PROTEINE E AMINOACIDI

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1 PROTEINE E AMINOACIDI Gli aminoacidi, come le proteine, hanno una valenza acida COO- e una basica NH3+ e hanno un carattere di elettrolita anfotero, hanno cioè proprietà acide e basiche insieme. Però la dissociazione relativa non è mai uguale: in una soluzione predomina talora la funzione acida o basica: per gli aminoacidi monoaminomonocarbossilici predomina di poco la dissociazione acida; sono nettamente acide le soluzioni di acido aspartico e glutammico ossia degli aminoacidi monoaminodicarbossilici; sono alcaline le soluzioni degli aminoacidi diaminomonocarbossilici come arginina, lisina e istidina. Il punto isoelettrico si ha quando la dissociazione come acido eguaglia quella come base, ossia si fissa una certa concentrazione idrogenionica (ph) alla quale esiste un numero eguale di ioni positivi e negativi. Se la costante di dissociazione acida è maggiore di quella basica la reazione isoelettrica cade in zona acida (ph < 7) rispetto al punto neutro (ph = 7); viceversa cade in zona alcalina (ph > 7) per quegli anfoliti che hanno costante di dissociazione basica superiore a quella acida. Si può definire la reazione isoelettrica anche come quella alla quale è massimo il numero di molecole neutre dell anfolita. Siccome molte proprietà delle soluzioni sono proprietà ioniche, così per esempio, la solubilità è più spiccata negli ioni che nelle molecole neutre. Spesso (non sempre) si può dire che la reazione isoelettrica è quella alla quale la solubilità è minima. Le proteine hanno proprietà colloidali e sono idrofile nel senso che catturano le molecole di acqua con i loro gruppi polari. Nei sistemi proteici troviamo dunque un colloide con una fase continua rappresentata da acqua (con elettroliti più o meno dissociati, soluti non elettroliti) e una fase dispersa fortemente idratata. Sistemi dispersi a tipo veramente corpuscolare, come veri sol, li troviamo in realtà nei liquidi organici ricchi di proteine come il latte, il siero e plasma di sangue, la linfa ecc.; ma se consideriamo il protoplasma cellulare, si tende oggi a vedere in esso non già un sol, con una fase dispersa in una continua a mo di dispersoide vero e proprio, ma piuttosto un gel con struttura reticolata, costituito cioè da un fine reticolo di catene peptidiche nelle cui maglie si troverebbero prodotti di demolizione proteica, lipidi, glucidi. Si parla di reticolo molecolare e si considera come 1

2 continuo, così come è continuo tutto il complesso degli spazi intermolecolari. Nelle cellule dunque a costituire il substrato dei fenomeni vitali, troviamo dei sistemi colloidali reticolari, i quali sono tali per gli intrecci di catene peptidiche, con o senza veri legami di valenza fra queste. (Rondoni: Biochimica) (Questa struttura proteica reticolare mi fa venire in mente la struttura dell universo, il KOLION.) Le proprietà fondamentali nei gel e nei sol proteici sono le stesse. La dissociazione elettrolitica delle proteine merita una speciale considerazione. Si ha a che fare con quello che si chiama equilibrio proteolitico ossia assunzione o cessione di protoni H+ da parte della molecola proteica. Come gli aminoacidi, le proteine si comportano come elettroliti anfoteri (ermafroditi) fissando acidi e basi, ossia riducono la concentrazione in H+ ed OH- di una soluzione acida o alcalina. Si può anche dire che la proteina in presenza di un acido si comporta da base, e si comporta come base in ambiente acido. In un campo elettrico migrano al catodo (-) in reazione acida (avendo saturato il COO- a COOH e avendo libero NH3+) e all anodo in reazione alcalina. La proteina si comporta come uno ione gigante, colloidale, che prende parte al trasporto delle cariche elettriche. E possibile classificare le proteine a seconda della prevalenza dei gruppi positivi o negativi: la ovoalbumina e la sieroalbumina offrono prevalenza di cariche negative ossia sono a carattere acido; mentre la glutenina (dei cereali) e certe globuline offrono prevalenza di cariche positive ossia hanno un carattere basico. La emoglobina sarebbe quasi del tutto neutra. Il punto isoelettrico è una caratteristica importante per le proteine; al punto isoelettrico esistono un ugual numero di cariche positive e negative con saturazione interne alla molecola stessa, e si avranno al massimo grado le proprietà delle molecole indissociate e al minimo le proprietà ioniche. Viceversa, via via che ci si allontana dal punto isoelettrico prenderanno il sopravvento le proprietà ioniche. Queste diverse situazioni molecolari implicano diversi rapporti col solvente acqua: quanto più la proteina si allontana dal punto isoelettrico tanto più cresce la sua idrofilia, perché restano sempre più cariche libere per attirare ed orientare attorno agli ioni proteici delle molecole d acqua. Le proteine che sono la massa connettivale dell organismo, sono quindi in grado di fissare una grande quantità di acqua, avendo così una parte rilevante nella regolazione del ricambio idrico. 2

