Principi alimentari in base all utilizzazione. Funzioni vitali Temperatura corporea Attività fisica. Proteine

Transcript

1 Principi alimentari in base all utilizzazione PLASTICI Formazione e ripristino dei tessuti ACQUA SALI MINERALI PROTEINE ENERGETICI Funzioni vitali Temperatura corporea Attività fisica GLUCIDI LIPIDI REGOLATORI Funzioni e processi enzimatici VITAMINE OLIGOELEMENTI Proteine Le proteine o protidi sono, dopo l'acqua, il secondo componente del corpo umano, dal momento che ne costituiscono circa il 16% Le proteine alimentari vengono utilizzate dall organismo soprattutto per la costituzione della massa corporea. Hanno inoltre funzioni catalitiche (enzimi), difensive (anticorpi) e di regolazione (ormoni) Il nostro organismo costruisce le proprie proteine utilizzando quelle di origine animale e vegetale presenti negli alimenti 1

2 Composizione delle proteine Le proteine contengono CARBONIO IDROGENO AZOTO OSSIGENO Possono contenere anche: ZOLFO - FOSFORO FERRO ZINCO - RAME I loro pesi molecolari sono molto elevati ma per idrolisi acida tutte sono riconducibili ad unità base a basso peso molecolare, gli aminoacidi Gli aminoacidi sono distinti in: Aminoacidi ESSENZIALI (che non possono essere sintetizzati dall organismo) Aminoacidi NON-essenziali (che possono essere sintetizzati da altri precursori nell organismo) Gli aminoacidi sono sostanze relativamente semplici, con la stessa struttura di base: Gruppo amminico NH 2 Catena laterale R C COOH Gruppo acido Struttura di un α-aminoacido H Atomo di idrogeno Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono quasi tutti α-aminoacidi, in cui il gruppo NH 2 è sempre legato all atomo di C in α rispetto COOH Gli aminoacidi si differenziano fra loro per la struttura della catena laterale R, che può essere, ad esempio, un atomo di idrogeno, una catena alifatica, un anello aromatico, un anello eterociclico 2

3 Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono 20 (aminoacidi proteinogenici) Sono tutti α Sono tutti chirali, eccetto la glicina Presentano stereochimica L (il C chirale ha la stessa configurazione del C chirale della L-gliceraldeide) Il C chirale ha una configurazione assoluta S (ad eccezione della cisteina, che è R) Si differenziano per la natura della catena laterale R (S)-aminoacido L-aminoacido (S)-aminoacido L-aminoacido Sono la stessa molecola con la stessa chiralità Avendo sia COOH che NH 2, gli α-aminoacidi sono degli elettroliti deboli, ionizzati a tutti i valori di ph (possono comportarsi, a seconda del ph della soluzione, sia da acidi che da basi) e la specie neutra non può esistere in soluzione Hanno quindi un comportamento anfotero Per ciascun amminoacido in soluzione esiste un valore di ph, detto punto isoelettrico, al quale esso si trova soltanto nella forma zwitterionica, ossia quella con carica complessiva nulla Classica struttura aminoacidica neutra 3

4 Gli aminoacidi presenti nelle proteine sono 20 Le molecole dei venti amminoacidi, che comunemente danno luogo alle catene proteiche, si differenziano per la natura della catena laterale (R). Tuttavia alcune analogie strutturali consentono la seguente classificazione: gruppi R alifatici non polari: glicina o glicocolla, alanina, prolina, ramificati (valina, leucina, isoleucina) gruppi R aromatici: fenilalanina, tirosina, triptofano gruppi R polari non carichi: serina, treonina, solforati (cisteina, metionina), asparagina, glutammina gruppi R carichi positivamente (con + di un gruppo amminico): lisina, arginina, istidina gruppi R carichi negativamente (con due gruppi carbossilici): aspartato, glutammato Gruppi R non polari 4

5 Gruppi R aromatici Gruppi R polari non carichi Gruppi R carichi positivamente Gruppi R carichi negativamente 5

6 Il legame peptidico Gli aminoacidi si legano tra loro con un legame detto peptidico, formato dall unione del gruppo acido con quello amminico per la perdita di una molecola d acqua Questo è il legame che viene sciolto dal nostro apparato digerente durante la digestione Il dipeptide è il più semplice peptide, formato dall unione di due amminoacidi Esempi di dipeptidi 6

