Lipidi Glucidi Proteine Acidi nucleici
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- Leopoldo Pugliese
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1 Le macromolecole organiche Lipidi Glucidi Proteine Acidi nucleici Tecnicamente solo le ultime tre categorie sono costituite da macromolecole
2 Le macromolecole, assieme, costituiscono la maggior parte del contenuto secco degli organismi viventi
3 La caratteristica comune a tutte le macromolecole è di essere costituite da strutture complesse (polimeri) ottenute dall assemblaggio di unità più piccole (monomeri). Di norma gli animali non ricavano le macromolecole direttamente dagli esseri viventi di cui si cibano. Durante la digestione, i polimeri vengono scomposti in monomeri e assorbiti come tali. Così come con gli stessi mattoni si possono costruire un numero enorme di case differenti, a partire dagli stessi monomeri ciascun organismo può costruire le proprie macromolecole
4 Idrolisi e condensazione: due reazioni chimiche estremamente importanti e diffuse La condendensazione (o disidratazione) è la formazione di un legame tra due molecole (o anche tra due parti della stessa molecola) con perdita di una molecola d acqua C H H H C C C O H H O C C C O C C C C H O H C H C C H H L idrolisi è in qualche modo il processo inverso: la rottura di un legame mediante l aggiunta di una molecola d acqua
5 I lipidi sono un gruppo eterogeneo di sostanze. Essi sono caratterizzati dalla loro insolubilità in acqua e dalla affinità per i solventi apolari e per gli altri lipidi Trigliceridi Steroidi Fosfolipidi Carotenoidi Funzione di deposito Varie funzioni tra cui quella di messaggeri chimici (ormoni) Sono la base costituente delle membrane biologiche Fotopigmenti, antiossidanti
6 Trigliceridi La funzione primaria dei trigliceridi (grassi e olii) è quella di fornire energia per i processi metabolici. I legami all interno di queste molecole infatti contengono un alto livello di energia Olii liquidi a 20 Grassi solidi a 20 1 gr di grassi ~ 9 cal 1 gr di zuccheri ~ 4 cal 1 gr di proteine ~ 4 cal I trigliceridi possono essere facilmente accumulati come riserva energetica in tessuti specializzati Gli olii nei semi delle piante I grassi nel tessuto adiposo degli animali Oltre a fornire direttamente energia, il tessuto adiposo può serve a coibentare
7 Acido grasso Acido grasso Acido grasso Struttura chimica dei Trigliceridi In ciascuna molecola di trigliceride, tre molecole di acidi grassi sono legate ad una molecola di Glicerolo Glicerolo Il Glicerolo è una piccola molecola a tre atomi di carbonio Gli acidi grassi sono costituiti da lunghe molecole (fino a 20 e più atomi di carbonio) Nel trigliceride il legame si forma tra il gruppo COOH (carbossilico) dell acido grasso e il gruppo OH del glicerolo. E prende il nome di legame di estere È da notare che sia il glicerolo che gli acidi grassi sono solubili in acqua. Tuttavia dopo la reazione di condensazione la molecola diventa apolare
8 Ci sono due categorie di acidi grassi, quelli saturi e quelli insaturi Alcuni acidi grassi posseggono più di un doppio legame nella loro catena. In questo caso si definiscono poliinsaturi Se gli acidi grassi sono saturi, le molecole di trigliceridi si dispongono in modo ordinato e i lipidi sono solidi a temperatura ambiente Se gli acidi grassi sono insaturi, le molecole di trigliceridi si dispongono in modo disordinato e i lipidi sono liquidi Burro Olio di oliva I primi tendono maggiormente a depositarsi nelle arterie Malattie vascolari
9 Acido grasso Acido grasso Gruppo fosforico Fosfolipidi I fosfolipidi hanno una struttura affine a quella dei trigliceridi dove al una delle catene di acidi grassi è sostituita da un gruppo fosforico Fortemente polare Affinità per l H 2 O Glicerolo Fortemente apolare Affinità per i lipidi