3 Guardiamo ora l azione dei sali sulle proteine. Nei liquidi organici, le proteine si trovano in soluzione neutra o alcalina, quindi a un ph superiore alla reazione del loro punto isoelettrico che per la maggior parte delle comuni proteine è in zona acida. Piccole quantità di sali neutri facilitano la soluzione di molte proteine come le globuline che non si sciolgono in acqua distillata. Il cloruro di sodio salifica doppiamente la proteina: il Na+ col COO- e il Cl- con NH3+. La combinazione della proteina con gli ioni salini spiega anche perché certi sali difficilmente solubili (sali di calcio ecc.) siano mantenuti in soluzione in presenza di proteine (ciò che avviene nei liquidi organici). Denaturazione delle proteine Quando la proteina passa dallo stato colloidale elettricamente carica allo stato di precipitato con reazione isoelettrica, si dice che è stata denaturata. Gli agenti denaturanti sono il calore, l alcol, i raggi ultravioletti, i raggi X, le radiazioni ionizzanti, l acqua ossigenata (perossidi), i tannini (cioè anche quelle sostanze che possono precipitare gli alcaloidi). La natura del processo di denaturazione, soprattutto quella termica, corrisponde ad un processo di ciclizzazione o chiusura di anelli fra gruppi carbossilici ed amminici. Infatti molti di questi gruppi polari sono in certo modo saturati dalla fissazione di molecole polari dell acqua ed impediti con ciò di reagire fra loro. Se col crescere della loro agitazione termica le molecole d acqua sono smosse, disorientate ed allontanate dai gruppi suddetti, sarà possibile a questi gruppi di reagire fra loro. Allora la molecola proteica avrà perduto alcuni gruppi polari idrofili, funzionanti come stabilizzatori dello stato di soluzione, sarà disidratata e precipiterà più facilmente. Si capisce come ciò accada particolarmente in vicinanza del punto isoelettrico, perché ivi sono già minori le cariche residue, la molecola è già più prossima allo stato di neutralità e meno solvatata. E stato osservato che la proteina in via di denaturazione induce una denaturazione in una soluzione proteica naturale. Questo fenomeno può essere determinato da una reazione a catena di radicali liberi. La molecola denaturata è per così dire attivata formando dei radicali liberi che reagiscono per conto proprio con altre molecole rigenerandosi a catena fino a che la catena si rompe per l incontro fra radicali costituendo un prodotto stabile (o usando degli antiossidanti come la vitamina E). L interpretazione di questi fenomeni biologici è importante. Quando vediamo modificarsi certi substrati cellulari e questa modificazione ripetersi nei substrati cellulari via via neoformati, si può pensare a delle mutazioni 3