7 Oligopeptidi : catene peptidiche formate da alcune decine di amminoacidi Polipeptidi: catene peptidiche con più di 10 e meno di 50 aminoacidi Proteine: catene polipeptidiche con più di 50 aminoacidi. Generalmente gli aminoacidi sono compresi fra 200 e 300, ma possono arrivare anche a 500 Per convenzione, i peptidi sono rappresentati ponendo a sinistra l'aminoacido con il gruppo amminico libero (a.a. N-terminale) e all'estremità di destra quello con il gruppo carbossilico libero (a.a. C-terminale) 7

8 La successione degli amminoacidi nella catena proteica, la planarità del legame peptidico, la possibilità di formare legami idrogeno e le forze di attrazione e repulsione derivanti dalle caratteristiche strutture delle catene laterali dei diversi amminoacidi, concorrono alle varie e complesse conformazioni delle molecole proteiche. È così possibile individuare in tali molecole fino a quattro tipi di struttura: Struttura primaria Struttura secondaria Struttura terziaria Struttura quaternaria La struttura delle proteine Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi nella catena Ogni proteina possiede una specifica composizione in aminoacidi, ma soprattutto un ben preciso ordine con cui questi si susseguono, da un'estremità all'altra, lungo la catena: quest'ultima caratteristica è specifica per ogni proteina e costituisce, per così dire, la sua «carta di identità» 8

9 Struttura secondaria: è costituita dalle conformazioni spaziali geometricamente ben definite (ad elica, a foglietto ripiegato, ecc.) e ordinata che i vari segmenti della catena possono assumere. Dipende dalla planarità dei legami peptidici e dai legami idrogeno fra catene adiacenti Struttura terziaria: è la sistemazione complessiva nello spazio dell'intera molecola proteica I legami disolfuro, caratteristici della cisteina, i legami ionici, dovuti a gruppi amminici e carbossilici non impegnati nel legame peptidico, e le interazioni idrofobiche, contribuiscono a generare dei ripiegamenti e quindi la forma complessiva della proteina 9

10 Legami che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine Struttura quaternaria: descrive come le catene peptidiche che eventualmente costituiscono la proteina si assemblano fra loro 10

11 Proprietà delle proteine Le proteine hanno proprietà caratteristiche e specifiche, ma contemporaneamente presentano le proprietà comuni ai polimeri ad alto peso molecolare; le loro proprietà anfotere dipendono dai gruppi ionizzabili che non partecipano ai legami peptidici La differente composizione in amminoacidi determina una diversa e specifica carica elettrica complessiva in ogni molecola proteica e un caratteristico punto isoelettrico, ossia un valore di ph del mezzo al quale corrisponde, nella proteina, un numero uguale di gruppi acidi e gruppi basici dissociati. Quindi a tale ph essa ha carica elettrica complessiva nulla e in genere la sua solubilità è minima 11

12 Idrolisi delle proteine Per idrolizzare una proteina occorre trattarla in ambiente acido o basico e/o a temperature elevate e per tempi prolungati. L'industria alimentare commercializza i cosiddetti "idrolizzati proteici", miscele di peptidi ottenuti per idrolisi acida della componente proteica di sostanze generalmente di origine vegetale. Idrolizzati di proteine di origine animale, ottenuti per via enzimatica, sono invece utilizzati per l'alimentazione di neonati con allergia al latte vaccino I diversi tipi di proteine Le diverse strutture consentono di classificare le proteine in GLOBULARI e FIBROSE. In queste ultime il rapporto lunghezza/ampiezza è superiore a 10. Tipici esempi di proteine globulari sono gli enzimi, mentre un importante esempio di proteina fibrosa è rappresentato dal collagene, formato da tre catene polipeptidiche intrecciate fra loro Le proteine si possono distinguere in SEMPLICI, quando sono costituite unicamente da amminoacidi e in CONIUGATE, quando c'è una parte proteica unita ad un'altra frazione, che ne costituisce il gruppo prostetico 12

