I gruppi R differenziano i 20 amminoacidi standard. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica

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1 Gli aminoacidi

2 NOMENCLATURA Aminoacido Abbr. tre lettere Abbr. una lettera Aminoacido Abbr. tre lettere Abbr. una lettera Alanina ALA A Lisina LYS K Arginina ARG R Metionina MET M Asparagina ASN N Fenilalanina PHE F Aspartato ASP D Prolina PRO P Cisteina CYS C Serina SER S Glutamina GLN Q Treonina THR T Glutammato GLU E Triptofano TRY W Glicina GLY G Tirosina TYR Y Istidina HIS H Valina VAL V Isoleucina ILE I Asparagina/aspartatoaspartato ASX B Leucina LEU L Glutamina/glutammato GLX Z

3 Struttura degli aminoacidi R H 2 N C COOH H Struttura generale di un -amminoacido. I gruppi R differenziano i 20 amminoacidi standard. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica

4 Anche gli amino acidi hanno un C asimmetrico D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

5 Gli isomeri D ed L: nelle proteine ci sono solo gli L Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007 Agli atomi di carbonio sono assegnate in sequenza le lettere greche ad iniziare da quello vicino al gruppo carbonilico. D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

6 Gli ammino acidi si differenziano per il gruppo R Tendono a raggrupparsi all interno della struttura proteica, stabilizzandola mediante interazioni idrofobiche La presenza di prolina nelle proteine, diminuisce la flessibilità strutturale per la presenza dell immino gruppo in conformazione rigida La metionina è uno dei due aminoacidi contenenti zolfo. È sempre il primo amminoacido con cui inizia la sintesi proteica; spesso viene rimosso dopo che la proteina è stata assemblata D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

7 Gli aminoacidi polari, non carichi H 3 N + I gruppi R sono più idrofili dei non polari per la presenza di idrossili, amidi e sulfidrili. La cisteina è facilmente ossidabile e forma il dimero cistina. D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

8 Differiscono da asparagina e glutammina per la presenza di un gruppo carbossilico che impartisce carica netta negativa a ph 7 D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006 Presentano una catena laterale che impartisce carica netta Positiva a ph 7 L His è il solo aa ad avere una catena laterale ionizzabile a ph vicino alla neutralità. Facilita molte reazioni enzimatiche agendo da donatore o accettore di protoni

9 Aminoacidi aromatici Sono relativamente poco polari, quindi possono dare origine a reazioni idrofobiche. La tyr subisce facilmente reazioni di fosforilazione. D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

10 Aminoacidi non comuni: i post sintetici Derivano da aa convenzionali. I gruppi extra sono evidenziati in rosso collagene miosina trombina

11 Aminoacidi non comuni: i post sintetici Desmosina: i residui di lisina sono in giallo elastina Selenocisteina (contiene Se al posto dello S). Introdotta nelle proteine durante la sintesi, È codificata dal codone UGA, normalmente un codone di stop, che tuttavia in presenza di un particolare segmento di mrna, viene interpretato come elemento costitutivo. Meccanismi antitumorali?

12 Aminoacidi non comuni: i non proteici Intermedi del ciclo dell urea Neurotrasmettitore inibitorio Omocisteina: uno dei maggiori fattori di rischio cardiovascolare (proossidante?) tiroxina: la forma più attiva degli ormoni tiroidei

13 Ione bipolare o Zwitterione: ione ibrido Per la presenza del gruppo acido e di quello aminico, gli aa sono composti anfoteri: possono accettare (base) o donare (acido) protoni. Spesso vengono definiti anche anfoliti A ph fisiologico si ha una prevalenza dell una o dell altra forma a secondo della struttura di R. Ricordiamo che R-COOH K 1 R-COO - + H + K 2 R-NH + R-NH + H K 1 = [R-COO - ] [ H + ] [R-COOH] K 2 = [R-NH 2 ] [ H + ] [R-NH 3+ ] K 1 e K 2 sono costanti di dissociazione

14 Effetto dell ambiente chimico sul valore di pka D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

15 Lo stato di ionizzazione dipende dal ph, dal pka e dal gruppo R Equazione di Henderson-Hasselbalch ph = pka + log [ A - ] [HA] Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

16 Gli aminoacidi hanno curve di titolazione caratteristiche pi= punto isoelettrico: ph al quale la carica netta dell aminoacido è nulla. Le zone ombreggiate indicano le regioni in cui si ha un potere tamponante maggiore. Si applica l equazione di Henderson- Hasselbalch

17 Gli aminoacidi hanno curve di titolazione caratteristiche Il valore del pk a del gruppo R è indicato con pk R Il gruppo R dell'istidina ha il 10% di probabilità di essere carico + a ph 7, ma la probabilità aumenta fino al 50% in soluzioni a ph 6. Per questo l'istidina è molto sensibile alle variazioni di ph nell'intervallo fisiologico

18 Ma si può calcolare il pi di un aminoacido? pi = pk 1 + pk 2 2 Calcoliamolo negli esempi precedenti: GLY GLU 2,34 + 9,60 2 2,19 + 4,25 2 = 5,97 = 3,22 HYS 9,17 + 6,00 2 = 7,59

19 AMINOACIDI NON ESSENZIALI AMINOACIDI ESSENZIALI arginina istidina isoleucina leucina lisina metionina fenilalanina treonina triptofano valina (tirosina)