4 in quelle molecole proteiche che scatenano poi il fenomeno cancerogenetico. Un autore cinese, Moriyama, considera anche i virus agenti denaturanti che possono provocare nelle cellule la formazione di nuovi radicali liberi ad eguale funzione, ossia capaci di indurre la alterazione caratteristica con neoformazione in serie di radicali liberi attivi secondo una specie di processo autocatalitico. Oggi si conoscono gli effetti di questa denaturazione delle proteine come mucca pazza (questi PRIONI si accumulano nelle cellule nervose portando a morte le cellule e quindi dando i disturbi conosciuti) oppure sindrome da perdita del sonno. SINTESI PROTEICA REGOLAZIONE GENETICA DEL METABOLISMO La microscopia elettronica ha rivelato nel citoplasma cellulare una rete denominata reticolo endoplasmatico. Attaccate a queste proteine ci sono numerosi granuli sferici densi che contengono l 80% dell acido ribonucleico (RNA) cellulare. I granuli del reticolo sono stati denominati ribosomi. Questi sono sede della sintesi proteica endocellulare. L acido desossiribonucleico (DNA) è la sostanza fondamentale connessa al controllo genetico della sintesi di proteine cellulari specifiche, compresi gli enzimi che controllano gli eventi metabolici entro le cellule. Si ritiene che ciascuna cellula umana contenga DNA sufficiente a codificare circa 7 milioni di proteine sebbene solo il 10% di questo DNA sia funzionalmente attivo: rimane la capacità di dirigere la sintesi di circa proteine che regolano e modificano la crescita, lo sviluppo e l omeostasi. Attraverso l azione catalitica della DNA polimerasi ha luogo una duplicazione del DNA nucleare, quale è richiesta nella formazione di nuove cellule durante 4

5 il processo di divisione cellulare. Il DNA deve servire anche per dirigere la formazione dei vari tipi di RNA. Particolarmente importante è il ruolo del DNA nel governare la sintesi di RNA messaggero (m RNA), attraverso la quale l informazione genetica di cui il DNA è depositario e che deve impostare la struttura primaria delle proteine specifiche, può essere trasmessa all apparato citoplasmatico devoluto alla sintesi proteica. Ciò è compiuto mediante la sintesi endonucleare della spirale con cui una treccia di DNA dirige la sintesi di una treccia complementare di RNA. La reazione è catalizzata dall'enzima RNA-polimerasi. La molecola di RNA appena sintetizzata, RNA messaggero (m RNA), può quindi migrare fuori dal nucleo, nel reticolo endoplasmatico dove, assieme a RNA ribosomico, funge da stampo nel dirigere la sintesi di proteine cellulari specifiche. METABOLISMO Assimilazione Le proteine sono scomposte in aminoacidi e solo questi sono in grado di passare la barriera intestinale e non creare problemi. Se invece la scomposizione delle proteine non è completa, nel senso che rimangono dei peptidi (formati da diversi aminoacidi ancora uniti, non idrolizzati completamente), e questi passano la barriera intestinale e arrivano nel sangue, nell individuo si scatenano dei fenomeni di allergia alimentare. Infatti le proteine hanno un potere antigene cioè provocano una risposta anticorpale, che si manifesta con prurito, diarrea, shoc... Ma vi sono anche delle allergie respiratorie ai pollini, quando il nostro apparato respiratorio fa passare appunto i pollini (proteine) nel sangue, scatenando tutte quelle reazioni caratteristiche... Catabolismo Nei mammiferi, gli aminoacidi derivati sia dall alimentazione sia dal catabolismo di proteine tessutali, vengono escreti con le urine come urea. AMINOACIDI Per definizione, gli aminoacidi sono un gruppo di composti organici che rappresentano il prodotto finale dell idrolisi delle proteine. 5

