Prof. Giorgio Sartor. Cinetica enzimatica. Spontaneità
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1 Prof. Giorgio Sartor Cinetica enzimatica Copyright by Giorgio Sartor. All rights reserved. Versione /03/2014 Spontaneità Una qualunque reazione chimica avviene spontaneamente se esolo se la variazione di energia libera ( G) è negativa: G T,p < 0 G T = T S A T e p costanti v gsartor Cinetica enzimatica - 2-1
2 Spontaneità Quindi, data una qualunque reazione chimica A B Essa avviene spontaneamente se le energie libere molari G B < G A Più in generale qualunque trasformazione avviene se e solo se: G finale < G iniziale v gsartor Cinetica enzimatica Spontaneità ed equilibrio Quando G B = G A Quindi G = 0 La reazione è all equilibrio A B v gsartor Cinetica enzimatica - 4-2
3 Spontaneità e realtà Questo non significa che una reazione chimica (un processo) esoergonica ( G < 0) avvenga con velocità apprezzabile. ATP + 2 P P P.. 2 ADP + Pi P + P P 2 G = -7.3 kcal mole -1 (-30.6 kj mole -1 ) a p 7 v gsartor Cinetica enzimatica Energia di attivazione In soluzione l ATP è stabile perché esiste l energia di attivazione. v gsartor Cinetica enzimatica - 6-3
4 Catalisi In assenza di catalizzatore: A + B C + D v gsartor Cinetica enzimatica Catalisi G = Energia di attivazione Energia libera A + B G G C + D Coordinate di reazione v gsartor Cinetica enzimatica - 8-4
5 Catalisi In presenza di catalizzatore: A + K AK AK + B ABK ABK C + D + K v gsartor Cinetica enzimatica Catalisi G c = Energia di attivazione in presenza di catalizzatore Energia libera G c A + B + K G AK + B C + D + K Coordinate di reazione v gsartor Cinetica enzimatica
6 Controllo termodinamica e controllo cinetico di una reazione gni reazione può avvenire se e solo se è termodinamicamente favorita ( G < 0), Avviene se e solo se vi è abbastanza energia per superare l energia di attivazione: ½ 2 Catalizzatore : essuno = 18 kcal mole -1 Platino = 11.7 kcal mole -1 Catalasi = 5.5 kcal mole -1 ( = energia di attivazione) v gsartor Cinetica enzimatica In una reazione chimica A B v = k [A] Velocità di reazione [A] v gsartor Cinetica enzimatica
7 Una reazione enzimatica k 1 k E + S ES 2 E + P k -1 v gsartor Cinetica enzimatica In una reazione enzimatica E + S ES E + P Velocità di reazione Bassa concentrazione di substrato >[E] v = k' [E o ] Alta concentrazione di substrato >>[E] v = k'' [E o ] v gsartor Cinetica enzimatica
8 Enzimi Gli enzimi sono sistemi catalitici, in genere proteine v gsartor Cinetica enzimatica Enzimi Gli enzimi sono sistemi catalitici, in genere proteine v gsartor Cinetica enzimatica
9 Specificità degli enzimi Specificità Stereochimica Assoluta Di gruppo Di legame v gsartor Cinetica enzimatica Specificità degli enzimi Specificità stereochimica steroide 11-β-monossigenasi β-idrossi steroide v gsartor Cinetica enzimatica
10 Specificità degli enzimi Specificità assoluta mannitolo-1-fosfato deidrogenasi C 2 C 2 C 2 P 3 - C 2 P 3 - mannitolo-1-fosfato fruttoso-6-fosfato v gsartor Cinetica enzimatica Specificità degli enzimi Specificità di gruppo Proteasi -Leu-Arg-Gly-Phe- Taglia qui v gsartor Cinetica enzimatica
11 Centro catalitico is57 Asp102 Ser195 v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 E is57 Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica
12 Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 ES R is57 R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 Intermedio tetraedrico R + is57 R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica
13 Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 R + is57 R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 is57 Ser195 Gly193 R R Acilenzima Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica
14 Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 R is57 R Sito Specifico Ser195 Gly193 v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 is57 Ser195 Gly193 R Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica
15 Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 is57 + Intermedio tetraedrico R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 is57 + R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica
16 Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 is57 R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 is57 Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica
17 Meccanismo delle proteasi a serina v gsartor Cinetica enzimatica Proteasi a serina (1AX) v gsartor Cinetica enzimatica
18 Proteasi a serina (1AX) Gly193 Ser195 is57 v gsartor Cinetica enzimatica Specificità degli enzimi Specificità di legame Esterasi Estere Acido + Alcool v gsartor Cinetica enzimatica
19 Classificazione degli enzimi Singolo enzima Ureasi Complesso enzimatico Complesso piruvato deidrogenasi v gsartor Cinetica enzimatica Classificazione gerarchica degli enzimi gni enzima viene classificato a secondo della reazione che catalizza. Viene classificato con un numero: EC X.Y.Z.T X = classe Y = sottoclasse Z = sotto-sottoclasse T = numero dell enzima nella sottosottoclasse v gsartor Cinetica enzimatica
20 Classificazione gerarchica degli enzimi Classi: 1. ssidoreduttasi Catalizzano una reazione redox. 2. Transferasi Catalizzano il trasferimento di un gruppo da una molecola ad un altra: X-Y + Z X-Z + Y le chinasi trasferiscono un gruppo fosfato. 3. Idrolasi Catalizzano la scissione idrolitica di legami C=, C-, C-C, P--P, v gsartor Cinetica enzimatica Classificazione gerarchica degli enzimi Classi: 4. Liasi Catalizzano scissioni di legami con meccanismi diversi dalle ssidoreduttasi e dalle Idrolasi. 5. Isomerasi Catalizzano modificazioni geometriche. 6. Ligasi (Sintetasi) Catalizzano l unione di due molecole accoppiata al consumo di ATP o di un altro nucleotide trifosfato. v gsartor Cinetica enzimatica
21 Classificazione gerarchica degli enzimi Per esempio: Alcool + AD + Aldeide o chetone + AD ome comune: alcool deidrogenasi ome sistematico: alcool:ad + ossidoreduttasi EC umero dell enzima nella sotto-sottoclasse La sotto-sottoclasse con AD + o ADP + come accettori La sottoclasse Agiscono sul gruppo di donatori C- La classe - ssidoreduttasi v gsartor Cinetica enzimatica v gsartor Cinetica enzimatica
22 v gsartor Cinetica enzimatica v gsartor Cinetica enzimatica
23 v gsartor Cinetica enzimatica Isoenzimi Questa classificazione riguarda gli enzimi in quanto proteine ma in quanto CATALIZZATRI La classificazione riguarda quindi gli enziomi che catalizzano una reazione. Proteine diverse (con diversa struttura primaria) che catalizzano la stessa reazione, sono ISEZIMI v gsartor Cinetica enzimatica
24 Isoenzimi Sono le forme multiple dovute a differenze, determinate geneticamente, di struttura primaria Sono anche isoenzimi quelle proteine che svolgono la stessa funzione ma sono geneticamente indipendenti, per esempio: EC malato deidrogenasi Citosolica (codificata dal DA nucleare) Mitocondriale (codificata dal DA mitocondriale) v gsartor Cinetica enzimatica Cenni di cinetica chimica A k 1 k -1 B All equilibrio Velocità diretta v 1 = - Velocità inversa v -1 = - d[a] dt d[b] dt = k 1 [A] = k -1 [B] v 1 = v -1 k 1 [A] eq = k -1 [B] eq k 1 k -1 [B] eq = = K [A] eq eq v gsartor Cinetica enzimatica
