Le biomolecole organiche

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1 Le biomolecole organiche Le biomolecole organiche tendono ad unirsi tra loro a formare complessi detti macromolecole. Un particolare tipo di macromolecole sono i polimeri, ovvero sequenze di molte unità ciascuna delle quali è detta monomero. La formazione delle macromolecole avviene attraverso particolari reazioni dette di condensazione. In esse il gruppo funzionale OH di una molecola reagisce con l H di un altra formando acqua e provocando così l unione delle due molecole. La reazione inversa è detta di idrolisi e consiste nel raggiungere acqua alla macromolecole in modo da separarne i costituenti. Di solito le biomolecole vengono suddivise in quattro classi principali: glucidi, lipidi, protidi ed acidi nucleici. All interno di ciascuna classe si fanno poi ulteriori distinzioni, soprattutto a seconda che si tratti di molecole semplici o di macromolecole (dette anche molecole complesse). Glucidi I glucidi rappresentano un gruppo di molecole di fondamentale importanza per tutti i viventi in quanto esercitano ben tre funzioni fondamentali: energetica, plastica e strutturale. Di queste ultime la prima è di gran lunga la più importante: i glucidi sono, infatti, le molecole preferite da ogni organismo vivente per ricavarne energia. Tutti i glucidi sono ampiamente solubili in acqua e ciò rappresenta al contempo sia un pregio che un difetto. È un pregio perché possono diffondere facilmente nell ambiente acquoso; è un difetto perché non possono essere accumulati: un eccessiva quantità di zuccheri richiama, infatti, molta acqua e rischia di disidratare l organismo (è per questo che gli zuccheri vengono adoperati come conservanti, per esempio nelle marmellate). I glucidi vengono distinti in due gruppi: gli zuccheri semplici (monosaccaridi) e gli zuccheri complessi (disaccaridi o polisaccaridi). MONOSACCARIDI I monosaccaridi più importanti sono composti da carbonio, ossigeno e idrogeno in proporzione ben precisa: per ciascun atomo di carbonio ve n è uno di ossigeno e due di idrogeno, in un rapporto 1:1:2 (è come se, per ciascun atomo di carbonio vi fosse una molecola d acqua, per questo motivo tali monosaccaridi vengono chiamati anche carboidrati 1 ). Poiché la maggior parte di essi ha un gusto più o meno dolce, vengono anche detti zuccheri. Sono distinti in base al numero di atomi di carbonio e negli esseri viventi sono particolarmente importanti quelli con 5 e con 6 atomi di carbonio, detti rispettivamente pentosi ed esosi. Quasi tutti gli atomi di carbonio sono chirali, per cui sono possibili molti stereoisomeri che vengono raggruppati in due diverse serie: la serie D e la serie L, a seconda che derivino dalla D-gliceraldeide (che fa ruotare il piano del- 1. Il termine carboidrato viene riferito non solo ai monosaccaridi, ma esteso a tutti i glucidi composti di carbonio, idrogeno e ossigeno, compresi quindi anche i disaccaridi e i polisaccaridi.