6 Dieci di essi sono considerati essenziali e devono rientrare obbligatoriamente nella dieta di ogni essere umano, perché non siamo in grado di produrli autonomamente, e sono: arginina istidina isoleucina leucina lisina metionina fenilalanina treonina triptofano valina Arginina e istidina sono in una posizione intermedia, poiché si tratta di aminoacidi che vengono sintetizzati dall organismo, ma nel caso di soggetti più giovani, nel periodo della crescita, l arginina deve essere assunta anche con gli alimenti; lo stesso vale per l istidina, nei soggetti giovani e anziani e in presenza di patologie degenerative. Condizioni quali certe forme di depressione, insonnia, infezioni da herpes, problemi di peso, disfunzione del metabolismo dei grassi, epilessia ecc. in alcuni casi hanno mostrato segni di miglioramento grazie all applicazione di una terapia adatta a base di aminoacidi. L utilizzo selettivo di aminoacidi influisce positivamente anche su un certo numero di funzioni fisiologiche, tra cui la disintossicazione dell organismo dai metalli pesanti, la modifica dell attività dei radicali liberi, il potenziamento delle funzioni mentali mediante la stimolazione dei neurotrasmettitori ecc. La vita non è possibile in assenza di proteine. Lo sviluppo e il funzionamento dell organismo dipende dalle proteine, che a loro volta dipendono dalla presenza degli aminoacidi. Dopo l acqua, la sostanza maggiormente presente nel corpo umano, è il gruppo degli aminoacidi. E stato osservato che il pancreas è di capitale importanza nel processo digestivo (produce tripsina, pepsina), e che l assunzione di una quantità eccessiva di proteine è una delle cause di iperstimolazione del pancreas. Come qualsiasi altra funzione, anche la capacità del pancreas di produrre gli enzimi proteolitici può essere pregiudicata dall eccessivo lavoro. 6

7 L insufficienza pancreatica può essere causata da una serie di fattori: l ingestione di grosse quantità di zucchero, l alcool, il caffè e le sigarette. Un altra causa è l ingestione di grosse quantità di grassi. Il primo effetto dell insufficienza pancreatica è la riduzione della produzione di bicarbonato (funzione alcalinizzante). Il fatto che il pancreas non produca in quantità sufficiente enzimi proteolitici, può provocare dei problemi nella digestione delle proteine e nella loro scomposizione in aminoacidi provocando allergie alimentari (ptomaine intestinali). Da ciò risulta evidente che la presenza di una quantità eccessiva di proteine nell alimentazione (un fatto comune nei paesi occidentali) può contribuire all insorgere di problemi di carenza proteica nel sistema, dovuti a insufficienza pancreatica. Le conseguenze della carenza degli enzimi proteolitici, derivante dall insufficienza pancreatica, ci aiutano a comprendere il ruolo fondamentale dell alimentazione e di malattie quali l allergia, la quantità insufficiente di enzimi, ormoni, anticorpi e nuovi tessuti. La principale sostanza tossica prodotta nell organismo dall attività degli aminoacidi è l ammoniaca; una serie di reazioni metaboliche che trasformano le scorie azotate in urea, in seguito eliminata dai reni, impediscono che la presenza di ammoniaca nell organismo raggiunga livelli pericolosi. La sede principale di questa attività, definita ciclo dell urea è il fegato. Una importante funzione di alcuni aminoacidi è quella di disintossicare l organismo. Questo compito è svolto principalmente dagli aminoacidi ricchi di zolfo (metionina, cisteina, cistina) che hanno la capacità di chelare (legare) metalli pesanti tossici per l organismo, quali il piombo, il mercurio e l alluminio. Inoltre gli aminoacidi servono a tenere sotto controllo alcuni processi dannosi per l organismo quali la formazione di radicali liberi, e sono sempre gli aminoacidi solforati a svolgere questo compito. Anche le vitamine A, C e E e il minerale Selenio sono antiossidanti che riducono i danni da radicali liberi. ARGININA* Questo aminoacido è considerato essenziale solo nel periodo della crescita perché in seguito il corpo è in grado di produrlo autonomamente. Può essere trasformato in ornitina e urea e per questo svolge un ruolo importante in determinati processi di disintossicazione che avvengono nel fegato (ciclo dell urea). 7

