INTERAZIONI INTERMOLECOLARI NELLE PROTEINE

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1 INTERAZIONI INTERMOLECOLARI NELLE PROTEINE 1

2 RICHIAMI DI TERMODINAMICA 2 Entalpia Entropia Energia Libera di Gibbs

3 ENERGIA INTERNA (U) L energia interna riassume tutti i contributi cinetici e potenziali dell energia di tutti gli atomi, ioni e molecole costituenti il sistema: è l energia totale macroscopica del sistema U non può essere misurata, ma possono essere misurate le sue variazioni ΔU= w + q Dove w=energia fornita al sistema come lavoro e q= energia fornita al sistema come calore Primo principio: L energia interna di un sistema isolato è costante 3

4 ENTALPIA (H) Definizione formale di entalpia H=U + pv dove U è l'energia interna del sistema, p la sua pressione e V il suo volume. L'entalpia risulta pertanto una grandezza termodinamica estensiva. Nel caso, che capita molto spesso di studiare in chimica, di trasformazioni a pressione costante, la variazione di entalpia corrisponde esattamente alla variazione di calore: ΔH= ΔQ Endotermica aumento entalpia Esotermica diminuzione entalpia Entalpia di reazione: variazione di entalpia che accompagna una reazione quale è specificata dalla equazione chimica associata quantità di calore assorbito o ceduto nel corso della reazione Entalpia standard di reazione (ΔH o )entalpia relativa alla trasformazione dei reagenti considerati nei rispettivi stati standard in prodotti considerati nei loro rispettivi stati standard ΔH = entalpia in condizioni standard biologiche La legge di Hess stabilisce che in una reazione chimica, l'effetto termico a pressione costante è indipendente dagli stati intermedi attraverso i quali si evolve il sistema e dipende solo dal suo stato iniziale e finale. In altre parole ciò significa che la variazione di entalpia di una reazione che può essere scomposta 4 idealmente in più reazioni parziali è pari alla somma algebrica delle variazioni di entalpia dei singoli stadi.

5 ENTROPIA (S) ΔS= ΔQ rev /T La variazione di entropia di una sostanza (ΔS) eguaglia il calore ad esso trasferito reversibilmente, diviso per la temperatura (inscala Kelvin) alla quale il trasferimento di calore ha avuto luogo Il trasferimento t è reversibile quando avviene tra un ambiente e un sistema che hanno una idfferenza di T infinitesima. Altrimenti la trasformazione diventa irreversibile (con formazioni di punti caldi che disperdono il calore e aumentano l entropia del sistema) e l equazione diventa: ΔS> ΔQ irrev /T Maggiore è l energia trasferita come calore, più viene stimolato il moto caotico. Maggiore risulta l aumento di entropia Secondo principio: Nel corso di una trasformazione spontanea l entropia di un sistema isolato aumenta. Entropia standard di reazione: il ΔS o è la differenza tra l entropia standard dei prodotti e quella dei reagenti. 5

6 PROCESSI SPONTANEI L O LO 2 e L H 2 in stato gassoso reagiscono spontaneamente e violentemente a temperatura ambiente con la formazione di H 2 O, eppure si passa da uno stato più disordinato a uno più ordinato, con una variazione di entalpia molto negativa. Questo non va contro il secondo principio? Bisogna considerare la variazione i di entropia di tutto tt il sistema, dato che il processo passa del calore all ambiente in cui viene disperso con un aumento di entropia molto maggiore della diminuzione di entalpia L aumento di entropia (a temperatura e pressioni costanti) è dato da: ΔS ambiente = ΔQ rev /T -ΔH/T essendo -ΔH=ΔQ rev (calore trasferito all ambiente) La variazione totale di entropia che accompagna un qualunque processo è: ΔS totale = ΔS processo + ΔS ambiente ΔS totale = ΔS processo - ΔH/T TΔS totale =TΔS processo - ΔH 6

7 ENERGIA LIBERA DI GIBBS (G) Definiamo i l energia libera di Gibbs come G = H TS E la sua variazione i a temperatura t costante t sarà: ΔG= ΔH TΔS E di conseguenza a T e p costanti: ΔG= -TΔS totale Perché un processo sia spontaneo deve avvenire con ΔS>0 cioè con ΔG<0 L energia libera esprime la variazione di entropia totale del processo e dell ambiente 7