10 Grazie a questa loro caratteristica di avere una porzione idrosolubile e una idrofoba, i fosfolipidi tendono naturalmente a disporsi con le teste idrofile rivolte verso l acqua e le code idrofobe rivolte una contro l altra Essi sono i pricipali componenti delle membrane biologiche
11 Carotenoidi I carotenoidi sono una famiglia di lipidi in grado di assorbire la luce che hanno varie funzioni I carotenoidi sono in molti casi responsabile del colore sia negli animali che nelle piante Il β-carotene è il precursore della vitamina A dal quale deriva il retinale che svolge una importante funzione come fotopigmento nella retina La maggior parte dei carotenoidi ha una forte funzione antiossidante (neutralizzazione dei radicali liberi)
12 Approfondimento: Radicali liberi, ossidazione e Carotenoidi I processi metabolici della cellula generano continuamente composti dell ossigeno (Radicali Liberi) caratterizzati dall avere un numero spaiato di elettroni e dalla forte tendenza a cedere O e ad ossidare le molecole O 2 - H 2 O 2 OH - anione superossido acqua ossigenata radicale idrossilico I radicali liberi sono utilizzati per alcune funzioni quali inattivare virus e batteri, detossificare, attivare certi enzimi Essi tuttavia hanno anche effetti dannosi sulla cellula: - Reagiscono con il DNA provocando mutazioni (e tumori) - Agiscono sugli acidi grassi dei fosfolipidi danneggiando le membrane - Possono agire su certi enzimi di membrana (pompe ioniche) interferendo con l equilibrio idro-salino della cellula
13 Steroidi Si tratta di una famiglia di composti organici molto importanti che hanno una struttura comune basata su più anelli fusi tra loro Il colesterolo è un importantissimo componente delle membrane cellulari Di questa famiglia fanno parte una serie di molecole che hanno funzione di messaggeri chimici, gli ormoni steroidei Sono O. steroidei per esempio gli ormoni sessuali come il testosterone o il progesterone
14 I glucidi o carboidrati sono un gruppo eterogeneo di sostanze. Essi hanno in comune la formula minima CH 2 O. Il nome carboidrati deriva dal fatto che sono composti oltre che da C, da H e O nelle proporzioni in cui si trovano nell acqua Monosaccaridi Disaccaridi Polisaccaridi
15 Monosaccaridi Sono molecole a 5 o a 6 atomi di carbonio di regola a forma di anello I monosaccaridi pentosi sono importanti costituenti degli acidi nucleici, RNA e DNA Ribosio e desossiribosio Il più noto è il glucosio I monosaccaridi esosi (fruttosio, galattosio, glucosio ecc.) sono implicati nel metabolismo energetico. Essi sono anche i costituenti di disaccaridi e polisaccaridi
16 Il glucosio è al centro dei processi del metabolismo energetico della cellula. Esso esiste sia in forma ciclica che in forma lineare con la possibilità di passare da una forma all altra
17 Disaccaridi Formazione di un Legame glicosidico Il Maltosio è un disaccaride formato da due molecole di Glucosio (α- e β-glucosio sono due isomeri della stessa molecola) Il saccarosio (lo zucchero da cucina) è un disaccaride formato da una molecola di Glucosio e una di Fruttosio Il lattosio (lo zucchero del latte) è un disaccaride formato da una molecola di Glucosio e una di Galattosio
18 Polisaccaridi Funzione stutturale Riserva energetica L Amido è un polimero del Glucosio poco ramificato. È il principale glucide di accumulo nei vegetali. Tramite enzimi può essere facilmente convertito a Glucosio Il Glicogeno è anch esso un polimero del Glucosio. Viene utilizzato come zucchero di riserva dagli animali e depositato nel fegato e nei muscoli. È molto ramificato. È insolubile e pertanto il suo accumulo non modifica l osmolarità della cellula La cellulosa è costituita da grandi molecole lineari composte da sequenze di molecole di Glucosio. È il costituente principale della parete cellulare nei vegetali. Per ottenere glucosio servono enzimi speciali e un tempo lungo Anche nel regno animale si trovano polisaccaridi con funzione strutturale, ad es. la Chitina (esoscheletro degli insetti) e la galattosammina (cartilagini)