25 Cenni di cinetica chimica rdine di reazione I ordine II ordine I ordine rispetto ad A I ordine rispetto a B II ordine globale v 1 = k 1 [A] v 1 = k 1 [A] 2 oppure v 1 = k 1 [A][B] rdine 0 v 1 = k 1 indipendente dalla concentrazione dei reagenti v gsartor Cinetica enzimatica Dipendenza dalla temperatura La velocità di una reazione dipende dalla temperatura attraverso la costante di velocità k v = k[a] All equilibrio k = A e - E att1 RT k A 1 e - E att1 RT 1 K - eq = = = Z e k -1 E - att1 A -1 e RT E att RT v gsartor Cinetica enzimatica
26 Dipendenza dalla temperatura K eq = Z e - E att RT = Z e - G - T S RT = Z e - RT S = Z e - RT - R K eq = e - RT lnk eq =- RT E att 1 Energia Reagenti E att -1 E att 1 -E att -1 = E att E att Η Prodotti Coordinate di reazione v gsartor Cinetica enzimatica Dipendenza dalla temperatura ln K eq ln K eq = - /R 1/T pendenza = - /R 1/T (K) v gsartor Cinetica enzimatica
27 Dipendenza dalla temperatura All equilibrio G = G + RT ln [Prodotti] [Reagenti] [Prodotti] [Reagenti] = K eq ; G = 0 0 = G + RT ln K eq G = - RT ln K eq G = - T S v gsartor Cinetica enzimatica Enzima e substrato In una reazione tra enzima (E) e substrato (S), possiamo distinguere tre fasi: 1. Legame tra E e S per formare il complesso ES E + S ES >>[E] d[es] Stato prestazionario 2. Stato stazionario dt = 0; 3. Scompare il substrato, [ES] diminuisce, v diminuisce v gsartor Cinetica enzimatica
28 Enzima e substrato Concentrazione [P] [ES] [ES]/ t 0 [E] Tempo v gsartor Cinetica enzimatica Enzima e substrato 1 a fase Stato Pre-stazionario 2 a fase Stato stazionario 3 a fase Fine Concentrazione d[p]/dt cost. [P] [ES] [ES]/ t 0 [E] µs ms s m h Tempo v gsartor Cinetica enzimatica
29 Enzima e substrato 1 a fase Stato Pre-stazionario 2 a fase Stato stazionario 3 a fase Fine Concentrazione d[p]/dt cost. [P] [ES] [ES]/ t 0 [E] µs ms s m h Tempo v gsartor Cinetica enzimatica Enzima e substrato 1 a fase Stato Pre-stazionario 2 a fase Stato stazionario 3 a fase Fine Concentrazione d/dt =cost d[p]/dt cost. d[p]/dt =cost d[es]/dt = 0 d[e]/dt =0 µs ms s m h Tempo v gsartor Cinetica enzimatica
30 Enzima e substrato In una reazione enzimatica l ordine di reazione è variabile Velocità di reazione v = k[e] rdine 1 v = k[e] Pseudo ordine 0 v gsartor Cinetica enzimatica Enzima e substrato In una reazione enzimatica l ordine di reazione è variabile rdine 1 rdine 0 Velocità Velocità v gsartor Cinetica enzimatica
31 Trattamento secondo Michaelis e Menten In una reazione enzimatica >>[E]: k 1 E + S ES (veloce) (1) k -1 k 2 ES E + P (lento) (2) v diretta = k 2 [ES] Per l equilibrio veloce (1) IDETERMIABILE k 1 K = = k -1 [ES] [E] IDETERMIABILE [ES] = k 1 k -1 [E] v gsartor Cinetica enzimatica Trattamento secondo Michaelis e Menten Per l equilibrio veloce (1) k 1 K = = k -1 [ES] [E] IDETERMIABILE [ES] = k 1 k -1 [E] [E tot ] misurabile [E tot ] = [E] + [ES] [ES] = k 1 k -1 ([E tot ]-[ES]) v gsartor Cinetica enzimatica
32 Trattamento secondo Michaelis e Menten Da cui [ES] = [E tot ] k -1 k 1 + k -1 = K d k 1 Costante di dissociazione del complesso ES ES k -1 E + S [E] [ES] k 1 = K d = Costante di Michaelis e Menten v gsartor Cinetica enzimatica Trattamento secondo Michaelis e Menten La concentrazione del complesso ES [ES] = [E tot ] + Poiché: v diretta = k 2 [ES] v diretta = k 2 [E tot ] + v gsartor Cinetica enzimatica