8 PROCESSI SPONTANEI Una reazione è spontanea se: Reazione esotermica: ΔH negativa e ΔS negativa Reazione endotermica: ΔH positiva ma TΔS è sufficientemente grande e positivo. A determinate temperature anche le reazioni endotermiche possono diventare spontanee. La temperatura minima necessaria perché ciò avvenga è: ΔG= ΔH- TΔS=0 T= ΔH/ ΔS 8

9 TIPI DI INTERAZIONI INTERMOLECOLARI 9

10 TIPI DI INTERAZIONI Legami covalenti Legame ionico Legami a idrogeno Interazioni dipolo-dipolo Interazioni idrofobiche Interazioni di Wan del Walls 10

11 LEGAME COVALENTE Energia: ΔG da -40 a -110 Kcal/mole Ponte disolfuro S-H + H-S S-S 11

12 LEGAME IONICO Energia: ΔG da -5 a -10 Kcal/mole Avviene tra due atomi aventi una carica netta 12

13 INTERAZIONI IONE-DIPOLO E DIPOLO-DIPOLO Energia: ΔG da -1 a -7 Kcal/mole N, O e S sono più elettronegativi del C I legami C-X (dove X è un atomo fortemente elettronegativo) sono dei dipoli I dipoli possono essere attratti da altri dipoli o da ioni carichi 13

14 LEGAME A IDROGENO Energia: ΔG da -3 a -5 Kcal/mole È un tipo particolare di interazione dipolo-dipolo Avviene tra un gruppo A-H e un atomo B (dove A e B sono due atomi fortemente elettronegativi) avente una coppia di elettroni di non legame. È un legame altamente t direzionale i A-H + :B A-----H-----B Se A e B hanno la stessa elettronegatività il protone è in comune tra i due 14

15 LEGAME A IDROGENO Gli atomi elettronegativi che si trovano nelle catene proteiche sono N, O e S. Tutti gli aminoacidi possono formare legami a idrogeno con gli atomi che formano il backbone Aminoacidi idi che formano legami a idrogeno con la catena laterale: Arg, Lys, Cys, Asp, Glu, Met, Thr, Tyr, Asn e Gln 15

16 FORZE DI VAN DER WALLS Energia: ΔG circa -0,5 Kcal/mole Deboli forze universali che diventano significative se c è uno stretto contatto tra due molecole Se la distanza è sufficientemente i t bassa i dipoli temporanei di una molecola inducono dipoli contrari nell altra molecola da cui deriva una debole attrazione 16

17 INTERAZIONI IDROFOBICHE (CONTRIBUTO ENTROPICO) Energia: ΔG da -0,7 a -1 Kcal/mole Gruppi lipofili in soluzione acquosa tendono a nascondersi al solvente polare. Il guadagno di energia liberà è dato dall aumento di entropia delle molecole di acqua circostanti. 17

18 18 FOLDING

19 LEGAMI Tre tipi di legami sono importanti per la formazione della struttura terziaria della proteina: Legami a idrogeno Legami ionici Ponti disolfuro 19

20 LEGAMI A IDROGENO Il 90% dei gruppi C=O e N-H del backbone forma legami a idrogeno I gruppi N-H formano legami singoli, mentre il 35% dei gruppi C=O può essere coinvolto in due o tre legami a idrogeno Molti di questi legami a idrogeno (50% dei CO e 30% dei NH) sono formati con l acqua L acqua è una parte fondamentale della struttura della proteina, potendo fungere sia da accettore che da donatore di legami a H, fa spesso da ponte. 20

21 LEGAMI IONICI Si formano tra coppie ioniche A causa del momento di dipolo Asp e Glu si legano con l N-ter delle alfa eliche, mentre Lys e Arg con il C-ter Distanza: circa 5.0 Å Energia: 5-10 Kcal/mol 21

22 LEGAME DISOLFURO Avviene tra due cisteine. La distanza del legame S-S è 2.07 Å contro gli 1.55 Å del C-C 22

23 SPIEGAZIONE STRUTTURA COMPATTA Nessuno di questi tre tipi di legame può spiegare la formazione della struttura compatta delle proteine. Legami disolfuro non sempre presenti Legami ionici, non sono conservati evolutivamente e sono pochi: in media 5 ogni 150 residui Legami a Idrogeno: per formare dei legami idrogeno tra due residui della proteina si devono rompere quelli formati tra la proteina in struttura primaria e l acqua. Nella migliore delle ipotesi il numero totale di legami non cambia 23

