Tirosin chinasi senza o con funzione recettoriale

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1 Tirosin chinasi senza o con funzione recettoriale

2 elica di poliprolina Il dominio chinasico di Src è mantenuto nello stato inattivo mediante due distinte interazioni intramolecolari: il legame del dominio SH2 alla fosfo-tirosina 527 ed il legame di SH3 alla regione linker tra SH2 ed il sito catalitico, che contiene una breve elica di poliprolina. La Tyr 527 è fosforilata dalla C-terminal Src Kinase kinase (CSK) e defosforilata dallashp-1 fosforilasi). L attivazione parziale di Src comporta il suo passaggio da una conformazione chiusa ad una aperta, dovuta probabilmente ai seguenti eventi: 1) defosforilazione della tirosina 527; 2) legame dei domini SH3 e SH2 rispettivamente ad eliche di poliprolina e di tirosine fosforilate presenti in proteine interagenti; 3) La piena attivazione di Src richiede l autofosforilazione della tirosina 416 nella loop di attivazione del sito catalitico, che nello stato non fosforilato produce ingombro sterico nel sito attivo.

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5 Modello dell EGF (epidermal growth factor) Receptor

6 Nello stato inattivo, la loop di attivazione dei recettori tirosin chinasici è relativamente mobile e adotta varie conformazioni, la maggior parte delle quali interferiscono con il legame dei substrati e dell ATP al sito attivo (in rosso). In questo stato, la probabilità di autofosforilazione in trans dei recettori è molto bassa. La presenza di un ligando bivalente sui siti recettoriali extracellulari avvicina stabilmente i recettori, rendendo possibile l autofosforilazione in trans delle loop di attivazione. Una volta attivati, i recettori sono in grado autofosforilarsi (probabilmente sia in cis che in trans) in corrispondenza di altri residui di tirosina, fornendo siti di legame a proteine che contengono domini SH2.

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11 Kinase suppressor of Ras (KSR) A) B) C) A) Struttura lineare da di KSR B) In una cellula quiescente Ras inattiva (GDP-bound) è localizzata nella membrana plasmatica, mentre le forme inattive di Raf e KSR sono nel citoplasma. Le forme inattive di MEK interagiscono con il dominio CA5 di KSR. Inoltre, le proteine si legano sia a KSR che a Raf, stabilizzando le loro conformazioni inattive. C) In risposta all attivazione recettoriale, Ras scambia GDP per GTP e viene attivata, inducendo la traslocazione di Raf in membrana e la sua attivazione. Mediante l esposizione del dominio CA3, KSR trasloca anch essa in membrana portando con se MEK. Come risultato MEK si localizza in prossimità di Raf, il suo attivatore fisiologico. La localizzazione di KSR in membrana e Il rilascio delle proteine può esporre i siti di interazione per le MAPK, consentedo ad esse di essere fosforilate da MEK. KRS potrebbe anche fungere da substrato per le MAPK, e la sua fosforilazione portare al rilascio delle MAPK dal complesso. NB. Benchè KSR sia una protein chinasi serina-treonina funzionale, i suoi possibili substrati fisiologici sono ancora noti.

12 Attivazione della PI-3 chinasi Nello stato inattivo, la PI-3 chinasi (PI3K) è situata nel citosol. L assenza dell attività enzimatica è dovuta all effetto inibitorio esercitato dalla subunità p85 (o p55) sulla subunità catalitica p110. Il legame dei due domini SH2 di p85 (o p55) ai siti di autofosforilazione recettoriale abolisce l effetto inibitorio della stessa p85 (o p55) sulla subunità catalitica p110, che è ora pienamente attiva. La PI3K catalizza la fosforilazione in posizione 3 sull anello inositolico del PI(4)P e del PI(4,5)P2, generando rispettivamente PI(3,4)P2 and PI(3,4,5)P3.

13 Il PIP3 promuove il reclutamento di proteine contenenti il dominio PH in membrana PI3K La produzione di fosfoinositidi fosforilati in posizione 3 sull anello inositolico (in particolare il PIP3) può indurre il recrutamento in membrana di proteine contenenti domini PH. Questo evento può essere fondamentale in varie vie di trasduzione del segnale. Ovviamente, i livelli di cellulari PIP3 debbono essere finemente regolati. In questo quadro, l enzima PTEN (phoshatase and tensin homolog deleted on chromosome ten) riconverte il PIP3 a PIP2.

14 1) La PDK (phosphoinositide-dependent kinase) nella forma attiva e la PKB nella forma inattiva sono entrambe presenti nel citosol ma non interagiscono. 2) La produzione di PIP3, operata dall attivazione della PI3K, induce il reclutamento in membrana di entrambe le chinasi mediante i loro domini PH. 3) La PDK fosforila inizialmente PKB/Akt sulla serina 473 del dominio HM (Hydrophobic Motif). La PDK interagisce quindi con il dominio HM fosforilato e viene posizionata in modo da poter fosforilare PKB/Akt nella loop di attivazione del dominio catalitico (KD, Thr 308). 4) La PKB/Akt è ora nella forma attiva.

15 L attivazione di Akt favorisce la sopravvivenza cellulare Inibizione dell apoptosi Inibizione dell autofagia

16 Struttura ed attivazione della PLC-g Pannello di sinistra Il legame con un fattore di crescita innesca l autofosforilazione di TRK a livello di residui tirosinici che agiscono come siti di reclutamento per la PLC-g, attraverso il dominio SH2 N-terminale. Da notare che TRK fosforilato induce anche l attivazione della PI-3K che converte PIP2 a PIP3. Pannello di destra La PLC-g fosforilata va incontro a cambiamenti di conformazione che ne determinano la completa attivazione. In particolare i sotto-domini catalitici (X ed Y in figura), separati nella sequenza lineare della proteina, vengono ora riarrangiati spazialmente creando un sito catalitico funzionale. Da notare che il reclutamento in membrana della PLC-g è favorito dall accumulo di PIP3 sopra riportato. Il PIP3 recluta infatti la PLC-g attraverso un dominio SH2 atipico al C-terminale ed un dominio PH all N- terminale.

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