Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di BIOCHIMICA. Angela Chambery Lezione 9

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1 Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di BIOCHIMICA Angela Chambery Lezione 9

2 Funzioni delle proteine Concetti chiave: La varietà strutturale delle proteine consente loro di svolgere un enorme quantità di ruoli biologici specializzati: Proteine strutturali Proteine di trasporto Proteine di protezione difesa Proteine di controllo e regolazione Proteine catalitiche (enzimi) Proteine per il movimento Proteine di riserva La struttura di una proteina determina la sua funzione biologica

3 Proteine strutturali Le proteine strutturali che svolgono nell organismo ruoli di supporto sono spesso proteine fibrose, ovvero proteine di forma allungata che contengono lunghe estensioni di struttura secondaria regolare detti avvolgimenti avvolti (coiled coil). Esempi di proteine fibrose sono: l α α cheratina il collageno la fibroina della seta

4 Collageno Il collageno è la proteina più abbondante dei vertebrati. Le sue fibre sono resistenti e insolubili e sono i principali componenti dei tessuti connettivi come ossa, denti, cartilagine, tendini, matrice fibrosa della pelle e pareti dei vasi sanguigni in grado di resistere a stress meccanici. I mammiferi possiedono circa 30 tipi di catene di collageno. Il tipo I rappresenta il 90% del collagene totale ed entra nella composizione dei principali tessuti connettivi, come pelle, tendini, ossa e cornea ll tipo IV è un componente della membrana basale

5 Collageno La fibra del collagene consiste di 3 catene polipepdiche, avvolte l una intorno all altra a formare la tripla elica del collagene. Le eliche polipeptidiche sinistrorse si avvolgono l una sull altra formando una struttura superelicoidale destrorsa.

6 Collageno Il collageno ha una composizione in amminoacidi caratteristica: circa un terzo dei suoi residui sono Gly; un altro 15-30% è costituito da Pro e 4-idrossiprolina (Hyp). Sono presenti in quantità minori 3-Hyp e 5-idrossilisina (Hyl). Tali residui si formano dopo la sintesi della catena polipeptidica.

7 Collageno Ognuna catena del collagene ha, in prevalenza, una sequenza di tre amminoacidi Gly-X-Y che si ripetono in un segmento lungo circa 1000 amminoacidi dove X è spesso Pro e Y è spesso Hyp. I residui di Gly sono gli unici che si possono adattare ai punti in cui le eliche α si accostano molto strettamente. I residui Pro e Hyp consentono lo stretto avvolgimento della catena polipeptidica del collageno.

8 Collageno Il collageno assume dunque una conformazione elicoidale sinistrorsa con circa tre residui per giro. Tre catene parallele si avvolgono l una sull altra generando un moderato avvolgimento destrorso. Il terzo residuo di ogni catena viene a trovarsi al centro della tripla elica che è così compatta che solo le catene laterali di Gly possono adattarsi in questa regione.

9 Collageno La prolil idrossilasi richiede acido ascorbico (vitamina C) per la sua attività catalitica. Lo scorbuto è una patologia determinata da carenza di vitamina C nella dieta. Per la carenza di Hyp le fibre di collageno non sono organizzate correttamente portando lesioni della pelle, fragilità dei vasi e morte. Tale malattia era endemica tra i marinai per l assenza di cibi freschi nella dieta. L introduzione dei limoni nella dieta dei marinai britannici ridusse l incidenza della malattia.

10 Collageno Diversi tipi di molecole di collageno si associano tra loro generando reticoli o fibre organizzate in fasci. Le molecole di collageno nelle fibre hanno disposizioni sfalsate stabilizzate da interazioni idrofobiche che si generano tra le unità della tripla elica.

11 Collageno Il collageno contiene anche legami covalenti trasversali tra residui di Lys e His che rendono la molecola insolubile. Nei tessuti, il contenuto dei legami trasversali aumenta con l età. Ciò spiega perché la carne degli animali vecchi è più dura rispetto a quelli giovani.

12 Collageno

13 Alpha cheratina La cheratina è la principale componente degli strati epidermici e delle appendici a loro correlate come capelli, corna, unghie e le penne. Le α-cheratine sono presenti nei mammiferi, le β-cheratine negli uccelli e nei rettili. La struttura dell α α-cheratina è formata da due α-eliche che si avvolgono l una sull altra in senso sinistrorso a formare un avvolgimento avvolto o superavvolgimento (coiled coil).

14 Alpha cheratina La conformazione dell avvolgimento avvolto dell α-cheratina dipende dalla sua struttura primaria: il segmento centrale di ogni catena polipeptidica lungo circa 310 residui è costituito da una sequenza di 7 residui (a-g) ripetuta più volte con residui apolari presenti nelle posizioni a e d. Poiché l elica ha 3,6 residui per giro, i residui a e d dell α-cheratina sono allineati su un lato dell α elica.

15 Struttura di ordine superiore della cheratina α Due dimeri si associano testa coda, generando i protofilamenti. I protofilamenti dimerizzano a protofibrille. L associazione di 4 di esse forma la microfibrilla. Le protofibrille sono stabilizzate da ponti disolfurici.

16 La permanente è una operazione di ingegneria biochimica -S-S- -S-S- -S-S- -S-S- -SH HS- HS- -SH HS- -SH HS- Ondulazione -SH Riduzione Ossidazione -SH HS- Tioli -SH HS- -SH HS- -SH HS- HS- -S -S- -SH -S-S- -SH HS-

17 Fibroina della seta Gli insetti e gli aracnidi (ragni) producono vari tipi di seta per fabbricare bozzoli, tele, nidi. La fibroina della seta, la proteina fibrosa che si ottiene da larve di Bombyx mori (il baco della seta) è costituita da foglietti β antiparalleli con catene polipeptidiche che si estendono parallelamente all asse della fibra. Studi di sequenza hanno dimostrato che la fibroina della seta contiene una sequenza di sei residui ripetuta molte volte: (-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-)n I foglietti β si dispongono in modo da formare una struttura microcristallina in cui gli strati contenenti catene laterali di Gly si alternano a strati contenenti catene laterali di Ser e Ala in contatto tra loro. La seta è una delle fibre più resistenti e, pur non essendo estensibile come la lana, costituita da α-cheratine, è estremamente flessibile perché i foglietti vicini sono stabilizzati da interazioni deboli di Van der Waals

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