24 Il folding è guidato dall effetto idrofobico che porta a nascondere i residui idrofobici all interno della proteina. Il peso da pagare in termini di entalpia è la desolvatazione dei residui polari. Per questo motivo gran parte dei residui forma legami a idrogeno nel backbone. 24

25 25 STRUTTURA DELLE PROTEINE

26 AMINOACIDI E STRUTTURA PRIMARIA 26

27 ALFA-AMINOACIDI 27

28 TIPI DI AMINOACIDI 28

29 LEGAME PEPTIDICO Formazione Angoli di rotazione 29

30 RAMACHANDRAN PLOT Psi ( ) La glicina può assumere più angoli di rotazione degli altri 30 Phi ( )

31 LIVELLI DI STRUTTURA Primaria Secondaria Terziaria Quaternaria 31

32 EFFETTO IDROFOBICO La forza che guida il folding è l effetto idrofobico Core idrofobico Superficie idrofilica 32

33 STRUTTURA SECONDARIA 33 Alfa-Eliche e Foglietti-Beta t

34 FORMAZIONE DELLE STRUTTURE SECONDARIE Il backbone è polare anche se i residui sono idrofobici Formazione di legami a idrogeno tra i gruppi C=O e N-H dei legami peptidici Formazione di strutture tt secondarie. 34

35 ALFA-ELICHE 35

36 MOMENTO DIPOLARE ALFA-ELICHE 36

37 AMINOACIDI PREFERITI Alcuni aminoacidi hanno una leggera preferenza a trovarsi in alfa-eliche: Ala, Glu, Leu, Mt Met Altri vi si ritrovano meno spesso Pro, Gly, Tyr, Ser 37

38 FOGLIETTI BETA Ogni strand è lungo da 5 a 10 residui in configurazione estesa Gli angoli phi e psi sono nel quadrante in alto a sinistra Tre tipi: i Paralleli Antiparalleli Misti 38

39 FOGLIETTI BETA PARALLELI 39

40 FOGLIETTI BETA ANTIPARALLELI 40

41 FOGLIETTI BETA MISTI 41

42 REGIONI DI LOOP I motivi sono formati dall unione di più strutture secondarie, connesse tra loro da loop I loop non hanno una struttura tt definita it e il loro backbone è esposto al solvente e libero di formare legami a idrogeno con il solvente Contengono maggiormente residui carichi o polari Sono evolutivamente meno stabili che le regioni organizzate in strutture secondarie In natura assumono un numero definito di strutture Loop molto lunghi sono in genere molto flessibili 42

43 HAIRPIN LOOP Le regioni di loop che connettono due filamenti beta adiacenti sono chiamati Hairpin loop Sono spesso molto brevi ed assumono delle strutture caratteristiche 43

44 STRUTTURA TERZIARIA 44 Motivi, i Domini i e Fold

45 DOMINI L unità fondamentale della struttura terziaria è il dominio Definizione i i di dominio: i catena polipeptidica o parte di una catena polipeptidica che è in grado di assumere indipendentemente una struttura terziaria stabile Le proteine possono essere formate da un solo dominio o da molti domini. La distinzione tra dominio e subunità è effimera: In alcuni organismi una funzione è espressa da più catene polipeptidiche in altri è una catena unica formata da più domini i 45

46 I QUATTRO DOMINI DI SRC 46

47 I DOMINI SONO COMPOSTI DA MOTIVI DI STRUTTURE SECONDARIE Motivi: combinazioni di strutture secondarie I domini sono formati da diverse combinazioni di strutture secondarie e motivi Il numero totale di fold esistenti in natura è stimato t nell ordine di 1000 Proteine, o domini i che hanno una sequenza identica per almeno il 30% hanno lo stesso fold 47

48 3 CLASSI PRINCIPALI DI STRUTTURE PROTEICHE Alfa Il core della proteina è costituito esclusivamente da alfa-eliche Beta Il core della proteina è costituito da foglietti beta antiparalleli. li Generalmente sono presenti due foglietti disposti l uno contro l altro. Alfa/Beta Sono formate dalla combinazione di motivi alfa-beta-alfa. In generale è presente un foglietto beta parallelo circondato da alfa-eliche 48