2 2 Le biomolecole organiche la luce polarizzata verso destra) o dalla L-gliceraldeide (che lo fa ruotare verso sinistra); quasi tutti i monosaccaridi presenti negli esseri viventi appartengono alla serie D. Aldosi e pentosi possiedono più gruppi funzionali ossidrilici ( OH) e un gruppo funzionale carbonilico ( C=O) che può essere aldeidico (aldosi) o chetonico (chetosi). In soluzione acquosa i monosaccaridi tendono a formare strutture chiuse ad anello perché il gruppo OH del penultimo carbonio (la sequenza si numera a partire dal carbonile) reagisce con il carbonile formando un anello eterociclico in cui è presente l ossigeno, tale anello ha tanti lati quanti sono gli atomi di carbonio negli aldosi, mentre nei chetosi i lati sono ridotti di una unità. L anello eterociclico a sei lati ricorda la struttura del pirano e per questo gli zuccheri che lo formano sono detti piranosi, quello a cinque lati ricorda invece il furano e si hanno quindi i furanosi. Sia le strutture piranosiche che quelle furanosiche, una volta formate, danno origine ad isomeri cis-trans a seconda che l ossidrile più vicino all ossigeno e il carbonio che non forma l anello siano dalla stessa parte o da parti opposte rispetto al piano dell anello stesso (gli isomeri trans sono chiamati anche, quelli cis ). Tra i pentosi sono ricordare il ribosio ed il desossiribosio, mentre tra gli esosi ricordiamo il glucosio (aldoso), il fruttosio (chetoso) ed il galattosio (aldoso). Spesso la molecola degli zuccheri semplici tende a chiudersi ad anello: nei pentosi e negli esosi chetonici forma un pentagono, mentre negli esosi aldeidici forma un esagono. DISACCARIDI Gli zuccheri complessi sono costituiti dall unione di zuccheri semplici attraverso una reazione di condensazione che forma un legame detto glicosidico: due a due nel caso dei disaccaridi, o centinaia, e talvolta anche migliaia, nel caso dei polisaccaridi. Il legame avviene tra il carbonio 1 di uno zucchero e il carbonio 4 (o 6) di un altro e se ne conoscono due diverse varianti: legame -glicosidico se riguarda l H e l OH situati dalla stessa parte del piano dell anello, e legame -glicosidico se invece riguarda H e OH situati uno sopra e uno sotto il piano dell anello. La differenza è importante perché gli animali non riescono a rompere il legame, mentre l sì, di conseguenza le molecole con legame -glicosidico non sono digerite; la maggior parte delle persone è infatti intollerante al latte (solo circa il 30% ha una mutazione genetica che consente di digerire il lattosio). Tra i disaccaridi sono da ricordare il saccarosio (formato dal glucosio e dal fruttosio con legame -glicosidico) e il lattosio (costituito da glucosio e galattosio con legame -glicosidico). POLISACCARIDI I polisaccaridi sono mediamente costituiti da oltre 100 monosaccaridi uniti sia attraverso legami 1-4 glicosidici, che 1-6. Questo consente la formazione di ramificazioni del polimero. Il principale monosaccaride che forma polimeri è l -D-glucosio. Esso dà origine all amido, un importante sostanza di riserva dei vegetali, al glicogeno, la riserva energetica degli animali, ed alla cellulosa, un polisaccaride strutturale delle cellule vegetali. Amido, glicogeno e cellulosa hanno importanti differenze strutturali. Nell amido e nel glicogeno sono prevalentemente presenti legami -glicosidici e pertanto sono perfettamente digeribili dagli animali; hanno entrambi struttura ramificata per la presenza di legami 1 6, ma nel glicogeno le ramificazioni sono molte di più che nell amido. La cellulosa ha solo legami -glicosidici di tipo 1 4, essa è quindi a struttura lineare ed è indigeribile da parte degli animali (nell apparato digerente degli erbivori, per esempio, devono infatti essere presenti batteri in grado rompere i legami ). Un altro polisaccaride interessante è la chitina, che forma gli scheletri esterni di molti animali (p. es. gli insetti) o la parete cellulare di funghi e batteri; essa è formata da N-acetilglucosammina, un amminozucchero che deriva dal glucosio per aggiunta di un gruppo amminoacetilico ( NH-CO-CH 3 ). BIOMOLECOLE 5.DOCX A. Belli