13 La denaturazione delle proteine La denaturazione di una proteina avviene quando questa perde un qualsiasi particolare strutturale, a parte la struttura primaria. Ciò avviene quando nella struttura proteica viene modificato quell'equilibrio fra forze attrattive e repulsive costituite dai legami idrogeno e dagli altri legami secondari La denaturazione può essere provocata termicamente: è tipica quella dell'albume durante la cottura. Si può avere denaturazione anche variando il ph dell'ambiente, come avviene quando nel latte inacidito, per formazione di acido lattico, precipitano, o coagulano, alcune proteine che si trovavano in soluzione. Tale fenomeno, se è stato di modesta entità, può essere reversibile. In tal caso, ritornando nelle condizioni iniziali, la proteina può riassumere le sue caratteristiche strutturali. La coagulazione delle proteine del latte acidificato e quelle dell'albume cotto sono invece esempi tipici di una denaturazione irreversibile. Anche nel latte bollito la componente proteica viene denaturata in modo irreversibile. La maggiore esposizione di gruppi solfidrilici, dovuta ad uno spiegamento della molecola proteica e ad uno svolgimento delle sue catene polipeptidiche, contribuisce a conferire il caratteristico sapore al latte sottoposto a bollitura. Una proteina denaturata perde parzialmente o totalmente le sue proprietà biologiche, come avviene per un enzima sottoposto a temperature di C. Se si considera invece una proteina dal punto di vista alimentare, la sua denaturazione può comportare una modificazione della sua digeribilità. In generale una leggera denaturazione può essere positiva perché rende le proteine più facilmente attaccabili dagli enzimi proteolitici. In altri casi, come per la carne, la denaturazione termica può rendere più difficile l'attacco da parte degli enzimi proteolitici del tratto gastro-intestinale. 13

14 Proteine e alimentazione Superiorità qualitativa delle proteine animali rispetto alle proteine vegetali Tra le proteine animali il maggior valore biologico è posseduto dalle proteine dell uovo, seguito da quelle del latte e della carne Le proteine vegetali hanno un basso valore biologico per la carenza di uno o più degli aminoacidi essenziali in ordine decrescente: farina di soia, riso, grano, patate, mais livelli di assunzione raccomandati (10-15 anni) g/kg/die Aspetti biologico-nutrizionali delle proteine Le proteine, oltre a costituire gran parte dei tessuti corporei, esplicano numerose funzioni indispensabili per il normale funzionamento dell'organismo: - entrano in strutture enzimatiche ed ormonali, concorrendo così alla regolazione dei vari processi metabolici; - intervengono nella coagulazione del sangue, in quanto alcuni fattori che concorrono a tale processo sono di natura proteica; - proteggono l'organismo da infezioni: infatti gli anticorpi sono di natura proteica e pare che una dieta povera di proteine aumenti la possibilità di contrarre infezioni, poiché l'organismo non produce una quantità sufficiente di anticorpi; - neutralizzano sostanze tossiche, entrando nella composizione di sistemi enzimatici detossificanti; - sono fondamentali per il trasporto di molecole nei fluidi organici e attraverso le membrane biologiche (carrier) 14

15 Aminoacidi e loro ruoli nell organismo Gli amminoacidi sono precursori di sostanze di notevole importanza biologica. Ad esempio la lisina è impiegata dall'organismo per la sintesi della carnitina, a sua volta necessaria per l'utilizzazione dei grassi ai fini energetici; il triptofano è il precursore metabolico della niacina, una vitamina del gruppo B. Triptofano e fenilalanina sono precursori di importanti neurotrasmettitori, quali la serotonina, l'adrenalina, ecc. Gli amminoacidi solforati sono i precursori del glutatione, che difende le cellule dai processi ossidativi. Inoltre nell'organismo sono presenti amminoacidi che, pur non rientrando nella struttura proteica, esplicano importanti funzioni, come lacitrullina el' ornitina, metaboliti intermedi del ciclo dell'urea;l'acidol'acido γ-amminobutirrico (GABA), che è un neurotrasmettitore; la β-alanina, che è inserita nell'acido pantotenico, un'altra vitamina del gruppo B; la taurina, che interviene nello sviluppo del sistema nervoso, nella stabilizzazione delle membrane cellulari, nella detossicazione e nell'osmoregolazione. Gli allergeni Le proteine alimentari garantiscono all'organismo l'apporto necessario di amminoacidi. Dal punto di vista nutritivo sono particolarmente importanti le masse muscolari, presenti nelle carni e nel pesce, che contengono circa il 40% di actina e di miosina, e le proteine presenti nel latte, nell'uovo, nei cereali e nei legumi. Negli alimenti vi possono essere però anche proteine nocive per il nostro organismo. Ad esempio possono rappresentare allergeni per alcuni individui: è il caso delle proteine del latte vaccino e dell'uovo; oppure possono costituire vere e proprie tossine presenti nelle piante, nei funghi e negli organismi animali, oppure prodotte da microrganismi. 15

