Fondamenti di Chimica Farmaceutica. Recettori

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1 Fondamenti di Chimica Farmaceutica Recettori

2 Recettori In biochimica, un recettore è una proteina, transmembrana o intracellulare, che si lega ad uno specifico ligando, causando nel recettore una variazione conformazionale in seguito alla quale si ha un effetto biologico. In farmacologia invece il recettore è una molecola qualsiasi, bersaglio di un farmaco. La definizione di recettore assume in ambito farmacologico un significato più ampio: viene infatti definito recettore qualsiasi struttura biologica che diviene bersaglio del farmaco (proteine, enzimi, lipidi ed acidi nucleici possono essere dei recettori.

3 Recettori

4 Recettori

5 Neurotrasmettitori ed ormoni Ione Ca +2 Lipidi (es. prostaglandine, anandamide) Purine (adenosina, ATP) Neuropeptidi (endorfine, enkefaline) Ormoni peptidici (angiotensina, bradichinina Enzimi (trombina)

6 Recettori

7 Attivazione dei recettori

8 Attivazione dei recettori

9 Tipi e sottotipi di recettori Un recettore prende il nome dallo specifico neurotrasmettitore (nor)adrenalina recettore adrenergico adrenergico RECETTORE -adrenergico -adrenergico TIPI SOTTOTIPI

10 Tipi e sottotipi di recettori Un recettore prende il nome dallo specifico neurotrasmettitore (nor)adrenalina recettore adrenergico Di uno stesso recettore ne possono esistere vari tipi e sottotipi. La suddivisione di un recettore in tipi e sottotipi è dimostrata farmacologicamente quando si dispone di un ligando che mostra selettività tra i diversi tipi e sottotipi. Da un punto di vista biochimico due diversi sottotipi di recettore hanno sequenza primaria differente.

11 Recettori I recettori possono essere suddivisi in due grandi famiglie, a seconda della loro localizzazione cellulare: recettori di membrana recettori intracellulari I recettori di membrana, sono una classe di recettori che possiede domini extracellulari, transmembrana ed intracellulari. I recettori intracellulari a seconda della loro localizzazione si dividono in citosolici e nucleari.

12 Recettori di membrana Spazio extracellulare Membrana cellulare Spazio intracellulare Questa classe di recettori è suddivisibile in due differenti classi: ionotropici e metabotropici.

13 Recettori ionotropici I recettori ionotropici sono detti anche recettoricanale perché, una volta legato il ligando, permettono il flusso ionico attraverso la membrana. I recettori ionotropici racchiudono un poro attraverso il quale avviene il flusso di ioni. I canali, in assenza di legame, sono presenti in una conformazione strutturale che ostruisce il poro, impedendo il flusso di ioni. Quando il legando si lega al recettore, questo cambia la conformazione strutturale, aprendosi e permettendo agli ioni di attraversare la membrana.

14 Recettori canale

15 Recettori ionotropici I recettori ionotropici si suddividono in pentamerici, tetramerici e trimerici a seconda del numero di subunità che li costituiscono. Un esempio di recettori ionotropici pentamerici è il recettore nicotinico (I) formato da 2 unità Alfa, 1 Beta, 1 Gamma ed 1 Delta). Un altro esempio è ilrecettore della Glicina (II) formato da 3 unità Alfa e due Beta.

16 Recettori ionotropici Tutte le subunità Alfa, Beta, Gamma e Delta sono in realtà delle glicoproteine che hanno 4 eliche nella porzione transmembranale. La regione di legame corrisponde alla TM2 (la seconda elica transmembranale).

17 Recettore nicotinico PDB 1UV6

18 Recettore nicotinico

19 Recettore della glicina PDB 2M6I

20 Recettori canale

21 Recettori canale

22 Recettori metabotropici Al contrario dei recettori ionotropici il cui legame con il ligando causa l'apertura del canale, il recettore metabotropico, una volta legato il ligando, avvia una serie di reazioni a cascata intracellulari mediata da un secondo messaggero ed alla base della trasduzione del segnale. Come i recettori ionotropici, i recettori metabotropici sono localizzati a livello della membrana citoplasmatica e sono perciò recettori transmembrana.

23 Recettori metabotropici I recettori metabotropici sono strutturalmente eterogenei e possono essere suddivisi in quattro principali tipologie strutturali e funzionali: recettori accoppiati alle proteine G (GPCR) recettori tirosin-chinasici recettori accoppiati a chinasi recettori guanilil-ciclasi

24 Recettori accoppiati a proteine G I GPCR sono costituiti da una singola catena polipeptidica. La caratteristica strutturale è la presenza di 7 -eliche transmembrana con un dominio extracellulare N-terminale di lunghezza variabile e un dominio intracellulare C-terminale.

25 Recettori accoppiati a proteine G I recettori accoppiati a proteine G (GPCRS) sono il target di quasi la metà dei farmaci in commercio. recettore metabotropico del glutammato recettore muscarinico recettore adrenergico recettore GABA B recettore della serotonina recettore della dopamina recettore dei cannabinoidi recettore dell'angiotensina recettore dei leucotrieni recettore degli oppiodi recettore della rodopsina

26 Recettori accoppiati a proteine G L albero evoluzionistico dei GPCR indica tra quali tipi c è maggiore similarità e questo è importante nella progettazione di un farmaco

27 Recettori accoppiati a proteine G I GPCR vengono divisi in tre distinte famiglie che differiscono principalmente per la lunghezza della sequenza N-terminale e la localizzazione del sito di legame per l'agonista. La famiglia A, a cui appartiene la rodopsina, è di gran lunga la più numerosa e comprende la maggior parte dei recettori per le monoamine e i neuropeptidi. La famiglia B è costituita dai recettori della secretina, del glucagone e della calcitonina. La famiglia C è costituita principalmente dai recettori metabotropici del glutammato e dai recettori sensibili al Ca +2.