3 Le biomolecole organiche 3 I polisaccaridi possono inoltre legarsi alle proteine formando le glicoproteine che vengono utilizzate come segnali di riconoscimento cellulare (per esempio nella differenziazione dei gruppi sanguigni del sistema AB0) o come componenti della matrice connettivale. Lipidi I lipidi sono un gruppo molto eterogeneo di sostanze costituite prevalentemente da carbonio, idrogeno e ossigeno (in proporzioni ovviamente diverse da quelle dei glucidi) con l unica caratteristica comune data dall incapacità di sciogliersi in acqua. Questa caratteristica è molto importante perché tutti gli organismi sono essenzialmente composti d acqua, c è quindi bisogno di un involucro idrofobico che possa avvolgere le singole cellule che altrimenti si disperderebbero. Per questo i lipidi sono largamente distribuiti negli esseri viventi, dove svolgono soprattutto la funzione strutturale e quella energetica di riserva 2. Come per i glucidi, anche qui è possibile distinguere due diversi tipi di lipidi: quelli semplici e quelli complessi, a seconda che siano composti da un unica molecola o da più molecole legate tra loro. Negli esseri viventi i lipidi semplici più diffusi sono gli acidi grassi, mentre i lipidi complessi sono rappresentati essenzialmente dai trigliceridi e dai fosfolipidi. Vi sono poi altri tipi di molecole che non rientrano in questa suddivisione, come per esempio il colesterolo, i carotenoidi e le cere. ACIDI GRASSI un acido grasso saturo un acido grasso insaturo Gli acidi grassi sono acidi carbossilici a lunga catena (si contano da atomi di carbonio), tutti i carboni legano idrogeno, solo il carbonio terminale possiede il gruppo carbossilico in cui è presente ossigeno. Essi vengono distinti in saturi e insaturi: nei primi sono presenti solo legami semplici, nei secondi sono invece presenti uno o più doppi legami (monoinsaturi se c è un solo doppio legame e polinsaturi se ce n è più di uno). Gli acidi grassi saturi sono quindi rigidi e lineari e tendono ad affiancarsi l un l altro come le matite dentro un portamatite. Negli acidi grassi insaturi, invece, il doppio legame produce una sorta di gomito che impedisce alle molecole di addossarsi strettamente tra loro 3. Il numero di doppi legami determina quindi la fluidità e il punto di fusione di un lipide: più ce ne sono più la sostanza è fluida ed ha un basso punto di fusione (il che determina la possibilità di presentarsi solido o liquido a temperatura ambiente). Attraverso l idrogenazione è possibile trasformare gli acidi grassi insaturi in saturi (acidi grassi idrogenati). Tra i più importanti acidi grassi saturi degli esseri viventi troviamo l acido miristico (14 atomi di carbonio) e l acido palmitico (16 atomi di carbonio); tra quelli insaturi invece ci sono l acido oleico (19 atomi di carbonio e 1 doppio legame), l acido linoleico (18 atomi di carbonio e 2 doppi legami) e l acido arachidonico (20 atomi di carbonio e 4 doppi legami). Un tipo particolare di acidi grassi insaturi sono quelli conosciuti con il nome di -3 e -6. La lettera indica l ultimo atomo di carbonio della catena (quello più lontano dal gruppo carbossilico), mentre il numero indica la posizione del primo doppio legame a partire da. 2. come materiale di riserva sono di gran lunga preferiti ai polisaccaridi perché, a parità di peso, forniscono molta più energia (più del doppio rispetto a carboidrati e proteine) e, essendo insolubili, non richiedono acqua per la loro accumulazione. Ciò spiega perché se si mangia troppo si ingrassa: quando in un organismo vengono introdotti alimenti in eccesso, tutti si trasformano in grassi. 3. Il doppio legame produce anche la formazione di isomeri cis-trans. Si pensa che gli isomeri trans siano potenzialmente dannosi per la salute umana (aterosclerosi e infarto del miocardio) in quanto si ipotizza che nell uomo il metabolismo lipidico agisca solo sulle forme cis.