16 LA DIGESTIONE DELLE PROTEINE Le proteine, una volta ingerite sono idrolizzate con l'intervento di enzimi proteolitici, che consentono la liberazione, in condizioni fisiologiche, di di- e tripeptidi e soprattutto di amminoacidi che vengono così assorbiti. La digestione inizia nello STOMACO ad opera della pepsina, prosegue nel DUODENO per azione delle peptidasi pancreatiche e si conclude grazie all'azione di ammino-peptidasi contenute neimicrovilli della membrana deglienterociti. Nel neonato, a differenza dell'adulto, si può avere l'assorbimento di intere molecole proteiche, ad esempio gli anticorpi (soprattutto IgA), contenuti nel latte materno, che sono mantenuti integri e quindi assorbiti grazie alla generale immaturità del tratto gastrointestinale (minore attività enzimatica, maggiore permeabilità della mucosa intestinale, ecc.). Questa capacità di assorbire intere proteine può avere risvolti negativi, perché può portare alla sensibilizzazione e quindi alla comparsa di allergia alle proteine del latte vaccino. Gli aminoacidi essenziali Le proteine alimentari forniscono tutti gli amminoacidi necessari all'organismo umano e in particolare quelli, una che l'organismo stesso non è in grado di preparare con i suoi processi metabolici e che sono chiamati amminoacidi essenziali. Gli amminoacidi essenziali sono nove: fenilalanina isoleucina istidina leucina lisina metionina triptofano treonina valina Si ritiene inoltre cheneiprimimesi di vita si debbano considerare essenziali anche la tirosina e la cisteina. Se per la prima non sono ancora chiariti i motivi, per la seconda invece si è appurato che l'attività dell'enzima, che catalizza la trasformazione della metionina in cisteina, è in quantità sufficienti e/o funzionalità idonea solo dopo i quattro mesi di vita. 16

17 Combinazione ottimale di aminoacidi essenziali a diverse età (mg/g di proteina) Aminoacido Neonati* 2-5 anni** anni** Adulti* * Istidina 26 (19)*** (19) 16 Isoleucina Leucina Lisina Metionina + cisteina Fenilalanina + tirosina Treonina Triptofano (9) 5 Valina Totale *Composizione in amminoacidi essenziali del latte umano. **I valori riportati sono stati ottenuti dividendo il fabbisogno giornaliero di ogni amminoacido essenziale (mg/kg di peso corporeo) per il fabbisogno proteico giornaliero, stimato in 1.10, 0.99 e 0.75 g/kg di peso corporeo all'età di 2-5 anni, di anni e per gli adulti. ***I valori riportati tra parentesi non sono ancora stati definiti con sicurezza. Da: La valutazione della qualità proteica, Studi FAO Alimentazione e Nutrizione, 51, 1991, Roma. Un apporto amminoacidico non ottimale può essere associato a diete sbilanciate autoprescritte (diete ipocaloriche dissociate) o a una dieta vegetariana stretta 17