33 Trattamento secondo Michaelis e Menten Quando tutto E tot diventa ES allora la velocità sarà massima. = k 2 [E tot ] v = + Quando il substrato satura l enzima allora la velocità sarà massima v gsartor Cinetica enzimatica Equazione di Michaelis e Menten v = + v gsartor Cinetica enzimatica
34 Michaelis e Menten Leonor Michaelis ( ) Maud Menten ( ) v gsartor Cinetica enzimatica Efficienza catalitica o numero di turnover k 2 è detta anche k cat e si ottiene: k cat = [E tot ] k 2 è detto anche numero di turnover (Moli di substrato consumate per secondo per moli di enzima) si esprime in s -1. ~1 s -1 < k 2 < 10 6 s -1 v gsartor Cinetica enzimatica
35 Trattamento secondo Michaelis e Menten Bassa concentrazione (relativamente) di substrato: << (rdine 1) v = Velocità di reazione Alta concentrazione di substrato: >> (rdine 0) v = = v gsartor Cinetica enzimatica Trattamento secondo Briggs-aldane Da un punto di vista formale il trattamento è lo stesso di M.M., cambia il significato cinetico di E + S k 1 ES k 2 k -1 k -2 E + P Allo stato stazionario: d[es] dt = 0 = k 1 [E] - (k -1 [ES] + k 2 [ES]) formazione di ES scomparsa di ES [ES] = k 1 [E] (k -1 + k 2 ) v = + = k -1 + k 2 k 1 v gsartor Cinetica enzimatica
36 Significato di descrive l interazione substrato-enzima a livello del sito di legame. è, dimensionalmente, una concentrazione: k [E] -1 = K d = = ; moli l -1 [ES] k 1 È la concentrazione di substrato al quale la velocità della reazione è metà della v = = ; = ; + = v gsartor Cinetica enzimatica Significato di E + S k 1 ES k 2 k -1 k -2 E + P è legata a k 2 = k 2 [E tot ] Dipende dalla concentrazione dell enzima (induzione). v gsartor Cinetica enzimatica
37 Significato di k 2 k 2 è una frequenza /[E tot ] = k 2 (moli l -1 s -1 )/(moli l -1 ) k 2 = s -1 umero di eventi per unità di tempo (numero di turnover). Proprietà cinetica dell enzima. v gsartor Cinetica enzimatica Significato di e v = v v = 2 v gsartor Cinetica enzimatica
38 Enzima Sorgente Substrato Km (mm) n di turnover (1/s) Acetil-CoA sintasi Cuore di bue Acetato 1.4 ATP-asi Muscolo di coniglio ATP Alcool deidrogenasi Fegato di cavallo Etanolo 0.5 Anidrasi carbonica Eritrociti Anidride carbonica Acido aspartico 0.9 Aspartato aminotransferasi Cuore di maiale Acido α-chetoglutarico Acido ossalacetico acido glutammico 4 Butirril-CoA deidrogenasi Fegato di bue Butirril-CoA benziltirosinamide 2.5 -formiltirosinamide 12 Chimotripsina Pancreas bovino -acetiltirosinamide 32 gliciltirosinamide 122 Creatina fosfochinasi Muscolo di coniglio Creatina 19 Esochinasi Lievito Glucosio 0.15 Esochinasi Cervello Glucosio Fosfatasi acida Prostata α-glicerofosfato 3 Fosfogliceraldeide deidrogenasi Muscolo di coniglio Gliceraldeide-3-fosfato 0.05 Acido glutammico 0.12 Acido α-chetoglutarico 2 Glutamato deidrogenasi Fegato bovino Ione ammonio 57 AD AD Xantina 0.03 Xantina ossidasi Latte v gsartor Cinetica Acetaldeide enzimatica Enzima Sorgente Substrato Km (mm) n di turnover (1/s) Acetil-CoA sintasi Cuore di bue Acetato 1.4 ATP-asi Muscolo di coniglio ATP Alcool deidrogenasi Fegato di cavallo Etanolo 0.5 Anidrasi carbonica Eritrociti Anidride carbonica Acido aspartico 0.9 Aspartato aminotransferasi Cuore di maiale Acido α-chetoglutarico Acido ossalacetico acido glutammico 4 Butirril-CoA deidrogenasi Fegato di bue Butirril-CoA benziltirosinamide 2.5 -formiltirosinamide 12 Chimotripsina Pancreas bovino -acetiltirosinamide 32 gliciltirosinamide 122 Creatina fosfochinasi Muscolo di coniglio Creatina 19 Esochinasi Lievito Glucosio 0.15 Esochinasi Cervello Glucosio Fosfatasi acida Prostata α-glicerofosfato 3 Fosfogliceraldeide deidrogenasi Muscolo di coniglio Gliceraldeide-3-fosfato 0.05 Acido glutammico 0.12 Acido α-chetoglutarico 2 Glutamato deidrogenasi Fegato bovino Ione ammonio 57 AD AD Xantina 0.03 Xantina ossidasi Latte v gsartor Cinetica Acetaldeide enzimatica