4 4 Le biomolecole organiche TRIGLICERIDI I trigliceridi sono formati da quattro molecole diverse: la glicerina (o glicerolo, un alcol con tre gruppi ossidrilici) e tre acidi grassi, che si uniscono attraverso una reazione di esterificazione 4 ; il legame che si forma è detto, appunto, legame estere. Non è necessario che gli acidi grassi di un trigliceride siano tutti uguali tra loro, possono essere anche tutti diversi in quanto a lunghezza e/o saturazione. Essi comprendono sostanze molto diffuse in natura quali il burro e il lardo, formati per lo più da acidi grassi saturi e per questo solidi a temperatura ambiente; oppure l olio d oliva o quello di semi, formati invece da acidi grassi insaturi e quindi liquidi a temperatura ambiente. I trigliceridi animali hanno molti acidi grassi saturi, di conseguenza sono solidi a temperatura ambiente e presentano un alto punto di fusione (vengono comunemente chiamati grassi). I trigliceridi vegetali hanno invece molti acidi grassi insaturi, pertanto sono liquidi a temperatura ambiente ed hanno un basso punto di fusione (vengono comunemente chiamati oli). FOSFOLIPIDI I fosfolipidi (detti anche fosfogliceridi) costituiscono un importante materiale strutturale, essi sono costituiti da un trigliceride che al posto di uno degli acidi grassi ha due diverse molecole: un gruppo fosfato (PO 4 3 ed un altra molecola variabile in forma ionica (in genere si tratta della colina, un ammina terziaria che porta una carica positiva). Sia il fosfato che la molecola variabile presentano dunque cariche elettriche; perciò questa porzione del fosfolipide, detta testa, è idrofila e interagisce con l acqua. I due acidi grassi (che rappresentano le code ) sono invece idrofobici e tendono ad allontanarsi dall acqua. Quando i fosfolipidi si trovano in ambiente acquoso si dispongono in modo caratteristico: se si trovano a bassa concentrazione formano micelle, sferette costituite da fosfolipidi disposti con le teste verso l acqua e le code radunate al centro; se aumentiamo la concentrazione la disposizione è a doppio strato nel quale le code risultano una di fronte all altra, mentre le teste sono rivolte all esterno; se poi la concentrazione dei fosfolipidi aumenta ulteriormente si formano i liposomi, vescicole cave costituite da un doppio strato che si chiude su se stesso formando delle cavità. Un esempio molto diffuso di trigliceride è la lecitina. 4. Ricordiamo che l esterificazione è la reazione di condensazione tra un gruppo carbossilico e un gruppo ossidrilico. BIOMOLECOLE 5.DOCX A. Belli

5 Le biomolecole organiche 5 ALTRI TIPI DI LIPIDI Alcune classi di molecole non sono riconducibili a nessuna delle strutture appena descritte però, essendo insolubili in acqua vengono di solito inclusi nel gruppo dei lipidi,. Si tratta dei carotenoidi, degli steroidi e delle cere. I carotenoidi sono un gruppo di pigmenti, sostanze colorate presenti nelle piante e negli animali derivati dal β-carotene. Sono responsabili del colore delle carote, dei pomodori, delle zucche, del tuorlo d uovo e di tutte le parti con colore dal giallo pallido all arancione carico. In molti animali, compreso l uomo, il β- carotene forma la vitamina A, dalla quale a sua volta deriva la rodopsina, una molecola necessaria alla vista. Esso inoltre concorre alla pigmentazione della pelle proteggendola dai raggi UV. Gli steroidi sono composti contraddistinti da una struttura molecolare di più anelli idrocarburici condensati (3 esagoni e un pentagono). Il colesterolo è un importante costituente delle membrane perché stabilizza il doppio strato fosfolipidico. È prodotto dal fegato e rappresenta il materiale di partenza per la sintesi del testosterone e altri ormoni, della bile e della vitamina D. Le cere sono formate da un acido grasso saturo a lunghissima catena, da 40 a 60 atomi di carbonio, legato a un alcol così da formare una molecola fortemente impermeabile all acqua. Nell uomo, alcune ghiandole secernono un rivestimento ceroso che mantiene la morbidezza dei capelli; gli uccelli acquatici possiedono un analogo rivestimento ceroso sulle penne che impedisce loro di affondare; le foglie di molte piante sono lucide perché hanno un rivestimento ceroso; le api usano la cera per costruire gli alveari rendendoli impermeabili. Protidi I protidi, o proteine, sono le biomolecole più versatili tra tutte quelle possedute dagli