8 L arginina è necessaria per la produzione di molti tessuti importanti quali il collagene e l elastina, nonché sostanze come l insulina e l emoglobina. L ottanta per cento del liquido seminale contiene arginina e quindi può essere usata nei casi di sterilità. Si è osservato che negli animali la somministrazione di arginina favorisce la crescita e l attività della ghiandola del timo che svolge un ruolo fondamentale nel sistema immunitario. Sono stati effettuati degli esperimenti per stabilire se ciò dipende dal fatto che l arginina favorisce l attività dell ipofisi (è noto che l arginina aumenta la secrezione dell ormone della crescita da parte di questa ghiandola). La supposizione è stata confermata, poiché si è dimostrato che l azione benefica dell arginina sulle funzioni del timo si riscontrano solo a fronte di un buon funzionamento dell ipofisi. L arginina si trova in grande quantità nei seguenti alimenti: noccioline, burro di noccioline, anacardi, mandorle, cioccolato e semi commestibili; è presente in quantità moderata nei piselli e nei cereali non tostati, nell aglio e nel ginseng. ISTIDINA* Nel periodo della crescita, l istidina è considerata un aminoacido essenziale. L istamina deriva dall istidina con asportazione del gruppo acido. Entrambe chelano oligoelementi come zinco e rame. Quindi l istidina viene usata come agente chelante in alcuni casi di artrite con sovraccarico nei tessuti di rame, ferro o altri metalli pesanti. Alcuni medici hanno individuato, mediante accurate misurazioni del livello di istidina nei tessuti, due categorie distinte di schizofrenia: il paziente istapenico presenta livelli molto bassi di istamina nel cervello e nel sangue e in genere è iperstimolato. Il paziente definito istadelico invece, presenta livelli elevati di istamina nel sangue e nel cervello, e di solito è depresso, con istinti suicidi. 8

9 L istidina ha inoltre dimostrato di possedere buone proprietà terapeutiche in casi di allergia e, poiché favorisce la diminuzione della pressione sanguigna e il rilassamento dei vasi (agendo su determinati aspetti del sistema nervoso, come la Liquirizia), è stata utilizzata nel trattamento di numerosi problemi circolatori e di natura cardiaca. L istidina è fondamentale per il mantenimento della guaina mielinica, (parkinson, alzaimer) ed è efficace nel trattamento di alcune forme di sordità, grazie ai suoi benefici effetti sul nervo acustico. La secrezione di istamina da parte dell organismo, è una condizione indispensabile per l eccitazione sessuale e, pertanto, la somministrazione di istidina (con niacina e vitamina B6, necessaria per la trasformazione dell istidina in istamina) può essere utile nel trattamento di problemi in ambito sessuale. Si usa inoltre nel trattamento delle malattie allergiche, nella artrite reumatoide, nelle ulcere, negli organi digerenti. E anche importante per la formazione di globuli bianchi e rossi. Gli alimenti più ricchi di istidina sono: arachidi, fagioli, biscotti per l infanzia, parmigiano, pecorino, provolone, groviera, lupini, mozzarella, tonno, semi di zucca. ISOLEUCINA* Finora per questo aminoacido non sono state individuate particolari proprietà terapeutiche. L isoleucina, essendo un aminoacido ramificato, (come leucina e valina) può contribuire all insorgere di acidemie, come la così detta Malattia delle urine a sciroppo d Acero. Gli alimenti che contengono isoleucina sono: manzo, pollo, pesce, soia, uova, fegato, fagioli, ceci, lenticchie, latte, segale, mandorle, anacardi, semi di zucca, semi di sesamo, semi di girasole. Il fabbisogno giornaliero varia da 250 a 700 mg per chilogrammo di peso corporeo. LEUCINA* Come per l isoleucina, non presenta particolari proprietà terapeutiche, ma agisce sui sintomi derivanti da disordini del metabolismo degli aminoacidi ramificati, come la malattia a sciroppo d Acero. 9