39 Enzima Sorgente Substrato Km (mm) n di turnover (1/s) Acetil-CoA sintasi Cuore di bue Acetato 1.4 ATP-asi Muscolo di coniglio ATP Alcool deidrogenasi Fegato di cavallo Etanolo 0.5 Anidrasi carbonica Eritrociti Anidride carbonica Acido aspartico 0.9 Aspartato aminotransferasi Cuore di maiale Acido α-chetoglutarico Acido ossalacetico acido glutammico 4 Butirril-CoA deidrogenasi Fegato di bue Butirril-CoA benziltirosinamide 2.5 -formiltirosinamide 12 Chimotripsina Pancreas bovino -acetiltirosinamide 32 gliciltirosinamide 122 Creatina fosfochinasi Muscolo di coniglio Creatina 19 Esochinasi Lievito Glucosio 0.15 Esochinasi Cervello Glucosio Fosfatasi acida Prostata α-glicerofosfato 3 Fosfogliceraldeide deidrogenasi Muscolo di coniglio Gliceraldeide-3-fosfato 0.05 Acido glutammico 0.12 Acido α-chetoglutarico 2 Glutamato deidrogenasi Fegato bovino Ione ammonio 57 AD AD Xantina 0.03 Xantina ossidasi Latte v gsartor Cinetica Acetaldeide enzimatica Linearizzazione dell equazione di Michaelis e Menten v gsartor Cinetica enzimatica
40 Inversione Lineweaver-Burk v = + 1 v + K = = M v gsartor Cinetica enzimatica Lineweaver-Burk 1 v K = M /v 1/ Pendenza = / -1/ 0 1/ v gsartor Cinetica enzimatica
41 Eadie-ofstee Trasformazione v ( + ) = v + v = v v + = V max v v + = v/[s] / Pendenza = - 1/ v = - v 1 KM v v gsartor Cinetica enzimatica Eadie-ofstee (oppure) Trasformazione v ( + ) = v + v = v v + = V max v v + = v Pendenza = - / v v= - + v/[s] v gsartor Cinetica enzimatica
42 Reazioni enzimatiche con più substrati Meccanismo sequenziale: i substrati si legano in modo sequenziale: Prima uno poi l altro in ordine preciso: Meccanismo sequenziale ordinato Senza un ordine preciso: Meccanismo sequenziale casuale Meccanismo a ping-pong v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo sequenziale ordinato A + B E P + Q E + A EA; EA + B EAB; EAB EPQ; EPQ EQ + P; EQ E + Q v gsartor Cinetica enzimatica
43 Meccanismo sequenziale casuale A + B E P + Q E + A EA B Q EP E + P A EAB EPQ P E + B EB EQ E + Q DA PLIMERASI DIIDRFLAT REDUTTASI v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo a ping-pong A + B E P + Q E + A EA E'P E' + P E' + B E'B EQ E + Q A P B Q E E'A E'P E' E'B EQ E v gsartor Cinetica enzimatica
44 Centro catalitico is57 Asp102 Ser195 v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 E + A R is57 R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica
45 Meccanismo delle proteasi a serina E A Asp102 R + is57 R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 E A E P R + is57 R Ser195 Gly193 Sito Specifico v gsartor Cinetica enzimatica
46 Meccanismo delle proteasi a serina Asp102 E P + B R is57 R Sito Specifico Ser195 Gly193 Acilenzima v gsartor Cinetica enzimatica Reazioni enzimatiche con più substrati Il trattamento è complesso, occorre fare lo studio cinetico tenendo fissa la concentrazione di uno dei substrati (B) variando l altro (A), così, di grafici di Lineweaver-Burk si può avere una descrizione del meccanismo: [B] 1/v 1/v [B] Sequenziale casuale 1/[A] Ping-pong 1/[A] v gsartor Cinetica enzimatica