20 simbolo nome tipo di R PM pi pk 1 pk 2 pk r A Ala Alanina idrofobo 89,09 6,11 2,35 9,87 C Cys Cisteina idrofilo 121,16 5,05 1,92 10,70 8,37 D Asp Aspartato acido 133,10 2,85 1,99 9,90 3,90 E Glu Glutamato acido 147,13 3,15 2,10 9,47 4,07 F Phe Fenilalanina idrofobo aromatico 165,19 5,49 2,20 9,31 G Gly Glicina idrofilo 75,07 6,06 2,35 9,78 H His Istidina basico 155,16 7,60 1,80 9,33 6,04 I Ile Isoleucina idrofobo 131,17 6,05 2,32 9,76 K Lys Lisina basico 146,19 9,60 2,16 9,06 10,54 L Leu Leucina idrofobo 131,17 6,01 2,33 9,74 M Met Metionina idrofobo 149,21 5,74 2,13 9,28 N Asn Asparagina idrofilo 132,12 5,41 2,14 8,72 P Pro Prolina idrofobo 115,13 6,30 1,95 10,64 Q Gln Glutammina idrofilo 146,15 5,65 2,17 9,13 R Arg Arginina basico 174,20 10,76 1,82 8,99 12,48 S Ser Serina idrofilo 105,09 5,68 2,19 9,21 T Thr Treonina idrofilo 119,12 5,60 2,09 9,10 V Val Valina idrofobo 117,15 6,00 2,39 9,74 W Trp Triptofano Y Tyr Tirosina Idrofobo, aromatico Idrofilo, aromatico 204,23 5,89 2,46 9,41 181,19 5,64 2,20 9,21 10,46 R i a s s u m e n d o

21 Lavoriamo con gli aminoacidi: cromatografia a scambio ionico

22 P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

23 Legami o interazioni??? P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

24 Le interazioni idrofobiche P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

25 Formazione di legami trasversali: il ruolo delle cisteine Sequenza primaria dell insulina bovina Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

26 La condensazione tra due aminoacidi: Formazione del legame peptidico o carbamidico Si definisce: Si potrebbero produrre catene di lunghezza infinita! Dipeptide,.., decapeptide per catene fino a 10 aa o oligopeptide se fino a 11 aa Polipeptide per catene con un numero di aa > 11 Proteina per catene costituite da più di 50 aa Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

27 La forma TRANS è maggiormente favorita in quanto le interferenze steriche sono minori rispetto alla forma CIS Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

28 La direzionalità delle sequenze aminoacidiche Una catena polipetidica ha uno scheletro con una struttura ripetitiva e catene laterali variabili Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

29 Il legame peptidico è planare il legame C-N è più breve (1.32 Å) di un normale legame C-N (1.46 Å) e il legame C=O è leggermente più lungo (1.24 Å) di un normale doppio legame C=O (1.20 Å). Ciò significa che il legame peptidico ha parziali caratteristiche di doppio legame (oltre il 40%), mentre il doppio legame C=O si comporta in parte (40%) come un legame singolo. Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

30 Tutto ciò trova giustificazione nel fenomeno della risonanza del gruppo peptidico fra due strutture limite: Le parziali caratteristiche di doppio legame impediscono la libera rotazione attorno al legame peptidico, C-N, che costituisce così un punto di rigidità della catena polipeptidica. La barriera energetica che si oppone alla libera rotazione è circa 20 kcal/mole (84 kj/mole). Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

31 Rotazione intorno ai legami di un polipeptide Nonostante la rigidità imposta dal legame peptidico, i piani in successione che contengono i vari gruppi peptidici sono liberi di ruotare intorno ai vertici costituiti dai Cα, che rappresentano così una sorta di "snodo". Ψ C -C N-C In questo modo, ogni piano delle unità peptidiche ha due rotazioni possibili: una intorno al legame Cα-C' (angolo di rotazione ψ, psi), ed una intorno al legame N-Cα (angolo di rotazione ϕ, phi). Questo implica che le proteine possono assumere strutture ripiegate, con rilevanza termodinamica.

32 Per motivi di reciproco ingombro sterico dei grossi gruppi laterali R e affinché sia ottimizzata la stabilizzazione del peptide attraverso la formazione di legami H intracatena, gli angoli ψ e ϕ possono assumere solo determinati valori. La conformazione della catena polipeptidica è definita da questi valori. Riportando in un grafico ψ in funzione del corrispondente ϕ, si ottiene il cosiddetto grafico di Ramachandran in cui si individuano 3 regioni ben definite corrispondenti alle coppie di valori consentiti. Le regioni sono definite β, α e L e corrispondono rispettivamente a strutture β, α-eliche destrorse e α-eliche sinistrorse.

33 Il grafico di Ramachandran analizza il valore di e ψ La rigidità del legame peptidico e il ristretto numero di angoli ψ e possibili, fa sì che la proteina possa assumere un unico ripiegamento corretto: la conformazione nativa. In queste restrizioni non rientrano le sequenze con la glicina che, avendo limitato ingombro sterico, può assumere angoli non consentiti ad altri amminoacidi. La glicina può così avere un ruolo importante nella struttura proteica, potendo far assumere alla catena angolazioni "insolite". Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

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