10 ceci, lenticchie, mais. Come nel caso dell'isoleucina, si è riscontrata una presenza carente di leucina in soggetti affetti da disturbi mentali e fisici. Gli alimenti principali che contengono leucina sono manzo, pollo, proteine di soia, semi di soia, pesce, cottage cheese (formaggio simile a ricotta), uova, fagioli cotti al forno, fegato, frumento integrale, riso non brillato, mandorle, castagne del Brasile, anacardi, semi di zucca, fagioli di Lima, LISINA* La lisina è un aminoacido essenziale che ha dimostrato di possedere delle proprietà terapeutiche nelle malattie virali. Particolarmente interessante è la capacità di questo aminoacido di controllare il virus dell herpes simplex, in presenza di una dieta povera di arginina. La sua presenza è limitata nel riso, nel frumento, nell avena, nel miglio e nei semi di sesamo. La carenza di lisina provoca inappetenza, perdita di peso, anemia, disturbi enzimatici... La lisina viene utilizzata a scopo terapeutico per promuovere la crescita nei bambini e per favorire le funzioni gastriche e l appetito. Lisina ed herpes Alcuni anni fa, il Dott. Kagan notò che colture di herpes crescevano più rapidamente con l aggiunta nel terreno di arginina. Più tardi, il Dott. Tankersley scoprì che la lisina ne rallentava la crescita. La terapia prevedeva la somministrazione di dosaggi che andavano da 300 a 1200 mg di lisina al giorno, e la contemporanea riduzione di arginina nella dieta. I pazienti sottoposti a questo trattamento hanno mostrato una completa remissione dei sintomi senza effetti collaterali. Il dolore è scomparso rapidamente e in tutti i casi studiati non sono ricomparse nuove vescicole. I principali alimenti che presentano un rapporto elevato lisina:arginina sono: pesce, pollo, manzo, agnello, latte, formaggio, fagioli, lievito di birra. 10

11 I cibi che contengono un rapporto elevato arginina:lisina e che quindi devono essere eliminati sono: gelatina, cioccolato, carrube, noci di cocco, avena, frumento integrale e farina bianca, noccioline, soia e germe di grano. E utile la vitamina C. Uno degli aspetti importanti per le ulteriori applicazioni terapeutiche della lisina, è il fatto che da questa sostanza l organismo produce un altro aminoacido, la carnitina, interessante in quanto agisce come trasportatore degli acidi grassi nelle cellule, che li utilizzano come fonte di energia. Ad un basso livello di carnitina nelle cellule corrisponde un metabolismo carente degli acidi grassi, che favorisce l aumento di grasso e trigliceridi nel sangue. Da studi recenti risulta che la lisina nel corpo umano viene convertita rapidamente in carnitina. In caso di malnutrizione il processo può risultare alterato. Secondo il Dott. Cheraskin la carenza di lisina riduce la capacità di concentrazione. Secondo il Dott. Borman la lisina è necessaria per la formazione di anticorpi, e la sua mancanza provoca stanchezza cronica, senso di affaticamento, nausea, vertigini, anemia. Il contenuto di lisina nelle proteine è di 50 mg per grammo. METIONINA* E un aminoacido essenziale che contiene solfo e ha la capacità di donare parte della sua struttura ad altre molecole, alterandole. Per questo motivo è chiamata donatore di metile. La molecola di metile che viene donata, è essenziale per la formazione di acido nucleico (RNA e DNA), il materiale genetico delle cellule dell organismo, determinante la formazione di tutte le proteine che costituiscono il nostro corpo. La metionina serve a produrre altri due aminoacidi: cisteina e cistina. Questi tre aminoacidi sono potenti agenti disintossicanti, poiché sono in grado di rimuovere dall organismo i metalli pesanti come il piombo. E anche noto che gli aminoacidi contenenti zolfo svolgono una efficace azione protettiva nei confronti delle radiazioni. La metionina è un antiossidante e come tale è un ottimo macrofago di radicali liberi. 11

