttura tridimensionale dell RN con appaiamenti intracatena 20

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