47 Regolazione dell attività enzimatica I fattori che regolano l attività enzimatica sono: Temperatura Enzimi solubili o di membrana p Effettori Inibitori (inattivatori) Attivatori Effetti allosterici Concentrazione di substrati e prodotti Vie metaboliche Repressione o induzione genica v gsartor Cinetica enzimatica Temperatura La velocità delle reazioni chimiche dipende dalla temperatura. La stabilità di una proteina dipende dalla temperatura. Denaturazione Aumento cinetico Velocità optimum Temperatura v gsartor Cinetica enzimatica
48 Temperatura Ln v La temperatura influenza la fluidità di membrana Enzima solubile Ln v Enzima di membrana Temperatura di transizione della fase lipidica Temperatura alta 1/T Temperatura Temperatura 1/T bassa alta Temperatura bassa v gsartor Cinetica enzimatica p La stabilità di una proteina dipende dal p. Alcuni processi coinvolgono valori estremi di p Pepsina Tripsina Aceticolinesterasi Velocità relativa 2 6 p 10 v gsartor Cinetica enzimatica
49 Effettori Attivatori Inibitori La differenza non è netta, la stessa molecola può funzionare in entrambi i modi a seconda delle condizioni Carica Concentrazione Enzima legato ad altre molecole v gsartor Cinetica enzimatica Inibitori Si definiscono inibitori quelle molecole che diminuiscono l attività di un enzima, possono dare Inibizione reversibile Modificano in modo reversibile (in genere attraverso un legame non covalente) l enzima Inibizione irreversibile Modificano in modo irreversibile l enzima v gsartor Cinetica enzimatica
50 Inibitori reversibili A secondo delle loro caratteristiche si definiscono: Inibitori competitivi Inibitori non competitivi Inibitori acompetitivi v gsartor Cinetica enzimatica Inibitori competitivi Agiscono competendo con il substrato per lo stesso sito di legame, agiscono quindi sulla formazione del complesso ES. L inibizione è rimossa aumentando la concentrazione di S E + S ES E + P = K i I EI E + P Ki = [E] [ES] [I][E] [EI] v gsartor Cinetica enzimatica
51 Inibitori competitivi Senza inibitore v = + v Con inibitore v = ( 1 + [I] K i ) + v gsartor Cinetica enzimatica Inibitori competitivi Senza inibitore 1 v K = M /V 1/ Con inibitore 1 v -1/(app) K = M [I] 1 1 ( 1 + ) + K i 0 1/ v gsartor Cinetica enzimatica
52 Sono molecole simili al substrato ccupano lo stesso sito di legame Inibitori competitivi SIT ATTIV DELL IZIMA SUBSTRAT IIBITRE PRDTTI SUBSTRAT ED IIBITRE SI LEGA ALL STESS SIT IL LEGAME DELL IIBITRE PREVIEE IL LEGAME DEL SUBSTRAT v gsartor Cinetica enzimatica Biosintesi del colesterolo C 3 Viene sintetizzato nelle cellule epatiche a partire da acetil-coa per formare 3-R-mevalonato. C 3 CoA S Acetil-CoA (C n ) CoA S Tiolasi S CoA 3 C C 3 Acetoacetil-CoA S CoA CoA S MG sintasi S CoA MG-CoA reduttasi I riduzione II riduzione APD + ADP idrossi-3-metil glutaril-coa MG-CoA C 3 S CoA ADP + + APD + C 3 3-R-mevalonato S CoA S CoA C 3 Intermedio legato all'enzima v gsartor Cinetica enzimatica
53 MG reduttasi EC È una glicoproteina di membrana del reticolo endoplamatico, Il suo peso molecolare è di 97 kd, Il sito attivo è rivolto verso il citoplasma. È anch essa regolata dal sistema protein chinasi. MG CoA ADP v gsartor Cinetica enzimatica MG reduttasi EC Viene inibita dalle statine, usate come farmaci per ridurre elevati livelli di colesterolo. Mevastatina v gsartor Cinetica enzimatica