12 L alcool è un ossidante in grado di stimolare la liberazione di numerosi iperossidi. La metionina ha dimostrato di svolgere una azione protettiva contro gli effetti dell alcool. Adelle Devis ha definito la metionina uno degli agenti disintossicanti più potenti dell organismo. La carenza di metionina può portare a mancanza di colina, risultante nell accumulo di grassi nel fegato. Una delle applicazioni primarie della metionina riguarda la sua capacità di eliminare i metalli tossici dall organismo in eccesso. E importante anche per l utilizzo del selenio dall organismo. E contenuto nei seguenti alimenti: manzo, pollo, pesce, maiale, soia, uova, fegato, sardine, yogurt, semi di zucca, semi di sesamo, lenticchie. FENILALANINA* Questo aminoacido essenziale possiede numerose proprietà terapeutiche, oltre a produrre altri aminoacidi precursori di molte sostanze vitali nell economia dell organismo. La sua carenza può provocare un ampia gamma di sintomi: infiammazione agli occhi, cataratta e varie alterazioni comportamentali. Hoffer infatti sottolinea che un certo numero di neurotrasmettitori derivano dalla fenilalanina, che viene convertita in tirosina a meno che il paziente non sia affetto da fenilchetonuria: questa condizione si verifica in caso di carenza dell enzima che permette la conversione di fenilalanina in tirosina. I bambini affetti da questo disturbo manifestano un comportamento psicotico, e gli adulti un comportamento tipicamente schizofrenico (sindrome che comporta la perdita di contatto con la realtà, per cui i pazienti vivono in un loro mondo interiore; schizomania: forma di carattere in cui dominano l emotività, la timidezza, il richiudersi in se stessi con tendenza al sogno. Essa è conseguenza di shock affettivi verificatesi nell infanzia). 12

13 La tirosina viene convertita in norepinefrina e successivamente in epinefrina (anche denominate noradrenalina ed adrenalina). Il fatto che la fenilalanina venga convertita direttamente in tirosina e successivamente in dopamina, norepinefrina ed epinefrina, dimostra l ampiezza del suo raggio di influenza. E stato dimostrato che la fenilalanina agisce anche sul controllo dell appetito. Infatti gli aminoacidi liberi presenti nell intestino, in particolare triptofano e fenilalanina, favoriscono la liberazione di colecistochinina (CCK). E risultato che in uomo adulto dopo un pasto altamente proteico o ricco di carboidrati, i livelli di CCK possono aumentare fino a 1000 volte nel giro di mezz ora. Si ritiene che questa sostanza possa indurre il senso di sazietà mediante l alterazione delle funzioni gastrointestinali (ad esempio svuotamento gastrico) o mediante l interazione con i centri della fame del S.N.C. nel diencefalo. E noto che l effetto di sazietà della colecistochinina inibisce le fibre del nervo Vago; questo, non portando più l eccitamento al cervello inibisce il centro della fame. La fenilalanina viene già usata per ridurre l appetito nei casi di obesità. Viene assunta prima del pasto per avviare la secrezione di CCK. Fra gli altri effetti spesso favorisce una maggior prontezza di reazione (VAGOLITICA), l aumento del desiderio sessuale, le capacità mnemoniche e dopo ore ha un effetto antidepressivo. Se si utilizza a scopo dimagrante bisognerebbe assumerne da 100 a 500 mg nelle ore serali a stomaco vuoto, e continuare la cura fino ad ottenere il peso desiderato. Da recenti studi è risultato che la fenilalanina può essere utilizzata con un notevole potenziale di efficacia nelle terapie del dolore. Il primo studio che rileva le proprietà analgesiche della DLPA (destro levo fenilalanina), è stato pubblicato nel 1978 dal Dott. Seymour Ehrenpreis della facoltà di medicina dell università di Chicago. In quel periodo l interesse si incentrava sulla d-fenilalanina che produceva un sollievo immediato e duraturo in una vasta gamma di stati patologici, dalle lesioni del colpo di frusta alle artriti ossee e reumatoidi, senza che si manifestassero effetti collaterali, né sintomi di assuefazione, ossia una riduzione della risposta a seguito della somministrazione continuata. Studi successivi hanno messo in evidenza l efficacia della DLPA che, oltre a migliorare il dolore soddisfa il bisogno di fenilalanina dell organismo. Gli effetti della DLPA sono particolarmente evidenti nel trattamento delle artriti. La ricerca sembra dimostrare che questa sostanza inibisce l attività 13