19 Proteine
20 Esistono decine di migliaia di diverse proteine. In ciascun essere vivente esse svolgono funzioni fondamentali che nessun altro tipo di molecola potrebbe svolgere Nella cellula catalizzano migliaia di differenti reazioni chimiche (Enzimi) Trasportano specifiche molecole sia nelle cellule che nei fluidi esterni Regolano lo sviluppo e orchestrano il funzionamento dell intera cellula Fungono da messaggeri chimici (Ormoni e neurotrasmettitori) Permettono il passaggio selettivo di molecole attraverso la membrana (Canali Ionici e Pompe) Attaccano selettivamente gli agenti esterni (anticorpi del S.I.) Hanno funzione strutturale sia all interno della cellula (citoscheletro) che al di fuori (es cheratine) Presiedono al movimento sia all interno della cellula (cilia, trasporto assoplasmatico) che a livello di sistema (es lavoro muscolare)
21 Struttura chimica delle proteine valina triptofano Prolina valina Alanina Lisina triptofano valina Arginina Ciascuna proteina è un polimero costituito da una serie di componenti di base, gli aminoacidi legati tra loro Esistono circa 20 diversi aminoacidi legati tra loro con un legame (che si chiama legame peptidico) Ciascuna proteina e costituita da un numero variabile di aminoacidi. Sono praticamen te gli stessi in tutti i viventi Le più piccole sono costituite da pochi aminoacidi (in reltà quelle più piccole vengono chiamate polipeptidi) Le più grandi possono essere costituite anche da aminoacidi
22 Ciascuno dei 20 aminoacidi ha: una parte comune agli altri e una parte che è specifica per quell aminoacido H NH 2 -C-COOH R Residuo aminoacidico Chiamato anche con i termini: Catena laterale Gruppo R È la porzione dell aminoacido che serve a formare il legame peptidico (con gli altri aminoacidi) Il residuo aminacidico nei 20 aminoacidi differisce per il numero di atomi di C e per la presenza di gruppi funzionali Esso fornisce proprietà diversa a ciascuno dei 20 aminoacidi
23
24 I venti aminoacidi differiscono tra loro in quanto: I residui sono carichi oppure elettricamente neutri I primi possono avere carica positiva o negativa Alcuni hanno residui idrofobici mentre altri hanno residui polari I residui hanno ingombri molto diversi Alcuni residui hanno gruppi funzionali peculiari Questa differenza nelle caratteristiche dei Residui Aminoacidici determina sia la struttura tridimensionale della proteina che le sue funzionalità
25 Amino Acidi Idrofilici
26 Amino acidi idrofobici e amino acidi speciali
27 Il legame peptidico La porzione comune ad ogni aminoacido è costituita da un C cui sono legati il gruppo R, un idrogeno e due gruppi funzionali: un gruppo aminico NH 2 un gruppo carbossilico COOH H NH 2 -C-COOH R Il legame peptidico è un legame covalente e si forma tra il gruppo aminico NH 2 di un aminoacido e il gruppo carbossilico COOH dell altro H NH 2 -C-COOH R H NH 2 -C-COOH R
28 R R R R
29 I legami peptidici uniscono gli amino acidi in catene lineari
30 Quattro livelli di struttura determinano la forma di una proteina Primaria: la sequenza lineare degli amino acidi Secondaria: l organizzazione di parti di una catena polipeptidica (esempio: l elica o il foglietto ) Terziaria: la struttura tridimensionale completa di una catena polipeptidica Quaternaria: l associazione di due o più polipeptidi in una struttura complessa multi-subunità
31 Le strutture secondarie sono mantenute da legami idrogeno tra atomi di residui aminoacidici.
32 Strutture secondarie: l elica
33 Strutture secondarie: il foglietto beta
34 La struttura terziaria è generata dal ripiegamento e dalla conformazione della catena polipeptidica. La struttura quaternaria è l organizzazione di polipeptidi in un unica unità funzionale che consiste di più di una subunità polipeptidica.