49 CLASSI MINORI Alfa + Beta Combinazioni discrete di motivi alfa e beta. Formano un foglietto antiparallelo da una parte e le alfa eliche si raggruppano dall altra Metalloproteine proteine con molti ponti disolfuro Sono versioni distorte di proteine a struttura più regolare, la struttura è fortemente influenzata dalla presenza di atomi metallici i e ponti disolfuro. 49

50 50 STRUTTURE A DOMINI ALFA

51 COILED COILS È un motivo strutturale Ripetizioni eptadi Effetto idrofobico Ponti salini 51

52 COILED COILS Posssono essere lunghe anche centinaia di residui in proteine filamentose Si ritrovano anche, con una lunghezza minore, come motivo di dimerizzazione nei fattori di trascrizione: leucine-zipper 52

53 FOUR ELIX BOUNDLE È il dominio i ad alfaeliche più semplice e più diffuso Le catene laterali idrofobiche sono all interno delle quattro eliche. L impaccamento è molto stretto e quindi questa regione non è accessibile all acquaacqua Le catene idrofiliche sono invece esposte 53 al solvente

54 FOUR ELIX BOUNDLE 54 Antiparallele Coppie parallele

55 FOLD GLOBINICO Mioglobina Bundle di 8 alfaeliche connesse tra loro da brevi loop Non è costituito da unità più semplici 55

56 EMOGLOBINA 56

57 STRUTTURE A DOMINI ALFA/ BETA 57

58 ALFA/BETA È la classe strutturale tt più rappresentata t Consiste di un foglietto-beta parallelo (o misto) interno circondato da alfa-eliche Tutti gli enzimi della glicolisi appartengono a questa classe Sono formati dal susseguirsi di motivi beta-alfa-beta 3 classi principali: TIM barrel Rossman Fold 58 Horseshoe fold

59 TIM BARREL Core formato da un Betabarrel di filamenti paralleli Sono necessari almeno 5 filamenti per fare un barrel, in genere se ne osservano 8 L interno del barile è completamente schermato dal solvete Le eliche che connettono i filamenti sono all esterno Le interazioni eliche-foglietti sono con residui idrofobici I residui esterni delle eliche sono idrofilici i 59

60 ROSSMAN FOLD Foglietto-beta parallelo aperto Cirdondato d da alfaeliche da su entrambi i lati Formazione di una fessura nella porzione C-ter del foglietto-beta In questa fessura spesso si ritrova il sito attivo dell enzima 60

61 HORSESHOE FOLD Formato da leucine-rich motifs: Regioni i di residui i che formano un motivo beta-loopalfa stabilizzato dal core idrofobico formato dalle leucine Formaziozione di un foglietto-beta ripiegato Alfa eliche all esterno 61

62 62 STRUTTURE A DOMINI BETA

63 DOMINI BETA Formati da foglietti beta con un numero di filamenti variabile tra 4 e più di 10 Generalmente sono arrangiati in modo antiparallelo Sono formati da due foglietti disposti uno di fronte all altro che interagiscono tra loro con catene idrofobiche creando un core non accessibile al solvente I foglietti sono ripiegati e insieme i due foglietti formano una struttura simile a un barile I residui esterni dei foglietti e il loop formano la zona che interagisce con il solvente 63

64 MOTIVI Data la quantità di filamenti, il numero di topologie teoricamente possibile per i foglietti- beta antiparalleli è enorme Tuttavia in natura se ne ritrova un numero molto più esiguo Tre motivi principali: Up-and-down barrel Greek key Jerry roll barrel 64

65 UP-AND-DOWN BARREL Topologia semplice: Serie di filamenti antiparalleli connessi da hairpin Residui interni idrofobici Residui esterni idrofilici 65

66 RETINOL BINDING PROTEIN -HUMAN 66

67 GREEK KEY È il motivo più comune trovato nei beta barrel Prima si forma un lungo filamento antiparallelo, che i i i ll t tt fi l poi si arrangia nella struttura finale Un loop per ogni motivo attraversa il barrel 67

68 GAMMA-CRYSTALLIN 68

69 FOLD IMMUNOGLOBULINICO 69

70 JELLY ROLL Motivo molto comune I loop attraversano il b l tt lt barrel quattro volte: 2 sopra 2 sotto 70

71 TESTA DELL EMOAGGLUTININA 71

72 72 PROTEINE TRANSMEMBRANA

73 TIPI DI PROTEINE 73

74 SEVEN MEMBRANE-SPANNING PROTEINS Recettore associato a proteine G 74

75 PORINE (ALL-BETA) 75

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