14 egli enzimi responsabili della scomposizione delle endorfine, consentendo quindi alle proprietà analgesiche delle endorfine di agire per un periodo di tempo più lungo. Questo significa che la DLPA (o la sola d-fenilalanina) non fungono da analgesici, ma piuttosto favoriscono l attività dei meccanismi endogeni dell organismo di controllo del dolore. Il normale fabbisogno di fenilalanina per l organismo umano è tra 420 e 1100 mg giornalieri. Gli alimenti che contengono fenilalanina comprendono : soia, pesce, carne, pollame, mandorle, semi di zucca e di sesamo, ceci e lenticchie. TREONINA* E un aminoacido essenziale. A tutt oggi le proprietà terapeutiche individuate sono poche. Williams la elenca tra le sostanze essenziali nella prevenzione e nel trattamento delle malattie mentali, insieme alla maggior parte delle vitamine del gruppo B, magnesio, acido ascorbico, iodina, potassio, triptofano, lisina e acido glutammico. Borrmann sostiene che la treonina è molto utile nelle indigestioni e nei casi di mal funzionamento dell intestino e previene l accumulo di eccessi di grassi nel fegato. La presenza di treonina favorisce l assorbimento delle sostanze nutritive. La treonina è un agente trasportatore del fosfato nelle fosfoproteine. L eccesso di grasso nel fegato, derivante da una dieta povera di proteine, può essere corretto dalla treonina, che favorisce la demolizione dei grassi. Alimenti ricchi in treonina sono: uova, soia, alga spirulina, merluzzo sotto sale, lievito di birra. TRIPTOFANO* E un aminoacido essenziale e svolge un ruolo essenziale nella sintesi dell acido nicotinico (niacina o vitamina B3). E stato usato efficacemente nel trattamento dell insonnia, della depressione e dell obesità. 14

15 Una volta convertito in serotonina (un neurotrasmettitore) il triptofano influisce sulle funzioni dei neurotrasmettitori, producendo un effetto stimolante sulle cellule nervose che amplificano la trasmissione dei segnali alla cellula che esse innervano. E un potente vasocostrittore e stimolatore della muscolatura liscia. Gli effetti sistemici della serotonina hanno probabilmente la stessa importanza di quelli dell adrenalina, noradrenalina ed istamina, e la serotonina può essere considerata una delle amine regolatrici dell organismo. La serotonina ha una potente azione sul metabolismo del tessuto cerebrale. Sebbene gli effetti precisi della serotonina sul tessuto cerebrale non siano ancora completamente chiariti, si può affermare che un eccesso di serotonina provoca una stimolazione e che una sua carenza ha un effetto deprimente sull attività cerebrale. Nel sistema nervoso centrale, la serotonina svolge un ruolo importante nella regolazione dell umore, del sonno, della temperatura corporea, della sessualità e dell appetito. La serotonina è coinvolta in numerosi disturbi neuropsichiatrici, come l emicrania, il disturbo bipolare; deficit di serotonina causano disturbo ossessivo-compulsivo, la coazione a ripetere manie ( mania dei microbi : ordine e pulizia), ansia, fame nervosa e bulimia, depressione, eiaculazione precoce maschile e femminile. Le maggiori fonti alimentari di triptofano sono le seguenti: proteine di soia, riso integrale (crudo), cottage cheese, pesce, manzo, fegato, agnello, noccioline, semi di zucca e di sesamo, lenticchie. VALINA* La valina è un aminoacido essenziale, delle cui attività terapeutiche si sa ancora molto poco. Le principali fonti alimentari della valina comprendono farina di soia, riso integrale, cottage cheese (formaggio simile a ricotta), pesce, manzo, agnello, pollo, mandorle, castagne del Brasile, anacardi, noccioline, semi di sesamo, lenticchie, ceci e fagioli di Lirna (crudi), funghi, soia. La valina è l amminoacido che, a livello genetico, si 15

16 sostituisce all acido glutammico nella molecola dell emoglobina, provocando anemia falciforme. 16