35 appresentazioni grafiche differenti della stessa proteina
36 Gli enzimi In alcune reazioni chimiche il contenuto energetico dei prodotti della reazione è complessivamente maggiore di quello dei reagenti. Perché avvenga la reazione è necessario fornire energia Queste reazioni si chiamano endoergoniche In in altre reazioni chimiche il contenuto energetico dei prodotti della reazione è minore di quello dei reagenti. Quando la reazione chimica avviene si ha liberazione di energia Queste reazioni si chiamano esoergoniche Non è detto che perché una reazione è esoergonica essa debba obbligatoriamente avvenire Ad esempio la reazione che ha luogo durante la combustione di un fiammifero è fortemente esoergonica ma perché avvenga occorre inizialmente aggiungere energia per superare una barriera di attivazione (sfregando la capocchia si produce calore)
37 Reagenti Energia potenziale Energia di attivazione Prodotti Nelle reazione esoergoniche il livello energetico dei reagenti è superiore a quello dei prodotti della reazione. Tuttavia se vi è una energia di attivazione da superare abbastanza grande, può accadere che solo poche molecole in ogni istante posseggano sufficiente energia per superarla Aumentando la temperatura e l agitazione molecolare un numero sempre maggiore di molecole riesce a superare l energia di attivazione facendo decorrere interamente una reazione nella direzione del minor contenuto energetico Tuttavia questo innalzamento della temperatura potrebbe essere incompatibile con la vita di una cellula
38 Energia di attivazione Energia potenziale Particolari sostanze chiamate catalizzatori sono ingrado di favorire le reazioni esoergoniche abbassando l energia di attivazione e aumentando la velocità della reazione (pur senza partecipare) Gli enzimi sono molecole proteiche che fungono da catalizzatori chimici. Essi sono dei catalizzatori biologici
39 Gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni chimiche abbassando l energia di attivazione Grazie agli enzimi possono avvenire, a temperatura compatibili con la vita, reazioni che altrimenti avverrebbero solo ad alte temperature Grazie agli enzimi possono avvenire negli esseri viventi reazioni che altrimenti avverrebbero con grande emissione di energia Grazie agli enzimi possono avvenire anche reazioni endoergoniche mediante l accoppiamento di queste con reazioni esoergoniche Esistono migliaia di diversi tipi di enzimi ognuno specifico per una data reazione chimica Il nome della maggior parte degli enzimi è caratterizzato dalla presenza del suffisso asi (es. DNA-polimerasi)
40 Reazioni esoergoniche L enzima agisce essenzialmente abbassando l energia di attivazione della reazione L enzima agisce formando uno specifico complesso enzima substrato. Esso possiede un sito attivo nel quale solo quel particolare substrato si adatta 1) Orienta correttamente nello spazio le molecole che devono reagire 2) Forma molteplici legami deboli con il substrato modificando la configurazione elettrica e la forza dei legami nel substrato
41 Reazioni endoergoniche Gli enzimi permettono inoltre che avvengano reazioni endoergoniche mediante l accoppiamento con reazioni che liberano energia Nelle reazioni endoergoniche catalizzate da enzimi quasi sempre entra in gioco la molecola dell ATP (adenosintrifosfato) una molecola con tre atomi di fosforo che all occorrenza ne può perdere uno liberando energia
42 Nell idrolisi da ATP (tre gruppi fosfato) ad ADP (due gruppi fosfato) si ha liberazione di una grande quantità di energia che era contenuta nel legame fosforico. Questa energia può essere usata per far decorrere una reazione endoergonica Nei mitocondri Ovunque nella cellula La stessa molecola può essere riusata moltissime volte. L ADP infatti viene riconvertito in ATP utilizzando specifiche reazioni esoergoniche in particolare quelle connesse con la respirazione (nei mitocondri)
43 In altre parole l enegia contenuta nei cibi che mangiamo viene utilizzata per produrre ATP (tramite la respirazione nei mitocondri). L ATP in seguito viene utilizzato quale molecola di scambio per tutti i processi della cellula che richiedono energia. Metabolismo -Reazioni chimiche endoergoniche Movimento (es muscolo, movimento ciliare) Pompe di membrana (per mantenere la concentrazione di soluti) Mantenimento della temperatura corporea
44 In altri casi l enzima possiede due siti attivi e catalizza due reazioni enzimatiche una endoergonica e una esoergonica la quale serve sostanzialmente a fornire energia alla prima reazione Endoergonica Energia Esoergonica