esseri viventi, nel senso che possono svolgere una gran quantità di funzioni diverse che non trova riscontro in nessuna altra classe di biomolecole: sostegno, protezione, trasporto, movimento, regolazione, catalisi, difesa in pratica non vi è funzione cellulare o dell intero organismo che non veda coinvolta almeno una proteina. Un tipo speciale di proteine sono gli enzimi, che svolgono l importantissima funzione catalitica. Le proteine sono polimeri costituiti da poche decine fino a decine di migliaia di amminoacidi. Un amminoacido è una molecola organica avente due diversi gruppi funzionali: il gruppo amminico e il gruppo carbossilico. Le forme di amminoacido più diffuse sono costituite da un atomo di carbonio centrale (detto carbonio α) che lega un atomo di idrogeno, un gruppo carbossilico, un gruppo amminico ed un gruppo di composizione variabile indicato con la lettera R; si formano così gli -amminoacidi. Il gruppo R diversifica gli amminoacidi l uno dall altro e conferisce loro specifiche proprietà chimiche. Come si può facilmente vedere il carbonio è un carbonio chirale, di conseguenza gli amminoacidi formano stereoisomeri ottici: si hanno infatti gli -L-amminoacidi e gli -D-amminoacidi. Data la grande variabilità del gruppo R è in teoria possibile avere una enorme diversità di amminoacidi, tuttavia, quelli che compongono le proteine degli esseri viventi sono di soli 20 tipi diversi, gli stessi in tutti gli organismi; inoltre appartengono tutti alla serie L. Il legame tra due amminoacidi, detto legame peptidico, avviene attraverso l unione del gruppo carbossilico di uno con il gruppo amminico di un altro. Si tratta di una reazione di condensazione che si realizza attraverso l eliminazione di una molecola di H 2 O. Il polimero che si forma è detto polipeptide, per avere una proteina occorre

6 6 Le biomolecole organiche che il polipeptide assuma una ben determinata configurazione spaziale: le proprietà e le funzioni di una proteina infatti non dipendono solo dalla sua composizione, ma dalla sua struttura. Si distinguono ben quattro diversi livelli strutturali, ciascuno dei quali è il presupposto perché si realizzi il successivo. La struttura primaria di una proteina è data dalla particolare sequenza degli amminoacidi che la compongono. In ogni polipeptide si riconosce un ossatura determinata dalla successione regolare dei tre atomi N-C-C- appartenenti rispettivamente al gruppo amminico, al carbonio α e al gruppo carbossilico di ciascun amminoacido. Da questa ossatura sporgono i diversi gruppi R, ed è proprio questo che rende ogni polipeptide diverso dagli altri, così come la sequenza delle lettere rende diversa ogni parola. Come in una parola, la cui lettura inizia sempre con la lettera a sinistra e termina sempre con la lettera a destra, anche in una proteina abbiamo un amminoacido iniziale, noto come N-terminale (ammino-terminale), ed uno finale, detto C-terminale (carbossi-terminale). La struttura primaria è stabilizzata da forti legami covalenti, i legami peptidici. La struttura primaria è la base di partenza per ottenere tuti gli altri livelli strutturali: modificando anche un solo amminoacido si possono ottenere proteine differenti. È quanto accade, per esempio, nell anemia falciforme 5, una malattia molto grave in cui l emoglobina è meno capace di traportare l ossigeno perché, essendo cambiato un amminoacido, essa assume una struttura complessiva che maschera il gruppo eme e impedisce al ferro di legarsi all ossigeno. La struttura secondaria consiste nella formazione di ripiegamenti che interessano alcuni tratti del polipeptide. Esistono tre diversi tipi di ripiegamenti: α-elica, β-foglietto e random coil. Nella struttura ad α- elica la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale come la filettatura di una vite. La spirale è molto regolare e fatta in modo che ogni 4 amminoacidi i gruppi NH e CO dei diversi legami peptidici risultino allineati, in questo modo essi possono formare legami a idrogeno che stabilizzano la struttura. L α-elica è sempre caratterizzata da un avvolgimento destrorso e i gruppi R sporgono tutti verso l esterno dell elica. La struttura ad α-elica irrobustisce la sequenza ed è quindi molto frequente nelle proteine fibrose come la cheratina, di cui sono fatti i peli e le unghie dei mammiferi e le penne degli uccelli. Il β-foglietto si forma da due o più