54 Inibitori competitivi v gsartor Cinetica enzimatica Inibitori non competitivi Agiscono legandosi in un sito diverso dal sito di legame del substrato il quale può comunque legarsi. L inibizione è rimossa aumentando la concentrazione di S E + S + I ES + I E + P = [E] [ES] K K i [I][E] i [I][ES] K K i = = M [EI] [ESI] EI + S ESI v gsartor Cinetica enzimatica
55 Inibitori non competitivi Senza inibitore v = + v Con inibitore v = [I] ( 1 + ) K i + v gsartor Cinetica enzimatica Inibitori non competitivi Senza inibitore 1 v K = M /V 1/ Con inibitore -1/ 0 1/ 1 v K = M [I] 1 1 [I] ( 1 + ) + ( 1 + ) K i K i v gsartor Cinetica enzimatica
56 Inibitori non competitivi Sono molecole diverse dal substrato, si legano ad un proprio sito SIT ATTIV DELL IZIMA SIT IIBITRI (REGLATRI) IIBITRE SUBSTRAT Ioni metallici (Cu ++ ) Complessanti (EDTA) Modulatori I ASSEZA DI IBITRE SI FRMA I PRDTTI SUBSTRAT ED IIBITRE SI LEGA A SITI DIVERSI LA PRESEZA DELL IIBITRE RIDUCE LA VELCITÀ DI FRMAZIE DEL PRDTT v gsartor Cinetica enzimatica Inibitori acompetitivi Agiscono legandosi e bloccando il complesso enzima-substrato. E + S ES + I E + P = K i K i = [E] [ES] [I][ES] [ESI] ESI v gsartor Cinetica enzimatica
57 Inibitori acompetitivi Senza inibitore v = + Con inibitore v v = [I] ( 1 + ) K i [I] ( 1 + ) + K i v gsartor Cinetica enzimatica Inibitori acompetitivi Senza inibitore 1/V 1 v K = M / Con inibitore -1/(app) 0 1/ 1 v K = M 1 1 [I] + ( 1 + ) K i v gsartor Cinetica enzimatica
58 Riassumendo Inibizione competitiva K i E + S + I ES E + P = K i = [E] [ES] [I][E] [EI] Inibizione non competitiva EI + S E + S + I K i ES + I K i ' E + P K i ' = [I][ES] [ESI] EI + S ESI Inibizione acompetitiva E + S ES + I K i ' E + P ESI v gsartor Cinetica enzimatica riassumendo [I] a = (1 + ) K i [I] a' = (1 + ) K i ' Tipo di inibizione V MAX app app essuna V MAX Competitiva on competitiva Acompetitiva V MAX V MAX /a V MAX /a a a /a /a v gsartor Cinetica enzimatica
59 Inibitori irreversibili Inibitore Formula rigine Meccanismo Ione cianuro C - Mandorle amare Complessa gli ioni metallici nelle proteine Diisopropil fluorofosfato (DFP) 3 C C 3 F C 3 P C 3 Sintetico Inibisce gli enzimi con serina nel sito attivo Sarin 3 C C 3 F P C 3 Sintetico Come il DFP Fisostigmina 3 C 3 C C 3 Frutto del calabar Come il DFP C 3 v gsartor Cinetica enzimatica Inibitori irreversibili Inibitore Formula rigine Meccanismo Parathion C C 2 5 P S Sintetico Come il DFP (particolarmente attivo su acetilcolinesterasi di insetti) -tosil-lfenilalanina clorometil chetone (TPCK) S Cl Sintetico Reagisce con l is- 57 della chimotripsina R Penicillina S C 3 C 3 C 3 Penicillum otatum Inibisce gli enzimi della sintesi della parete batterica v gsartor Cinetica enzimatica
60 Attivatori Sono molecole che aumentano (o permettono) l attività enzimatica Protezione dell enzima Glutatione Ioni metallici Attivazione per azione sulle subunità Enzima inattivo + camp Subunità + Subunità catalitica regolatrice Azione proteolitica su proenzimi v gsartor Cinetica enzimatica Attivatori Azione proteolitica su proenzimi Tripsinogeno + Tripsina Enteropeptidasi Chimotripsinogeno + Proelastasi Elastasi + Procarbossipeptidasi + Carbossipeptidasi π-chimotripsina + α-chimotripsina v gsartor Cinetica enzimatica
61 Effetti allosterici Un enzima allosterico è, in genere, un oligomero con subunità correlate. Gli effetti allosterici consistono nel legame di un effettore ad un sito diverso da quello del substrato con conseguente variazione delle proprietà cinetiche dell enzima. L effettore può essere lo stesso substrato (effettori omotropici) o diverso (effettori eterotropici). Sito attivo Sito dell effettore v gsartor Cinetica enzimatica Effetto allosterico Un enzima allosterico è un oligomero con subunità correlate la cui attività (K m ) viene influenzate dal legame del substrato v gsartor Cinetica enzimatica