45 Vie metaboliche Il metabolismo è organizzato in vie metaboliche Enzima A Enzima B Enzima C X Enzima E Z Le vie metaboliche possono biforcarsi Se è presente solo l enzima B allora si produrra la molecola X. Se è presente l enzima D si produrrà la molecola Z. Se sono presenti entrambi ci saranno entrambi i prodotti finali in proporzione alla presenza dei diversi enzimi
46 velocità Cinetica enzimatica La velocità di una reazione catalizzata da un enzima cresce con la concentrazione del substrato Ciò è dovuto essenzialmente al fatto che tanto più concentrato è il substrato tanto più spesso una molecola di questo entra nel sito attivo All inizio la velocità della reazione aumenta rapidamente con la concentrazione del substrato. In seguito continuando ad aggiungere substrato si ottiene solo un modesto incremento Saturazione dell enzima Si arriva infine ad un punto un cui continuando ad aggiungere substrato non si ottiene più alcun aumento della velocità della reazione Concentrazione del substrato
47 Date queste caratteristiche della cinetica enzimatica, quando il substrato è presente in eccesso saranno la concentrazione dell enzima e la sua affinità con il substrato (in molti enzimi questa può essere variata) a determinare il decorrere di una data reazione
48 Regolazione della funzione enzimatica L azione degli enzimi è regolata da una gran quantità i fattori legati ai bisogni della cellula e alla disponibilità dei composti. Ci sono essenzialmente due modi per regolare l attività di una determinata via metabolica 1) Si può controllare la produzione di un dato enzima aumentandola o diminuendola tramite un azione sui meccanismi di regolazione del gene 1) Si può agire direttamente sulla funzionalità di un dato enzima agendo su uno dei suoi siti attivi
49 Si supponga ad esempio che ci sia un accumulo nella cellula della sostanza X La sostanza X (o un suo metabolita) possono agire: 1) inibendo l attività dell enzima B 2) inibendo la sintesi dell enzima B 3) aumentando la sintesi dell enzima D DNA Enzima A Enzima B Enzima C X Enzima E Z DNA +
50 Inibizione della attività di un enzima Come può fare la sostanza X ad inibire un enzima che si trova a monte del processo metabolico che la produce? Ci sono essenzial-mente due modi: 1) Inibizione competitiva 2) Inibizione non competitiva L inibitore competitivo occupa lo stesso sito attivo che normalmente occupa il substrato in tal modo impedendo al substrato stesso di accedervi. Normalmente gli inibitori competitivi sono chimicamente affini al substrato (ma non sempre) Substrato Enzima Inibitore competitivo
51 L inibitore non competitivo occupa un altro sito, chiamato sito allosterico Quando il competitore si attacca al sito allosterico l enzima modifica la sua forma o la distribuzione delle sue cariche in modo tale che il substrato non si combina più con il sito attivo Substrato Substrato Enzima Sito allosterico Enzima Inibitore non competitivo
52 Molte tossine e veleni sono inibitori enzimatici (sia competitivi che non) Gli inibitori naturali (il cui scopo è regolare il metabolismo) si legano reversibilmente ai siti dell enzima. Al contrario veleni e tossine spesso si legano irreversibilmente bloccando ogni ulteriore attività enzimatica
53 Isozimi Gli isozimi o isoenzimi sono forme leggermente diverse dello stesso enzima (possono avere uno o più aminoacidi di differenza) Uno dei vantaggi degli eterozigoti * è la presenza di isozimi Si supponga ad esempio che l enzima A 1 funzioni in modo ottimale a 20 gradi di temperatura mentre la forma A 2 lavori meglio a 30 gradi Gli individui che possiedono A 1 saranno favoriti a 20 gradi mentre quelli che hanno A 2 saranno favoriti a 30 gradi Gli individui hanno una mistura di A 1 e A 2 potranno vivere in un ambito di temperature più ampio * Ogni individuo possiede due copie dello stesso gene che possono essere identiche (omozigoti) o diverse tra loro (eterozigoti)
54 Combustione Cellulosa + Ossigeno Acqua + Anidride carbonica ENERGIA (calore) Respirazione cellulare Glucosio + Ossigeno Acqua + Anidride carbonica ENERGIA (ATP) Le cellule ottengono energia dalla reazione del glucosio con l ossigeno attraverso molti passaggi metabolici che avvengono nei mitocondri C 6 H 12 O O 2 6 H 2 O + 6 CO 2 32 molecole di ATP
55 Respirazione di animali e piante C 6 H 12 O 2 + 6O 2 6H 2 O + 6CO 2 ATP per i processi cellulari Fotosintesi clorofilliana C 6 H 12 O 2 + 6O 2 6H 2 O + 6CO 2 Energia solare
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