tratti di catena polipeptidica che, ripiegandosi a zig-zag, si affiancano l una all altra. Anche in questo caso si formano legami a idrogeno tra i gruppi NH e CO dei legami peptidici che stabilizzano la struttura. La presenza di molte sequenze a β-foglietto rende la proteina molto elastica, come nel caso della fibroina, che forma la seta e la tela dei ragni. Spesso le proteine contengono, nella stessa catena polipeptidica, regioni ad α elica e regioni a β-foglietto. La struttura random coil (in italiano gomitolo casuale) non indica una particolare disposizione della sequenza amminoacidica ma, al contrario, indica le regioni che non assumono alcun tipo di struttura secondaria. Le zone random coil rappresentano le parti flessibili della molecola e consentono diversi ripiegamenti del polipeptide che porta alla formazione della struttura terziaria. La struttura terziaria è determinata dal ripiegamento della catena polipeptidica su sé stessa in modo che ne risulti una precisa forma tridimensionale: a questo punto si può parlare di una vera e propria proteina. Responsabili della struttura terziaria sono soprattutto le deboli interazioni elettrostatiche o di natura idrofobica tra i gruppi R degli amminoacidi. La struttura tridimensionale di una proteina, quindi, essendo affidata a legami deboli, è molto sensibile alle condizioni ambientali. È facile così che essa possa perdere la sua conformazione tridimensionale e con essa anche la sua funzione, divenendo di conseguenza inattiva; il fenomeno è detto denaturazione. Quasi sempre la denaturazione è un processo irreversibile ed il modo più comune per realizzarla è scaldare la molecola, basta infatti una temperatura di appena 70 C perché una proteina si denaturi: la cottura di un uovo, per esempio, denatura irrimediabilmente le proteine dell albume. Le principali forme tridimensionali che una proteina può assumere sono fondamentalmente due: la forma globulare e quella fibrosa. Con la struttura terziaria, inoltre, compaiono anche i siti attivi delle proteine, ovvero quelle particolari zone in cui si vanno a legare determinate molecole (vedi per esempio quelli della catalisi enzimatica). La struttura quaternaria è presente solo in alcune proteine ed è costituita dall unione di due o più catene polipeptidiche, chiamate subunità. Esempi tipici di proteine con struttura quaternaria sono il collagene e l emoglobina. Il primo è una proteina fibrosa costituita da tre diverse catene polipeptidiche intrecciate tra loro; la seconda è costituita da quattro subunità uguali due a due, ciascuna delle quali possiede un gruppo eme che contiene un atomo di ferro capace di legare l ossigeno. Anche la struttura terziaria è stabilizzata da legami deboli tra gruppi R di amminoacidi diversi. 5. La malattia ha questo nome perché i globuli rossi contenenti l emoglobina modificata assumono una caratteristica forma a mezzaluna che ricorda una falce. BIOMOLECOLE 5.DOCX A. Belli

7 Le biomolecole organiche 7 Ciascuna proteina possiede dunque una determinata configurazione tridimensionale che ne determina l attività specifica. La specificità dipende da tre fattori: la forma tridimensionale, le proprietà chimiche dei gruppi residui degli amminoacidi che la compongono e l aggiunta di gruppi funzionali. 1. La forma: la maggior parte delle proteine interagisce con altre molecole legandosi a loro attraverso un meccanismo a incastro, un po come fa la chiave con la serratura; di conseguenza, se la proteina cambia forma, gli incastri (i siti attivi) si deformano ed essa perde le sue funzioni. 2. I gruppi residui: a volte il legame con le molecole avviene attraverso interazioni tra queste ed i gruppi residui che sporgono dalla proteina; se la conformazione della proteina dovesse cambiare è possibile che questi gruppi non si trovino più nella corretta posizione e diventa allora impossibile la formazione di legami. 3. I gruppi funzionali: altre volte la funzionalità di una proteina dipenda da particolari molecole o raggruppamenti atomici legati alla proteina stessa: si parla di gruppi prostetici (un esempio sono i gruppi eme dell emoglobina). Cambiamenti della struttura possono portare al mascheramento dei gruppi prostetici. Acidi nucleici Queste biomolecole sono così chiamate perché si trovano prevalentemente nel nucleo delle cellule dove svolgono la funzione informazionale. Gli acidi nucleici sono infatti specializzati per custodire,