62 Effetti allosterici Il legame con l effettore modifica (modula) le proprietà di legame del substrato. La velocità dipende da come una sigmoide. v v = n K + n n = indice di cooperatività (costante di ill) n = 1 nessuna cooperatività n > 1 cooperatività positiva n < 1 cooperatività negativa v gsartor Cinetica enzimatica Effetti allosterici Il legame con l effettore modifica (modula) le proprietà di legame del substrato. La velocità dipende da come una sigmoide. v v = n K + n n = indice di cooperatività Emoglobina v gsartor Cinetica enzimatica
63 Vie metaboliche Una via metabolica è data da un insieme di reazioni catalizzate da enzimi che si susseguono l una all altra. Le vie metaboliche sono regolate: Inibizione da prodotto A B C D E Attivazione da substrato Attivazione compensatoria A B C D E A B C D E P K X Y Z v gsartor Cinetica enzimatica Vie metaboliche ramificate Inibizione multivalente A B C D E F G K X Y Inibizione cooperativa A B C D E F G K X Y v gsartor Cinetica enzimatica
64 Vie metaboliche ramificate Inibizione cumulativa A B C D E F G K I Z X Y Inibizione di enzimi multipli A B C D E F G K X Y v gsartor Cinetica enzimatica Catabolismo e anabolismo C S A B E F T Z X Y v gsartor Cinetica enzimatica
65 Regolazione genica Un altra via con la quale viene regolata l attività di uno o più enzimi è attraverso l induzione o la repressione genica della sintesi proteica di quella proteina con attività enzimatica. Anche per gli enzimi esiste una sorta di omeostasi. EZIMA mra SITESI DEMLIZIE AMIACIDI Induzione Repressione DA v gsartor Cinetica enzimatica Regolazione genica Un altra via con la quale viene regolata l attività di uno o più enzimi è attraverso l induzione o la repressione genica della sintesi proteica di quella proteina con attività enzimatica. Anche per gli enzimi esiste una sorta di omeostasi. EZIMA mra SITESI DEMLIZIE AMIACIDI Induzione Repressione DA v gsartor Cinetica enzimatica
66 Crediti e autorizzazioni all utilizzo Questo materiale è stato assemblato da informazioni raccolte dai seguenti testi di Biochimica: CAMPE Pamela, ARVEY Richard, FERRIER Denise R. LE BASI DELLA BICIMICA [ISB ] Zanichelli ELS David L., CX Michael M. I PRICIPI DI BICIMICA DI LEIGER - Zanichelli GARRETT Reginald., GRISAM Charles M. BICIMICA con aspetti molecolari della Biologia cellulare - Zanichelli VET Donald, VET Judith G, PRATT Charlotte W FDAMETI DI BICIMICA [ISB ] - Zanichelli E dalla consultazione di svariate risorse in rete, tra le quali: Kegg: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes Brenda: Protein Data Bank: Rensselaer Polytechnic Institute: Il materiale è stato inoltre rivisto e corretto dalla Prof. Giancarla rlandini dell Università di Parma alla quale va il mio sentito ringraziamento. Questo ed altro materiale può essere reperito a partire da: oppure da gsartor.org/ Il materiale di questa presentazione è di libero uso per didattica e ricerca e può essere usato senza limitazione, purché venga riconosciuto l autore usando questa frase: Materiale ottenuto dal Prof. Giorgio Sartor Università di Bologna a Ravenna Giorgio Sartor - giorgio.sartor@unibo.it 66
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