28 Recettori accoppiati a proteine G La proteina G si lega al terzo lungo loop citoplasmatico. Modifiche di questa porzione della proteina determinano la formazione di recettori ancora in grado di legare i propri ligandi, ma incapaci di accoppiarsi alle proteine G e di determinare i conseguenti effetti.

29 Recettori accoppiati a proteine G Allo stato di riposo, la proteina G si trova in forma di trimero ed ha una molecola di GDP legato ad un sito specifico della subunità.

30 Recettori accoppiati a proteine G L'interazione del recettore con una molecola di agonista determina un cambiamento conformazionale, che si estende al dominio citoplasmatico del recettore e si trasmette alla proteina G. Questo determina il rilascio del GDP legato e la sua sostituzione con il GTP.

31 Recettori accoppiati a proteine G Questa modificazione, a sua volta, causa la dissociazione il distacco dal trimero della subunità complessata dal GTP.

32 Recettori accoppiati a proteine G La -GDP che così si forma, si dissocia dall'effettore e si combina con, completando in tal modo il ciclo.

33 Recettori accoppiati a proteine G PDB: 3NS6

34 Recettori accoppiati a proteine G Le forme attive della proteina G possono legarsi con enzimi e canali ionici, causandone, l'attivazione o l'inattivazione. Il processo termina con l'idrolisi del GTP a GDP da parte della subunità.

35 Recettori accoppiati a proteine G I principali bersagli delle proteine G, attraverso i quali i GPCR controllano diversi aspetti delle funzioni cellulari: adenil ciclasi: l'enzima responsabile della formazione del camp; fosfolipasi C: l'enzima responsabile della formazione dell'inositolo trifosfato e del diacilglicerolo; canali ionici: in particolare i canali del calcio e del potassio.

36 Recettori accoppiati a proteine G Il meccanismo porta a un'amplificazione del segnale: un singolo complesso agonista-recettore può attivare parecchie proteine G per volta; ogni proteina G può rimanere associata con l'enzima effettore per tempi sufficientemente lunghi da determinare la formazione di molte molecole di prodotto; questo prodotto è solitamente un "secondo messaggero", per cui si verifica un'ulteriore amplificazione della risposta cellulare finale.

37 Recettori accoppiati a proteine G Attivazione dell adenilato ciclasi

38 Recettori accoppiati a proteine G Attivazione di chinasi

39 Recettori accoppiati a proteine G Effetti della fosforilazione

40 Recettori accoppiati a proteine G Ci sono tre principali classi di proteine G strutturalmente e funzionalmente differenti:(gs, Gi e Gq), selettive sia per i recettori che per gli effettori con i quali si accoppiano: le proteine Gs attivano l enzima adenil ciclasi; le proteine Gi inibiscono l'enzima adenil ciclasi; le proteine Gq controllano la fosfolipasi C.

41 Recettori tirosin chinasici I Recettori tirosin chinasici agiscono fosforilando residui di tirosina in una proteina bersaglio. Sono costituiti da un dominio extracellulare che possiede un sito di legame per il ligando specifico, e un dominio intracellulare che possiede un sito di attacco per l'atp e uno per le proteine bersaglio.

42 Recettori tirosin chinasici

43 Recettori tirosin chinasici Il recettore dell insulina PDB: 3LOH

44 Recettori associati a chinasi I recettori associati a chinasi (tirosin chinasi) hanno una funzione simile a quella dei recettori chinasici, ma non possiedono l unità catalitica, vi si legano e l attivano dopo che si sono legati al ligando specifico.

45 Recettori intracellulari Il recettore intracellulare è una struttura recettoriale di natura proteica localizzata a livello intracellulare. I recettori intracellulari interagiscono con ligandi di natura ormonale o molecole lipofile specifiche. Il complesso ligando-recettore funziona da fattore di trascrizione, migra nel nucleo cellulare e regola l'espressione genica.

46 Recettori intracellulari I recettori intracellulari possono essere suddivisi in: recettori citosolici e recettori nucleari e successivamente in altre sottoclassi recettoriali. Recettori citosolici Recettori dei glucocorticoidi Recettori dei mineralcorticoidi Recettori nucleari Recettori degli estrogeni Recettori del progesterone Recettore degli androgeni Recettore degli ormoni tiroidei Recettore della vitamina D Recettori dell' acido retinoico

47 Recettori intracellulari I recettori intracellulari sono costituiti da una sola sequenza che varia da 400 a 1000 amminoacidi. Ogni recettore è costituito da 3 regioni funzionali: porzione -NH2 terminale porzione centrale porzione -COOH terminale

48 Recettori intracellulari Gli steroidi (es. testosterone, estradiolo, progesterone), dovendo attraversare la membrana, sono molecole idrofobiche

49 Recettori intracellulari

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