8 8 Le biomolecole organiche trasmettere e utilizzare l informazione genetica. Si tratta di polimeri di nucleotidi, molecole a loro volta costituite da tre diversi elementi: un pentoso, una base azotata ed una molecola di acido fosforico. Il pentoso può essere il ribosio oppure il desossiribosio: un acido nucleico, comunque, possiede solo l uno o l altro dei due zuccheri, mai tutti e due contemporaneamente. Si hanno così due diversi tipi di acido nucleico: uno che contiene solo il ribosio e prende il nome di acido ribonucleico (o RNA), ed un altro che possiede solo il desossiribosio e si chiama acido desossiribonucleico (o DNA). La base azotata è una molecola organica che contiene azoto; negli acidi nucleici ce ne sono di cinque tipi diversi: adenina, citosina, guanina, timina, uracile. (per brevità le basi azotate sono indicate con l iniziale maiuscola del loro nome). Esse possono avere due forme diverse: una struttura ad anello semplice tipica della pirimidina o una a doppio anello tipica della purina: adenina e guanina sono purine, le altre sono pirimidine. Adenina, citosina, guanina si trovano sia nell RNA che nel DNA, la timina è esclusiva del DNA, l uracile è invece esclusiva dell RNA. Oltre che costituire i monomeri degli acidi nucleici, i nucleotidi svolgono anche altre funzioni come, per esempio, il trasporto di energia in molte reazioni. Per comprendere la struttura di un acido nucleico è necessario dapprima capire bene come è costituito un nucleotide. Il punto di partenza è il pentoso, i cui atomi di carbonio sono numerati da 1' a 5' (si legge rispettivamente uno primo e cinque primo), l apice serve per distinguere la numerazione del pentoso da quella della base azotata (che è senza apice). Sul carbonio 1' si lega la base azotata, sul carbonio 3' si lega invece l acido fosforico. Il legame tra due nucleotidi avviene per condensazione (è un legame estere, come quelle degli acidi grassi) tra il carbonio 5' di un nucleotide e il gruppo fosforico (che sta sul carbonio 3') di un altro nucleotide. Si forma così un ossatura polinucleotidica costituita da zuccheri e gruppi fosfato alternati in cui le basi sono attaccate allo zucchero e sporgono rispetto alla catena stessa. Mentre le molecole di RNA sono per lo più formate da un unica catena polinucleotidica, il DNA è di solito a doppia catena e le sue due sequenze polinucleotidiche sono tenute insieme da legami a idrogeno fra le basi azotate. I due filamenti che formano il DNA sono antiparalleli e complementari. Antiparalleli significa che i due filamenti sono orientati in direzioni opposte: uno va dal carbonio 5' di un nucleotide al carbonio 3' del nucleotide successivo, l altro va in senso inverso. In questo modo le basi azotate, che sporgono dalle rispettive catene, risultano affacciate l una rispetto all altra. Complementari significa che l appaiamento delle basi non è casuale: l adenina si appaia sempre alla timina, mentre la guanina si appaia sempre alla citosina. Poiché l appaiamento delle basi azotate segue una regola ben precisa è necessario che le due catene non siano composte a caso, ma laddove su una ci sia l adenina, sull altra dobbiamo trovare la timina (e viceversa) e laddove ci sia BIOMOLECOLE 5.DOCX A. Belli

9 Le biomolecole organiche 9 la guanina, sull altra dobbiamo trovare la citosina (e viceversa). Si dice quindi che A e T sono complementari, così come C e G. La complementarietà dipende dalle dimensioni delle basi azotate che condizionano i legami a idrogeno che le tengono unite. Inoltre, mediante legami a idrogeno, i due filamenti si appaiano e si attorcigliano formando una doppia elica come una scala a chiocciola. Questa struttura del DNA fu svelata nel 1953 da James Watson e Francis Crick (nel 1962 ottennero per questo il premio Nobel). Le informazioni codificate negli acidi nucleici dipendono dalla successione dei nucleotidi e, più precisamente, dall ordine delle basi azotate che essi possiedono: per esempio, la sequenza TCAG è diversa da quella della sequenza CCAG. Possiamo riassumere le differenze strutturali 6 dei due acidi nucleici nella tabella sottostante. RNA DNA pentoso ribosio desossiribosio basi azotate uracile timina filamenti singolo doppio 6. Esistono anche differenze di ordine funzionale tra i due acidi nucleici, ma queste verranno affrontate successivamente.