18 IL FABBISOGNO PROTEICO Il fabbisogno proteico di un individuo è rappresentato dalla quantità minima di proteine, fornite dalla dieta, necessarie per compensare le sue perdite di azoto, mantenendo nel contempo il bilancio energetico per un'attività fisica moderata. La quantità di proteine necessaria quotidianamente all'uomo e alla donna adulti è stata stabilita dal Comitato FAO/OMS/UNU, riunito nel 1985, mediamente intorno ai 0.75 g per chilogrammo di peso corporeo, prendendo come riferimento proteine ad alto valore biologico, ossia pienamente utilizzabili, come quelle dell'uovo. Tale valore rappresenta il livello di sicurezza di ingestione proteica e dovrà essere corretto tenendo conto del tipo di proteine presenti normalmente nella dieta. Infatti, per una dieta mista, ossia comprendente proteine di origine animale e vegetale, tale valore dovrebbe essere incrementato di circa 0.2 g/kg. I livelli di sicurezza di ingestione proteica sono indicati dalla Società Italiana di Nutrizione Umana per le diverse età. Il fabbisogno proteico è influenzato da vari fattori, in primo luogo dall'attività fisica e naturalmente cresce all'aumentare dell'intensità di tale attività. Vi sono anche alcune condizioni fisiologiche particolari dell'organismo, come la gravidanza e l'allattamento che richiedono un incremento del fabbisogno proteico (6 e 17 g al giorno rispettivamente). Anche nel periodo di crescita dell'organismo l'apporto proteico deve essere incrementato per consentire la costruzione di nuovi tessuti. Tenendo conto delle valutazioni rigorosamente scientifiche, ma anche del livello socio-economico di paesi come il nostro, i livelli raccomandati di apporto proteico sono leggermente superiori a quelli ritenuti di sicurezza 18

19 Anche per questo alcuni prodotti dietetici per l'infanzia, come le pappe utilizzate nello svezzamento, sono costituiti da miscele di farine di vari cereali, come frumento, avena, riso. Nei legumi, altra importante categoria di alimenti, l'amminoacido limitante è la metionina. Nei latti artificiali, la cui componente proteica è costituita dalle proteine di soia, la distribuzione di amminoacidi essenziali del legume viene migliorata con l'aggiunta di metionina L'uomo fin dall'antichità è ricorso inconsapevolmente alla "complementarietà delle proteine": pasta e fagioli, pasta e ceci, riso e piselli sono classici esempi di come cereali e legumi insieme compensino, in una certa misura, le reciproche deficienze in amminoacidi essenziali. Come pure si compie un'utile integrazione proteica quando si aggiungono biscotti o fiocchi di cereali al latte, o il formaggio parmigiano alla pastasciutta. Nella nostra alimentazione le proteine di origine animale, come quelle della carne, delle uova, del pesce e dei latticini compensano le deficienze in aminoacidi essenziali delle proteine degli alimenti di origine vegetale. Tornando ai prodotti dietetici per l'infanzia, come le citate pappe impiegate per lo svezzamento, si ricorre spesso all'integrazione delle proteine dei cereali con quelle del latte, con la preparazione delle cosiddette farine lattee. 19

20 LE FONTI ALIMENTARI DI PROTEINE La necessità di disporre di quantità sempre maggiori di proteine è una questione sempre all'ordine del giorno, in quanto i problemi alimentari del genere umano sono ben lungi dall'essere risolti. La difficoltà di garantire a tutti proteine di origine animale, in particolare quelle della carne, ha portato ad intensificare la coltivazione della soia, ricorrendo anche alla sua manipolazione genetica, per garantirsi grandi raccolti. Si tratta di un legume ricco non solo di una frazione proteica vegetale di buona qualità, ma anche di una buona frazione lipidica. Inoltre, ricercatori di tutto il mondo studiano l'utilizzazione di nuovi alimenti che possano fornire proteine valide non solo per la quantità, ma anche per la qualità. In questi ultimi anni sono stati studiati come possibili fonti proteiche anche i più piccoli organismi viventi, quelli unicellulari. Le prime ad essere state prese in considerazione sono state le alghe, dal momento che un organismo autotrofo dovrebbe avere costi di "allevamento" più contenuti. Le proteine negli alimenti alimento % latte di donna 1 latte di mucca 3.5 latte di pecora 4.9 formaggi 25 carne di vitello 19 carne di maiale 15 carne di pollo 20 pesce 17 uova 13 frumento 12 legumi secchi 22 riso 7 ortaggi 1-4 soia 37 frutta